Espero les sirva.

2. Además de proporcionar las unidades monómero a
partir de las cuales se sintetizan las cadenas
polipeptídicas largas de proteínas, los L-ἀ- aminoácidos
y sus derivados participan en funciones nucleares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis
de porfirinas, purinas, primidina. Los polímeros cortos
de aminoácidos son llamados péptidos desempeñan
funciones importantes en el sistema neuroendocrino
como hormona, factores de hormona,
neuromoduladores o neurotransmisores.

4. De los mas de 300 aminoácidos que existen de manera
natural, 20 constituyen las unidades monomero de proteinas
predominantes.
Selenocisteina, el vigesimo primer L-α-aminoacido.
La selenocisteina es el uee se encuentra en proteinas de cada
dominio de vida. Los seres humanos contienen
aproximadamente dos docenas de selenoproteinas .

5. En las proteínas solo existen l-a-
aminoácidos
 Excepto la glicerina
 D-aminoácidos
 Los que existen de manera natural incluye la
 D-cerina
 D-aspartato
 Libres en el tejido cerebral
 D-alanina
 D-glutamato
 En las paredes celulares de bacterias
grampositivas.

6.  Los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o de cero
 Los valores de la pKa expresan las
potencias de ácidos débiles
 Es la fuerza de disociación que poseen
las moléculas.

7. Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica,
la forma de una molécula que tiene un número igual de cargas
positivas y negativas y, así, es neutral desde el punto de vista
eléctrico. El pH isoeléctrico, también llamado pl, es el pH a la
mitad entre valores de 𝑝𝑘 𝑎 para las ionizaciones a ambos
lados de las especies isoeléctricas.
𝑝𝑙 =
𝑝𝑘1 + 𝑝𝑘2
2

8. Un ambiente polar favorece la forma cargada y un polar la
forma no cargada. De este modo, un ambiente no polar aumenta
la 𝑝𝑘 𝑎 de un grupo carboxilo (convirtiéndolo en un ácido más
débil), per disminuye la de un grupo amino (lo que hace que sea
un ácido más fuerte.
La solubilidad de los aminoácidos refleja su carácter iónico
Los aminoácidos no absorben la luz visible y, así, son
incoloros. Sin embargo, la tirosina, la fenilalanina y en especial
el triptófano, absorben luz ultravioleta de longitud de onda alta.

9. La glicina es el aminoácido de menor tamaño y puede adaptarse en tamaños
inaccesibles en otros aminoácidos. A menudo se encuentran donde los
péptidos muestran flexión aguda.
Los grupo R cargados de aminoácidos básicos y acidicos estabilizan
conformaciones proteínicas especificas por medio de interacciones iónicas o
puentes salinos, estas interacciones funcionan en sistema de relevo de carga
durante catálisis enzimática y transporte de electrones en mitocondrias que
están efectuando respiración.
El grupo alcohol primario de la cerina y el grupo tioalcohol primario de la
cisteína son excelentes nucléolos y pueden funcionar en la catálisis
enzimática.
Los grupo OH de cerina, tirosina y tirosina también participan en la regulación
de la actividad de enzimas cuya actividad catalítica depende del estado de
fosforilacion de estos residuos.

10. Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas
características.
Para los grupos ácidos carboxílicos tales reacciones incluyen la formación de
amidas, esteres y anhídridos ácidos.
en e grupo amino comprende acilacion, amidación y esterificación mientras que en
grupos OH y SH conlleva a oxidación y esterificación.
La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria
El numero y el orden de todos los residuos aminoácidos en un poli péptido
constituyen su estructura primaria.
la nomenclatura de los péptidos esta en función de los derivados del residuo amino
acilo carboxilo terminal por ejemplo glutamina , la terminación ina en la glutamina
significa que el grupo carboxilo no a participa en la formación de enlaces péptidos .

12. Para determinar la identidad de cada aminoácido presente en una proteína
Primero se trata con ácido clorhídrico caliente para hidrolizar los enlaces
Los aminoácidos se dividen en:
 Una fase estacionaria polar
 Y una fase móvil menos polar
Los aminoácidos no polares migran más lejos puesto que pasan la mayor proporción
de su tiempo en la fase móvil.
Los aminoácidos polares viajan la menos distancia desde el origen puesto que pasan
una proporción alta de su tiempo en la fase estacionaria.