BIOQUIMICA

1.  MARCO ANTONIO DEL CID
UNIVERSIDAD SAN CARLOS DE GUATEMALA
BIOQUIMICA

2. CIENCIA QUE ESTUDIA LAS DIVERSAS
MOLECULAS QUE SE REPRESENTAN EN
LAS CELULAS, ASI COMO LAS REACCIONES
QUIMICAS QUE OCURREN EN LOS
MISMOS

3.  Objetivo:
La bioquímica busca describir y explicar en los
términos moleculares todos los procesos químicos de
las células vivas.
Importancia
Los estudios bioquímicos contribuye al diagnósticos,
pronóstico y tratamiento de la enfermedad.

18. • Definición de lípidos: Los lípidos
son un grupo de moléculas orgánicas
formadas por carbono (C),
hidrógeno (H) y oxígeno (O), son
muy heterogéneos, insolubles en
agua (momento dipolar es mínimo.
• Principales funciones de los
lípidos:
o Fuente y reserva de energía.
o Estructural.
o Vitaminas liposolubles y hormonas.

19.  Clasificación de los lípidos
• Clasificación según su estado.

20. Lípidos simples
o Ácidos grasos saturados: son aquellos en
los que no existen uniones de carbonos entre
sí (o dobles enlaces entre carbono y
carbono), y tienen todos los hidrógenos que
pueden albergar dentro de la estructura.
o Ácidos grasos insaturados: Son aquellos
en los cuales sí existen enlaces dobles entre
carbonos. Estos dobles enlaces convierten a
la estructura en una composición rígida e
impide que las moléculas estén en contacto
entre sí.

21. o Ceras: Su estructura básica está formada por la unión de un
ácido graso y un monoalcohol (aquel alcohol que tiene sólo
un grupo hidroxilo), ambos compuestos por cadenas largas; es
decir, ambas cadenas tienen gran cantidad de carbonos. Tiene
dos extremos son hidrofóbicos.

22.  Lípidos compuestos
o Colesterol: lípido que se encuentra en los tejidos
corporales y en el plasma sanguíneo de los vertebrados. Es
una sustancia esencial para crear la membrana
plasmática que regula la entrada y salida de sustancias en la
célula.
o Derivados del colesterol:
-sales biliares
-Hormonas esteroides: Progestágenos, Glucocorticoides,
Mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos.

23. Lípidos Estructurales de
las membranas
LÍPIDOS EN
MEMBRANAS
Tipos
Fosfolípido
s
Glicerofosfolípido
s
Esfingofosfol
ípidos
Glucolípido
s
Cerebrósidos
Gangliósid
os
Colesterol Glicoglicerolípi
dos
Características
Principales
Función y
estructura
básica
Asimetría
Movilidad y
fluidez

24. Características

25. Lípidos como cofactores y
pigmentos
ACTÚAN
COMO:
• Hormonas: Transportadas en la sangre
desde un tejido a otro.
Potentes señales
• Reacciones de transferencia de
electrones en cloroplastos y
mitocondrias.
Cofactores Enzimáticos
• Absorben luz visible de la fotosíntesis.
Moléculas de pigmentos

26. Análisis y técnicas de identificación
de lípidos.
Método de Soxhlet
Método de Gerber
Peso específico
Índice de refracción
Índice de saponificación
Determinación de Colesterol
Indice de yodo (método wijs y
método de hanus)

27. ¿qué es Metabolismo ?
 Es la cualidad que
tienen los seres vivos
de poder cambiar
químicamente la
naturaleza de ciertas
sustancias, o bien es el
conjunto de reacciones
bioquímicas y procesos
fisicoquímicos que
ocurren en una célula y
en el organismo
El metabolismo
se divide en dos
procesos
Catabolismo
Liberan energía
Anabolismo
Utilizan energía
liberada

28. Metabolismo de lípidos
proceso que involucra la
síntesis y degradación en los
organismos vivos de los
lípidos, es decir sustancias
insolubles en agua y solubles
en solventes orgánicos.
El intestino absorbe los lípidos
y son digeridos y
metabolizados antes de ser
utilizados por el cuerpo. La
mayor parte de los lípidos son
grasas y moléculas complejas
que el cuerpo tiene que
descomponer antes de se las
pueda utilizar y se pueda
obtener energía de ellas
Absorción
Emulsión
Digestión
Metabolismo
Degradación

29. Catabolismo de ácidos grasos
 Es la parte del proceso metabólico
que consiste en la transformación
de biomoléculas complejas en
moléculas sencillas y en el
almacenamiento adecuado de la
energía química desprendida en
forma de enlaces de alta energía
en moléculas de ATP
La glicerina se degrada
para formar:
Dihidroxiacetona
fosfato
Los ácidos grasos se
oxidan para formar
acetil CoA

30. Rutas de oxidación de ácidos
grasos
 La β-oxidación de los ácidos grasos lineales es el principal
proceso productor de energía, pero no el único. Algunos
ácidos grasos, como los de cadena impar o los insaturados
requieren, para su oxidación, modificaciones de la β-
oxidación o rutas metabólicas distintas. Tal es el caso de la α-
oxidación, la ω-oxidación o la oxidación peroxisómica.

31. • El anabolismo de los ácidos grasos no constituye
simplemente una inversión de las reacciones de la
oxidación.
• En general, el anabolismo no constituye el inverso
exacto del catabolismo; por ejemplo, la
gluconeogénesis no es simplemente una inversión de
las reacciones de la glucólisis.
reacciones
anabólicas se
llevan a cabo en
el citosol

32. La mayoría de estas reacciones
tienen lugar en la mitocondria y
requieren de un mecanismo de
transporte, para exportar la
acetil-CoA al citosol para la
biosíntesis de ácidos grasos.
En este caso, la acetil-
CoA carboxilasa consta
de tres proteínas:
 la biotina carboxilasa
 la proteína portadora
de biotina y
 la carboxil
transferasa

33. Para la síntesis de ácidos grasos es necesario en el
citoplasma: Acetil-CoA, NADPH y Malonil-CoA
En todos los organismos en cadena carbonadas largas se forman mediante una secuencia repetida
de reacciones con cuatro etapas catalizadas por un sistemas al que se le denomina ácidos grasos
En la biosíntesis de lípidos se
encuentran:
 Acetil Coenzima A
 Maloni Coenzima A
 Acetil Coenzima A
 carboxilasa

34. Son los principales
componentes de la
membrana celular,
así como también
lo son de la
estructura liposom
al
Un fosfolípido está construido de un glicerol, un
grupo fosfato y dos cadenas de ácidos grasos
(lípidos).

35.  propan 1,2,3-
triol, glicerol o glicerina (C3H8O3) es un
alcohol con tres grupos hidroxilos (–OH).
 Se trata de uno de los principales productos de
la degradación digestiva de los lípidos, paso
previo para el ciclo de Krebs y también aparece
como un producto intermedio de
la fermentación alcohólica

36. CALORIA:
UNIDAD
PARA
MEDIR LA
ENERGIA
1000 CALORIAS = 1
KILOCALORIA
Lípidos: 9 kcal/gramo

37. Son compuestos químicos producidos por citogénesis en las mitocondrias
de las células del hígado.
Su función es suministrar energía al corazón y cerebro en ciertas situaciones
excepcionales .

42. • Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio
ácido, grupo carboxilo no se encuentra disociado
completamente, mientras que en disolución básica se encuentra
totalmente disociado.
• el caso inverso para el grupo amino que en un pH alto no se
encuentra disociado y en un pH bajo se encuentra disociado
• es por esto que los aminoácidos tiene tanto propiedades ácidas
y básicas dependiendo del medio donde se encuentren, esta es
la razón por la que se les cataloga con sustancias anfóteras.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
Propiedades ácido- base

43. Curva de Titulación de un
Aminoácido

45. Enlace Peptídico

46. Técnicas de Identificación de los
Aminoácidos
 Electroforesis: se trata de un proceso en que algunas
biomoléculas con carga se separan a partir de su
distinta velocidad de migración en un campo eléctrico.
 Cromatografía en capa Fina: es un procedimiento que
se utiliza para separar moléculas relativamente
pequeñas.

47.  Electroforesis en Gel: La electroforesis consiste en
aplicar una corriente a través de un gel que contiene las
moléculas de interés. Con base en su tamaño y carga,
las moléculas se desplazarán por el gel en diferentes
direcciones o a distintas velocidades, con lo que se
separan unas de otras.

48. Proteínas
 Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular
constituidas por una cadena lineal de aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada
de forma que muestra una estructura tridimensional.

49. • La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie
de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Estructura de las proteínas

50. Desnaturalización de las proteínas
• Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida
de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin
ninguna estructura tridimensional fija.

51. Funciones de las proteínas
• Anticuerpos
• Proteínas contráctiles
• Función enzimática
• Proteínas hormonales
• Proteínas estructurales
• Proteínas de almacenaje
• Proteínas de transporte

52. Técnicas de análisis de Proteínas
• Cuantificación de proteínas totales. Los
principales métodos empleados para la
determinación de proteínas totales son los
siguientes:
• Método del Biuret
• Método de Lowry
• Reacción de Folin

53. Técnicas de separación y análisis de
las proteínas
• Turbidimetría y nefelometría
• Inmunodifusión
• Electroforesis
• Inmunoelectroforesis
• Inmunoelectroforesis en cohete
• Inmunofijación
• Cromatografía

54. Metabolismo de aminoácidos y
compuestos nitrogenados

55. Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se
mezclan con aquellos liberados en la degradación de
proteínas endógenas y con los que son sintetizados.
Estos aminoácidos se encuentran circulando en sangre y
distribuidos en todo el organismo sin que exista
separación alguna entre aminoácidos de diferente origen.
Existe, de esta manera, un conjunto de estos compuestos
libres en toda la circulación que constituyen un fondo
común o "pool de aminoácidos", al cual las células recurre
cuando debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos
relacionados.

56. El destino más importante de los aminoácidos es su incorporación a
cadenas polipeptídicas, durante la biosíntesis de proteínas específicas
del organismo.
En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para la síntesis de
compuestos nitrogenados no proteicos de importancia funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso, como no pueden almacenarse, son
eliminados por orina o bien se utilizan principalmente con fines
energéticos. En éste caso sufren primero la pérdida de la función amina, lo
cual deja libre el esqueleto carbonado.
El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es eliminado en el
ser humano principalmente como urea.
Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a alimentar
el ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse completamente en él
hasta CO2 y H2O y producir energía.
Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías de
gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos
o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).

57. Fijación biológica del nitrógeno
(FBN)
• Aunque estemos rodeados por una atmósfera que contiene casi el 80
por ciento de nitrógeno, nutriente que, junto con el agua, es factor
limitante para el crecimiento de las plantas, la mayoría de los seres
vivos son incapaces de aprovecharlo en la forma en que se encuentra
(N2) y sólo algunos organismos procarióticos pueden reducirlo a
amonio, en un proceso conocido como fijación biológica de nitrógeno.
Esta incorporación de nitrógeno a la biosfera ocurre gracias a la
existencia en las bacterias fijadoras de la enzima nitrogenasa, capaz de
realizar en las condiciones ambientales normales, una reacción química
que requiere más de 800o de temperatura y bastantes atmósferas de
presión en el procedimiento industrial Haber Bosch por el que se
producen unos 70 millones de Tn de amonio al año.
Este dato es fácil de conocer, mientras que la cantidad global de nitrógeno
fijado biológicamente es pura especulación, aunque se estima
razonablemente que puede estar alrededor de unos 170 millones de Tn
año.

58. • La dificultad de una estimación fiel deriva de la gran
variedad de microorganismos fijadores y de los diferentes
ecosistemas posibles. Una parte importante de esa cifra
global corresponde al nitrógeno fijado en el mar por las
cianobacterias que allí se desarrollan, y algo más de la
mitad se debe a la llamada fijación simbiótica, que en
contraposición con la libre, se da en íntima asociación de
los organismos fijadores con su correspondiente planta
hospedadora.
La importancia de la fijación biológica de nitrógeno no
deriva solamente de su contribución a la nutrición de las
plantas, con mayor significación agronómica en el caso de la
simbiótica, sino también por lo que supone al contrarrestar
el nitrógeno combinado que pasa a la atmósfera por
desnitrificación, actividad microbiana muy importante en
suelos poco aireados.

59. Reacciones de los aminoácidos
• Transaminaciones
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-
aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-
cetoácido, y el 2º en una α-aminoácido. Las enzimas que
catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.

60. • Cuando predomina la degradación, la mayoría de los
aminoácidos cederán su grupo amino al α-cetoglutarato
que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al
α-cetoácido correspondiente. Hay dos transaminasas,
GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante
significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas,
abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando
los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos
en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio,
hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.

61. • Desaminación oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa a-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU
en α-cetoglutarato para su degradación, pero
también puede sintetizar GLU.
Luego es una reacción que actuará en sentido
degradativo o en sentido biosintético según las
necesidades celulares.

62. • Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus
derivados tienen muy importantes funciones biológicas
(hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la
TYR, por descarboxilación y otras reacciones, se producen la
familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y
adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se
convierte en Serotonina.

63. Reconocimiento de aminoácidos
cetónicos y glucogénicos.
Cetónicos: producen
cuerpos cetonicos,
convirtiendoce en
acetilCoA o
acetoacetilCoA.
Glucogénicos:
producen
intermediarios dela
gluconeogénesis
(piruvato, oxalacetato,
fumarato, succinilCoA
o alfa-cetoglutarato).

64. Participación del ciclo de krebs en el
catabolismo de aminoácidos.

65. Biosíntesis del grupo Hemo

68. Componentes de una enzima
 Algunas totalmente por proteínas
 Otras por parte proteica y componente no proteico
(apoenzima ) y (cofactor) juntas conforman la
holoenzima.

69. Clasificación de las enzimas

70. LA REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU
ESPECIFICIDAD
Una de las principales características de las enzimas es su
alta especificidad.
Las enzimas son específicas para:
 a) el substrato
 b) la reacción

71. REACCIONES DE LA
ENZIMAS
 Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen
lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima
cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa
sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido
de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

72. REACCIONES DE LA
ENZIMAS

73. ESPECIFICIDAD DE LOS
ENZIMAS
 La especificidad de acción consiste en que la enzima solo cataliza una de las
posibles reacciones que puede seguir un substrato.
 En el caso del glutamato, por ejemplo, que puede experimentar diferentes
transformaciones, se requiere una enzima diferente para cada una de esas
transformaciones:
 Glutamato a:

 Glutamina (Fijacion de amoniaco) : Glutamina sintetasa
 GABA (Descarboxilacion): Glutamato Descarboxilasa
 Alfacetoglutarato: Glutamato Deshidrogenasa

74. ESPECIFICIDAD DE LOS
ENZIMAS

75. GRADOS DE ESPECIFICIDAD
 Las enzimas se distinguen de los catalizadores no
biológicos por su especificidad, presentan distintos
grados de especificidad:
 ESPECIFICIDAD ESTEREOQUIMICA: Muchas
enzimas muestran preferencia por determinado isómero
óptico o geométrico

76.  ESPECIFICIDAD BAJA: El enzima no discrimina el
sustrato y únicamente presenta especialidad hacia el enlace
que ataca
 ESPECIFICIDAD DE GRUPO: El enzima es periférico
para determinado enlace químico adyacente a un grupo
especifico ejm: la tripsina en específica para los enlaces
pepiticos situados en el extremo carboxilo de la arginina y
la lisina
 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA: Pueden atacar solo un
sustrato y catalizar una sola reacción. La mayoría de los
enzimas pertenecen a esta categoría.

77. SITIO O CENTRO ACTIVO
 es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado. La reacción específica que
una enzima controla depende de un área de su estructura
terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella
ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a
esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas
moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio
activo, donde tiene lugar la catálisis.

78. LA CATÁLISIS
 Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de
una reacción química, debido a la participación de una
sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la
catálisis son denominados inhibidores.

79. Grupos catalíticos que participan
en la catálisis enzimática.

80. CINÉTICA ENZIMÁTICA
 La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios
proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad
del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya
que en muchos casos no es necesario purificar o aislar
el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes
de sustrato.

81. CINÉTICA ENZIMÁTICA

82. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.

83.  Para explicar la relación oservada entre la velocidad
inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0)
Michaelis y Menten propusieron que las reacciones
catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en
la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a
la formación del producto, liberando el enzima libre:

84. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.
 En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas
individuales de cada proceso y también reciben el nombre
de constantes microscópicas de velocidad. Según esto,
podemos afirmar que:
 v1 = k1 [E] [S]
 v2 = k2 [ES]
 v3 = k3 [ES]

85. ECUACIÓN MICHAELIS- MENTEN.
 Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima
unido al sustrato (ES), de forma que la concentración
total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la
reacción) es:
 [ET] = [E] + [ES]
 Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] -
k1 [S] [ES]

86.  Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado
estacionario, según la cual la concentración del complejo
enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la
reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de
formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la
de su disociación (v2+ v3):
 v1 = v2 + v3
 Además, como [ES] es constante, la velocidad de
formación de los productos es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.

87.  Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
 Despejando [ES], queda que: , siendo , en donde la
expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM,
o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos
aporta una explicación sobre las razones que hacen de
la KM un parámetro cinético importante.
 Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de
formación del producto es:

93. Químicamente, los ácidos nucléicos son
macromoléculas formadas por la union de
unicdaes más sencillas, los nucléotidos.
Cada nucléotidos está compuesto
Por tres subunidades:
• Un grupo Fosfato
• Un glúcido (azúcar) de 5
• Átomos de carbon (una pentosa)
• Puede ser la ribose o la desoxirribosa
• Una base Nitrogenada

95. • Son largas cadenas de
nucleótidos unidos unos a
otros.
• La union de los nuclótidos
se produce entre el ácido
fosfórico (grupo fosfato) y
la pentose (azúcar)
mediante un enlace
químico.
• El número de moléculas
diferentes de ácidos
nucléicos es casi infinito.

96. Es un cambio estructural de los ácidos
nucleicos, donde pierden su estructura
nativa.

97. • ARN mensajero (ARNm): Es quien lleva la información del núcleo al citoplasma para
sintetizar las cadenas peptídicas.
• ARN ribosomal o ribosómico (ARNr):Se asocia a proteínas y forma los ribosomas, donde
se sintetizan más proteínas.
• ARN de transferencia (ARNt): Su función es unir o enlazar aminoácidos y transportarlos
hacia los ARNm para poder sintetizar las proteínas.

99. La replicación del ADN origina nuevas moléculas de
ADN en forma semiconservativa. Este proceso tiene
lugar en la etapa de S del ciclo celular y permite la
transmisión de la información célula a célula.
La transcripción, es el proceso mediante el cual se
originan moléculas de ARNm que contienen información
del ADN. La transcripción inversa la realizan algunos
virus (retrovirus).

101. Helicasa
ADNB
SSB

103. Parte de la biología que estudia las transformaciones y
cambios de energía en los organismos y sistemas vivos

104. Sistemas y sus alrededores
• Sistema abierto: Puede intercambiar
energía y materia con su entorno.
• Sistema cerrado: Solo puede intercambiar
energía con sus alrededores, no materia.
• Sistema aislado: Es aquel que no puede
intercambiar ni materia ni energía con su
entorno. Los elementos en el interior pueden
intercambiar energía entre sí.

105. Primera ley de la termodinámica: Dice que
la energía no se puede crear ni destruir, solo
puede cambiarse o transferirse de un objeto a
otro.

106. Segunda ley de la termodinámica: Cada vez que
ocurre una transferencia o transformación de
energía, cierta cantidad de energía útil pasa de la
categoría de energía útil a la inútil. El calor aumenta
lo aleatorio del universo.
Ejemplo: cuando hay dos objetos (dos bloques del
mismo metal, por ejemplo) a diferentes temperaturas

107.  La entropía y la segunda ley de la
termodinámica: Cada transferencia de energía
que se produce aumentará la entropía del universo
y reducirá la cantidad de energía utilizable
disponible para realizar trabajo.
 La entropía en los sistemas biológicos:

108.  Ley Energía de Gibbs: Es un potencial
termodinámico, es decir, una función de
estado extensiva con unidades de energía, que da
la condición de equilibrio y de espontaneidad
para una reacción
química (a presión y temperatura constantes).

110. Reacción exergónica: Se le llama aquella
reacción en la que los reactivos contienen
más energía que los productos.

111. Reacción Endergónica: es aquella en la que los
productos contienen más energía que los reactivos,
según la segunda ley de la termodinámica las
reacciones endergónicas, requieren un aporte de
energía, de alguna fuente externa.

112. La entropía entonces se refiere al estado de orden o
desorden de cualquier molécula o partícula en un sistema,
por ende a mayor entropía mayor será el desorden de las
moléculas y viceversa.

114. Los compuestos de alta
energía se caracterizan por
tener uno o más enlaces que
liberan un gran volumen de
energía libre a través del
catabolismo. Los enlaces de
alta energía tienen este
nombre porque almacenan
mayor cantidad de energía
que los enlaces químicos
ordinarios (poseen
cantidades relativamente
grandes de energía). Estos
enlaces químicos se
encuentran en los reactivos.
Además, se degradan con
facilidad.

115. El ATP como elemento de cambio
energético
 Las Células heterotróficas obtienen su energía libre en
forma química a partir de la degradación (catabolismo)
de las moléculas nutrientes, como los carbohidratos y
las grasas y emplean esa energía para:
 1. Sintetizar biomoléculas a partir de precursores más
pequeños.
 2. Efectuar trabajo mecánico, como en la contracción
muscular
 3. Transportar biomoléculas o iones a través de las
membranas en sentido de las concentraciones
crecientes contra gradiente.

116.  El ATP es una molécula rica en energía
por que su unidad trifosfato contiene
dos enlaces anhídrido fosfórico. Por su
naturaleza, el ATP es la molécula central
del flujo de energía química en las
células vivas, pues se forma para
almacenar energía y se degrada para
transferirla.

117. Redox
 Son aquellas en las que
tienen lugar una
transferencia de
electrones desde un
dador electrónico o
agente reductor, hasta un
aceptor electrónico o el
agente oxidante.
 En muchas reacciones,
los electrones pasan de
un átomo o molécula a
otro, son de gran
importancia en los
sistemas vivos

118. En los sistemas vivos, las reacciones que
capturan energía (fotosíntesis) y las
reacciones que liberan energía (glucólisis y
respiración), son reacciones de oxidación-
reducción.
Solo dos fuentes de
energía son utilizadas por
los organismos vivos:
reacciones de reducción-
oxidación y la luz solar
(fotosíntesis).
Los organismos que
utilizan las reacciones
redox para producir ATP se
les conoce con el nombre
de quimioautótrofos,
mientras que los que
utilizan la luz solar para tal
evento se les conoce por el
nombre de fotoautótrofos.

119. • La ruta del flujo de electrones en el
metabolismo es compleja.
• Los electrones pasan desde diversos
intermediarios metabólicos a transportadores
de electrones especializados en reacciones
catalizadas por enzimas.
• Los transportadores ceden, a su vez, los electrones a
aceptores con afinidad por los electrones más
elevada, liberando energía.
• Las células contienen una serie de transductores de
energía molecular que transforman la energía del
flujo de electrones en trabajo útil

121.  En la célula, la energía liberada o que se hace disponible
en una reacción exergónica (que libera energía), es
utilizada para mover otras reacciones endergónicas
(que consumen energía), en otras palabras la energía es
utilizada para realizar trabajo.

122. Rutas catabólicas
/anabólicas /anapleróticas
 El metabolismo celular es el conjunto de reacciones
químicas que se producen en los organismos vivos con
el fin de mantener la vida. El metabolismo celular
implica secuencias complejas de reacciones
bioquímicas controladas, mejor conocidas como vías
metabólicas. Estos procesos permiten a los
organismos crecer y reproducirse, mantener sus
estructuras y responder a los cambios ambientales.catabolism
o
Anabolism
o
Anaplerótica
s

123. Catabolismo El metabolismo catabólico descompone
moléculas orgánicas complejas en moléculas
más simples. Estas reacciones exergónicas se
caracterizan por la liberación de energía. El
catabolismo reduce la proteína, la grasa y los
carbohidratos en aminoácidos, ácidos grasos y
azúcares simples, respectivamente. La energía
liberada de las reacciones catabólicas impulsa las
reacciones anabólicas. Es un proceso que tiene
tres etapas:
Desglose de moléculas complejas en sus bloques
de construcción básicos.
Desglose de los bloques básicos de construcción
en intermediarios metabólicos aún más simples.
“Combustión” de los grupos acetilo de la acetil-
coenzima A por el ciclo del ácido cítrico y la
fosforilación oxidativa para producir CO2 y H2O.
En otras palabras, la energía se libera.
Lípidos
mitocondri
a
Proteínas
Membrana
plasmática
y ribosoma
carbohidra
tos
Mitocondri
a

124. Metabolismo Celular
Anabólico
Mientras que el metabolismo catabólico
descompone moléculas en sus constituyentes, el
metabolismo anabólico combina sustancias
simples en sustancias más complejas. Cuando sus
células combinan aminoácidos en proteínas para
producir células o tejidos, eso es anabolismo. Las
reacciones anabólicas son reacciones
endergónicas, lo que significa que utilizan más
energía de la que producen.
Aunque el catabolismo y el anabolismo ocurren
independientemente uno del otro, están
inextricablemente ligados. Sin el metabolismo
celular, las células del cuerpo no sería capaz de
romper o sintetizar los compuestos necesarios
para la energía, el crecimiento, la función y la
curación.
1- Síntesis de Proteínas
2- Síntesis de Lípidos
3- Fotosíntesis
4- Glucogenogénesis

125. ¿Anapleróticas?
Las reacciones anapleróticas son aquellas que proporcionan intermediarios
del ciclo de los ácidos tricarboxílicos (TCA, del inglés) o ciclo del ácido
cítrico o ciclo de Krebs. El malato se forma en el citosol de la célula por la
acción de la fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEP carboxilasa) y la malato
deshidrogenasa, y una vez dentro de la matriz mitocondrial, puede ser
empleado para obtener piruvato (reacción catalizada por la enzima málica)
o ácido oxalacético. Ambos productos pueden entrar en el ciclo de Krebs.
Dado que se trata de un ciclo, la formación de cualquiera de sus
intermediarios puede servir para rellenar el ciclo entero y mantener todos
sus substratos al máximo.

128. FOSFORILACION OXIDATIVA

129. La fosforilación oxidativa es la
transferencia de electrones de los
equivalentes reducidos NADH y
FADH, obtenidos en la glucólisis y
en el ciclo de Krebs hasta el
oxígeno molecular, acoplado con
la síntesis de ATP

130. Sistema de Transferencia de
Electrones
La transferencia de electrones
es una serie de reacciones
redox exérgonicas
consecutivas desde el NADH
o el FADH2 hasta el oxigeno
molecular.

133.  La cadena de transporte de electrones es
un conjunto de proteínas y moléculas
orgánicas incrustadas en la membrana, la
mayoría de las cuales se organizan en cuatro
grandes complejos nombrados del I al IV. En
eucariontes, muchas copias de estas
moléculas se encuentran en la membrana
mitocondrial interna. En procariontes, los
componentes de la cadena de transporte de
electrones están en la membrana plasmática.

135.  El NADH es muy bueno donando electrones en reacciones
redox (o sea que sus electrones están en un nivel de
energía alto), por lo que puede transferir sus electrones
directamente al complejo I y se transforma otra vez en
NAD. El movimiento de los electrones a través del
complejo I en una serie de reacciones redox libera energía,
la cual el complejo usa para bombear protones desde la
matriz hacia el espacio intermembranal.
 El FADH2 no es tan bueno para donar electrones como el
NADH (o sea que sus electrones se encuentran en un nivel
de energía más bajo), por lo que no puede transferir sus
electrones hacia el complejo I. En su lugar, introduce los
electrones a la cadena de transporte a través del complejo
II, el cual no bombea protones a través de la membrana.

136.  En resumen, ¿para qué le sirve la cadena de transporte de
electrones a la célula?
 Regenera los acarreadores de electrones. El NADH y el
FADH2 donan sus electrones a la cadena de transporte de
electrones y se convierten otra vez en NAD​+​​ y FAD. Esto
es importante porque las formas oxidadas de los
acarreadores de electrones se utilizan en la glucólisis y en
el ciclo del ácido cítrico, así que deben estar disponibles
para mantener estos procesos en funcionamiento
 Forma un gradiente de protones. La cadena de
transporte genera un gradiente de protones a través de la
membrana interna de la mitocondria: en el espacio
intermembranal hay una concentración más alta de H​+ y en
la matriz hay una concentración más baja. Este gradiente
es una forma de energía almacenada que, como veremos,
se puede utilizar para generar ATP.

137. La cadena respiratoria
Es un conjunto de proteínas transportadoras de electrones situado en la
membrana interna de la mitocondria, capaces de generar un gradiente
electroquímico de protones para la síntesis de ATP.
Están ordenados por orden creciente de potencial REDOX (de más reductor
a menos reductor)
-Más reductor: NADH+H+
-Menos reductor: par oxígeno-agua
A ella llegan las moléculas reducidas (NADH+H+, FADH2, etc) producidas en
otras rutas metabólicas.

138. Inhibidores
Cianuro: El cianuro es un potente veneno que inhibe la cadena de
transporte de electrones y la fosforilación oxidativa bloqueando el
paso de electrones del citocromo a3 al oxígeno en el complejo IV.
Oligomicina: inhibe por lo tanto la síntesis de ATP y como
consecuencia de no eliminar el gradiente de protones se inhibe
también a la cadena de transporte de electrones, por lo tanto,
disminuirá el consumo de O2 y se acumulará NADH y FADH2.
2,4-Dinitrofenol: El efecto de este veneno por tanto es la
inhibición de la producción de ATP al no generarse el gradiente
de pH pero si permite que la cadena de transporte de electrones
continúe funcionando.
Existen varias drogas y toxinas que
inhiben la fosforilación oxidativa.

139. Participación del oxigeno
 Pues resulta que la razón por la que necesitas oxígeno es
para que tus células puedan usar esta molécula durante
la fosforilación oxidativa, la etapa final de la respiración
celular. La fosforilación oxidativa se conforma de dos
componentes estrechamente relacionados: la cadena de
transporte de electrones y la quimiosmosis. En la cadena
de transporte de electrones, los electrones se transportan
de una molécula a otra, y la energía liberada cuando se
transfieren los electrones se utiliza para formar un
gradiente electroquímico. En la quimiosmosis, la energía
almacenada en el gradiente se utiliza para sintetizar ATP.

140.  Entonces, ¿qué tiene que ver el oxígeno con todo
esto? El oxígeno se encuentra al final de la cadena
de transporte de electrones, donde recibe electrones
y recolecta protones para formar agua. Si el oxígeno
no se encuentra ahí para recibir electrones (como
cuando una persona no respira suficiente oxígeno,
por ejemplo), la cadena de transporte de electrones
se detendrá y la quimiosmosis no sintetizará más
ATP. Sin el ATP suficiente, las células no podrán
llevar a cabo las reacciones que necesitan para
funcionar e incluso podrían morir después de un
cierto periodo de tiempo.

142. El oxigeno en la cadena transportadora
 Todos los componentes de la cadena se encuentran incrustados o
anclados a la membrana interna de la mitocondria. En la matriz, el
NADH deposita los electrones en el complejo I y se transforma en
NAD+ a la vez que libera un protón en la matriz. El FADH2,
también en la matriz, deposita electrones en el complejo II y se
transforma en FAD y libera 2 H+. Los electrones del complejo I y II
se transportan al pequeño acarreador móvil Q. Q transporta los
electrones al complejo III, el cual los envía al citocromo C. El
citocromo C transporta los electrones al complejo IV, que dona los
electrones al oxígeno de la matriz y se forma agua. Se necesitan
dos electrones, 1/2 O2 y 2 H+ para formar una molécula de agua.

143. El oxigeno en la quimiosmosis
 oxígeno se utiliza para promover el proceso de quimiosmosis .
Quimiosmosis se produce cuando la energía se transfiere de la cadena
de transporte de electrones a ATP a través de la circulación de
protones a través de una membrana celular . Quimiosmosis es un
proceso importante en el metabolismo celular . La ósmosis es cuando
las moléculas de agua pasan de una membrana permeable en una
célula . Quimiosmosis es cuando los iones de hidrógeno cargados
positivamente llamadas protones se mueven a través de una
membrana permeable selectiva de una célula . Esto hace que los
protones se difunden a través de la membrana y se concentran en una
forma de energía . El gradiente de protones creado durante este
proceso proporciona la energía para la creación o la síntesis de ATP.

145. ¿Dónde comienza el rendimiento
energético?
 El rendimiento energético comienza en la respiración aerobia. La
glucólisis produce dos moléculas de ATP, directamente y dos
moléculas de NADH. la conversión de ácido pirúvico en acetil coA,
que ocurre dentro de la mitocondria, produce dos moléculas de
NADH por cada molécula de glucosa y rinde, de esta forma, seis
moléculas de ATP. el ciclo de krebs, que también se desarrolla
dentro de la mitocondria, produce dos moléculas de ATP, seis de
NADH y dos de fadh2, CoN un total de 24 moléculas de ATP por
cada molécula de glucosa. la producción total a partir de una
molécula de glucosa es un máximo de 38 moléculas de ATP.

146. Respiración aerobia
 utiliza el oxígeno para extraer energía de la
glucosa, se efectuar en el interior de la célula, en
las mitocondrias. El sustrato se oxida totalmente y
los producto productos finales son inorgánicos,
como co2 y h2o. Es decir, la respiración aeróbica
ocurre en presencia de oxígeno y considera la
degradación de nutrientes hasta dióxido de
carbono y agua, y la producción de energía en
forma de atp.

147. Etapas de la respiración aerobia
 Glucolisis
 clico de krebes
 cadena transportadora de electrones
 fosforilacion oxidativa.

148. Rendimiento energético en la
glucolisis
 Es una fase anaerobia, por lo que puede realizarse en
ausencia de oxígeno, también denominada fermentación
anaerobia.
 Fase preparatoria: consiste en transforma todas la hexosas
en un aldehído común que es el gliceraldehido-fosfato.
 Fase de producción de la energía: transformación del
gliceraldehido en acido pirúvico. En conjunto se obtiene una
ganancia de 2 ATP y dos NADH por cadena molecular de
glucosa consumida.

149.  Fase aerobia: consiste en la oxidación del
acido pirúvico; obteniendo co2 y h2o,
mediante un conjunto de reacciones y
procesos de los que caben destacar:
 Oxidación del acido pirúvico
 Ciclo de Krebs
 Transporte de electrones por la cadena
respiratoria.