Tercer Parcial Remedial Bioquímica Metabolismo Lípidos

Tercer Parcial Remedial de Bioquímica
Facultad de Medicina UANL

1. Metabolismo de los lípidos de la dieta
2. Ácidos grasos y triacilgliceroles
3. Metabolismo de los lípidos complejos
4. Metabolismo del colesterol y los esteroides
5. Aminoácidos: eliminación del nitrógeno
6. Degradación y síntesis de aminoácidos
7. Conversión de los aminoácidos en productos especializados
8. El ciclo alimento/ayuno

Georgina Hernández Ramírez

Metabolismo de los lípidos de la dieta
1.¿Qué funciones cumplen los lípidos en el organismo?

2.¿Qué principales problemas clínicos se pueden presentar por
deficiencia del metabolismo de los lípidos?
3.Los lípidos son un grupo heterogéneo, ¿qué moléculas los
constituyen?

4. ¿Dónde comienza la digestión de los lípidos y que enzima es la
encargada?
5. La lipasa lingual actúa sobre ¿qué tipo de ácidos grasos (TAG)?
6. Los triacilgliceroles también son degradados por una enzima
secretada por la mucosa del estómago, ¿cuál es?
7. Personas con insuficiencia pancreática (ejem. fibrosis quística)
pueden degradar ácidos grasos de cadena corta o media gracias ¿a
qué enzimas?
8. ¿Qué puede causar la fibrosis quística?

9. ¿Qué otras enfermedades puede causar la fibrosis quística?
10. La emulsión de los lípidos ocurre ¿en qué lugar?
11. ¿Cómo se lleva a cabo la emulsión de los lípidos?
12. ¿Dónde se producen y de donde proceden las sales biliares?
13. ¿Cuál es el producto de la reacción de la lipasa pancreática sobre
los Triacilgliceroles (TAG)?
14. ¿Qué otra enzima se produce en el páncreas y colabora en la
degradación de los TAG?
15. ¿Qué hace la colipasa en el duodeno?

16. ¿Qué fármaco inhibe a las lipasas gástrica y pancreática?
17. ¿Cuál es el producto de los esteres de colesterilo hidrolizados por
la colesterol esterasa (hidrolasa de esteres de colesterilo
pancreática)?

1. La principal fuente de energía.
2. Proporciona la barrera hidrófoba para
distribuir el contenido acuoso de las células.
3. Funciones reguladoras o
coenzimáticas.
4. Precursoras de las prostaglandinas y
hormonas esteroideas
Aterosclerosis y obesidad, entre otros.
1. Triacilgliceroles,
2.Colesterol,
3. Esteres de colesterilo,
4. Fosfolípidos,
5. Ácidos grasos no esterificados (libres)
En el estómago, la lipasa lingual.
Los de cadena corta o media (menos de 12
carbonos)
La lipasa gástrica
Lipasa lingual y lipasa gástrica.

El descenso de hidratación produce
secreciones espesas, en el páncreas impide
que las enzimas pancreáticas lleguen al
intestino delgado provocando insuficiencia
pancreática.
Infecciones pulmonares como neumopatía
progresiva.
En el duodeno
Por el uso de las propiedades detergentes de
las sales biliares y el peristaltismo estomacal.
Se producen el en hígado, se almacenan en la
bilis y derivan del colesterol
2-monoacilglicerol y ácidos grasos libres
La colipasa
Restablece la actividad de la lipasa
pancreática en presencia de sustancias
inhibidoras como los ácidos biliares.
Orlistat, reduciendo la absorción de grasa y
provocando pérdida de peso.
Colesterol + ácidos grasos libres

18. La presencia de sales biliares hace que aumente la actividad ¿de
qué enzima?
19. La tripsina activa ¿qué proenzimas?
20. Un fosfolípido catalizado por la fosfolipasa A2 ¿qué da como
producto?
21. ¿Cuál es el fosfolípido más abundante durante la digestión?
22. La fosfatidilcolina catalizada por la fosfolipasa A2 ¿qué da como
producto?
23. ¿Qué regula la secreción pancreática de enzimas hidrolíticas?
24. ¿De qué está compuesta la bilis?

La colesterol esterasa

25. ¿En dónde se manifiesta la presencia de colecistocinina?

En la vesícula biliar, las células exócrinas del
páncreas. Reduce la motilidad gástrica.
Colecistocinina

26. ¿Cómo se llama la hormona peptídica que producen la parte
inferior del duodeno y el yeyuno en respuesta a la presencia de
lípidos y proteínas parcialmente digeridas?
27. ¿Qué otra hormona producen la mucosa de duodeno y yeyuno
superior?
28. ¿Cuál es la función de la secretina?

29. La digestión de lípidos en el yeyuno ¿qué productos da?
30. Las micelas mixtas ¿están formadas por quétipo de moléculas?

31. ¿Cómo están constituidas las micelas mixtas?
32. ¿A qué lugar se dirigen las micelas mixtas?

33. ¿Dónde se absorben las sales biliares?
34. Los enterocitos no absorben bien ¿qué molécula?
35. Para ser absorbidos por la mucosa intestinal, los ácidos grasos de
cadena corta y media no necesitan ¿de qué moléculas?
36. ¿Dónde se produce la biosíntesis de lípidos complejos?
37. ¿Qué enzimas se involucran en la biosíntesis de lípidos?

38. Los ácidos grasos de cadena larga que entran en los enterocitos
forman ¿qué moléculas?
39. Los ácidos grasos de cadena corta y media se liberan
directamente al sistema portal y van hacia el hígado, ¿por medio de
qué proteína?
40. ¿Cómo se llama a la mala absorción de lípidos que causa que
aparezcan estos en las heces?
41. ¿Qué tratamiento se puede ofrecer a los pacientes con trastornos
de malabsorción de lípidos?

La procolipasa y la fosfolipasa A2
Un lisofosfolípido
Fosfatidilcolina
Lisofosfatidilcolina
Las hormonas
Sales biliares, fosfolípidos y colesterol libre.

La secretina
Hacer que el páncreas y el hígado secreten
bicarbonato para neutralizar el pH y así las
enzimas pancreáticas desarrollen su
actividad digestiva.
Ácidos grasos libres, colesterol libre y 2monoacilglicerol
Ácidos grasos libres, colesterol libre, 2monacilglicerol, sales biliares y las vitaminas
liposolubles (A-D-E-K)
Por lípidos anfípáticos. Los hidrófobos en el
interior y los hidrófilos en el exterior.
A la membrana del borde en cepillo de los
enterocitos (en el intestino), para su
absorción.
En el íleon.
El colesterol
Micelas mixtas
En el retículo endoplásmico.
Acil-CoA graso sintasa (tiocinasa); TAG
sintasa (Acil-CoA: monoacilglicerol aciltransferasa y la acil-CoA: diacilglicerol
aciltransferasa); aciltransferasas; acil-CoA:
colesterol aciltransferasa.
TAG, fosfolípidos y ésteres de colesterilo.
La albúmina sérica.

Esteatorrea
Administrar ácidos grasos de cadena corta y
media.

42. ¿Cómo son empaquetados los TAG y los ésteres de colesterilo
para su absorción en el organismo?
43. ¿Cómo está constituido un quilomicrón?

44. ¿Dónde se liberan los quilomicrones?
45. ¿Cuál es el recorrido de los quilomicrones hacia la sangre?

46. ¿Dónde se degradan los TAG contenidos en los quilomicrones?

47. ¿Dónde se sintetiza la lipoproteína lipasa?
48. ¿Qué resulta de la deficiencia de la lipoproteína lipasa o de su
coenzima la apolipoproteína C-II?
49. ¿Quién puede reesterificar los ácidos grasos libres para producir
moléculas de TAG que se almacenan hasta que el organismo las
necesita?
50. Obtenido a partir de los TAG y se usa casi exclusivamente en el
hígado, ¿qué es?
51. ¿Para qué utiliza el hígado al glicerol y su producto que utilidad
tiene?
52. Los quilomicrones remanentes se unen a receptores del hígado y
son endocitados, ¿para qué?
53. ¿Qué puede causar que el hígado no elimine los quilomicrones
remanentes?
54. ¿Qué enzima degrada los quilomicrones a ácidos grasos libres y
glicerol?


En quilomicrones
Es una gotita lipídica rodeada por
fosfolípidos, colesterol no esterificado,
apolipoproteína B-48
En quilíferos (vasos linfáticos que se originan
en la vellocidades del intestino delgado)
El sistema linfático los conduce hacia el
conducto torácico y de ahí hacia la vena
subclavia izquierda.
En los capilares del músculo esquelético y el
tejido adiposo además en el corazón,
pulmón, riñones e hígado.
En los adipocitos y células musculares.
Quilomicronemia e hipertriacilglicerolemia
en ayunas.
Los adipocitos

Glicerol
Para producir glicerol 3-fosfato. Entra en la
glucólisis o en la gluconeogénesis.
Para reciclar el colesterol y los fosfolípidos
Se acumulan en el plasma y causar una
enfermedad rara: hiperlipoproteinemia de
tipo III
Lipoproteína lipasa

Ácidos Grasos y triacilgliceroles
1. En el ayuno ¿qué se puede encontrar en cantidades significativas
en el plasma?
2. ¿Para qué se oxidan los ácidos grasos libres en el hígado y el
músculo?
3. Están almacenados en las células adiposas y son la principal reserva
de energía del organismo. ¿Qué es?

Ácidos grasos libres

4. Los fosfolípidos y glucolípidos son componentes estructurales de
membrana, ¿cómo están constituidos?
5. Los ácidos grasos son precursores ¿de qué moléculas?

Por ácidos grasos

6. ¿Cómo está constituido un ácido graso?

Por una cadena hidrocarbonada hidrófoba y
un grupo carboxilo hidrófilo
Los ácidos grasos de cadena larga AGCL

7. En ellos predomina la porción hidrófoba y deben ser transportados
por la circulación asociada a proteínas, ¿qué elemento es?
8. Se transportan por la circulación asociados a albúmina.
9. ¿Cómo se les llama a las cadenas de ácidos grasos que NO
contienen enlaces dobles?
10. ¿Cómo se les llama a las cadenas de ácidos grasos que contienen
uno o más enlaces dobles?
11. ¿Qué configuración presentan las cadenas de ácidos grasos
cuando hay presencia de enlaces dobles?
12. ¿Qué efecto tiene el que haya un enlace cis en una cadena de
ácidos grasos?

Para producir energía
Los ácidos grasos esterificados en forma de
TAG (Triacilgliceroles)

Prostaglandinas

Los ácidos grasos libres (no esterificados)
Saturados
Monoinsaturados o poliinsaturados
Configuración CIS
El enlace cis hace que la cadena se curve o
<<enrosque>>

13. ¿Qué le sucede al ácido graso cuando se le adicionan enlaces
dobles?
14 ¿Qué le sucede al ácido graso cuando su cadena se alarga más?

Baja su temperatura de fusión.

15. ¿Cuáles son los ácidos grasos que no sintetiza el organismo?

El ácido linoléico y el ácido alfa-linolénico.

16. El ácido linoléico es precursor ¿de qué ácido graso y para qué se
utiliza éste?

Del ácido araquidónico que se usa para la
síntesis de prostaglandinas.

17. El ácido alfa-linolénico es precursor ¿de qué ácidos grasos?
18. En la naturaleza, ¿quién nos proporciona los ácidos esenciales?

Los ácidos grasos omega 3
Las plantas. (Linolénico): Lino, nogal,
verdolaga, aguacate, sésamo, cacahuate,
girasol, soja y almendro entre otros.
(Linoléico): Nogal, aguacate, girasol, sésamo y
trigo.
Dermatitis escamosa (ictiosis) anomalías
visuales y neurológicas.

19. ¿Qué puede causar la carencia de ácidos grasos esenciales?

20. Cuando el consumo de proteínas y carbohidratos supera las
necesidades del organismo ¿qué le sucede a estos?
21. ¿Dónde ocurre principalmente la síntesis de ácidos grasos?


Aumenta su temperatura de fusión

Se convierten en ácidos grasos que se
almacenan en forma de triacilgliceroles (TAG)
En el hígado y en menor medida en el tejido
adiposo. En las glándulas mamarias durante la
lactancia.

22. ¿Cuáles son los pasos de la síntesis de novo de los ácidos grasos?

1. La producción de acetil-CoA citosólica 2. A
partir de la acetil-CoA se forma Malonil-CoA
por medio de la acetil-CoA carboxilasa y
biotina.
3. Diversas reacciones llevadas a cabo por la
ácido graso sintasa multifuncional llevan al
producto final: palmitato.

23. ¿Qué etapa limita la velocidad y regula la síntesis de ácidos
grasos?
24. ¿Cómo se INactiva (fosforila) a la acetil-CoA carboxilasa (ACC)?

La que es catalizada por la acetil-CoA
carboxilasa (ACC)
Por la presencia de hormonas: Adrenalina y
glucagón
Por la presencia de Insulina

25. ¿Cómo se Activa (desfosforila) a la acetil-CoA carboxilasa (ACC)?
26. La ingestión prolongada de una dieta excesiva de calorías estimula
la síntesis ¿de cuál enzima?
27. ¿Cómo afecta el que la ACC siempre esté activa?
28. ¿Qué medicamento se utiliza para disminuir el TAG sérico en el
tratamiento de la diabetes tipo 2?
29. En la síntesis de ácidos grasos, ¿qué ruta metabólica suministra
los NADPH necesarios para la síntesis?
30. Es el producto final de la actividad de la ácido graso sintasa.
31. ¿Dónde y cómo se puede alargar más el palmitato?
32. ¿Qué enzimas son las responsables de desaturar (añadir enlaces
dobles) a los ácidos grasos de cadena larga?
33. Las reacciones de desaturación (añadir enlaces dobles) ¿qué
requieren?
34. ¿A qué se debe que el ácido linoléico y linolénico sean esenciales
para el organismo?
35. ¿Cuáles son los carbones que sí puede desaturar el ser humano?
36. Constan de 1, 2 o 3 moléculas de ácido graso en una molécula de
glicerol.
37. ¿Cómo se almacenan los TAG?
38. ¿Cuál es la cualidad o cualidades que tienen los TAG para
almacenarse?
39. ¿Quién es el aceptor inicial de ácidos grasos en la síntesis de TAG?
40. ¿Cuál es el lugar principal y secundario de la síntesis de TAG?
41. ¿Cuáles son las rutas metabólicas para la obtención de glicerol
fosfato?

42. Cuando hay niveles bajos de glucosa en plasma, por lo tanto de
insulina, ¿qué sucede a los adipocitos?

La acetil-CoA carboxilasa (ACC)
Provoca la síntesis de ácidos grasos.
La Metformina
La ruta de la hexosa monofosfato
El palmitato, ácido graso de 16 carbones
En el retículo endoplásmico liso (REL)
agregándole a su cadena series de 2 carbonos
Las desaturasas
NADH, citocromo b5 y su reductasa unida a
FAD
A que el ser humano no tiene desaturasas
para el carbono 10 y el extremo omega de la
cadena.
Los carbonos 9, 6, 5 y 4
Monoacilglicerol, diacilglicerol y triacilglicerol.
Se fusionan en los adipocitos para formar
gotitas oleosas.
Son ligeramente solubles en agua y no
pueden formar micelas.
El glicerol fosfato
El hígado y el tejido adiposo
En el hígado se producen dos diferentes y en
el tejido adiposo una similar a la del hígado:
utilizan la ruta glucolítica para producir
dihidroxiacetona fosfato (DHAP, luego por
medio de la glicerol fosfato deshidrogenasa
se convierte a glicerol fosfato. Y la otra del
hígado es la que usa la enzima glicerol cinasa
para convertir glicerol libre a glicerol fosfato.
Tienen capacidad limitada para sintetizar
glicerol fosfato y no pueden producir TAG

43. Son trastornos de la oxidación de ácidos grasos.

Hipocetosis (menor disponibilidad de acetilCoA) e hipoglucemia (mayor dependencia de
glucosa paraobtener energía)
Que tiene que estar unido a CoA

44. Para poder participar en la síntesis de TAG, un ácido graso libre
tiene que convertirse a su forma activada, ¿qué significa esto?
45. ¿Cómo se lleva a cabo la síntesis de TAG a partir de glicerol fosfato A través de 4 reacciones: 1-2.Adición sucesiva
y de acil-CoA graso?
de 2 ácidos grasos procedentes de acil-CoA
graso, 3. eliminación del fosfato y 4. Adición
del tercer ácido graso.
46. ¿Por qué se almacenan pocos TAG en el hígado?
47. ¿Cuál es la función de las proteínas de muy baja densidad (VLDL)?

48. Para movilizar la grasa almacenada se requiere que se
desensamblen los TAG. ¿Cómo ocurre este proceso?

49. Durante la degradación de los TAG el glicerol liberado no es
metabolizado por los adipocitos, ¿por qué?
50 ¿Cuál es la ruta principal para el catabolismo de los ácidos grasos?
51. ¿Qué implica la beta-oxidación de los ácidos grasos en la matriz
mitocondrial?
52. Para que el ácido graso entre en el proceso de beta-oxidación,
debe ser transportado a través de la membrana mitocondrial interna,
pero esta membrana es impermeable a la CoA, ¿cómo entra el ácido
graso a la matriz mitocondrial?
53. ¿A qué se refiere 'lanzadera de la carnitina'?

Porque se exportan para formar proteínas de
muy baja densidad (VLDL)
Distribución de los lípidos de origen endógeno
a los tejidos periféricos.
La lipasa sensible a hormonas retira un ácido
graso del carbono 1 o 3. Los ácidos grasos que
quedan son eliminados por otras lipasas de
diacilglicerol o monoacilglicerol.
Porque carecen de la glicerol cinasa
La ruta mitocondrial llamada Beta-oxidación
Retirar sucesivamente 2 carbonos del
extremo carboxilo del acil-CoA
Es transportado por la carnitina

Al proceso de transporte limitante de la
velocidad de la beta-oxidación.

54. Es una enzima de la membrana mitocondrial externa.

La carnitina palmitoiltransferasa I (CPT-I) o
llamada carnitina aciltransferasa I (CAT-I)

55. Es una enzima de la membrana mitocondrial interna.

La carnitina palmitoiltransferasa II (CPT-II) o
(CAT-II)
La malonil-CoA. Impide la entrada de grupos
acilo de cadena larga a la matriz mitocondrial,
en consecuencia el palimitato recién
producido no puede transferirse a la
mitocondria ni ser degradado.

56. ¿Quién inhibe a la carnitina palimtoiltransferasa (CPT-I) y que
genera su inhibición?

57. El músculo no sintetiza ácidos grasos, pero puede regular la betaoxidación, ¿por qué?
58. La carnitina se obtiene de la dieta, pero también se sintetiza a
partir ¿de qué aminoácidos y en qué órganos?
59. ¿Qué tejidos dependen totalmente de la captación de carnitina
distribuida por la sangre?
60. ¿Qué provoca la deficiencia de carnitina en los tejidos?


Porque contiene la isoforma mitocondrial de
la acetil-CoA carboxilasa (ACC2)
Lisina y metionina. Hígado y riñón
El músculo esquelético y el cardíaco
Reducción de la capacidad para utilizar los
ácidos grasos de cadena larga (AGCL) como
combustible metabólico.

61. ¿Qué situaciones pueden causar deficiencias secundarias de
carnitina?

62. ¿Qué situaciones pueden causar deficiencia primaria de
carnitina?

63. ¿La deficiencia de que enzima causa que el hígado sea incapaz de
sintetizar glucosa utilizando los ácidos grasos de cadena larga?
64. ¿Qué enzima está implicada en la deficiencia de carnitina que
puede provocar miocardiopatía hasta una debilidad muscular después
de ejercicio prolongado?
65. La oxidación de los ácidos grasos de cadena corta y media pueden
entrar a la mitocondria sin ayuda, ¿por qué?
66. Hay cuatro especies de enzimas en la matriz mitocondrial, ¿cuáles
son para qué sirven?
67. ¿Qué puede causar la deficiencia de las acil graso-CoA
deshidrogenasas?
68 ¿En qué otros trastornos se identifica a la deficiencia de acil grasoCoA deshidrogenasas?

1. pacientes con enfermedad hepática,
2. Desnutrición o dieta vegetariana,
3. Alta demanda de carnitina: en el embarazo,
infecciones graves, quemaduras o
traumatismos,
4. La hemodiálisis elimina la carnitina de la
sangre.
1. Carencias congénitas de uno de los
componentes del sistema carnitina
palmitoiltransferasa,
2. en la reabsorción tubular renal de carnitina,
3. en la captación de carnitina por las células.
La carnitina palmitoiltransferasa I, puede
causar hipoglucemia grave, coma y muerte.
La carnitina palmitoiltransferasa II

Porque su oxidación no depende de la
carnitina palmitoiltransferasa I (CPT-I) ni
están sujetos a la inhibición de la malonil-CoA
Las acil graso-CoA deshidrogenasas (ADCM),
son específicas para ácidos grasos de cadena
corta, media, larga y muy larga.
Decremento de la capacidad de oxidar ácidos
grasos de seis a diez carbonos e hipoglucemia
grave.
Síndrome de la muerte súbita del lactante o
síndrome de Reye.

69. En la oxidación de ácidos grasos de número impar de carbonos
Propionil-CoA a D-metilmalonil-CoA, se
como la propionil-CoA pasa por tres etapas para la síntesis de succinil- isomeriza a L-metilmalonil-CoA ésta se
COA, ¿cuáles son?
reorganiza para formar succinil-CoA
70. En la tercera etapa de L.metilmalonil-CoA a succinil-CoA se
requiere una enzima y una coenzima, ¿cuáles son?

La enzima metilmalonil-CoA mutasa y la
vitamina B12

71. ¿Qué causa la acidemia y la aciduria metilmalónica hereditarias?

Acidemia: La mutasa no existe o es deficiente.
Aciduria: incapacidad de convertir la vitamina
B12 a coenzima.

72. ¿Dónde ocurre la beta-oxidación de los ácidos grasos de cadena
MUY larga -AGCML-(más de 20 átomos de carbono)?
73. ¿A qué se debe el síndrome de Zellweger?

En los peroxisomas

74. ¿A qué se debe la Adrenoleucodistrofia ligada al cromosoma X?

A la afectación de la capacidad para
transportar ácidos grasos de cadena MUY
larga a través de lamembrana de los
peroxisomas.


A los defectos genéticos que afectan la
capacidad de dirigir proteínas de la matriz a
los peroxisomas.

75. ¿Qué provocan el Síndrome de Zellweger y la
Adrenoleucodistrofia?

La acumulación de ácidos de cadena MUY
larga en sangre y tejidos.

76. La alfa-oxidación de ácidos grasos, como el ácido fitánico de 20
carbonos es hidroxilado en el carbono alfa ¿por cuál enzima?
77. La enfermedad de Refsum es el resultado de la acumulación de
ácido fitánico en plasma y tejidos, ¿a qué se debe este trastorno?

La fitanoil-CoA alfa-hidroxilasa (PhyH)

78. Las mitocondrias hepáticas convierten la acetil-CoA procedente
de la beta-oxidación de ácidos grasos ¿en qué compuestos?
79. ¿Cuáles son los cuerpos cetónicos?

Cuerpos cetónicos

80. ¿Por qué los cuerpos cetónicos son importantes fuentes de
energía para los tejidos periféricos?

81. La cetogénesis se da a partir ¿de qué elemento?
82. ¿Cuáles son las etapas de la cetogénesis?

83. ¿Qué enzima es la etapa limitante de la velocidad de síntesis de
los cuerpos cetónicos?
84. También es precursora del colesterol.
85. Aunque el hígado produce los cuerpos cetónicos ¿por qué es
incapaz de utilizarlos como combustible?
86. ¿Qué provoca la formación de cuerpos cetónicos en cantidad
excesiva a la que se utiliza?
87. La acidemia hace que disminuya el pH del organismo, ¿por qué?
88. ¿Qué puede provocar la excreción de glucosa y cuerpos cetónicos
en la orina?
89. ¿Por qué se causa cetoacidosis?

90. ¿En qué situación puede también observarse cetoacidosis?


A la carencia de la enzima peroxisómica:
fitanoil-CoA alfa-hidroxilasa

El acetoacetato, el 3-hidroxibutirato y la
acetona
a) son solubles en disoluciones acuosas -no
necesitan incorporarse a lipoproteínas o a la
albúmina para ser transportados
b) se producen en el hígado cuando la
cantidad de acetil-CoA supera su capacidad
oxidativa
c) Los tejidos extrahepáticos los utilizan
porque están presentes en la sangre.
d) Ahorran el uso de la glucosa, muy
importante en períodos de ayuno prolongado.
e) el cerebro los utiliza.
De la acetil-CoA
Formación de acetoacetil-CoA, luego HMGCoA (hidroximetilglutaril-CoA) por medio de
la HMG-CoA sintasa, HMG-CoA se disocia y
forma acetoacetato y acetil-CoA; el
acetoacetato se reduce y da 3-hidroxibutirato.
La HMG-CoA sintasa
Hidroximetilglutaril-CoA (HMG-CoA)
Porque carece de tioforasa
Acidemia (niveles altos en la sangre),
Cetonemia (niveles moderadamente altos en
sangre) y cetonuria (presencia en la orina)
Porque cada cuerpo cetónico pierde un
protón cuando circula por la sangre.
Deshidratación.
Porque un mayor número de protones (H+)
circula en un menor volumen de plasma
causando acidosis grave.
En los casos de ayuno.

Metabolismo de los lípidos complejos
1. ¿Cómo está constituido un fosfolípido?
2. Aminoalcohol formado por 18 carbonos, que forman una cadena
hidrocarbonada insaturada. Al unirse a un ácido graso, forma una
ceramida.
3. Es la unidad estructural de los distintos tipos de esfingolípidos.
4. ¿Qué compuestos constituyen los lípidos predominantes en las
membranas celulares?
5. ¿Qué funciones desempeñan los fosfolípidos que no están unidos a
las membranas celulares?

6. ¿Cómo se llama el fosfolípido que contiene glicerol?
7. ¿Cómo se llama al fosfolípido que contiene esfingosina?
8. Los glicerofosfolípidos constituyen la clase principal de fosfolípidos.
¿Cuáles son sus componentes?
9. ¿Cómo está constituido el ácido fosfatídico?
10. Sin su presencia en la membrana mitocondrial interna, una gran
cantidad de enzimas de la fosforilación oxidativa no podrían
desarrollar su función correspondiente. ¿Qué es?
11. Es una de las moléculas bioactivas más potentes que se conocen.
12. Es sintetizado y liberado por diversos tipos celulares.
Desencadena potentes acontecimientos trombóticos e inflamatorios
agudos.
13. ¿Cuál es el único esfingolípido de importancia en el ser humano y
¿cuál es su función?
14. ¿En dónde se sintetizan la mayoría de los fosfolípidos?
15. ¿Después de ser sintetizados a dónde son transportados los
fosfolípidos?

16. ¿Quién es el precursor de la mayoría de los glicerofosfolípidos?
17. Todas las células son capaces de sintetizar fosfolípidos, ¿excepto
quién no lo hace?
18. ¿Cuáles son los fosfolípidos más abundantes?
19. En el hígado se puede sintetizar fosfatidilcolina ¿a partir de qué
compuesto?
20. ¿Qué importancia tiene la fosfatidilcolina en el surfactante
pulmonar?

21. ¿Qué células producen y secretan a la dipalmitoil-fosfatidilcolina
(DPFC)?

Un alcohol unido a un diacilglicerol o a la
esfingosina.
Esfingosina

Ceramida
Los fosfolípidos
Componentes del surfactante pulmonar,
componentes esenciales de la bilis: sus
propiedades detergentes ayudan a solubilizar
el colesterol.
Glicerofosfolípido
Esfingofosfolípido
Ácido fosfatídico (AF) y un alcohol.
Dos gliceroles con un grupo fosfato en el 3er.
carbono
Cardiolipina

Factor activador de plaquetas (FAP)
Factor activador de plaquetas (FAP)

Esfingomielina. Es un constituyente
importante de la mielina de las fibras
nerviosas
En el retículo endoplásmico liso
Del REL son transportados al aparto de Golgi
y de ahí a la membrana plasmática o a la
membrana de los organelos o son secretados
de la célula por exocitosis.
El ácido fosfatídico.
Los eritrocitos, porque no contienen núcleo.
La fosfatidilcolina (FC) y la
fosfatidiletanolamina (FE)
De la fosfatidilserina
Mucha, porque es constituyente de la
dipalmitoil-fosfatidilcolina (DPFC) que es el
componente lipídico más abundante del
surfactante pulmonar.
Los neumocitos del tipo II

22. ¿Cuál es la función del surfactante pulmonar?

23. En el lactante prematuro, ¿qué causa la producción insuficiente
de surfactante pulmonar?
24. ¿Qué fosfolípido es necesario para la síntesis de membranas
celulares?
25. Constituye una reserva de ácido araquidónico en las membranas.
26. Es el que proporciona el sustrato para la síntesis de
prostaglandinas en caso necesario.
27. ¿Qué otras funciones ofrece el fosfatidilinosintol (FI)?

28. Cita ejemplos de proteínas ancladas a membranas gracias a la
fosfatidilinosintol (FI)
29. ¿Dónde se encuentra y cuál es la función de la fosfatasa alcalina?
30. ¿Dónde se encuentra y cuál es la función de la acetilcolina
esterasa?
31. Existe en cantidades relativamente elevadas en las membranas
mitocondriales y es el precursor de la cardiolipina.
32. La degradación de los glicerofosfolípidos se lleva a cabo ¿por
cuáles enzimas?
33. ¿Dónde se encuentran las fosfolipasas?

Recubre los alvéolos para reducir la tensión
superficial de esta capa de líquido y evitar el
colapso alveolar (atelectasias)
El síndrome de insuficiencia respiratoria
(RDS)
La fosfatidilserina
El fosfatidilinosintol (FI)
El fosfatidilinosintol (FI)
Colabora en la transmisión de señales a
través de las membranas celulares, y en el
anclaje de las proteínas a dichas membranas.
Enzimas: fosfatasa alcalina y la acetilcolina
esterasa.
En el intestino delgado, ataca fosfatos
orgánicos.
En la membrana postsináptica. Degrada el
neurotransmisor acetilcolina.
El fosfatidilglicerol.
Fosfolipasas
En todos los tejidos y en el jugo pancreático

34. ¿Qué fosfolipasa lisosómica degrada a la esfingomielina?

La esfingomielinasa

35. ¿Quiénes poseen actividad fosfolipasa o produce fosfolipasas,
aparte de las encontradas en el organismo?

Toxinas y venenos poseen actividad
fosfolipasa; muchas bacterias patógenas las
producen.
Enzimas que hidrolizan los enlaces de los
glicerofosfolípidos cortándolos en sitios
específicos.
Fosfolipasas A1, A2, C y D

36. ¿Qué hacen las fosfolipasas?

37. ¿Cuáles son los tipos de fosfolipasas responsables de la
degradación de los glicerofosfolípidos?
38. ¿Qué fosfolipasa desempeña una función importante en la
producción de segundos mensajeros?
39. ¿Qué fosfolipasa libera ácido araquidónico, -el precursor de las
prostaglandinas-?
40. ¿Quiénes regulan las vías de transducción de señales y
promueven la apoptosis?
41. Es una enfermedad causada por la incapacidad de degradar
esfingomielina debido a deficiencia de la esfingomielinasa.
42. ¿Cuáles son las características de la enfermedad de Niemann-Pick
A?


La fosfolipasa C
La fosfolipasa A2
La ceramida y la esfingosina
La enfermedad de Niemann-Pick (tipos A y B)
Es la forma grave. Los principales lugares de
depósito de lípidos son el hígado y el bazo
por lo que presentan tamaño enorme.
Neurodegeneración rápida y progresiva
debido al depósito de esfingomielina en el
sistema nervioso central. Mueren en la
primera infancia.

43. ¿Cuáles son las características de la enfermedad de Niemann-Pick
B?
44. La esfingomielina procede de una ceramida, ¿qué otras moléculas
tienen la misma procedencia?
45. ¿Cuáles son los componentes de los glucoesfingolípidos?
46. ¿Cómo está constituida una ceramida?
47. Los glucoesfingolípidos son componentes esenciales de todas las
membranas del organismo, pero ¿en dónde se los encuentra en
mayor cantidad?
48. ¿Cómo se llama al elemento que provoca una reacción
inmunológica o que reacciona con anticuerpos?
49. Son antigénicos y se les ha identificado como antígenos de los
grupos sanguíneos, y de algunos antígenos tumorales.
50. Los glucoesfingolípidos también sirven de receptores en la
superficie celular ¿para cuáles toxinas?
51. Debido a trastornos genéticos asociados a la incapacidad de
degradarlos adecuadamente ¿dónde se acumulan los
glucoesfingolípidos?
52. ¿Qué hace diferente a los glucoesfingolípidos de la
esfingomielina?
53. Menciona dos tipos de glucoesfingolípidos.
54. Los glucoesfingolípidos neutros y ácidos ¿pueden ser?
55. Son monosacáridos de ceramida con una molécula de galactosa o
de glucosa. Glucoesfingolípidos más sencillos.
56. ¿Cuál es el cerebrósido más común de las membranas?
57. Sirve de producto intermedio en la síntesis y degradación de los
glucoesfingolípidos.
58. ¿Dónde se encuentran predominantemente los cerebrósidos?

59. Son glucoesfingolípidos más complejos y se encuentran
principalmente en células ganglionares del SNC, en particular en las
terminaciones nerviosas. Contienen una o más moléculas de NANA
60. Son de interés clínico porque existen varias lipidosis
caracterizadas por la acumulación de glucoesfingolípidos que
contienen NANA en las células.
61. ¿Dónde se sintetizan principalmente los glucoesfingolípidos?
62. ¿Qué enzimas participan en la síntesis de glucoesfingolípidos?
63. Pueden reconocer glucoesfingolípidos y glucoproteínas como
sustrato.
64. ¿Cuál es el sulfátido más importante en el cerebro?
65. ¿Qué es un sulfátido?
66. ¿Qué son las esfingolipidosis?


La menos grave. Causa poco o ningún daño al
tejido nervioso, pero afecta a los pulmones,
el bazo, el hígado y la médula ósea.
Los glucolípidos o glucoesfingolípidos
Moléculas glucosídicas y lipídicas.
Un ácido graso de cadena larga unido a
esfingosina.
En el tejido nervioso

Antigénico
Los glucoesfingolípidos
Colérica y tetánica, además para ciertos virus
y microbios.
En los lisosomas

No contienen fosfato
Los neutros y los ácidos
Cerebrósidos, globósidos y gangliósidos
Los cerebrósidos
El galactocerebrósido
El glucocerebrósido
En el cerebro y el tejido nervioso periférico
con concentraciones altas en la vaina de
mielina.
Los gangliósidos

Los gangliósidos

En el aparato de Golgi
Las glucociltransferasas
Las glucociltransferasas
El galactocerebósido 3-sulfato
Es un galactocerebrósido con un sulfato
unido a su molécula de galactosa.
Enfermedades de almacenamiento de lípidos
en los lisosomas. La ausencia parcial o total
de hidrolasas específicas para la degradación
de los esfingolípidos.

67. Menciona algunas esfingolipidosis

Enfermedad de Tay-Sachs
Gangliosidosis de GM1
Enfermedad de Gaucher
Enfermedad de Krabbe
Enfermedad de Farber
Enfermedad de Niemann-Pick (A o B)
Enfermedad de Sandhoff
Leucodistrofia metacromática

68. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Tay-Sachs

Acumulación de gangliósidos GM2
Neurodegeneración rápida
Ceguera
Debilidad muscular
Mácula de color rojo cereza
Convulsiones

69. Menciona algunos síntomas de la Gangliosidosis de GM1

Acumulación de gangliósidos GM1 y sulfato
de queratán
Hepatoesplenomegalia
Deformidades del esqueleto
Deterioro neurológico

70. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Gaucher

Acumulación de glucocerebrósidos
Osteoporosis de huesos largos

71. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Krabbe

Acumulación de galactocerebósidos
Deterioro mental y motriz
Ceguera y sordera
Perdida casi total de mielina
Cuerpos globoides en la materia blanca
del cerebro

72. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Farber

Acumulación de ceramida
Deformidad articular dolorosa y
progresiva
Nódulos subcutáneos de células cargadas
de lípidos.
Los tejidos muestran granulomas

73. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Niemann-Pick
A+B

Acumulación de esfingomielina
Curso neurodegenerativo (tipo A)

74. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Sandhoff

Acumulación de GM2 y globósidos
Mismos síntomas de la enfermedad de
Tay-Sachs pero con afectación visceral


75. Menciona algunos síntomas de la Leucodistrofia metacromática.

76. ¿Con que nombre se conocen a las prostaglandinas, los
tromboxanos y los leucotrienos?
77. ¿De dónde proceden los ecosanoides?
78. Los ecosanoides inducen un amplio espectro de respuestas
fisiológicas como patológicas, ¿de qué sirven este tipo de respuestas?

79. Menciona algunas características de los ecosanoides

80. Es la primera etapa en la síntesis de prostaglandinas

81. La PGH sintasa posee dos actividades catalíticas, ¿cuáles son?

82. Las sintasas convierten la PGH2 ¿en qué?
83. ¿Cuáles son las isoenzimas de la PGH sintasa que se conocen?
84. Es necesaria para mantener el tejido gástrico sano, la homeostasis
renal y la agregación plaquetaria.
85. Se induce su presencia en algunos tejidos en respuesta a los
productos de células de la inmunidad e inflamatorias activadas.
86. Cuando la COX-2 es inducida aumenta la síntesis de
prostaglandinas que ayuda a mediar
87. ¿Qué inhibe la síntesis de prostaglandinas?

88. ¿A quién inhiben los antiinflamatorios no esteroideos (AINE)?

Acumulación de sulfátidos
Deterioro cognitivo
Desmielinización
Parálisis progresiva y demencia en la
forma infantil
Los nervios se tiñen de color pardo
amarillento con violeta (metacromasia)
Múltiple deficiencia de sulfatasa
Ecosanoides
De ácidos grasos poliinsaturados con 20
carbonos
Aseguran la integridad gástrica y el
funcionamiento renal, regulan la contracción
del músculo liso y el diámetro vascular y
mantienen la homeostasis plaquetaria.
Se producen en cantidades muy
pequeñas en casi todos los tejidos
Actúan localmente
No se almacenan
Tienen una semivida extremadamente
corta
Se metabolizan rápidamente a productos
inactivos
Sus acciones biológicas son mediadas por
receptores de la membrana plasmática
acoplados a proteínas G
La síntesis de la PGH2 (prostaglandina
endoperóxido) a partir del ácido
araquidónico mediada por la PGH sintasa
La ácido graso ciclooxigenasa (COX) y la
peroxidasa que depende del glutatión
reducido
Numerosas prostaglandinas y tromboxanos
COX-1 y COX-2
La COX-1
La COX-2
El dolor, el calor, el enrojecimiento, la
inflamación y la fiebre en la infección.
El cortisol inhibe a la fosfolipasa A2 lo que
hace que no esté disponible el ácido
araquidónico.
(AINE): La aspirina, indometacina y la
fenilbutazona inhiben COX-1 y COX-2 lo que
impide la síntesis de la PGH2
COX-1 y COX-2

89. Su síntesis no es afectada por los AINE
90. Son mediadores de la respuesta alérgica y de la inflamatoria.
91. ¿Quién produce tromboxano A2 (TXA2) en las plaquetas activadas?
92. ¿Cómo actúa el tromboxano A2 (TXA2)?

Los leucotrienos
Los leucotrienos
La COX-1
Fomenta la adherencia y la agregación de
plaquetas circulantes y la contracción del
musculo liso vascular, promoviendo la
formación de coágulos sanguíneos (trombos)

93. ¿Qué produce la COX-2 en las células endoteliales vasculares?

La prostaciclina (PGI2)

94. ¿Cómo actúa la prostaciclina?

Inhibe la agregación plaquetaria y estimula la
vasodilatación impidiendo la trombogénesis


Metabolismo del colesterol y los esteroides
1. El colesterol es precursor ¿de qué componentes?

De los ácidos biliares, hormonas esteroideas
y de la vitamina D en tejidos especializados

2. ¿Qué órgano es muy importante en la regulación de la homeostasis
del colesterol?
3. ¿Qué trastornos provoca la acumulación de lípidos en los
revestimientos epiteliales de los vasos sanguíneos?

El hígado

4. ¿Químicamente cómo está constituido el colesterol?

Por 4 anillos hidrocarbonados (A-B-C-D), una
cadena hidrocarbonada unida al carbono 17
del anillo D, el anillo A tiene un grupo
hidroxilo en el carbono 3 y el anillo B posee
un enlace doble entre el carbono 5 y 6

5. ¿Qué son los esteroles?

Esteroides con 8 a 10 carbonos en la cadena
lateral en el C-17 y un grupo hidroxilo en C-3

6. ¿Cuál es el esterol principal en los tejidos animales?

EL colesterol

7. Los esteroles vegetales no se absorben bien en el tracto digestivo
humano ¿qué sucede cuando se consumen?

Entran a los enterocitos y son transportados
de vuelta a la luz intestinal.

8. Junto con los esteroles vegetales se transporta colesterol cuando
los enterocitos los devuelven a la luz intestinal, ¿este hecho de que ha
servido?

Al parecer esto hace que se reduzca la
absorción de colesterol de la dieta y ha
servido para diseñar un tratamiento
alimentario para reducir la
hipercolesterolemia.

9. El colesterol plasmático se encuentra en forma esterificada lo que
hace que su estructura sea más hidrófoba ¿qué cuál compuesto?
10. ¿Qué elemento no se encuentra en las membranas celulares?

El colesterol libre (no esterificado)

11. ¿Cómo deben ser transportados el colesterol y sus ésteres?

Asociados a proteínas o ser solubilizados
mediante fosfolípidos y sales biliares.
El hígado, el intestino, la corteza suprarrenal,
y los tejidos reproductores incluidos los
ovarios, los testículos y la placenta.
Del acetato y el NADPH
Por medio de la tiolasa, 2 moléculas de
Acetil-CoA se convierten en Acetoacetil-CoA
y por medio de la HMG-CoA sintasa se
obtiene HMG-CoA (3-hidroxi-3-metilglutaril
CoA)

12. El colesterol es sintetizado por casi todos los tejidos, ¿qué tejidos
u órganos contribuyen a la reserva en el organismo?
13. ¿De dónde provienen los átomos de carbono del colesterol?
14. En sus dos primeras reacciones de síntesis el colesterol es similar
a la que produce cuerpos cetónicos, ¿Cuáles son estas reacciones?

15. La tercera etapa de síntesis de colesterol es la más importante y
además irreversible, menciona cual es y por qué.


Ateroesclerosis y un mayor riesgo de
vasculopatía cardíaca, cerebral y periférica.

Los ésteres de colesterilo

Es la que está mediada por la HMG-CoA
reductasa que convierte HMG-CoA en
mevalonato. Porque regula y limita la
velocidad de la síntesis del colesterol.

16. Menciona las etapas restantes de la síntesis de colesterol

Producto
Ácido 5pirofosfomevalónico
Isopentil pirofosfato
Dimetilpirofosfato
Genarilpirofosfato
Farnesilpirofosfato
Escualeno
Lanosterol
Colesterol

17. Es un trastorno autosómico recesivo relativamente frecuente en
la biosíntesis del colesterol.
18. La expresión del gen de la HMG-CoA reductasa es controlada ¿por
cuál factor de transcripción?
19. La PUERE-2 se asocia ¿con qué otra proteína de la membrana del
RE?
20. Cuando los niveles de esterol en las células son bajos se estimula
el complejo PUERE-PAEP, ¿para qué?
21. La síntesis de colesterol disminuye cuando hay menor
disponibilidad ¿de qué elemento?
22. La cantidad y actividad de la HMG-CoA reductasa está controlada
por hormonas, ¿cuáles son y cuál es su efecto?

23. ¿Qué fármacos son inhibidores competitivos de la HMG-CoA
reductasa?
24. ¿Para qué se emplean las estatinas?
25. Los seres humanos no pueden metabolizar la estructura en anillo
del colesterol a CO2 y H2O. ¿Qué se hace entonces?

26. La bilis es una mezcla acuosa ¿qué compuestos son los más
importantes?
27. Cuando no se utiliza, la bilis se almacena ¿en qué órgano?
28. Los ácidos biliares actúan de agentes emulsionantes en el
intestino preparando a los TAG y lípidos complejos ¿para qué?
29. La síntesis de los ácidos biliares sucede en múltiples organelos de
las células hepáticas, ¿cuáles son los ácidos biliares PRIMARIOS más
comunes?

Enzima
Cinasas
Descarboxilasa
Isomerasa
Transferasa
Transferasa
Escualeno sintasa
Escualeno
monooxigenasa
Enzimas diferentes

El síndrome de Smith-Lemli-Opitz (SSLO)
PUERE-2 (proteína 2 de unión al elemento
regulador de esteroles)
Con la PAEP (Proteína activadora de la
escisión de PUERE)
Para estimular la síntesis de la HMG-CoA
reductasa y aumentar así la síntesis de
colesterol.
ATP
Insulina y tiroxina

Intensifican la
expresión del gen
de la HMG-CoA
reductasa
Glucagón y
Tienen el efecto
glucocorticoides contrario
Las estatinas (atorvastatina, fluvastatina,
lovastatina, pravastatina, rosuvastatina y
simvastatina)
Para reducir los niveles de colesterol en
plasma de pacientes con hipercolesterolemia
El núcleo del esterol intacto se elimina del
organismo por conversión en ácidos y sales
biliares que se excretan en las heces.
Por secreción de colesterol a bilis, llevado al
intestino para su eliminación.
En el intestino una parte de colesterol es
modificado por bacterias a los isómeros
coprostanol y colestanol.
La fosfatidilcolina y las sales biliares (ácidos
conjugados)
La vesícula biliar
Para que sean degradados por las enzimas
digestivas pancreáticas.
El ácido cólico y el ácido quenodesoxicólico.

30. ¿Qué enzima es la causante de la etapa limitante de la velocidad
de síntesis de ácidos biliares?
31. Antes de abandonar el hígado, los ácido biliares de CONJUGAN
con una molécula de glicina o taurina, ¿qué estructuras conjugadas se
forman?
32. Cuando los ácidos biliares se conjugan con glicina y taurina, a sus
nuevas estructuras ¿cómo se les denomina?
33. Las formas conjugadas de los ácidos biliares se encuentran
únicamente ¿en dónde?
34. ¿Son detergentes más eficaces que los ácidos biliares?
35. ¿Con que se trata a personas con deficiencia genética para
convertir colesterol a ácidos biliares?
36. Las bacterias del intestino son capaces de regenerar ácidos
biliares a partir de sales biliares, ¿cómo lo logran?
37. ¿Principalmente dónde se absorbe la mezcla de ácidos y sales
biliares?
38. ¿Quién transporta a las ácidos biliares en la sangra portal?
39. ¿A qué proceso se le denomina circulación enterohepática?

La colesterol-7-alfa-hidroxilasa, que sólo
existe en el hígado.
Ácidos glicólico, glicoquenodesoxicólico,
taurocólico y tauroquenodesoxicólico.

40. Se dice que la colestiramina es un “secuestrador” de ácidos
biliares, ¿por qué?

Porque se une a ellos en el intestino,
evitando que sean reabsorbidos hacia el
hígado y son excretados en las heces.
Cálculos biliares de colesterol precipitados en
la vesícula biliar.
A que el desplazamiento del colesterol a la
bilis debe ir acompañado por una secreción
simultánea de fosfolípidos y sales biliares.
Este proceso doble se interrumpe y entra
más colesterol en la bilis lo que provoca que
no pueda solubilizarse formando los cálculos.
La disminución de ácidos biliares en la bilis

41. ¿Qué es la colelitiasis?
42. ¿A qué se debe la colelitiasis?

43. ¿Cuál es la deficiencia principal que desencadena la colelitiasis?

Sales biliares
En la bilis
Sales biliares
Con ácido quenodesoxicólico exógeno
Eliminando la glicina y la taurina de las sales
biliares
En el íleon
La albúmina
Al proceso continuo de secreción de sales
biliares a la bilis, su paso a través del
duodeno, en el que algunas se convierten en
ácidos biliares, su captación en el íleon y su
retorno al hígado en forma de una mezcla de
ácidos y sales biliares.

44. Aunque el tratamiento de elección para la colelitiasis puede ser la
colecistectomía también puede usarse ¿qué tratamiento?

Administración oral de ácido
quenodesoxicólico para complementar el
aporte de ácidos biliares y así producir una
disolución gradual de los cálculos biliares,
disolución que puede durar de meses a años.

45. ¿Qué son las lipoproteínas plasmáticas?

Complejos macromoleculares esféricos
formados por lípidos y proteínas específicas
(apoliproteínas o apoproteínas)

46. ¿Cuáles son las partículas lipoprotéicas?

* Quilomicrones
* Liporpoteínas de muy baja densidad VLDL
* Lipoproteínas de baja densidad LDL
*Lipoproteínas de alta densidad HDL


47. ¿Cuál es la función de las lipoproteínas?

48. ¿Cómo están compuestas las lipoproteínas?

49. ¿Cuál es el tamaño y densidad del quilomicrón?

50. En orden de tamaño y densidad las lipoproteínas ¿cómo se
clasifican?

51. ¿Cuáles son las funciones de la apolipoproteínas asociadas a las
lipoproteínas?

52. ¿Cómo se dividen las apoliproteínas?
53. ¿Qué transportan los quilomicrones y a dónde?

54. ¿Qué polipoproteína es exclusiva de los quilomicrones y dónde se
sintetiza?
55. ¿Dónde se ensamblan los quilomicrones?
56. ¿Qué enzima participa en la degradación de los TAG en
Quilomicrones y VLDL y HDL?
57. Es una enzima extracelular que se ancla a las paredes capilares de
la mayoría de los tejidos, especialmente al tejido adiposo y de los
músculos cardíaco y esquelético?
58. ¿Qué apolipoproteína activa a la lipoproteína lipasa?
59. ¿A qué se debe la hiperlipoproteinemia de tipo 1?
60. ¿Qué es la hipertriacilglicerolemia?
60. ¿Qué enzima NO posee el hígado adulto?
61. ¿Qué hormona estimula la síntesis de la lipoproteína lipasa y su
transferencia a la superficie luminal del capilar?
62. ¿Dónde se encuentra la concentración más alta de la lipoproteína
lipasa?
63. ¿Qué lipoproteína está asociada al colesterol HDL?
64. ¿Qué lipoproteína está asociada al colesterol LDL?
65. ¿Dónde se sintetizan la VLDL?

Mantener sus componentes lipídicos solubles
cuando los transportan por el plasma.
Proporcionar un mecanismo eficaz para
transportar su contenido lipídico a (y desde)
los tejidos.
Por un núcleo lipídico neutro (TAG y esteres
de colesterilo) rodeado de una capa de
apolipoproteínas anfipáticas , fosfolípidos y
colesterol no esterificado (libre)
Es el de mayor tamaño y menor densidad,
mayor porcentaje de lípidos menor
porcentaje de proteínas.
Quilomicrón
VLDL
LDL
HDL
IDL son partículas intermedias o remanentes
de VLDL en su transición a LDL
* Proporcionar sitios de reconocimiento para
receptores de la superficie celular.
* Servir de activadores o coenzimas para las
enzimas que intervienen en el metabolismo
de las lipoproteínas.
En cinco clases principales:
apo A, apo B, apo C, apo D y apo E
TAG, colesterol, vitaminas liposolubles y los
ésteres de colesterilo alimentarios a los
tejidos periféricos.
La apo B-48
Su síntesis comienza en el RER y el aparato
de Golgi
En el retículo endoplásmico liso
Lipasa hepática
La lipoproteína lipasa

La apo C-II
A la deficiencia de la lipoproteína lipasa o de
la apo C-II
Acumulación de TAG de quilomicrones en el
plasma incluso en ayunas
La lipoproteína lipasa
La insulina
En el miocardio, lo que refleja el uso de
ácidos grasos para proporciona mucha de la
energía para la función cardiaca.
La apo-A
La apo-B
En el hígado

66. Predominantemente ¿de qué se compone la VLDL?
67. ¿Cuál es la función de la VLDL?
68. ¿Qué sucede cuando existe un desequilibrio entre la síntesis
hepática de TAG y la secreción de VLDL?
69. ¿Qué trastornos están incluidos en este desequilibrio de síntesis
de TAG y secreción de VLDL?
70. Las VLDL segregadas a la sangre por el hígado contienen apo B100 pero ¿qué deben obtener de las HDL circulantes?
71. Cuando las VLDL pasan a la circulación ¿qué les sucede cuando la
lipoproteína lipasa degrada los TAG?
72. Debido a las modificaciones que sufre la VLDL ¿en qué se
convierte?
73. La apo E normalmente está presente en 3 isoformas, ¿Cuáles son?
74. ¿A qué se debe la hiperlipoproteinemia tipo III (enfermedad de
Beta ancha)?
75. Las partículas LDL contienen mucho menos TAG que sus
antecesoras las VLDL, ¿Qué más las diferencia de las VLDL?
76. ¿Cuál es la función principal de las lipoproteínas LDL?
77. Los receptores de LDL son glucoproteínas agrupadas en cavidades
de membrana. En el lado citosólico ¿qué proteína recubre esta
cavidad?
78. ¿Qué puede causar una deficiencia de receptores de LDL
funcionales?
79. ¿Qué es la hiperlipidemia de tipo II?
80. ¿Qué otros factores causan aumento de LDL en plasma?

81. ¿Qué son los endosomas?

82. AL disminuir el pH del endosoma permite que la LDL se separe de
su receptor, el receptor puede reciclarse, los remanentes
lipoprotéicos en la vesícula se transfieren a los lisosomas y son
degradados por hidrolasas ácidas, ¿Qué productos son liberados?
83. ¿A qué se debe la enfermedad de Wolman?

84. ¿A qué se debe la enfermedad de Niemann-Pick tipo C?

85. Los macrófagos poseen elevada actividad de receptores
barredores que pueden captar LDL químicamente modificadas, éstos
no disminuyen en respuesta a un aumento de colesterol intracelular.
Cuando los ésteres de colesterilo se acumulan en los macrófagos
¿qué provocan en éstos?
86. ¿Dónde se sintetizan las HDL?

De TAG endógeno
Transportar el TAG endógeno desde el
hígado hasta los tejidos periféricos.
Hígado graso
Obesidad, diabetes mellitus e ingestión
crónica de etanol.
Apo C-II y apo E
Reduce el tamaño de las VLDL y aumenta su
densidad.
En una lipoproteína LDL
E-2, E-3 y E-4
A deficiencia en el aclaramiento de
quilomicrones y de IDL, debido a que apo E-2
no se une a sus receptores.
La alta concentración de colesterol y ésteres
de colesterilo
Suministrar colesterol a los tejidos
periféricos o devolverlo al hígado.
La clatrina que estabiliza la forma de la
cavidad.
El aumento significativo de LDL en plasma,
colesterol.
El aumento de LDL en plasma
Aumento de la actividad proteasa que
degrada el receptor y defectos en la apo B100 que reducen la unión al receptor
Son vesículas más grandes formadas por LDL
que han perdido su recubrimiento de clatrina
y se han fusionado a otras vesículas similares
Colesterol libre, aminoácidos, ácidos grasos y
fosfolípidos.

Una enfermedad de almacenamiento debida
a la incapacidad para hidrolizar ésteres de
colesterilo
Una enfermedad de almacenamiento debida
a la incapacidad para transportar colesterol
hacia el exterior del lisosoma
Los transforman en células “espumosas” que
participan en la formación de la placa
aterosclerótica

En la sangre mediante la adición de lípido a la
apo A-1

87. ¿Qué porcentaje de apo A-1 representa a las apoproteínas de las
HDL?
88. ¿Cuáles funciones desempeñan las HDL?

89. Ausencia prácticamente total de partículas HDL debido a la pobre
degradación de lípidos por la apo A-1
90. ¿Qué es la lipoproteína (a)?

El 70%
* Las partículas de HDL son una reserva
circulante de apo C-II y de apo E
* Captan colesterol no esterificado y lo
devuelven al hígado como ésteres de
colesterilo
* Esterifican al colesterol no esterificado
* Transfieren colesterol desde las células
periféricas a las HDL y desde las HDL al
hígado.
Enfermedad de Tangier
Es una partícula que presenta una estructura
casi idéntica a la LDL

91. ¿Qué proteína aumentan los ácidos grasos trans?

La lipoproteína (a)

92. Reduce la LDL y la lipoproteína (a)

Los estrógenos

93. Reduce la lipoproteína (a) y eleva la HDL

La niacina

94. Es el precursor de todas las clases de hormonas esteroideas

El colesterol

95. ¿Cuáles son las hormonas esteroideas?

* Glucocorticoides (ejem. Cortisol)
* Mineralcorticoides (ejem. Aldosterona)
* y hormonas sexuales (andrógenos,
estrógenos y progestágenos)

96. ¿Cómo se les denomina a los glucocorticoides y
mineralcorticoides?
97. ¿Dónde se sintetizan las hormonas esteroideas?

Corticoesteroides

98. La albúmina es un transportador inespecífico de
99. ¿Quiénes son los transportadores específicos de hormonas
esteroideas?
100. Ausencia casi total de glucocorticoides, mineralcorticoides,
andrógenos activos o estrógenos. Los pacientes presentan genitales
similares a los femeninos.
101. Prácticamente no se producen hormonas sexuales ni cortisol.
Aumento de producción de mineralcorticoides causa retención de
líquidos, hipertensión.
102. Forma más común de las hiperplasias suprarrenales congénitas.
Los corticoesteroides están casi ausentes o deficientes.
Sobreproducción de andrógenos.
103. Disminución de cortisol, aldosterona y corticoesterona en suero.
Mayor producción de desoxicoticoesterona.
104. Es la reacción inicial y limitante de la velocidad de la síntesis de
hormonas esteroideas
105. Es el compuesto progenitor de todas las hormonas esteroideas

En la corteza suprarrenal, los ovarios y la
placenta y en los testículos.
Hormonas esteroideas
Las proteínas plasmáticas (ejem. La globulina
es responsable de transportar el cortisol)
Carencia de 3-beta-hidroxiesteroide
deshidrogenasa
Carencia de la 17-alfa-hidroxilasa

Carencia de la 21-alfa-hidroxilasa

Carencia de la 11-beta-hidroxilasa
El complejo enzimático de escisión de la
cadena lateral del colesterol (Desmolasa,
P450scc)
La pregnenolona

106. La pregnenolona se oxida e isomeriza para convertir
107. ¿Qué son las hiperplasias suprarrenales congénitas?

108. Enfermedad debida a la destrucción autoinmune de la corteza
suprarrenal
109. ¿Qué hormonas son secretadas por la corteza suprarrenal y en
qué área se sintetizan?

110. Sintetizan hormonas necesarias para la diferenciación sexual y la
reproducción.
111. La hormona liberadora de gonadotropina estimula a la hipófisis
anterior para que libere ¿qué hormonas?
112. La LH estimula a los testículos para producir ¿qué hormona?
113. ¿Qué regula la FSH?
114. Son miembros de una “superfamilia” de reguladores génicos
estructuralmente relacionados que funcionan de manera similar.

115. Los metabolitos resultantes de la degradación de las hormonas
esteroideas en el hígado ¿Cómo se metabolizan?


Progesterona
Los desequilibrios metabólicos causados por
deficiencias enzimáticas en la síntesis de
hormonas esteroideas.
La enfermedad de Addison
* Cortisol: está controlada por el hipotálamo
se produce en la capa media de la corteza
suprarrenal (zona fasciculada
* Aldosterona: es inducida por la
angiotensina II y disminución en el cociente
Na+/K+Se produce en la capa externa (zona
glomerulosa)
* Andrógenos: se producen tanto en la capa
interna (zona reticular) como en la central de
la corteza suprarrenal. Los andrógenos
suprarrenales son poco activos, pero en los
tejidos periféricos se convierten en
testosterona y estrógenos.
Los testículos y los ovarios
Glucoproteínas, hormona luteinizante (LH) y
hormona estimuladora de folículo (FSH)
Testosterona
El crecimiento de los folículos ováricos y
estimula la espermatogénesis.
Los receptores de hormonas esteroideas y
hormona tiroidea, los del ácido retinoico y
los del 1,25-dihidroxicolicalciferol (vitamina
D)
20% al 30% se segregan en la bilis y después
se secretan en las heces, el resto se libera en
la sangre y se elimina del plasma por
filtración en el riñón desde donde pasan a la
orina.

Aminoácidos: eliminación del nitrógeno
1. Puesto que los aminoácidos no se almacenan en el organismo, ¿de
dónde se obtienen?
2. La primera fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué
consiste?
3. La segunda fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué se
convierte el alfa-cetoácido?
4. Es el “esqueleto de carbono” de los aminoácidos
5. ¿Cuál es la ruta más importante para la eliminación de nitrógeno
en el organismo?
6. El catabolismo de aminoácidos forma parte de un proceso
metabólico más extenso ¿Cuál proceso es?
7. El nitrógeno entra en el organismo en forma de diversos
compuestos presentes en los alimentos, pero ¿cuáles son los más
importantes?
8. ¿Qué compuestos derivan del metabolismo de los aminoácidos?
9. ¿Qué es ‘recambio de proteínas’?

10. La velocidad de síntesis o recambio de proteínas varía
11. ¿cuáles son los sistemas enzimáticos principales responsables de
la degradación de las proteínas dañadas o innecesarias?

12. ¿Quién degrada las proteínas endógenas?
13. ¿A quién degradan principalmente las enzimas lisosómicas
(hidrolasas ácidas)?
14. La mayor parte del nitrógeno de la dieta se consume ¿en qué
forma?
15. Las proteínas son grandes deben ser hidrolizadas para ser
absorbidas ¿a qué compuestos?
16. ¿En dónde se producen las enzimas responsables de la
degradación de proteínas?
17. La digestión de proteínas comienza en el estómago que segrega
un jugo gástrico, ¿Cuál es el contenido de este jugo?
18. ¿Cuál es la función del ácido clorhídrico?
19. ¿Qué es el pepsinógeno?
20. Contienen aminoácidos extra en sus secuencias que les impiden
ser catalíticamente activos?
21. La eliminación de los aminoácidos extra ¿qué provoca?
22. ¿A qué es activado el pepsinógeno?
23. Los polipéptidos producidos en el estómago por la acción de la
pepsina ¿a qué siguen siendo degradados?
24. Las enzimas pancreáticas poseen
25. La tripsina sólo corta enlaces peptídicos ¿de qué aminoácidos?
26. Son hormonas polipeptídicas del tubo digestivo

De la dieta, sintetizarse de novo o producirse
a partir de la degradación normal de
proteínas
En la eliminación de los grupos alfa-amino
para producir amoníaco y alfa-cetoácido.
En productos intermedios de las rutas
metabólicas que producen energía.
El alfa-cetoácido
La síntesis de urea
El de las moléculas que contienen nitrógeno
Los aminoácidos

La urea, amoníaco y otros productos
Al proceso en el cual la síntesis de proteínas
es el suficiente como para reemplazar la
proteína que se degrada.
Desde minutos, horas, semanas a años.
- el sistema de ubiquitina-proteasoma
- el sistema de enzimas degradadoras no
dependientes de ATP de los lisosomas
Los proteasomas
A las proteínas extracelulares
De proteínas
A dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos
individuales
En el estómago, páncreas e intestino delgado
Ácido clorhídrico (HCl) y la proenzima
Pepsinógeno
Destruir algunas bacterias y desnaturalizar
las proteínas.
Es un cimógeno inactivo o proenzima
Los cimógenos
El plegamiento correcto de las proteínas para
obtener la enzima activa
A pepsina
A oligopéptidos y aminoácidos
Especificidad
Arginina o lisina
La colecistocinina y la secretina

27. ¿Por quién están mediados la liberación y activación de los
cimógenos pancreáticos?
28. ¿En qué se convierte el cimógeno tripsinógeno?
29. ¿Quién es el activador común de todos los cimógenos
pancreáticos?
30. ¿Mediante qué transporte entran los aminoácidos libres a los
enterocitos?
31. El sistema de transporte ligado a H+ ¿qué proteínas transporta?
32. La concentración de aminoácidos libres en los líquidos
extracelulares es significativamente menor que dentro de las células,
¿esto que genera?
33. ¿Qué órganos presentan sistemas de transportes comunes para la
entrada de aminoácidos?
34. El defecto del sistema de transporte para captar cistina, ornitina,
arginina y lisina (COAL) provoca una enfermedad que es hereditaria,
¿a cuál nos referimos?
35. ¿Qué aminoácido forma piedras en el riñón y por lo tanto
bloquear las vías urinarias?
36. ¿Qué enfermedades pueden ser causa de los defectos de
transporte del triptófano?
37. Protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa.
38. Es esencial para la generación de energía a partir de cualquier
aminoácido y es una etapa obligatoria en el catabolismo de éstos.
39. ¿Qué reacciones proporcionan amoníaco y aspartato?
40. ¿Cuáles son dos fuentes de nitrógeno para la urea?
41. ¿Por qué el alfa-cetoglutarato es importante en el metabolismo
de los aminoácidos?
42. La transferencia de grupos amino desde un esqueleto carbonado
a otro está catalizada por ¿cuál familia de enzimas?
43. ¿Dónde se encuentran las aminotransferasas?

44. ¿Qué aminoácidos no participan en la transaminación?
45. ¿Cómo pierden sus grupos amino la Lisina y la Treonina?
46. El aceptor del grupo amino es casi siempre el alfa-cetoglutarato,
¿cuáles son las aminotransferasas más importantes en las reacciones
de transaminación?
47. La ALT cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al
alfa-cetoglutarato, ¿Cuáles son los productos de esta reacción?
48. La AST cataliza la transferencia del grupo amino desde el
Glutamato al oxalacetato, ¿Cuáles son los productos de esta
reacción?
49. Todas las aminotransferasas requieren una coenzima derivada de
la vitamina B6, ¿cuál coenzima es?
50. Las aminotransferasas transfieren el grupo amino a la parte
piridoxal de la coenzima y generan ¿qué compuesto?

Por colecistocinina y secretina
En tripsina
La tripsina
Transporte secundario ligado a Na+
Dipéptidos y tripéptidos
El utilizar sistemas de transporte para
aminoácidos.
El intestino delgado y el túbulo proximal del
riñón
A la cistinuria

La cistina
La enfermedad de Hartnup y síntomas
neurológicos y dermatológicos similares a la
pelagra.
La presencia del grupo alfa-amino
La eliminación del grupo alfa-amino
Las reacciones de transaminación y
desaminación oxidativa
El amoníaco y Aspartato
Porque es el aceptor de grupos amino de la
mayoría de los aminoácidos, convirtiéndose
así en glutamato
Las aminotransferasas (antiguamente
transaminasas)
En el citosol y las mitocondrias de todas las
células, especialmente en el hígado, riñón,
intestino y músculo.
La Lisina y Treonina
Por desaminación oxidativa
La Alanina aminotransferasa (ALT) y la
Aspartato aminotransferasa (AST)
Piruvato y Glutamato
Aspartato que es usado como fuente de
nitrógeno en el ciclo de la urea.
Fosfato de piridoxal
Fosfato de piridoxamina

51. La forma piridoxamina de la coenzima reacciona después con un
alfa-cetoácido, ¿qué forma ahora?
52. Estas enzimas poseen u alto valor diagnóstico cuando se
encuentran en el plasma, ¿Cuáles son?
53. La ALT y la AST están elevadas en casi todas las enfermedades ¿de
qué órgano?
54. Las enfermedades no hépaticas también pueden estar causadas
por las aminotransferasas, ¿Cómo cuáles?
55. ¿Qué provoca la desaminación oxidativa mediada por la
glutamato deshidrogenasa?
56. ¿Dónde se producen principalmente las reacciones de
desaminación oxidativa y qué elementos proporcionan?
57. El NAD+ se utiliza principalmente ¿en qué reacción?
58. El NADPH se utiliza principalmente ¿en qué reacción?
59. ¿Quién desactiva y activa a la glutamato deshidrogenasa?
60. Cuando los niveles de energía de las células son bajos la
degradación de aminoácidos por la glutamato deshidrogenasa es
elevada, ¿cómo se produce energía?
61. Existen dos formas de transporte del amoníaco al hígado que no
es tóxica para el organismo, ¿cuáles son sus procesos?

62. La principal forma de eliminación de los grupos amino
procedentes de los aminoácidos ¿qué compuesto es?
63. ¿Dónde se produce la urea?
64.Aminoácidos básicos que participan en el ciclo de la urea
65. No se incorporan a las proteínas porque no existen codones para
estos aminoácidos
66. ¿Por qué el hígado es el único miembro en sintetizar urea?
67. Hay una parte de la urea que se difunde al intestino. Mediada por
la ureasa bacteriana, ¿en qué se disocia?
68. El amoníaco escindido por la ureasa bacteriana ¿en dónde se
pierde?
69. ¿Por qué en pacientes con insuficiencia renal los niveles
plasmáticos de urea están elevados?
70. ¿Qué es la hiperamoniaquemia y como se trata clínicamente?

71. ¿Qué enzima es la limitante de la velocidad de síntesis de urea?
72. Son la fuente más importante de amoníaco

Un aminoácido
La ALT y la AST
Hígado
Infarto del miocardio y trastornos
musculares
Liberación del grupo amino en forma de
amoníaco libre (NH3)
En el hígado y el riñón.
Proporciona alfa-ceto´
Ácidos y amoníaco
En la desaminación oxidativa
En la desaminación reductora
El trifosfato de Guanosina (GTP) la inhibe.
El difosfato de Adenosina (ADP) la activa.
A partir de los esqueletos carbonados de los
aminoácidos
1ª – la que utiliza la glutamina sintetasa que
combina el amoníaco con glutamato
formando glutamina. En el hígado la
glutaminasa las disocia produciendo de
nuevo glutamato y amoníaco libre.
2º - Lo usa el músculo y es la transaminación
del piruvato para formar alanina.
La urea
En el hígado y de ahí se transporta a los
riñones para excretarse en la orina
La ornitina y citrulina
La ornitina y citrulina
Porque el hígado es el que puede escindir a
la arginina.
En CO2 y NH3 (dióxido de carbono y
amoníaco)
En las heces y otra parte se reabsorbe hacia
la sangre
Por una mayor transferencia de urea desde la
sangre al intestino.
Debido a la urea elevada proveniente del
hígado al intestino, esto hace que la ureasa
bacteriana aumente los niveles de amoníaco.
El fármaco Neomicina reduce el número de
bacterias responsables de amoníaco.
La carbamoil-fosfato sintetasa I, que actúa en
la 3ª etapa del ciclo de la síntesis de urea.
Los aminoácidos

73. Una rápida eliminación de amoníaco en forma de urea se da en el
hígado, pero hay otras formas de obtener amoníaco para que sea
eliminado, menciona algún ejemplo

El músculo libera nitrógeno en forma de
glutamina o alanina en lugar de amoníaco
libre.

74. ¿Por qué la hiperamoniaquemia es una urgencia médica?

Porque el amoníaco ejerce un efecto
neurológico sobre el SNC
Son parecidos a los síntomas por intoxicación
con amoníaco: temblores, balbuceo,
somnolencia, vómitos, edema cerebral y
visión borrosa.
Hiperamoniaquemia adquirida
Hiperamoniaquemia hereditaria
Debido a hepatopatías: hepatitis vírica o
hepatoxinas como el alcohol, cirrosis
hepática.
Provoca circulación colateral alrededor del
hígado, la sangre portal se desvía de la
circulación sistémica y no tiene acceso al
hígado. La conversión de amoníaco en urea
está gravemente deteriorada, provocando
niveles anormales de amoníaco circulante.
La deficiencia de la ornitina
transcarbamoilasa
A los varones, está ligada al cromosoma X

75. ¿Qué síntomas puede provocar la hiperamoniaquemia?

76. Los dos tipo de hiperamoniaquemia más importantes son
77. La hiperamoniaquemia adquirida, ¿cómo surge?

78. ¿Cómo contribuye la cirrosis hepática en la hiperamoniaquemia?

79. ¿Cuál es la causa de la hiperamoniaquemia hereditaria?
80. ¿A quién afecta predominantemente la hiperamoniaquemia
hereditaria?
81. ¿Por qué es menos grave la hiperamoniaquemia hereditaria
debida a deficiencia de arginasa?
82. ¿Qué fármaco se utiliza en el tratamiento de hiperamoniaquemia
hereditaria?


Porque la arginina tiene dos nitrógenos de
desecho que se excretan en la orina
El fenilbuitirato. Se convierte en fenilacetato
que se condensa con la glutamina para
formar fenilacetilglutamina que luego se
excreta en la orina. (una forma de eliminar el
nitrógeno para que este no forme parte del
amoníaco)

Degradación y síntesis de aminoácidos
1. ¿En qué consiste el catabolismo de los aminoácidos?

En la eliminación de los grupos alfa-amino y
la degradación de los esqueletos carbonados
generados.

2. ¿Cuál es la importancia de sintetizar u obtener aminoácidos en el
organismo?
3. ¿Qué productos intermedios se forman tras el catabolismo de los
aminoácidos?

Para que pueda realizarse la síntesis normal
de proteínas
Oxalacetato, alfa-cetoglutarato, piruvato,
fumarato, succinil-CoA, acetil-CoA y
acetoacetato
Glucógenos, cetógenos o ambos en función
de qué producto intermedio se produzca en
el catabolismo.
Aminoácidos glucógenos

4. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

5. ¿Cómo se le llama a los aminoácidos que producen en su
catabolismo productos intermedios del ciclo de ácido cítrico?
6. ¿Cómo se le llama a los aminoácidos que producen en su
catabolismo el acetoacetato o uno de sus precursores?
7. ¿Qué aminoácidos son exclusivamente cetógenos?
8. ¿Qué aminoácidos No esenciales son glucógenos?

9. ¿Qué aminoácidos Esenciales son glucógenos?
10. ¿Qué aminoácidos pueden ser glucógenos y cetógenos?

11. Por acción de la asparraginasa, ¿la asparragina se convierte en?
12. ¿Qué sucede en la leucemia?
13. Para tratar pacientes con leucemia se administra la asparraginasa
sistemáticamente hidrolizando asparragina a aspartato, ¿cuál es la
labor de esta enzima aplicada como terapia?
14. Por acción de la glutaminasa, ¿la glutamina se convierte en?
15. Por acción de la arginasa, ¿la arginina se convierte en?
16. ¿Qué produce la Prolina?
17. Por acción de la histidinasa, ¿la histidina se convierte en?

18. ¿Qué carencia tienen los individuos que excretan mayores
cantidades de FIGlu en la orina?
19. ¿Qué aminoácidos forman piruvato?
20. ¿Qué aminoácidos forman alfa-cetoglutarato vía glutamato?
21. ¿Qué aminoácidos forman fumarato?
22. ¿Qué enfermedades son causadas por la deficiencia de enzimas
del metabolismo de la Fenilalanina y Tirosina?
23. ¿Qué aminoácido forma succinil-CoA?

Aminoácidos cetógenos
La Lisina y Leucina
Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartato,
Cisteína,
Glutamato, Glutamina, Glicina,
Prolina y
Serina.
Histidina, Metionina, Treonina y Valina
Tirosina (no esencial)
Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano
(esenciales)
Amoníaco y aspartato, el aspartato pierde su
grupo amino y da Oxalacetato.
Algunas células son incapaces de sintetizar
suficiente asparragina
La asparraginasa reduce el nivel de
asparragina en el plasma de esta forma priva
a las células cancerosas del nutriente
necesario.
Glutamato y amoníaco
Ornitina
Glutamato que forma alfa-cetoglutarato
Ácido urocánico que seguidamente genera Nformiminoglutamato (FIGlu). FIGlu da lugar a
Glutamato
Carencia de Ácido fólico
Alanina, Serina, Glicina, Cistina y Treonina
Glutamina, Prolina, Arginina e Histidina
Fenilalanina y Tirosina
Fenilcetonuria, Alcaptonuria y Albinismo
La Metionina

24 ¿Qué metabolito está asociado con la enfermedad ateroesclerótica
vascular?
25. ¿Qué sucede si se encuentran niveles plasmáticos elevados de
homocisteina?

La homocisteína (Su precursor es la
Metionina)
Promueve el daño oxidativo, la inflamación y
la disfunción endotelial. También constituye
un factor de riesgo para la enfermedad
vascular.

26. ¿Qué coenzimas reducen los niveles de homocisteina en plasma?

Folato (B9), vitamina B12 y B6 ya que
intervienen en la conversión de homocisteína
en metionina y cisteína.

27. ¿Se ha comprobado que el aporte de complementos de las
vitaminas B9, B12 y B6 reducen los niveles circulantes de
homocisteína, sin embargo ¿en qué tipo de pacientes el aporte de
estos complementos no tiene éxito?
28. ¿Qué puede provocar altos niveles de homocisteína plasmática en
pacientes con homocistinuria clásica?
30. ¿Qué otros elementos forman succinil-CoA?
31. ¿Qué aminoácidos forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA?
32. Los aminoácidos de cadena ramificada: Isoleucina, Leucina y
Valina presentan una ruta catabólica similar, enumera el proceso

Pacientes con enfermedades vasculares

33. Por su olor dulce se le dio el nombre de enfermedad de la orina
de jarabe de arce, ¿a qué se debe esta enfermedad?

A la acumulación de los sustratos alfacetoácidos de cadena ramificada en la orina,
causada por la carencia de la enzima alfacetoglutarato deshidrogenasa.

34. ¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales que se sintetizan a
partir de alfa-cetoácidos?
35. ¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales que se sintetizan por
amidación?
36. ¿Qué produce la carencia de metilmalonil-CoA Mutasa?

La Alanina, Aspartato y Glutamato

37. ¿A qué se debe la histidinemia?

38. ¿Por qué se adquiere la tirosinemia tipo I?

39. ¿Cuál es la causa de que se manifieste la homocistinuria?


La carencia de cistationina beta-sintasa
Valina, Isoleucina y Treonina
Leucina, Isoleucina, Lisina y Triptófano
1. Transaminación
2. Descarboxilación oxidativa
3. Deshidrogenación
4. Productos finales

La Glutamina y Asparragina
Se produce acidosis metabólica y problemas
en el desarrollo
A carencia de histidasa, niveles elevados de
histidina en sangre y orina
Por carencia de la fumarilacetoacetato
hidrolasa.
Insuficiencia hepática y acidosis tubular
renal.
Acumulación de succinilacetona en la orina
A la carencia de la cistationina sintasa.
Acumulación de homocisteína en la orina.
Niveles elevados de metionina y sus
metabolitos en la sangre.
Retraso mental, osteoporosis, infarto de
miocardio y un desplazamiento característico
de las lentes.

40. La Fenilcetonuria es un error congénito del metabolismo de los
aminoácidos más común. ¿Qué la causa?
41. ¿Cómo se relaciona la Fenilcetonuria con la hiperfenilalaninemia?

La carencia de la fenilalanina hidroxilasa

42. ¿Qué otras funciones aporta la BH4?

Para el funcionamiento de las enzimas
tirosina hidroxilasa y triptófano hidroxilasa
que catalizan las reacciones para la
obtención de neurotransmisores: serotonina
y catecolaminas.

43. ¿Cuáles son las características de la fenilcetonuria?

Concentraciones elevadas de fenilalanina en
plasma y orina.
Retraso mental, dificultad para hablar y
andar, convulsiones, hiperactividad,
temblores, microcefalia y retraso del
crecimiento.
Carencia pigmentaria ya que los niveles
elevados de fenilalanina inhiben a la
tirosinasa que es la precursora del pigmento
melanina

44. ¿Cuál sería el tratamiento para la fenilcetonuria?

Administración de preparado de aminoácidos
bajos en fenilalanina y complementación con
alimentos naturales seleccionados por su
bajo contenido de fenilalanina. Evitar el
aspartame que es un edulcorante artificial
que contiene fenilalanina.

45. ¿Cuál sería el tratamiento para la enfermedad de la orina de
jarabe de arce (EOJA)?

Una fórmula sintética que contiene
cantidades limitadas de leucina, isoleucina y
valina sin producir niveles tóxicos.

46. ¿Qué es el albinismo?

Es un grupo de estados en los que una
anomalía en el metabolismo de la tirosina
provoca una producción deficitaria de
melanina.

47. ¿Cuáles son las formas en que puede presentarse el albinismo?

Autosómico recesivo (modo principal)
Autosómico dominante o ligado al
cromosoma X
El albinismo total (albinismo oculocutáneo
tirosinasa negativo) que es la forma más
grave de la enfermedad.
Restringir la ingestión de metionina y aportar
complementos de las vitaminas Folato (B9),
B12 y B6

48. ¿Cuál sería el tratamiento para la homocistinuria?


Debido a que la hiperfenilalaninemia se debe
a carencia de enzimas que sintetizan BH4 o de
la dihidropteridina (BH2) reductasa, que
regenera BH4 a partir de BH2. Esta deficiencia
aumenta de manera indirecta las
concentraciones de fenilalanina.

49. ¿A qué se debe la alcaptonuria?

50. ¿Cuáles son los síntomas característicos de la alcaptonuria?

51. ¿Cuál será el tratamiento más adecuado?


Enfermedad metabólica debido a la carencia
de la ácido homogentísico oxidasa,
produciendo acumulación de ácido
homogentísico
Aciduría homogentísica (niveles elevados de
ácido homogentísico en la orina)
Artritis en articulaciones grandes.
Pigmentación ocronótica negra del cartílago
y del tejido colagenoso.
Dietas bajas en proteínas, especialmente en
fenilalanina y tirosina.
No supone riesgo para la vida, pero la artritis
asociada puede conducir a minusvalía grave.

Conversión de los aminoácidos en productos especializados
1. Los aminoácidos son precursores de muchos compuestos que
contienen nitrógeno, menciona cuáles moléculas son.
2. Las porfirinas unen fácilmente iones metálicos ¿Cuáles
normalmente?
3. ¿Cuál es la metalporfirina más frecuente en el ser humano?
4. ¿Cómo está constituido el hemo?

5. El hemo es el grupo prostético de ¿Cuáles elementos?

6. ¿Qué es un grupo prostético?

7. ¿Qué son las porfirinas?

8. Para entender la importancia médica de las porfirinas hay que
tomar en cuenta 3 características estructurales

9. ¿Cómo están unidas las cadenas laterales de las porfirinas a los
anillos pirrol?

10. ¿Cuáles son las designaciones que se dan a las cuatro maneras
diferentes en que se pueden unir las cadenas laterales de las
porfirinas?

11. ¿Cuáles son los sitios más importantes de la biosíntesis del hemo?
12. ¿Qué se sintetiza en el hígado en relación al hemo?

Las porfirinas, los neurotransmisores, las
hormonas, las purinas y las pirimidinas
Fe2+ y Fe3+ (hierro ferroso)
El hemo
Un ion de hierro ferroso coordinado en el
centro de un anillo tetrapirrol de la
protoporfirina IX
La hemoglobina, la mioglobina, los
citocromos, la catalasa, óxido nítrico sintasa
y la peroxidasa
Es el componente no aminoacídico que
forma parte de la estructura de las
heteroproteínas o proteínas conjugadas,
estando unido covalentemente a la
apoproteína. No debe confundirse con el
cofactor que se une a la apoenzima de las
enzimas (ya sea una holoproteína o
heteroproteína) por enlace no covalente.
Moléculas cíclicas formadas por la unión de 4
anillos de pirrol a través de puentes de
metileno
1. Las diferentes porfirinas varían en la
naturaleza de sus cadenas laterales que
están unidas a los 4 anillos pirrol.
2. La distribución de las cadenas laterales se
pueden unir de 4 maneras diferentes.
3. Los porfirinógenos son precursores de
porfirinas y existen en forma incolora,
químicamente reducida y sirven como
productos intermedios en la biosíntesis del
hemo entre el porfobilinógeno y las
protoporfirinas.
Las uroporfirinas contienen cadenas laterales
de acetato y propionato.
Las coproporfirinas contienen grupos metilo
y propionato.
Y la protoporfirina (y el hemo) contienen
grupos vinilo, metilo y propionato.
Se designan con números romanos del I a IV.
Solamente las porfirinas de tipo III son
fisiológicamente importantes en los seres
humanos. La protoporfirina IX es miembro de
la serie III
El hígado y las células de la médula ósea
Hemoproteínas, particularmente las
proteínas del citocromo P450

13. ¿Que se sintetiza en la médula ósea en relación al hemo?
14. ¿Dónde sucede la síntesis de hemo?

15. Menciona el proceso de la síntesis del hemo

16. Todos los átomos de carbono y nitrógeno de la porfirina los
proporciona la glicina y succinil-CoA, ¿Estos dos compuestos se
condensan en una reacción catalizada por la ALA sintasa y el fosfato
de piridoxal ¿qué forman?
17. ¿Cuál es la enzima de la etapa determinante de la velocidad de la
biosíntesis de las porfirinas?
18. Existen dos isoformas de ALA ¿Cómo se las designa?
19. Su gen está localizado en el cromosoma X, solamente el tejido
hematopoyético produce esta isoenzima, ¿cuál es?
20. ¿Cuál enfermedad está relacionada con la pérdida de función de
ALAS2?
21. ¿Qué es la anemia sideroblástica?

22. ¿En qué se convierte el hemo cuando hay producción en exceso
de porfirinas?
23. La hemina disminuye la actividad de ¿cuál isoenzima?
24. ¿Cuál es el proceso de la síntesis de porfirinas y que enzimas son
las encargadas de cada etapa?

25. ¿A quién inhibe el plomo?
26. ¿Qué son las porfirias?


La hemoglobina. Más del 80% de la síntesis
de hemo ocurre en el tejido hematopoyético
La reacción inicial y las 3 últimas etapas
sucede en las mitocondrias; las etapas
intermedias suceden en el citosol
1. Formación del ácido delta-aminolevulínico
2. Formación del porfobilinógeno
3. Formación del uroporfirinógeno
4. Formación del hemo
ALA (Ácido delta-aminolevulínico)

La ácido delta-aminolevulínico sintasa (ALAS)
ALAS1 y ALAS2
ALAS2
La anemia sideroblástica ligada a X
Es un trastorno en el que la médula ósea
produce sideroblastos anillados en vez de
glóbulos rojos sanos.Una eritropoyesis
ineficaz que causa la muerte del basófilo en
médula ósea y no hay síntesis de
hemoglobina por falta de protoporfirina.
En hemina
ALAS 1
1. Glicina y succinil-CoA mediada por ALAS1 o
2 se forma ALA
2. ALA mediado por ALA deshidratasa da
Porfobilinógeno
3. Porfobilinógeno mediado por
Hidroximetilbilano sintasa forma
Hidroximetilbilano
4. Hidroximetilbilano mediado por la
uroporfirinógeno III sintasa da
Uroporfirinógeno III
5. Uroporfirinógeno III catalizado por la
uroporfirinógeno Descarboxilasa da
Coproporfirinógeno III
6. Coproporfirinógeno se oxida
espontáneamente a Protoporfirina IX (otras
veces su velocidad aumenta debido a la
ferroquelatasa)
A la ferroquelatasa y a la ALA deshidratasa
Son defectos hereditarios o adquiridos de la
síntesis de hemo que provocan aumento de
la acumulación de porfirinas o sus
precursores.

27. ¿Cómo podemos clasificar a las porfirias?
28. ¿Qué síntomas se presentan cuando hay carencia enzimática
PREVIA a la síntesis de los tetrapirroles de las porfirinas?
29. ¿Qué síntomas se presentan cuando la carencia enzimática induce
a la acumulación de los productos intermedios de los tetrapirroles?
30. ¿A qué se debe la fotosensibilidad padecida por la carencia
enzimática?

En eritropoyéticas y hepáticas
Signos abdominales y neuropsiquiátricos

31. ¿Qué son las porfirinas coloreadas?

Moléculas fotosensibilizadoras que se piensa
participan en la formación de radicales
superóxido a partir del oxígeno.

Fotosensibilidad
A la oxidación de los porfirinógenos incoloros
a porfirinas coloreadas.

32. ¿Qué causa adquirir la Porfiria cutánea tardía (Porfiria crónica) y la Es la porfiria más común. La carencia
cuál enzima involucrada?
enzimáticas está influida por *sobrecarga
hepática de hierro, *exposición a la luz solar,
*ingestión de alcohol y *la presencia de
hepatitis B o C o infecciones por el VIH.
Hay deficiencia de la uroporfirinógeno
Descarboxilasa.
33. ¿Cuáles son las porfirias hepáticas agudas?

34. ¿Cuáles son los signos generales de las porfirias hepáticas agudas?

-Deficiencia de la ALA deshidratasa
-Porfiria aguda intermitente
-Coporoporfiria hereditaria
-Porfiria variegata
Ataques agudos de síntomas
gastrointestinales, neuropsiquiátricos y
motores.
Puede haber fotosensibilidad.
Pueden ser desencadenadas por fármacos
como los barbitúricos y el etanol

35. Menciona ejemplos de porfirias eritropoyéticas

Porfiria eritropoyética congénita.
Protoporfiria eritropoyética

36. ¿Cuáles son las características de las porfirias eritropoyéticas?

Exantemas (erupción cutánea) y ampollas
cutáneas en la primera infancia.
Se complican por cirrosis colestática hepática
e insuficiencia hepática progresiva.

37. ¿Cuál es la característica más común de las porfirias?

La disminución de la síntesis del hemo.
El hemo es un represor del gen de ALAS 1, ya
que hay poca o nula síntesis de hemo
provoca que la ALAS 1 sintetice productos
intermedios que se vuelven tóxicos cuando
se acumulan causando las porfirias.
-Tratamiento para el dolor y los vómitos
-Inyección intravenosa de hemina y glucosa
lo cual reducirá la síntesis de ALAS 1
-Evitar la exposición a la luz solar
-Evitar la ingestión de Beta-caroteno en las
porfirias con fotosensibilidad

38. ¿Cuál será el tratamiento adecuado para las porfirias?


39. ¿Cuáles son los pasos en la degradación del hemo?

40. ¿Qué tipo de fármacos pueden desplazar a la bilirrubina de la
albúmina haciendo que la bilirrubina entre al SNC, causando posible
daño neuronal?
41. ¿Qué síndromes causa la deficiencia de la enzima bilirrubina
glucuroniltransferasa?
42. ¿Cuál síndrome es más grave por la deficiencia de la bilirrubina
glucuroniltransferasa?
43. ¿Qué síndrome puede causarse si hay carencia de la proteína que
transporta bilirrubina conjugada?
44. ¿Puede secretarse la bilirrubina NO conjugada?
45. Las bacterias del intestino hidrolizan y reducen el diglucurónido
de bilirrubina para dar ¿qué compuesto?
46. La mayor parte del urobilinógeno es oxidado por las bacterias
intestinales a ¿qué compuesto?
47. ¿Qué hace la estercobilina?
48. La parte de urobilinógeno que es absorbido por el intestino entra
en la sangre portal, una parte de este urobilinógeno participa en el
ciclo enterohepático y vuelve a ser excretado a la bilis y la otra parte
es transportada a los riñones ¿aquí en que se convierte?
49. ¿Compuesto que da el color característico a la orina?
50. Se refiere al color amarillo de la piel, el lecho ungueal (tejido
conectivo adherente que se encuentra debajo de la uña y conecta con
el dedo) y la esclerótica (parte blanca de los ojos) causado por el
depósito de bilirrubina.
51. Podemos clasificar la ictericia en tres formas principales, ¿cuáles
son?
52. ¿A qué se debe la ictericia hemolítica?

53. La ictericia hepatocelular ¿a qué hace referencia?

54. Si la bilirrubina conjugada no se excreta de manera eficiente
desde el hígado a la bilis puede escaparse a la sangre ¿esto que
causa?

1. Formación de biliverdina a partir de la
hemo oxidasa
2.Bilirrubina a partir de la biliverdina por la
Biliverdina reductasa
3. La bilirrubina se transporta al hígado unida
ala albúmina.
4. En el hígado por medio de la bilirrubina
glucuroniltransferasa da diglucurónido de
bilirrubina (bilirrubina conjugada)
5. La bilirrubina conjugada se transporta
activamente a la bilis
Los salicilatos y las sulfamidas

-Síndrome de Crigler-Najjar I y II
-Síndrome de Gilbert
Síndrome de Crigler-Najjar I
Síndrome de Dubin-Johnson
No se secreta
Urobilinógeno, compuesto incoloro
Estercobilina (C33H46N4O6)
Da a las heces el color marrón característico
En urobilina amarilla y se excreta

Urobilina
La ictericia

1. Ictericia hemolítica
2. Ictericia hepatocelular
3. Ictericia obstructiva
A la lisis masiva de glóbulos rojos que
producen bilirrubina más rápido de lo que el
hígado puede conjugarla, elevándose niveles
de bilirrubina no conjugada en la sangre
provocando la ictericia.
A daño en las células hepáticas que inducen
aumento en los niveles de bilirrubina no
conjugada en la sangre.
Además los niveles de AST y ALT se elevan.
Hiperbilirrubinemia conjugada

55. ¿Qué provoca que haya ictericia obstructiva?

56. ¿Qué puede causar la obstrucción de los conductos biliares?
57. La obstrucción prolongada de los conductos biliares ¿qué puede
causar?
58. ¿A qué se debe que los niños prematuros acumulan bilirrubina
conjugada?

59. ¿Qué puede causar la bilirrubina elevada que excede la capacidad
de unión con la albúmina?
60. En conjunto de denominan catecolaminas ¿a quiénes?
61. ¿Dónde se sintetizan las catecolaminas?

62. Son reguladores hormonales de los carbohidratos y los lípidos.
63. ¿Por qué se liberan la adrenalina y la noradrenalina?
64. Respuestas coordinadas de lucha o huida propiciadas por la
adrenalina y noradrenalina.

65. ¿A partir de que aminoácido se sintetizan las catecolaminas?
66. Es la enzima limitante de la velocidad de síntesis de las
catecolaminas, abundante en el SNC, en los ganglios simpáticos y en
la médula suprarrenal.
67. ¿A qué se debe la enfermedad de Parkinson?
68. ¿Cuál es el tratamiento más común para la enfermedad de
Parkinson?
69. La degradación de catecolaminas está mediada por dos enzimas,
¿Cuáles son?
70. Los productos metabólicos de la degradación de catecolaminas
¿Qué productos aparecen en la orina como resultado de esta
degradación?
71. ¿Dónde se encuentra la MAO?
72. La MAO desamina oxidativamente e inctiva cualquier exceso de
moléculas de neurotransmisor ¿Cuáles son?
73. ¿Cuál es la función de la histamina?

74. ¿Qué aminoácido es el precursor de la histamina?
75. ¿De dónde se segrega la histamina y por qué?

76. La serotonina se sintetiza en muchas células del organismo, pero
¿Dónde se sintetiza principalmente?
77. ¿A partir de que aminoácido se sintetiza la serotonina?
78. ¿Con que otros nombres se le conoce a la serotonina?

A que la ictericia es consecuencia de la
obstrucción de los conductos biliares.
No hay urobilinógeno urinario
Tumor hepático, cálculos biliares.
Daño hepático y el ulterior aumento de la
bilirrubina no conjugada.
Porque la actividad de labilirrubina
glucuroniltransferasa es baja al nacer.
Alcanza sus niveles de actividad en 4
semanas.
Difundirse a los ganglio basales y causar
encefalopatía tóxica (Kernícterus)
A la dopamina, noradrenalina y adrenalina
- Dopamina y noradrenalina: en el cerebro.
- Noradrenalina y adrenalina: en la médula
suprarrenal
La adrenalina y noradrenalina
En respuesta al miedo, al ejercicio intenso, al
frío y a niveles bajos de glucosa en sangre.
Aumenta la degradación del glucógeno y los
TAG; aumentan la tensión arterial y el gasto
cardíaco.
De la tirosina
La tirosina hidroxilasa

A la producción insuficiente de dopamina
Administración de L-DOPA
(3,4-dihidroxifenilalanina)
La monoaminooxidasa (MAO) y la catecol-Ometil-transferasa
Ácido vanililmandélico (VMA) a partir de
adrenalina y noradrenalina.
Ácido homovanílico a partir de la dopamina
En el tejido neuronal, en otros tejidos como
el intestino y el hígado.
Noradrenalina, dopamina y serotonina
Es un mensajero químico que media las
reacciones alérgicas e inflamatorias, la
secreción de ácido gástrico.
La histidina
En los mastocitos (células cebadas de la
médula ósea)
Debido a reacciones alérgicas o
traumatismos.
En las células de la mucosa intestinal
Del Triptófano
5HT o 5-hidroxitriptamina

79. ¿Cuáles son las funciones de la serotonina?

80. El fosfato de creatina o fosfocreatina ¿de dónde se deriva?
81. ¿qué función tiene la creatina?

82. ¿A partir de que aminoácido se sintetiza la creatina y cuál es la
enzima que colabora en esta síntesis?
83. ¿Qué se puede diagnosticar al encontrar creatina sinasa en el
plasma?
84. ¿Qué sucede a la creatina en la orina cuando la masa muscular
disminuye?
85. ¿Qué se puede inferir de la pregunta anterior?

86. ¿Dónde se encuentra el fosfato de creatina?
87. ¿Qué indica cualquier aumento de creatina en sangre?

88. La melanina es un pigmento ¿en qué tejidos se presenta?
89. ¿A partir de qué aminoácido se sintetiza la melanina y cual enzima
interviene en este proceso?
90. ¿Cuáles son las células que la producen y para qué sirven esta
células?
91. ¿Qué puede provocar la deficiencia de tirosinasa?


* Percepción del dolor
* Regulación del sueño, del apetito, la
temperatura y la presión arterial
* Funciones cognitivas
De la creatina
- proporciona una pequeña reserva de
fosfatos de alta energía para mantener el
nivel intracelular de ATP en los primeros
minutos de una contracción muscular intensa
De la Glicina, la Arginina y SAM (S-adenosilmetionina)
Enzima creatina sinasa.
Indicador de daño cardíaco, se le utiliza en el
diagnóstico del infarto de miocardio.
También disminuye su presencia en la orina
Que la creatinina excretada en orina es
proporcional al fosfato de creatina en el
organismo. Puede usarse para estimar la
masa muscular.
En el músculo.
Indicador sensible de alteración en la función
renal. Ya que la creatina se excreta en la
orina.
* En el ojo *el cabello y *la piel
De la tirosina en la epidermis.
Enzima tirosinasa
Los melanocitos.
Proteger a las células subyacentes de los
efectos nocivos de la luz solar
Albinismo en su forma más común.

El ciclo alimentación/ayuno
1. ¿A qué se le dice ‘estado de absorción’ o ‘estado posprandial?
2. ¿Cuáles son las características del estado de absorción?

3. ¿Cuáles son los mecanismos que controlan el flujo de productos
intermedios a través de las vías metabólicas?

4. ¿Qué son unavíametabólica?

5. ¿Qué suele afectar a las reacciones determinantes de la velocidad
de síntesis de algún producto de las vías metabólicas?
6. ¿Qué es alestoría?

7. ¿Cómo son reguladas las enzimas?
8. ¿En qué forma se encuentran la mayoría de las enzimas en el
estado de absorción?
9. ¿Qué es desfosforilación?

10. ¿Qué es la fosforilación?

11. ¿Cuáles son las enzimas que son ACTIVAS en su forma
DESFOSFORILADA?

12. ¿Qué enzimas importantes del metabolismo anabólico aumentan
su síntesis cuando los niveles de la insulina están altos en sangre?
13. ¿Qué hace el hígado en el estado de absorción?
14. Tras una comida que contenga carbohidratos, ¿en qué se
convierte el hígado?

Al período de 2 a 4 horas siguientes a la
ingestión de una comida normal.
Un período anabólico de síntesis de TAG,
glucógeno y proteínas con el propósito de
almacenar depósitos de combustible
energético.
* Disponibilidad de los sustratos
* La regulación alostérica de las enzimas
* Modificación covalente de las enzimas
* La inducción-represión de la síntesis
enzimática
Es una sucesión de reacciones químicas que
conducen de un sustrato inicial a uno o
varios productos finales, a través de una
serie de metabolitos intermediarios
Los cambios alostéricos
Es un modo de regulación de las enzimas por
el que la unión de una molécula en una
ubicación (sitio alostérico) modifica las
condiciones de unión de otra molécula, en
otra ubicación distante (sitio catalítico) de la
enzima.
Por la adición de grupos fosfato de residuos
de Serina, Treonina o tirosina
En su forma DESFOSFORILADA y son ACTIVAS
Es el proceso esencial de remover grupos
fosfato de un compuesto orgánico mediante
hidrólisis.
Es la adición de un grupo fosfato inorgánico a
cualquier otra molécula. En el metabolismo,
la fosforilación es el mecanismo básico de
transporte de energía desde los lugares
donde se produce hasta los lugares donde se
necesita.
* Glucógeno fosforilasa cinasa
* Glucógeno fosforilasa
* Lipasa sensible a hormonas del tejido
adiposo.
- La acetil-CoA carboxilasa
- HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metilglutaril-coenzima A reductasa)
Capta los carbohidratos, los lípidos y la
mayoría de los aminoácidos.
En un consumidor neto de glucosa

15. ¿Cuáles son los procesos en los que el metabolismo de la glucosa
aumenta en el hígado en el estado de absorción?

16. Los niveles elevados de glucosa en el hepatocito hacen que la
glucocinasa fosforile a la glucosa ¿a que producto?
17. En el hígado la glucosa 6 fosfato se convierte a glucógeno ¿por
cuál enzima?
18. En la lipogénesis hepática la disponibilidad de glucosa 6 fosfato
combinada con NADPH ¿Qué ruta metabólica estimula?
19. En el estado de absorción los niveles de insulina son altos, ¿Qué
propician estos niveles de insulina?
20. ¿Qué provoca el aumento de Acetil-CoA?

21. Cuando la síntesis de glucógeno es elevada, ¿Qué ruta metabólica
está disminuida?
22. En el estado de absorción en el hígado también aumenta la
síntesis de otros compuestos aparte de la glucosa, ¿Cuáles son estos?
23. El hígado es el tejido más importante ¿para la síntesis de que
producto?
24. ¿Qué enzima intervienen en la síntesis de novo de los ácidos
grasos?
25. El aumento de la síntesis de TAG también se da en el periodo de
absorción ¿Cuál es el proceso?

26. En el periodo de absorción hay más aminoácidos de los que el
hígado puede usar en la síntesis de proteínas, ¿Qué le pasa a estos
excedentes de aminoácidos?
27. El hígado tiene capacidad limitada para metabolizar aminoácidos
de cadena ramificada, estos atraviesan este órgano sin ser
modificados, ¿qué aminoácidos son y dónde son metabolizados?
28. Después del hígado ¿Qué tejido es capaz de distribuir moléculas
de combustible energético?
29. Casi todo el volumen de un adipocito está ocupado por una gotita
¿decuál molécula?
30. Cuando la insulina es elevada, los GLUT-4 pueden transportar
glucosa ¿a qué células?
31. ¿Qué función tiene la glucólisis en el tejido adiposo?
32. ¿De dónde provienen la mayor parte de los ácidos grasos
añadidos a las reservas de lípidos en los adipocitos?
33. Niveles elevados de insulina y glucosa favorecen la síntesis ¿de
qué producto?

* Aumento de la fosforilación de la glucosa
* Aumento de la síntesis de glucógeno
* Aumento de la actividad de la ruta de la
hexosa monofosfato
* Aumento de la glucólisis
*Reducción de la gluconeogénesis
Glucosa 6 fosfato
Glucógeno sintasa
La ruta de la hexosa monofosfato
La conversión de Glucosa en Acetil-CoA
El aumento de actividad de las enzimas
reguladas de la glucólisis y por lo tanto, el
aumento de la síntesis del glucógeno.
La Gluconeogénesis
La síntesis de novo de los ácidos grasos, la
síntesis de TAG y la síntesis de proteínas
La síntesis de novo de los ácidos grasos
La acetil-CoA carboxilasa que cataliza la
formación de la malonil-CoA
Se dispone de Acil-CoA procedente de la
síntesis de novo de ácidos grasos y de los
quilomicrones remanentes retirados de la
sangre por los hepatocitos para empaquetar
TAG dentro de las VLDL y ser enviados a los
tejidos extrahepáticos.
Son liberados a la sangre para que todos los
tejidos los empleen en la síntesis de
proteínas o a productos intermedios del ciclo
de los ATC
Son la Leucina, Isoleucina y Valina, se
metabolizan en el músculo.
El tejido adiposo
De TAG
A los adipocitos
Suministra el Glicerol fosfato para la síntesis
de TAG
De las grasas de la dieta (quilomicrones) y las
VLDL (procedentes del hígado)
TAG

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