Una breve descripción de las características de las proteínas

1. PROTEÍNAS

2. PROTEINAS

3. PROTEINAS
 se denominan proteínas cuando
la cadena polipeptídica supera
una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminoácidos,
dependiendo de los autores) o
la masa molecular total supera
las 5000 uma y, especialmente,
cuando tienen una estructura
tridimensional estable definida.

4. PROTEÍNAS
 Las proteínas desempeñan
un papel fundamental
para la vida y son
las biomoléculas más
versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el
crecimiento
del organismo y realizan
una enorme cantidad de
funciones diferentes,
entre las que destacan: Hemoglobina

5. PROTEÍNAS (FUNCIONES)
 Contráctil (actina y miosina)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína
(Ej.: colágeno)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan
como un tampón químico)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

6. PROTEÍNA
Las proteínas son
largas cadenas de
aminoácidos unidas
por enlaces peptídicos
entre el grupo
carboxilo (-COOH) y
el grupo amino (-NH2)
de residuos de
aminoácido
adyacentes.

7. PROTEÍNAS
 La secuencia de aminoácidos en una
proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código
genético. Aunque este código genético
específica los 20 aminoácidos
"estándar" más la selenocisteína y —en
ciertos Archaea— la pirrolisina, los
residuos en una proteína sufren a veces
modificaciones químicas en
la modificación postraduccional: antes
de que la proteína sea funcional en
la célula, o como parte de mecanismos
de control.

8. PROTEÍNAS (SÍNTESIS)

9. PROTEÍNAS ( FUNCIONES)
1. Catálisis: encargan de realizar reacciones químicas de una
manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga
de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las
cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones
que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

10. PROTEÍNAS (FUNCIONES)
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar
resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de
dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
Defensiva: Son las encargadas de defender el
organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como
el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

11. PROTEÍNAS (FUNCIONES )
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a
través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como
la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en
la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales
para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que
recibe señales para producir la contracción.

12. NIVELES DE ESTRUCTURA
DE LAS PROTEÍNAS

13. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Amortiguador de pH
(conocido como efecto tampón):
Actúan como amortiguadores de
pH debido a su carácter anfótero,
es decir, pueden comportarse
como ácidos (donando electrones)
o como bases (aceptando
electrones).

14. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Capacidad electrolítica: Se
determina a través de
la electroforesis, técnica
analítica en la cual si las
proteínas se trasladan al
polo positivo es porque su
molécula tiene carga
negativa y viceversa.

15. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Especificidad: Cada
proteína tiene una
función específica que
está determinada por
su estructura primaria.

16. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Estabilidad: La proteína
debe ser estable en el medio
donde desempeñe su
función. Para ello, la
mayoría de proteínas
acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado.
Está relacionado con su vida
media y el recambio
proteico.

17. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

18. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde
la solubilidad.

19. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
(SEGÚN FORMA)
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

20. QUERATINA (CABELLO LACIO O CABELLO RIZADO)

21. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
(SEGÚN FORMA)
Globulares:
se caracterizan por doblar sus
cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hace que sean solubles
en disolventes polares como el agua.
La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos
de proteínas globulares.

22. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
(SEGÚN FORMA)
Mixtas: posee una parte
fibrilar (comúnmente en
el centro de la proteína)
y otra parte globular (en
los extremos).

23. EJEMPLOS
Las glucoproteinas o glicoproteinas son
moléculas compuestas por
una proteína unida a uno o varios glúcidos,
simples o compuestos. Destacan entre otras
funciones la estructural y el reconocimiento
celular

24. INMUNOGLOBULINAS
Los anticuerpos (también conocidos
como inmunoglobulinas, abreviado Ig)
son glicoproteínas del tipo gamma
globulina. Pueden encontrarse de forma
soluble en la sangre u otros fluidos
corporales de los vertebrados.
empleados por el sistema
inmunitario para identificar y neutralizar
elementos extraños tales
comobacterias, virus o parásitos