Las inmunoglobulinas poseen regiones variables hipervariables llamadas regiones determinantes de la complementaridad (CDR) que forman el sitio de unión al antígeno. Las CDR están compuestas por tres lazos de la cadena pesada y tres lazos de la cadena ligera, siendo la CDR3 la más variable. Las CDR son las responsables de combinarse específicamente con epítopos antigénicos distintos, permitiendo que el sistema inmunitario genere millones de anticuerpos únicos.

1. CDR: Región Determinante de la Complementaridad
CDR: Complementary Determining Region
BRYAN GONZALO QUIJIJE FAUBLA1
1
Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo. Ecuador.
Correspondencia: k.arioca97@gmail.com
Resumen
Las inmunoglobulinas, conocidas como anticuerpos, son proteínas solubles de la
sangre que actúan como receptor de los linfocitos B, para identificar y neutralizar los
antígenos que ingresen a nuestro organismo, de aquí que sean una de las líneas de
defensa del sistema inmunitario. Su estructura, por ende, es levemente compleja,
poseyendo dos tipos de cadenas, pesadas y ligeras, con regiones constantes y
variables. Son las regiones variables—más específicamente las hipervariables—las
que serán el tópico en cuestión de esta investigación, por lo cual, se desarrolló una
síntesis breve y bibliográfica con diversas fuentes de consulta para su correcta
elaboración.
Palabras claves: CDR, complementariedad, anticuerpos, inmunoglobulinas
Abstract
Immunoglobulins, known as antibodies, are soluble blood proteins that act as a
receptor for B lymphocytes to identify and neutralize the antigens that enter our body,
hence they are one of the defense lines of the immune system. Its structure, therefore
is slightly complex, possessing two types of chains, a heavy and a light one, with
constant and variable regions. It is the variable regions—more specifically the
hypervariables—that will be the topic in question of this research, for which, brief and
bibliographic synthesis was developed with various sources of searching for its correct
elaboration.
Keywords: CDR, complementarity, antibodies, immunoglobulins

2. Introducción
La palabra anticuerpo, propia de la inmunoglobulina, fue acuñada como tal en
1981 por el microbiólogo alemán Paul Elrich, quien para inventar el tecnicismo,
siguió los mismos pasos que aplicaron en la invención de otros vocablos, con la
idea de “actuar en contra de”.
Para actuar en contra de algo, se debe primero, poder acercarse al enemigo en
cuestión. Nuestros anticuerpos tienen esta capacidad, debido a que las
inmunoglobulinas, en su estructura específica, tiene partes, denominadas
cadenas y a su vez, regiones, tanto constantes como variables, que le permiten
no sólo estar frente al antígeno, sino unirse y combinarse con él, por la parte
conocida como epítopo en el agente extraño.
Las regiones variables se presentarán, conformadas por aminoácidos y una
secuencia modificable, que será capaz de llegar a recordar al antígeno con el
cual se combinó. Así, logra su destrucción cada vez que intente atacar,
nuevamente.
La presente revisión documental tratará sobre estas regiones hipervariables,
conocidas también como regiones determinantes de la complementaridad.
Diseño Metodológico
Se realizó una revisión sobre la literatura de las cadenas hipervariables de las
estructura de las inmunoglobulinas, utilizando libros digitales de la década de los
ochenta hasta las publicaciones más modernas, especialmente en fuentes
especializadas en inmunología.
La estrategia de búsqueda se basó en los descriptores CDR, Inmunoglobulinas
y Regiones Hipervariables de las Inmunoglobulinas.
A pesar de la extensa literatura encontrada en inglés, los documentos
encontrados en idioma castellano fueron realmente escasos; sin embargo,
mediante la búsqueda en servicios indexados, se logró realizar una revisión
concisa y precisa del tema.
Desarrollo

3. Para poder hablar de las regiones determinantes de la complementaridad, o CDR
por su acrónimo en inglés1
, se debe primero, iniciar comprendiendo lo que es
una inmunoglobulina y de qué manera está conformada su estructura.
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que actúan como anticuerpos,
encontrándose circulando en la sangre2
, en las secreciones o unidas a la
superficie de las membranas de los linfocitos B, que son las células que
comenzarán la estimulación para su producción.
Éstas se producen como respuesta a la detección de moléculas antigénicas en
nuestro cuerpo; sin embargo, su observación y cuantía se obtiene sólo mediante
la electroforesis del plasma, por lo cual será parte de la fracción de las proteínas
plasmáticas de las gamma globulinas.
Estructura de las inmunoglobulinas
De esta forma, se tendrá varias inmunoglobulinas, cada una con su función y
momento de actuar3
, teniendo en común que su unidad básica está formada por
dos pares de cadenas peptídicas: un par de cadenas ligeras y un par de cadenas
pesadas, que serán las que le darán el nombre y la subclase de inmunoglobulina
que será.
Estas cadenas se encontrarán ligadas por enlaces disulfuro entre residuos de
cisteínas que forman parte de las cadenas peptídicas4
, de tal manera que, cada
cadena ligera estará enlazada por este tipo de enlaces a una cadena pesada y
cada cadena pesada está ligada por ellos a una cadena ligera y a la otra cadena
pesada.
A su vez, estas cadenas, tanto ligeras como pesadas, tendrán dos regiones,
denominadas también dominio5
, que pueden ser bien o constantes o bien
variables.
No obstante, en las regiones variables la secuencia de aminoácidos resulta
sumamente modificable y, lo que es más, dentro de estas cadenas, se pueden
encontrar incluso regiones hipervariables6
, conocidos como CDR o regiones
determinantes de complementariedad que formarán los sitios de enlace con el
antígeno que son complementarios a la topología del antígeno específico.
CDR: regiones hipervariables

4. Las regiones determinantes de la complementaridad forman el sitio de unión al
antígeno, el cual está formado por tres lazos de cadena pesada y tres lazos de
cadena ligera, de ahí por qué recibe el nombre de regiones hipervariables7
. Cada
CDR consta de unos 10 aminoácidos, siendo la CDR3 la más variable de todas.
El sitio de combinación de los anticuerpos puede presentar gran variedad de
formas y peculiaridades que dependen de la longitud8
y las características de las
CDR. Por lo general, la mayoría o gran parte de las regiones determinantes de
complementaridad contribuyen a la unión con el antígeno, pero en una
proporción relativa variable. La cadena pesada de las CDR y, más
específicamente, CDR H3, tiene a colaborar de manera desproporcionada a la
unión con el antígeno9
. La CDR H3 en los anticuerpos humanos puede ser
bastante larga y adquirir un aspecto digitiforme que podría ser usado para la
unión en las cavidades presentes sobre el antígeno10
.
Este sitio de unión con moléculas más pequeñas—hidratos de carbono y grupos
orgánicos11
—corresponde más a menudo a hendiduras o bolsillos en lugar de
superficies extensas como las que típicamente se encuentran en los anticuerpos
dirigidos contra proteínas.
En la interacción de anticuerpos o de antígenos pueden producirse cambios
estructurales12
, es decir, a veces, la relación entre el anticuerpo y el antígeno
será del tipo llave y cerradura o, también, puede ocurrir que la llave, la cerradura
o ambas puedan modificarse para un ajuste correcto13-14
. Entre estos cambios,
se mencionan los reordenamientos de la cadena lateral, movimientos
segmentarios de las CDR o del esqueleto de la cadena principal y rotación de
algún dominio en la unión con el antígeno15
.
Conclusiones
Incluso cuando la estructura de las inmunoglobulinas suele ser parecida, existe
una pequeña región del ápice de la glicoproteína que resulta extremadamente
variable. Es por esta región, compuesta por una secuencia de aminoácidos, que
nuestro organismo puede generar millones de anticuerpos para su protección,
siendo cada uno de ellos específico para un antígeno.

5. Esta parte de la inmunoglobulina es denominada, por ende, como región
hipervariable y debido a cada una de estas variables es que el anticuerpo puede
unirse a cada patógeno distinto que ingrese al cuerpo. La región del antígeno a
la cual se une la región hipervariable es el epítopo, los cuales se combinan en
una interacción altamente específica que se conoce como adaptación inducida,
debido a que, sin importar cuantos microorganismos existan, el anticuerpo sólo
se unirá a aquel con el cual ya se haya combinado antes.
Comprendemos, entonces, que las regiones determinante de la
complementaridad, CDR, son las realmente las que van a enfrentarse al antígeno
extraño, combinarse con él para que sea atacado cada vez que intente violar las
defensas del sistema inmunitario.
Referencias Bibliográficas
1. Restrepo M, A. (1975). Efectos de la fagocitosis in vitro sobre el
Paracoccidioides brasiliensis. Sabouraudia: Journal of Medical and
Veterinary Mycology , 10-21.
2. Scanziani, E. (2008). Sistema inmune y protección. Inmunology, 75-79.
3. Universidad de Arizona. (s.f.). The University of Arizona: Center for
Toxicology. Obtenido de Toxicología Ambiental:
http://toxamb.pharmacy.arizona.edu/c1-2-5.html
4. Armenta Martínez, O. A., Espinosa Villaseñor, N., Kuribreña, A., Carlos,
J., & Soto Vega, E. (2011). Modulación de la respuesta inmunológica
durante el embarazo. Revista Cubana de Obstetricia y Ginecología, 277-
287.
5. Briz, V., Poveda, E., & Soriano, V. (2006). Entrada del virus de la
inmunodeficiencia humana en las células: mecanismos y posibilidades
terapéuticas. Medicina clínica, 341-348.
6. Cooper, M, G., & Haussman, R. E. (2011). Distribución y transporte de
proteínas. Madrid: Marbán Libros.
7. Dorsch, W. (1996). Allium cepa L: Part 2. Chemistry, analysis and
pharmacology. . Phystomedicine, 391-397.

6. 8. Actor, J. K. (2011). Elsevier’s integrated review immunology and
microbiology. Pensilvania: Elsevier Health Sciences.
9. Álvarez, V. M. (2001). Vitamina A, inmunocompetencia e infección. Rev
Cubana Aliment Nutr, 121-9.
10.Fainboim, L. (2005). Procesamiento y presentación antigénica a los
linfocitos T. En L. Fainboim, & J. Geffner, Introducción a la inmunología
humana (pág. 185). Ed. Médica Panamericana.
11.Hatton, C. S., Hughes-Jones, N. C., & Hay, D. (2013). Hematología:
Diagnóstico y tratamiento. México D.F.: Editorial El Manual Moderno.
12.Jambon, B., Ziegler, O., Maire, B., Hutin, M. F., Parent, G., & Fall, M.
(1988). Inmunocompetencia y función hormonal linfo deferenciativa del
timo en el niño desnutrido. Rev Chil Nutr, 147-51.
13.Martínez, R. C., Guevara Rosales, M., & Robinson, R. (2000). Respuestas
inmunes innata y adaptativa. Medisan, 64-74.
14.Neuberger, M., Ehrenstein, M., Rada, C., Sale, J., Batista, F., Williams,
G., & Milstein, C. (2006). Memory in the B-cell compartment: antibody
affinity maturation. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci, 357-60.
15.Palomo G., I., Pereira G., J., & Palma B., J. (2009). Hematología:
Fisiopatología y Diagnóstico. Talca: Universidad de Talca.