Anticuerpos y semivida de anticuerpos

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Neiro Macías Macías, Katherine Villavicencio Tandazo, Nathaly Duarte Vélez, Juan Barros Mendoza, Holger Patiño
García, Jorge Cañarte Alcívar. ANTICUERPOS Y SEMIVIDA DE LOS ANTICUERPOS
Cátedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Alergia, tos recurrente, covid-19, dolor articular, asma, artritis,artrosis, dr. Jorge cañarte alcivar, defensas, inmunólogo,
dermatitis alérgica, tratamiento para alergia, bronquitis
ANTICUERPOS Y SEMIVIDA DE ANTICUERPOS
Neiro Alexander Macías Macías1
, Katherine Estefanía Villavicencio Tandazo1
, Nathaly Cristina
Duarte Velez1
, Juan Carlos Barros Mendoza1
, Holger Fabian Patiño García1
, Jorge Cañarte Alcívar2-3
1Estudiantes de la Escuela de medicina. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí, Portoviejo –
Manabí – Ecuador
2Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí – Ecuador
3Medico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic, Manta – Manabí – Ecuador.
Resumen.
Los anticuerpos son un conjunto de proteínas que
conforman el componente humoral de la respuesta
inmune adaptativa, estos circulan en la sangre y
diversos fluidos corporales donde median la respuesta
contra algún antígeno. Su estructura se compone de
dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, que
presentan a su vez regiones variables y constantes, las
regiones variables asociadas a la unión al antígeno y
las constantes que determinan las funciones de los
anticuerpos en función de isotipos, los isotipos de
anticuerpos tales como son los IgG, IgA, IgM, IgE e IgD,
cada una con una estructura y funciones distintas.
La semivida de los anticuerpos determina el tiempo
permanecen circulando en el organismo tras ser
secretados por los linfocitos B, poseen características
vinculadas al reconocimiento del antígeno que
proporcionan orden y eficacia dentro de
cumplimiento de la respuesta inmunitaria.
Los anticuerpos se valen de mecanismos efectores
como neutralización, opsonización o activación del
complemento frente a cualquier amenaza. Los
anticuerpos monoclonales son anticuerpos
producidos de una misma célula madre o linfocito B,
desde su descubrimiento han causado una enrome
interés en el campo del tratamiento y diagnóstico de
muchas afecciones.
Palabras claves. -Especificidad, anticuerpo, agentes
infecciosos, inmunoglobulinas
Introducción y desarrollo. -Los anticuerpos o
inmunoglobulinas (Ig) son proteínas solubles
encontradas en la sangre y otros fluidos como
secreciones mucosas o liquido intersticial en los
vertebrados, estas actúan como respuesta a un
antígeno formando parte del componente humoral de
la respuesta inmune adquirida.
Los anticuerpos son secretados por las células
plasmáticas que son derivadas de los linfocitos B, estos
pueden encontrarse de dos maneras, unidos a una
membrana en la superficie de un linfocito B donde
actúan como receptores a antígenos o en su forma
secretada libre, la cual está involucrada en procesos
de opsonización de diversos antígenos. (1)
Estructura de los anticuerpos
La estructura del anticuerpo se asemeja a la forma
de “Y”, esta se compone de dos cadenas pesadas y dos
cadenas ligeras con una región de bisagra que forma
el punto de unión, es por medio de esta bisagra que el
anticuerpo adquiere, flexibilidad, estas estructuras se
conectan por enlaces disulfuro. (2)
Su estructura nuclear es simétrica al ser iguales
tanto las dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas.
Ambas cadenas pesadas y ligeras poseen dos regiones
conocidas como amino terminales variables y
carboxilos terminales constantes. (1,2)

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Cadena pesada
La cadena pesada en la región variable se compone
por un dominio de Ig, en la región constante poseen
tres o cuatro dominios de Ig. Las regiones constantes
de las cadenas pesada interactúan con diversas
moléculas y células del sistema inmunitaria por lo que
se relacionan con la modulación de las mismas, estas
varían en los anticuerpos de membrana y los
secretados, en los de membrana su dominio
transmembrana es hidrófobo y la parte
yuxtamembranosa posee carga positiva para su
fijación, por otro lado, en la forma secretada esta
adquiere una forma hidrófila puesto que está libre en
los fluidos del cuerpo. (2)
Cadena ligera
La cadena ligera posee en su región tanto variable
como constante solo un dominio de Ig. La región
variable de una cadena pesada complementada con la
región variable de una cadena ligera forma la zona de
unión al antígeno. La región constante está separada
de la zona de unión al antígeno y no participa en el
reconocimiento de los mismos, esta zona de unión al
antígeno es un componente de la región FAB. (2,5)
Región Fab
Se conoce como fragmento de unión al antígeno,
corresponde con las siglas inglesas (Fragment Antigen
Binding) se obtiene tras la degradación enzimática con
papaína de las inmunoglobulinas, estructuralmente la
componen la región variable y constante de una
cadena ligera y una pesada, es en esta región donde
se reconocen los antígenos. (2)
Región FC
También conocido como fragmento cristalizable se
compone de dos a tres dominios de cadenas pesadas,
situadas en la base del anticuerpo, esta región juega
un importante rol puesto que es en base a las
proteínas unidas a esta región es que se clasifican los
diversos isotipos y alotipos de anticuerpos, es decir el
tipo de respuesta de un anticuerpo depende de la
variabilidad de esta región. (3)
Región variable
Aquí encontramos las secuencias hipervariables,
que se componen de dos o tres dominios amino
terminales de cadenas tanto pesadas como ligeras,
estos también se conocen como CDR (regiones
determinantes de la complementariedad) y se
subdivide en 3 tipos CDR1, CDR3 Y CDR3 siendo este
último es más abundante y el más variable, el hecho
que exista variabilidad en estos segmentos es lo que
otorga la especificidad a estos anticuerpos. (5)
Región constante
La región constante es la parte que permite que en
base a su estructura y características los anticuerpos
sean clasificados en isotipos, alotipos e idiotipos. (3)
Los alotipos se clasifican en base a las variantes
polimórficas en la región constante, los idiotipos en
base a diferencias en CDR en la región variable y los
isotipos se clasifican en base a la codificación de los
genes que conforman el fragmento cristaloide, por
ende, cada uno tiene funciones distintas y una
estructura variable existen cinco isotipos de
anticuerpos (2,6)
Isotipos de anticuerpos
Existen cinco isotipos los cuales difieren en su
estructura como en funciones, dentro de los que
poseen una estructura monomérica encontramos las
IgD, IgE e IgG, con una estructura dimérica la IgA y con
un pentamérica la IgM. (6)
Inmunoglobulina D (IgD)
Es la que se encuentra en menor cantidad en el
suero está por debajo del 1% se encuentra en la
superficie de los linfocitos B vírgenes pues ayuda como
marcador para su diferenciación y activación. (5)

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Inmunoglobulina (IgE)
Está presente en reacciones de hipersensibilidad o
alergias, se expresa en mastocitos y colabora en
respuestas contra parásitos, se encuentra en alta
cantidad en el suero cuando se padece alguna
reacción de hipersensibilidad o en una parasitosis,
puede verse involucrada en respuestas antitumorales.
(5)
Inmunoglobulina G (IgG)
Se encuentra por arriba del 80% en el suero, siendo
la Ig más abundante, además predomina en los
diversos fluidos del organismo, esta cumple funciones
en respuesta a virus y bacterias como la opsonización,
activación del complemento o estimular citotoxicidad,
inhibe linfocitos B por retroalimentación y además es
la única capaz de atravesar la placenta. (5)
Inmunoglobulina A (IgA)
Está presente en todo tipo de secreciones se
encuentra presente en el tejido linfoide difuso o MALT
donde otorga protección ante patógenos, dentro de la
sangre se encuentra en forma monomérica, en el resto
del organismo en forma dimérica (5)
Inmunoglobulina M (IgM)
Es la primera en sintetizarse tras una infección,
debido a su forma pentamérica es muy eficiente en la
opsonización además juega un rol muy importante en
la activación del complemento debido a la forma
descrita anteriormente, esta se encuentra en diversas
especies como peces, reptiles y aves por lo que se
conoce como el anticuerpo más antiguo. (5)
Semivida de los anticuerpos
Es el tiempo medido por el cual los anticuerpos
permanecen en la sangre tras ser secretados por los
Linfocitos B. Los isótopos del anticuerpo tienen
semividas diferentes en la circulación:
● La IgE tiene una semivida 2 días.
● La IgA tiene una semivida de 3 días
● El IgM tiene una semivida de 4 días.
● El IgG tiene una semivida de 21 a 28 días este
largo tiempo se debe a la capacidad de este
isotopo para unirse al receptor Fc neonatal
(FcRn), que participa en el transporte de IgG
desde la circulación materna, a la barrera
placentaria y en la transferencia de IgG
materna a través del intestino de los recién
nacidos. (6)
Características de los antígenos biológicos
Poseen la capacidad de unirse a una molécula de
anticuerpo o un receptor linfocitario B o T. Algunas
moléculas pequeñas, se unen a los anticuerpos, pero
no activan a las células B o T, sin embargo, para
aquellas que sí lo hacen, se denominan inmunógeno.
No obstante, las moléculas con bajo peso molecular,
los haptenos, pueden unirse con una proteína de
mayor peso y originar un inmunógeno. Las
macromoléculas que presentan múltiples
determinantes idénticos en un antígeno se denominan
multivalencia. Cualquier forma de molécula que
pueda distinguir un anticuerpo, conforma un epítopo
del cual existen tres tipos:
● Determinante Lineal: Formado por una serie
de aminoácidos adyacentes continuos y
contiguos.
● Determinante Conformacional: Integrado por
una serie de aminoácidos continuos o
discontinuos y distantes, que se acercan,
debido al plegamiento tridimensional del
antígeno.
● Determinante neoantigénico: Las proteínas
pueden estar sometidas a modificaciones
covalentes como fosforilación específica. (7)

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Bases estructurales y química de la unión con el
antígeno
Un antígeno consta de epítopos los cuales pueden
estar en estructuras tridimensionales de
macromoléculas, lo que permite que los anticuerpos
se unan a grandes moléculas. Estas uniones son
débiles de tipo de puentes de hidrógeno, las fuerzas
de Van der Waals y las interacciones hidrófobas. La
importancia, dependerá, de las estructuras de la zona
de unión del anticuerpo y del antigénico:
● Afinidad: Es la fuerza de unión entre un
epítopo de un antígeno y un anticuerpo. Se
representa mediante la constante de
disociación (Kd) que indica la facilidad con la
que se separa un antígeno-anticuerpo.
● Avidez: Representa la medida de la fuerza de
unión y estabilidad del complejo entre un
antígeno y un anticuerpo, ambos
multivalentes.
● Inmunocomplejos: Los tamaños de los
complejos de antígenos y anticuerpo son una
función de las concentraciones relativas.
● La zona de equivalencia (concentración
correcta) el anticuerpo y el antígeno forman
una red entrelazada de moléculas unidas
donde se unen en grandes complejos. Los
inmunocomplejos que quedan atrapados en
los tejidos inician una reacción inflamatoria, lo
que da lugar a diversas enfermedades.
● Zona de exceso de Antígenos (Ag
aaumentado) las moléculas de antígenos
libres se desplazan al antígeno unido al
anticuerpo
● Zona de exceso de Anticuerpo (Ac
aumentado) las moléculas de anticuerpo
libres se desplazan al anticuerpo unido de los
determinantes antigénicos. (8)
Características relacionadas con el reconocimiento
del antígeno
● Especificidad: La especificidad de los
anticuerpos para identificar las estructuras es
muy exquisita lo que es muy necesaria para
que mejore en los anticuerpos y así no
reacciones contra moléculas propias.
● Diversidad: Por cada célula se produce
anticuerpos con distintas especificidades a
estos se denomina repertorio, sus
mecanismos genéticos de anticuerpos son
generados por los linfocitos B, que codifican
las cadenas pesadas y ligeras.
● Maduración de la afinidad: Un mecanismo
para que los anticuerpos tengan mayor
presentación es mejorando su afinidad que se
va a dar por cambios sutiles en la estructura,
que son producidos por la mutación somática
en linfocitos B estimulados por el antígeno. (9)
Características relacionadas con las funciones
efectoras
Muchas de las funciones efectoras de las
inmunoglobulinas están medidas por las porciones Fc
de las moléculas de isótopos de anticuerpos que
difieren en estas regiones. Estas funciones las inician
las moléculas de Ig que se han unido a antígenos, y no
Ig libres por la razón de la unión de porciones Fc de
anticuerpo a distintos sistemas efectores para
activarlos. (10)
Funciones:

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● La neutralización: Mediada por isotipos IgM,
IgG e IgA de alta afinidad, tienen la capacidad
de unirse a una toxina, bacteria o virus y
neutralizar su actividad.
● La activación del complemento: Mecanismos
de defensa que actúa en reacciones
inflamatorias, citotóxicas y la activación de
macrófagos. Se activa por la vía clásica,
mediada por IgM e IgG, mediante sus
fragmentos Fc.
● La opsonización: Es el fenómeno por el cual
los anticuerpos que envuelven un antígeno
activan la fagocitosis mediante los receptores
Fc de los macrófagos, neutrófilos o
polimorfonucleares
● La citotoxicidad: Mediada por células
dependientes de anticuerpos. Este proceso se
produce cuando un anticuerpo, generalmente
del tipo IgG e IgE reconoce un antígeno en la
membrana de una célula y reacciona con ella
rodeándola, dejando la fracción Fc libre.
● La hipersensibilidad inmediata: Aquí los
anticuerpos producen la activación de los
mastocitos.
● Protección de las mucosas: La IgA va directo a
cubrir las mucosas para evitar el ingreso de
agentes infecciosos. (10)
Anticuerpos monoclonales
Los anticuerpos monoclonales son anticuerpos
producidos por una misma célula madre , en este caso
linfocito B , estos poseen múltiples usos terapéuticos
, su producción está asociada a células tumorales las
cuales al fusionarse con linfocitos B forman lo que se
conoce como hibridoma ,cada hibridoma produce un
tipo de Ig derivada del linfocito B , se selecciona el
hibridoma productor del anticuerpo de interés y se
aísla para que se produzcan clones acordes al antígeno
a tratar , tiene múltiples usos como la identificación
del tumores y el tratamiento de enfermedades como
la artritis reumatoide y algunos tipos de cáncer.(11)
Conclusiones.
Los anticuerpos llamados inmunoglobulinas se
encuentran en forma de “Y” y cuentan con dos brazos
en la parte superior que unen a un antígeno, un
fragmento, molécula o un virus y en cuanto a la parte
inferior de la Y, se une a varios compuestos del sistema
inmunológico. Estos anticuerpos tienen una
estructura básica igual, son proteínas globulares
pesadas, tienen cuatro cadenas polipeptídicas, dos
son cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras
que se encuentran unidas por enlaces disulfuro. Por
último, IgG, IgM, IgA, IgD e IgE son los cincos
principales clases de inmunoglobulinas y todas se
distinguen por el tipo de cadena pesada que se
encuentra en la molécula.
Los anticuerpos cumplen el rol de unirse al antígeno a
través de los epítopos que exponen estos y así formar
complejos ,se valen de distintos medios efectores
siendo el principal la opsonización que al mismo
tiempo potencia la respuesta fagocítica, por ende, se
complementa con la respuesta inmune celular para
combatir cualquier patógeno de manera óptima, es
por ello que se puede afirmar que si los anticuerpos
sufren cualquier alteración o disfunción repercutirá
directamente en la respuesta celular y así en la
respuesta general del organismo a cualquier patógeno
Bibliografía. -
1. Vargas,.A,& Villalba,E.W.Anticuerpos.Revista
de Actualización Clínica .2014;44: 2342-2346

pág. 6
2. Schroeder HW, Cavacini L. Structure and
function of immunoglobulins. J Allergy Clin
Immunol. 2010;125:S41–52.
3. Woof JM, Burton DR. Human antibody-Fc
receptor interactions illuminated by crystal
structures. Nat Rev Immunol. 2004;4:89–99.
4. Silverstein A. Labeled antigens and antibodies:
the evolution of magic markers and magic
bullets. Nat Immunol. 2004;5:1211–1217.
5. McMillan R. Encyclopedia of Immunology.
Elsevier. 1998;1:1196–217.
6. Fonseca MHG, Furtado GP, Bezerra MRL,
Pontes LQ, Fernández CFC. Boosting half-life
and effector functions of therapeutic
antibodies by Fc-engineering: An interaction-
function review. Int J Biol Macromol. 2018
Nov;119:306-311. doi:
10.1016/j.ijbiomac.2018.07.141. Epub 2018
Jul 21. PMID: 30041038.
7. Lindmo T, Boven E, Cuttitta F, Fedorko J, Bunn
PA Jr. Determination of the immunoreactive
fraction of radiolabeled monoclonal
antibodies by linear extrapolation to binding
at infinite antigen excess. J Immunol Methods.
1984 Aug 3;72(1):77-89. doi: 10.1016/0022-
1759(84)90435-6. PMID: 6086763.
8. Owens TW, Taylor RJ, Pahil KS, Bertani BR,
Ruiz N, Kruse AC, Kahne D. Structural basis of
unidirectional export of lipopolysaccharide to
the cell surface. Nature. 2019
Mar;567(7749):550-553. doi:
10.1038/s41586-019-1039-0. Epub 2019 Mar
20. PMID: 30894747; PMCID: PMC6629255.
9. Yokosuka T, Saito T. The immunological
synapse, TCR microclusters, and T cell
activation. Curr Top Microbiol Immunol.
2010;340:81-107. doi: 10.1007/978-3-642-
03858-7_5. PMID: 19960310.
10. Pascal V, Laffleur B, Cogné M. Class-specific
effector functions of therapeutic antibodies.
Methods Mol Biol. 2012;901:295-317. doi:
10.1007/978-1-61779-931-0_19. PMID:
22723109.
11. Serra López-Matencio, J. M., Morell Baladrón,
A., & Castañeda, S. Interacciones
farmacológicas de los anticuerpos
monoclonales. Medicina Clínica.2018;4:148–
155.

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