Inmunoglobulina m

UNIVERSIDAD
TÉCNICA DE
MANABÍ
AUTOR: CARLOS RAÚL ÁVILA MACÍAS
TUTOR: DR.JORGECAÑARTE ALCIVAR
IGM: INMUNOGLOBULINA MAS
PRIMITIVA Y LAS MAS
FRECUENTE DURANTE LA
RESPUESTA PRIMARIA Y
EXCLUSIVAMENTE
INTRAVASCULAR.
INTRODUCCIÓN
Las inmunoglobulinas son proteínas que
forman parte del sistema inmunitario en
el ser humano. Estas protegen al
organismo de los diversos
microorganismos y partículas ajenas al
que lo invaden. Estas se clasifican o se
presentan en cinco tipos, siendo la igM
la primera en aparecer durante la
respuesta inmunitaria primaria. Estas
proteínas constituyen aproximadamente
del 5 al 10% de los anticuerpos en el
organismo.
La inmunoglobulina M no traspasa la
barrera placentaria debido a su alto peso
molecular, y, por ende, es la primera que
es sintetizada por el neonato al no
haberla recibido de la madre, y, por lo
tanto, la más primitiva de todas las
inmunoglobulinas.
Estas proteínas son aglutininas típicas al
poseer mayor capacidad para unirse a
antígenos particulados
multidimensionales que otras Ig.
También son las iniciadoras de la línea
de complemento en su ruta clásica siendo
por lo tanto muy buena citolítica. Esta
tiene carácter exclusivamente
intravascular y a los compartimientos
linfoides al no extravasarse a los tejidos,
por lo que es muy eficaz frente a
infecciones bacterianas.
Características generales de las
inmunoglobulinas
Los anticuerpos son inmunoglobulinas,
así denominados porque

electroforéticamente emigran en la
fracción de las  globulinas. Las
inmunoglobulinas se encuentran en la
sangre y en otros fluidos biológicos
como LCR (líquido cefalorraquídeo)
orina, lágrimas saliva y órganos como el
bazo y los ganglios linfáticos.
También pueden encontrarse en la
membrana de los linfocitos B (en forma
de IgM monomérica), constituyendo el
BCR, receptor de los linfocitos B (B Cell
Receptor). Las inmunoglobulinas libres
(secretadas por las células plamáticas)
son los anticuerpos propiamente dichos
(1)
Formación de la inmunoglobulina M
Las inmunoglobulinas son producidas
tras la estimulación de un linfocito B
principalmente en respuestas humorales
primarias timodependientes y en
respuestas timoindependientes.
En vez de un "juego completo de genes
de anticuerpos" las células embriónicas
poseen algunos pocos cientos de
fragmentos genéticos y piezas que se las
puede considerar como el juego de partes
para ensamblar los genes de anticuerpos.
Estos segmentos de genes se combinan
de diferentes formas por cada célula B
cuando se hace inmunocompetente,
proceso al cual se lo conoce como
recombinación somática. La
información generada en los recién
nacidos genes ensamblados
inmediatamente se expresa en los
receptores de la superficie de las células
B y despues en los anticuerpos liberados
por la prole de células plasmáticas. La
mezcla al azar de los segmentos de genes
para crear un anticuerpo único con zonas
L y P determinadas, cuentan solamente
por una fracción de la gran variabilidad
vista en los anticuerpos, no obstante la
situación se explica por el hecho de que
ciertas zonas de los segmentos de genes,
conocidas como regiones hipervariables,
son zonas susceptibles a mutaciones que
aumentan enormemente la variabilidad
de los anticuerpos (2).
Una misma célula plasmática puede
"cambiar" su "línea de ensamblaje" para
construir diferentes tipos de cadenas
pesadas (determina el tipo) y poder
producir dos o más clases distintas de
anticuerpos dedicados específicamente
para el mismo antígeno. Por ejemplo, el
primer tipo de anticuerpo liberado por las
células plasmáticas en la respuesta
inmunológica primaria es la IgM;
después la célula plasmática comienza a
segregar anticuerpos IgG.
Esta molécula posee la capacidad de
reaccionar “in vivo” e “in vitro”
especialmente y de manera selectiva con
los determinantes antigénicos que han
inducido su formación; pero también,

aunque de manera más débil, con
desterrantes antigénicos relacionados (3)
La Semivida de la IgM circulante en el
torrente sanguíneo y vías linfáticas es de
aproximadamente 4 Días (4).
Estructura
Las IgM están compuestas normalmente
de 10 cadenas μ pesadas y 10 cadenas
ligeras del tipo kappa o lambda, siempre
idénticas en una misma molécula.
Constan también de una cadena de unión
(cadena J) que enlaza todas las cadenas
μ, lo que , en comparación con las IgG,
las IgM tienen una estructura
pentamérica (5) .
Es secretada como pentámeros, con las
Fc hacia adentro y los brazos Fab hacia
afuera. Cada monómero posee un
dominio constante adicional (el Cm 2).
Las unidades del pentámero permanecen
unidas entre sí por puentes disulfuro
entre dominios Cm 3 adyacentes y entre
Cm 4 adyacentes, a exepción de dos de
las 5 unidades, que usan unión mediante
una pieza J similar a la ya vista para la
IgA (6) .
Se conoce que, en el hombre, un pequeño
porcentaje de IgM es hexamérica. La
misma que aparece cuando no se dispone
de cadena J (7) .
Con un peso molecular de 970000
daltons, la IgM constituye la
inmunoglobulina de mayor tamaño, que
se forma por la inclusión de la cadena
polipeptídica Jde masa aproximada de
15000 daltons, aunque representa sólo el
6 % de las inmunoglobulinas plasmáticas
(1).
La IgM también se expresa en la
membrana plasmática de los linfocitos B
como un monómero. De esta forma, es
un receptor de antígeno de célula B, con
cadenas H que contienen cada una un
dominio hidrofóbico adicional para el
anclaje en la membrana. Los monómeros
de IgM en suero están unidos por enlaces
disulfuro y una cadena de unión (8) .
Presenta 10 centros de unión,
permitiendo que la igM se una con
especial intensidad a antígenos que
contengan múltiples epítopos idénticos.
La fuerza de interacción en la que
intervienen multitud de interacciones de
uniones independientes entre sus
componentes se denomina avidez (9) .
Los 110 primeros aminoácidos de la
región amino terminal (NH2) de una
cadena ligera y una cadena pesada,
varían de unos anticuerpos a otros en
función de la especificidad del
anticuerpo. Estas zonas de secuencias
variables se denominan segmentos V:

VL para la cadenas ligeras y VH para las
cadenas pesadas (10).
Funciones
La igM es una inmunoglobulina capaz de
detectar el tipo de ABO sanguíneo de un
individuo. En la respuesta inmunitaria
primaria los niveles máximos de
inmunoglobulinas son alcanzados tras un
largo período de latencia después del
estímulo antigénico, mientras que en la
respuesta secundaria se alcanza en
menor tiempo. Esto es debido a que
cuando un antígeno activa por primera
vez a los linfocitos B, éstos requieren
tiempo para diferenciarse en las células
plasmáticas, las mismas que son
responsables de la síntesis de
inmunoglobulinas (11).
Por su estructura pentamérica, la Igm
posee una gran capacidad para activar la
vía clásica de del sistema de
complemento. Esta vía comienza cuando
el componente C1q se unen moléculas
de anticuerpos que pertenenecen a un
complejo inmune, como en el caso de un
anticuerpo fijado a la superficie de una
bacteria (12).
La IgM puede reconocer epítopes en
microorganismos invasores, lo que lleva
a la aglutinación celular. Este complejo
inmunitario anticuerpo-antígeno se
destruye mediante la fijación del
complemento o la endocitosis mediada
por receptor por los macrófagos (8).
Puede formar parte de la
Hipersensibilidad de Tipo II en uno de
los mecanismos de esta,
siendo uno de estos las reacciones
dependientes del complemento en la que
se produce lisis directa cuando el igM
reacciona con el antígeno presente en la
superficie celular y activa al
complemento, o bien las células se hacen
sensibles a ser fagocitadas por la fijación
del anticuerpo o del fragmento C3 a la
superficie (13).
Las inmunoglobulinas M actúan como
opsoninas (recubren al agente extraño y
facilitan su fagocitosis por los
macrófagos) (14)
Para neutralizar proteínas virales son
necesarias menos IgM que IgG, lo que
quiere decir que la IgM es más eficaz que
la IgG a la hora de neutralizar las
proteínas (antígenos) virales (15).

CONCLUSIONES
La inmunoglobulina IgM es la más
importante de las proteínas que forman
parte del sistema inmunitario del ser
humano al ser la primera en enfrentarse
a los diversos microorganismos
patógenos o moléculas extrañas al
organismo que lo invaden.
Al no poderse transferirse de la madre al
feto durante la gestación, es la primera en
ser sintetizada por el recién nacido, ya
que de ella depende que pueda
defenderse ante amenazas extrañas que
las otras inmunoglobulinas no pueden
enfrentar.
Su estructura puede variar dependiendo
en el sitio donde se encuentre, siendo
pentamérica cuando se encuentra libre en
el torrente sanguíneo, y monómerica
cuando esta se expresa en la membrana
plasmática de los linfocitos B.
Una de las características que la
diferencia del resto de anticuerpos es su
carácter exclusivamente intravascular
debido a su alto peso molecular que le
impide extravasarse hacia los tejidos,
permaneciendo entre la sangre y la
circulación linfática
Además de ser elemento fundamental de
la inmunología innata, participa en
diferentes procesos inmunológicos por
sus características particulares como lo
son: la opsonización, activación de la
línea de complemento y es más efectiva
para neutralizar proteínas virales. Siendo
también importante en el diagnóstico de
fase aguda de distintas infecciones y para
determinar el tipo ABO sanguíneo de
una persona.
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