Este documento describe diferentes tipos de biomoléculas como enzimas, hormonas y transportadores biológicos. También describe las estructuras primarias, secundarias y terciarias de las proteínas, así como los enlaces peptídicos y plegamientos de proteínas.

4.  Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la producción de las reacciones
metabólicas
 Son especificas para cada reacción

5.  Las hormonas son sustancias producidas por
una célula y que una vez secretadas ejercen
su acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado.
 Sólo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
 Insulina
 glucagón
 hormona del crecimiento
 calcitonina

6.  Los transportadores biológicos son siempre
proteínas. Por ejemplo:
 Transportadores de membrana
 Transportadores sanguíneos
 Transportadores intracelulares

7.  Son aquellas que forman parte de
citoesqueleto, de matriz extracelular ,
citoplamáticas , de membrana etc.
Proteínas de
citoesqueleto

8. La propiedad fundamental de los mecanismos de
defensa es la de discriminar lo propio de lo
extraño.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas
se encargan de reconocer moléculas u organismos
extraños y se unen a ellos para facilitar su
destrucción por las células del sistema inmunitario

9.  Todas las funciones de motilidad
de los seres vivos están
relacionadas con las proteínas.
Así, la contracción del músculo
resulta de la interacción entre
dos proteínas, la actina y la
miosina.
 El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que
forman los microtúbulos.

10. La proteína es una macromolécula conformada
por C,H,O,N que se forma a partir de cadenas
lineales de aminoácidos.
cuando se forman 2 aminoácidos:dipeptidos
cuando se forman 3 aminoácidos: tripeptidos
cuando se forman 8-9 aminoacidos
:oligopeptido.
Cuando se forman de 10 en adelante proteínas.

12. Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria es la forma de organización más
básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia
de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número
de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Por
convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural
en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

14. Enlace peptídico
Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de
un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de
otro aminoácido. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, pero siempre en el
extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2
terminal .
Ejemplo. aminoácido de nuestro péptido fuera
alanina y el segundo serina tendríamos el
péptido alanil-serina.

15. Enlace peptídico

16. Mediante difracción de Rayos X se vio que el
enlace peptídico era más corto que un
enlace sencillo normal, porque tiene un
cierto carácter (60%) de enlace doble, ya
que se estabiliza por resonancia.
RESONANCIA EN EL ENLACE PEPTÍDICO

17. El O carbonílico y el hidrógeno amídico se
encuentran en posición trans (uno a cada lado del
plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y
C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que
podría haber giro. Pero no todos los giros son
posibles.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

19. Las alteraciones en la estructura primaria de las
proteínas pueden pasar inadvertidas o pueden
producir resultados catastróficos
ejemplo: receptor de insulina

21. La estructura secundaria o nivel secundario de organización estructural
de las proteínas ha sido definida como la conformación presente en
regiones locales del polipeptido o proteína, que esta estabilizada a
través de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptídico.
Las estructuras secundarias están mantenidas por enlaces de Hidrogeno
entre diferentes grupos peptídicos, específicamente entre el grupo N-H
de un enlace peptídico y el grupo carbonilo (C=O) de otro enlace
peptídico.

24. N
C
Mioglobina
Proteína globular con
alto contenido en
-hélice

25. Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en -hélice

26.  Alfa-helice
 Beta-lamina o estructura en hoja beta
plegada
 Paralela
 Antiparalela
 Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.

27.  Es el segundo nivel
de organización
proteica en el cual
el esqueleto
peptídico esta
enrollado, como
una estructura en
espiral, alrededor
de un eje
imaginario.

29. Esta estructura secundaria se define como el
nivel secundario de organización de las
proteínas.

30.  Los grupos C=O y N-H de los enlaces
peptídicos de cadenas adyacentes están en el
mismo plano apuntando el uno hacia el otro.

31.  Cada enlace peptídico es planar.
 Los puentes de hidrógeno son más o menos
perpendiculares al eje principal de la
estructura en hoja plegada.
 Todos los radicales en cada una de las
cadenas se alternan.

32. Estas estructuras incluyen generalmente 5
residuos de aminoácidos o menos, y se asocian
a la superficie proteica, ya que son estructuras
hidrofílicas.

33. DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

34. Estado nativo Estado desnaturalizado

35. AGENTES
DESNATURALIZANTES
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

37. Plegamiento o ensamblamiento de proteínas
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas
Una proteína recién sintetizada posee solamente
su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional única.