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Aminoacidos

  1. 1. AMINOACIDOS 1. Estructura y clasificación de los aminoácidos. Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidosal mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α (α-aminoácidos). Como se puede apreciar, el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presentadosenantiómeros(L- yD-).Los20α-aminoácidospresentesenlasproteínassonde laserie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.La diferencia entre losaminoácidosvienedada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α. Atendiendo a la naturaleza del grupo -R los aas pueden clasificarse en: · Neutros o apolares · Polares neutros · Polares con carga negativa · Polares con carga positiva Neutroso Apolares. Son 8 losaminoácidosque se clasifican comoposeedoresde cadenaslaterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos. La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico (C-S-C). La prolina es el único aminoácidocíclico,pues el grupo-Rse cierrasobre el N del grupoα-amino(realmente esunamina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptófano contienen grupos aromáticos. Polaressincarga. Siete sonlosα-aminoácidoscuyoresto -Respolarperosin carga.La glicinaposee la cadena más simple,unátomo de hidrógeno.Laserinay la treoninasonportadoresde un grupo hidroxilo(-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente,a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.Latirosinaposee ungrupofenólicoylacisteínadebe supolaridada la presenciade un grupo tiólico (-SH). Polarescon carga negativa. Existendosα-aminoácidoscuyorestopolarposee carga negativaa pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico. Polares con carga positiva. Tres son los α-aminoácidos que poseen restos –R cargados positivamente a pH fisiológico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio. Dentrodel conjuntode losaminoácidosnaturales,existenunosquepuedensersintetizadosporlas célulashumanasapartirde otrassustancias,perotambiénhayaminoácidosque debemostomarlos en la dieta, ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad
  2. 2. suficiente para satisfacer la demanda del organismo; se conocen con el nombre de aminoácidos esencialesysonvalina,leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina. 2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos El pH del medioenel que se encuentre el aminoácidoesesencial paradeterminarsus propiedades ácido-base,aspectoimportantepuesde ellodependenlaspropiedadesquímicasylafuncionalidad biológica de los péptidos y proteínas que forman. Las propiedadesácido-base de unaminoácidovienendeterminadasporlosgruposprotonablesque posea.Unaminoácidopuede actuarbiencomoácidoocomobase (sustanciasanfóteras),pudiendo tener hasta tres grupos con carácter ácido-base: el α-amino, el α-carboxilo y, en algunos casos, el resto -R.Lo importante esque estos gruposposeenuncarácter ácido-base débil,loque hace que, dependiendodelpH,el correspondiente equilibriopuedadesplazarseenunsentidooenotro(hacia la forma protonada o hacia la desprotonada). La carga total del aminoácidodependedel pHde la disoluciónenque se encuentre.Existe unpHal cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará hacia ningunode lospolos).El pHal cuál un aminoácidoposeecarganetacero recibe el nombre de puntoisoeléctrico(pI), que es lamediaaritméticade losvaloresde pK1ypK2que delimitanlaforma con carga cero. Cuando el aminoácido está en su forma iónica se dice que está formando un zwitterion. A pH mayor al del pI, la parte protonada del aminoácido se va a desprotonar, es decir se da lo siguiente: A pH menor al del pI, la parte del aminoácido cargada negativamente, es decir la que contiene el carboxilo α se va a protonar, es decir se da lo siguiente: 3. El enlace peptídico Los aminoácidos se encuentranunidos enlos péptidosy lasproteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-).Este enlace se formaporreacciónentre elgrupoα -COOHde unaminoácidoyel α-amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.
  3. 3. 4. Secuenciaciónde un péptido La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptídica, esto es la secuencia, constituye el primer nivel estructural de las proteínas, su estructura primaria. La secuencia de un péptido tiene gran importancia porque entre otras cosas condiciona los siguientes niveles estructurales. Los péptidossoncadenas linealesde aminoácidosenlazadosporenlacesquímicosde tipoamídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etc... b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezandoporel extremoN-terminal queposeeungrupoaminolibre yfinalizandoporel extremo C-terminal enel que se encuentraungrupocarboxilolibre,de tal maneraque el ejeoesqueletodel péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

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