El anticuerpo es una glicoproteína que se une específicamente a un antígeno. Su estructura consiste en cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras. La región variable de las cadenas determina el reconocimiento del antígeno, mientras que la región constante determina las funciones como la activación del complemento, la fagocitosis y la mediación de la hipersensibilidad. Los anticuerpos juegan un papel importante en la prevención, diagnóstico y tratamiento de en
Los antígenos son sustancias que pueden inducir la formación de anticuerpos y reaccionar con ellos, mientras que los anticuerpos son moléculas producidas en respuesta a los antígenos que los reconocen específicamente. Los anticuerpos consisten en cuatro cadenas que forman un sitio de unión al antígeno único, y su clase determina su función, como la neutralización de patógenos intravasculares por IgM o la protección de neonatos a través de la placenta por IgG.
Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulina: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. La inmunoglobulina IgM son los anticuerpos más grandes y se encuentran en la sangre y líquido linfático, siendo el primer tipo producido en respuesta a una infección. La IgM se presenta como un pentámero de cinco unidades unidas que le otorgan diez sitios de unión al antígeno. La estructura de la IgM depende de las cadenas pesadas y ligeras unidas por puentes disulfuro que le
1) Los Ac son proteínas que se producen en respuesta a la exposición de antígenos y son los principales mediadores de la inmunidad humoral contra microbios. 2) Los Ac tienen estructura nuclear compuesta de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas unidas por puentes disulfuro y enlaces covalentes. 3) Existen diferentes isotipos de cadenas pesadas que determinan las funciones efectivas de los Ac, como la activación del sistema del complemento u opsonización.
Este documento describe las características de la inmunoglobulina G (IgG), incluyendo su estructura, funciones y generalidades. La IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y fluidos corporales, representando alrededor del 80% de las inmunoglobulinas totales. Posee una cadena pesada gamma y se presenta de forma monomérica. Es la única inmunoglobulina que atraviesa la barrera placentaria proveyendo inmunidad pasiva al feto. La IgG brinda protección contra bacterias y virus actuando a través de
Proteínas: estructura, síntesis y procesamientoEvelin Rojas
El documento describe las proteínas, su estructura, síntesis y procesamiento. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos en una cadena y adoptan diferentes niveles de estructura tridimensional. También describe las funciones de las proteínas, su clasificación, y los procesos de replicación del ADN, transcripción y traducción que conducen a la síntesis de proteínas a partir de la información genética.
El documento describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica cómo la duplicación de genes puede dar lugar a proteínas similares como la hemoglobina y la mioglobina. También describe factores que pueden desnaturalizar proteínas como la temperatura, pH y fuerza iónica. Finalmente, discute priones y cómo ciertas proteínas pueden plegarse de manera anormal transmitiendo ese plegamiento a otras proteínas.
El documento define conceptos clave como antígeno, inmunógeno y hapteno. Explica que un antígeno es cualquier molécula reconocida por el sistema inmune, mientras que un inmunógeno es un antígeno que induce una respuesta inmune. También clasifica los antígenos según su naturaleza química, función y origen, e indica que las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos pueden actuar como antígenos. Finalmente, señala que los haptenos son mol
Este documento resume cuatro familias principales de moléculas biológicas (carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos) y sus funciones. Describe los carbohidratos como monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Explica que los lípidos incluyen grasas, fosfolípidos y esteroides. Señala que las proteínas están formadas por aminoácidos. Por último, explica que los ácidos nucleicos son el ADN y el ARN.
Los antígenos son sustancias que pueden inducir la formación de anticuerpos y reaccionar con ellos, mientras que los anticuerpos son moléculas producidas en respuesta a los antígenos que los reconocen específicamente. Los anticuerpos consisten en cuatro cadenas que forman un sitio de unión al antígeno único, y su clase determina su función, como la neutralización de patógenos intravasculares por IgM o la protección de neonatos a través de la placenta por IgG.
Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulina: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. La inmunoglobulina IgM son los anticuerpos más grandes y se encuentran en la sangre y líquido linfático, siendo el primer tipo producido en respuesta a una infección. La IgM se presenta como un pentámero de cinco unidades unidas que le otorgan diez sitios de unión al antígeno. La estructura de la IgM depende de las cadenas pesadas y ligeras unidas por puentes disulfuro que le
1) Los Ac son proteínas que se producen en respuesta a la exposición de antígenos y son los principales mediadores de la inmunidad humoral contra microbios. 2) Los Ac tienen estructura nuclear compuesta de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas unidas por puentes disulfuro y enlaces covalentes. 3) Existen diferentes isotipos de cadenas pesadas que determinan las funciones efectivas de los Ac, como la activación del sistema del complemento u opsonización.
Este documento describe las características de la inmunoglobulina G (IgG), incluyendo su estructura, funciones y generalidades. La IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y fluidos corporales, representando alrededor del 80% de las inmunoglobulinas totales. Posee una cadena pesada gamma y se presenta de forma monomérica. Es la única inmunoglobulina que atraviesa la barrera placentaria proveyendo inmunidad pasiva al feto. La IgG brinda protección contra bacterias y virus actuando a través de
Proteínas: estructura, síntesis y procesamientoEvelin Rojas
El documento describe las proteínas, su estructura, síntesis y procesamiento. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos en una cadena y adoptan diferentes niveles de estructura tridimensional. También describe las funciones de las proteínas, su clasificación, y los procesos de replicación del ADN, transcripción y traducción que conducen a la síntesis de proteínas a partir de la información genética.
El documento describe los diferentes niveles estructurales de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica cómo la duplicación de genes puede dar lugar a proteínas similares como la hemoglobina y la mioglobina. También describe factores que pueden desnaturalizar proteínas como la temperatura, pH y fuerza iónica. Finalmente, discute priones y cómo ciertas proteínas pueden plegarse de manera anormal transmitiendo ese plegamiento a otras proteínas.
El documento define conceptos clave como antígeno, inmunógeno y hapteno. Explica que un antígeno es cualquier molécula reconocida por el sistema inmune, mientras que un inmunógeno es un antígeno que induce una respuesta inmune. También clasifica los antígenos según su naturaleza química, función y origen, e indica que las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos pueden actuar como antígenos. Finalmente, señala que los haptenos son mol
Este documento resume cuatro familias principales de moléculas biológicas (carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos) y sus funciones. Describe los carbohidratos como monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Explica que los lípidos incluyen grasas, fosfolípidos y esteroides. Señala que las proteínas están formadas por aminoácidos. Por último, explica que los ácidos nucleicos son el ADN y el ARN.
Este documento describe los ácidos nucleicos, incluyendo su composición química, estructura y tipos. Explica que los ácidos nucleicos están compuestos de nucleótidos que almacenan, transmiten y expresan la información genética. Describe el ADN y ARN, sus funciones, y tipos de ARN como el ARNm, ARNt y ARNr.
Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, reguladoras y de defensa, entre otras. Su estructura y función dependen de la secuencia de aminoácidos especificada por los genes. Desempeñan un papel fundamental para la vida.
Las proteínas y los ácidos nucleicos son macromoléculas importantes en los seres vivos. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y más, mientras que los ácidos nucleicos almacenan y transmiten la información genética a través del ADN y ARN. Ambas moléculas están formadas por subunidades (aminoácidos y nucleótidos) unidas en cadenas que adquieren estructuras complejas en varios niveles.
Cap11 estructura de los ácidos nucleicosAdolfo Abreu
1) El documento describe la estructura y funciones de los ácidos nucleicos, específicamente el ADN y el ARN. 2) Explica que el ADN sirve como el reservorio de la información genética celular mientras que el ARN tiene diversas funciones relacionadas con la síntesis de proteínas. 3) Resume los experimentos clave de Griffith, Avery, Hershey-Chase, Watson y Crick que establecieron el ADN como el material genético.
Este documento describe los procesos de plegamiento de proteínas. Explica que las proteínas se pliegan espontáneamente en su conformación de mínima energía gracias a las interacciones entre sus aminoácidos. También detalla las fuerzas que estabilizan la estructura proteica y las enfermedades relacionadas con el mal plegamiento. Finalmente, explica el papel de las proteínas chaperonas como las proteínas de choque térmico en facilitar el correcto plegamiento de otras proteínas.
El documento presenta información sobre proteínas y ácidos nucleicos. En 3 oraciones:
Las proteínas y los ácidos nucleicos son biomoléculas orgánicas importantes. Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, mientras que los ácidos nucleicos como el ADN y ARN contienen nucleótidos formados por bases nitrogenadas, azúcares y fosfatos. Estas biomoléculas cumplen funciones esenciales como codificar y expresar la información genética, actuar
El documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos hasta la estructura cuaternaria que resulta de la unión de varias subunidades proteicas. Explica las estructuras secundarias como las hélices alfa y las láminas beta, y cómo se pliegan las proteínas en la estructura terciaria mediante interacciones entre los grupos laterales de los aminoácidos. También analiza proteínas específicas como la mioglobina, la hemoglobina y el col
Las proteínas son moléculas constituidas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas. Las proteínas son sintetizadas en la célula a través de la transcripción del ADN en ARNm y la posterior traducción del ARNm en el ribosoma. En los peces, los aminoácidos son una importante fuente de energía y la mayor parte de los aminoácidos catabolizados se excretan como amonio a través de las branquias y la or
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las diferentes estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos de interacciones que estabilizan cada estructura, como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. También cubre la clasificación, funciones y síntesis de las proteínas.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y funciones. Las proteínas son biopolímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, transporte, defensa, almacenamiento y catalíticas en los organismos.
Los ácidos nucleicos ADN y ARN están compuestos de nucleótidos que contienen azúcares, bases nitrogenadas y ácido fosfórico. El ADN almacena y transmite la información genética en forma de una doble hélice, mientras que el ARN tiene diversas funciones como la síntesis de proteínas.
Las proteínas son moléculas importantes formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno que cumplen funciones estructurales y funcionales en los seres vivos. Los ácidos nucleicos como el ADN y el ARN controlan casi todos los procesos biológicos y la síntesis de proteínas, y están formados por unidades repetitivas llamadas nucleótidos compuestos de fosfato, azúcar, base nitrogenada. El ADN se encuentra en el núcleo celular donde controla la actividad celular y transport
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición, clasificación de aminoácidos, metabolismo y uso como fuente de energía en peces. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que existen 20 aminoácidos diferentes. También describe los procesos de transcripción y traducción para la síntesis de proteínas, y que los peces usan principalmente los aminoácidos como fuente de energía en lugar de la glucosa.
Las proteínas son compuestas de aminoácidos y cumplen funciones estructurales, reguladoras, defensivas y de transporte en el cuerpo. Se digieren en el estómago y el intestino delgado, donde los aminoácidos son absorbidos y transportados a los tejidos y órganos. Existen proteínas completas e incompletas según su contenido en aminoácidos esenciales, y proteínas simples y conjugadas según su estructura química.
El documento proporciona información sobre las macromoléculas biológicas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los diferentes tipos de ácidos nucleicos ADN y ARN, sus componentes y funciones en almacenar y transmitir la información genética.
La síntesis de proteínas es una actividad importante de la célula. La información para producir proteínas se encuentra en el ADN en el núcleo. El ADN se transcribe en ARNm que luego se une a los ribosomas para traducir la secuencia de nucleótidos en una cadena de aminoácidos y formar una proteína.
Los anticuerpos tienen una estructura en forma de Y compuesta por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. La parte variable de las cadenas determina la especificidad por el antígeno, mientras que la parte constante determina el isotipo del anticuerpo. Los anticuerpos muestran gran diversidad debido a la recombinación somática de segmentos génicos durante su maduración, lo que permite unirse a una amplia variedad de antígenos.
El documento describe las características y funciones de los anticuerpos. Los anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B que reconocen y unen antígenos extraños. Tienen diversidad y especificidad. Cumplen funciones como la neutralización de patógenos, activación del sistema complemento y opsonización para fagocitosis.
Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por los linfocitos B que median la respuesta humoral. Existen cinco clases principales: IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. La IgG es la inmunoglobulina más abundante en suero y su papel en la respuesta secundaria es vital. La IgM es la primera en aparecer en la respuesta primaria. La IgA es importante en las secreciones mucosas. La IgE media las reacciones de hipersensibilidad e inmunidad a parásitos.
Esta información NO es de mi autoria. Solo la divulgo.
Créditos y autoria al "Departamento de microbiologia, de la Universidad de Granada, España"
Enlace de la pagina
https://www.ugr.es/
Enlace del navegador de microbiologia y biotecnologia
https://www.ugr.es/~eianez/
Este documento trata sobre la inmunología. Explica que la inmunología ha permitido el tratamiento efectivo de enfermedades que antes solo tenían tratamientos paliativos. También describe que la rápida evolución de esta ciencia supone un reto para los profesionales sanitarios. El objetivo del documento es hacer una revisión actualizada de aspectos esenciales de la inmunología y los problemas a los que se enfrentan los farmacéuticos en relación con esta área.
Este documento describe los ácidos nucleicos, incluyendo su composición química, estructura y tipos. Explica que los ácidos nucleicos están compuestos de nucleótidos que almacenan, transmiten y expresan la información genética. Describe el ADN y ARN, sus funciones, y tipos de ARN como el ARNm, ARNt y ARNr.
Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte, reguladoras y de defensa, entre otras. Su estructura y función dependen de la secuencia de aminoácidos especificada por los genes. Desempeñan un papel fundamental para la vida.
Las proteínas y los ácidos nucleicos son macromoléculas importantes en los seres vivos. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y más, mientras que los ácidos nucleicos almacenan y transmiten la información genética a través del ADN y ARN. Ambas moléculas están formadas por subunidades (aminoácidos y nucleótidos) unidas en cadenas que adquieren estructuras complejas en varios niveles.
Cap11 estructura de los ácidos nucleicosAdolfo Abreu
1) El documento describe la estructura y funciones de los ácidos nucleicos, específicamente el ADN y el ARN. 2) Explica que el ADN sirve como el reservorio de la información genética celular mientras que el ARN tiene diversas funciones relacionadas con la síntesis de proteínas. 3) Resume los experimentos clave de Griffith, Avery, Hershey-Chase, Watson y Crick que establecieron el ADN como el material genético.
Este documento describe los procesos de plegamiento de proteínas. Explica que las proteínas se pliegan espontáneamente en su conformación de mínima energía gracias a las interacciones entre sus aminoácidos. También detalla las fuerzas que estabilizan la estructura proteica y las enfermedades relacionadas con el mal plegamiento. Finalmente, explica el papel de las proteínas chaperonas como las proteínas de choque térmico en facilitar el correcto plegamiento de otras proteínas.
El documento presenta información sobre proteínas y ácidos nucleicos. En 3 oraciones:
Las proteínas y los ácidos nucleicos son biomoléculas orgánicas importantes. Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, mientras que los ácidos nucleicos como el ADN y ARN contienen nucleótidos formados por bases nitrogenadas, azúcares y fosfatos. Estas biomoléculas cumplen funciones esenciales como codificar y expresar la información genética, actuar
El documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos hasta la estructura cuaternaria que resulta de la unión de varias subunidades proteicas. Explica las estructuras secundarias como las hélices alfa y las láminas beta, y cómo se pliegan las proteínas en la estructura terciaria mediante interacciones entre los grupos laterales de los aminoácidos. También analiza proteínas específicas como la mioglobina, la hemoglobina y el col
Las proteínas son moléculas constituidas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas. Las proteínas son sintetizadas en la célula a través de la transcripción del ADN en ARNm y la posterior traducción del ARNm en el ribosoma. En los peces, los aminoácidos son una importante fuente de energía y la mayor parte de los aminoácidos catabolizados se excretan como amonio a través de las branquias y la or
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las diferentes estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y los tipos de interacciones que estabilizan cada estructura, como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. También cubre la clasificación, funciones y síntesis de las proteínas.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y funciones. Las proteínas son biopolímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, transporte, defensa, almacenamiento y catalíticas en los organismos.
Los ácidos nucleicos ADN y ARN están compuestos de nucleótidos que contienen azúcares, bases nitrogenadas y ácido fosfórico. El ADN almacena y transmite la información genética en forma de una doble hélice, mientras que el ARN tiene diversas funciones como la síntesis de proteínas.
Las proteínas son moléculas importantes formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno que cumplen funciones estructurales y funcionales en los seres vivos. Los ácidos nucleicos como el ADN y el ARN controlan casi todos los procesos biológicos y la síntesis de proteínas, y están formados por unidades repetitivas llamadas nucleótidos compuestos de fosfato, azúcar, base nitrogenada. El ADN se encuentra en el núcleo celular donde controla la actividad celular y transport
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición, clasificación de aminoácidos, metabolismo y uso como fuente de energía en peces. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que existen 20 aminoácidos diferentes. También describe los procesos de transcripción y traducción para la síntesis de proteínas, y que los peces usan principalmente los aminoácidos como fuente de energía en lugar de la glucosa.
Las proteínas son compuestas de aminoácidos y cumplen funciones estructurales, reguladoras, defensivas y de transporte en el cuerpo. Se digieren en el estómago y el intestino delgado, donde los aminoácidos son absorbidos y transportados a los tejidos y órganos. Existen proteínas completas e incompletas según su contenido en aminoácidos esenciales, y proteínas simples y conjugadas según su estructura química.
El documento proporciona información sobre las macromoléculas biológicas proteínas y ácidos nucleicos. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los diferentes tipos de ácidos nucleicos ADN y ARN, sus componentes y funciones en almacenar y transmitir la información genética.
La síntesis de proteínas es una actividad importante de la célula. La información para producir proteínas se encuentra en el ADN en el núcleo. El ADN se transcribe en ARNm que luego se une a los ribosomas para traducir la secuencia de nucleótidos en una cadena de aminoácidos y formar una proteína.
Los anticuerpos tienen una estructura en forma de Y compuesta por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. La parte variable de las cadenas determina la especificidad por el antígeno, mientras que la parte constante determina el isotipo del anticuerpo. Los anticuerpos muestran gran diversidad debido a la recombinación somática de segmentos génicos durante su maduración, lo que permite unirse a una amplia variedad de antígenos.
El documento describe las características y funciones de los anticuerpos. Los anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B que reconocen y unen antígenos extraños. Tienen diversidad y especificidad. Cumplen funciones como la neutralización de patógenos, activación del sistema complemento y opsonización para fagocitosis.
Las inmunoglobulinas son proteínas producidas por los linfocitos B que median la respuesta humoral. Existen cinco clases principales: IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. La IgG es la inmunoglobulina más abundante en suero y su papel en la respuesta secundaria es vital. La IgM es la primera en aparecer en la respuesta primaria. La IgA es importante en las secreciones mucosas. La IgE media las reacciones de hipersensibilidad e inmunidad a parásitos.
Esta información NO es de mi autoria. Solo la divulgo.
Créditos y autoria al "Departamento de microbiologia, de la Universidad de Granada, España"
Enlace de la pagina
https://www.ugr.es/
Enlace del navegador de microbiologia y biotecnologia
https://www.ugr.es/~eianez/
Este documento trata sobre la inmunología. Explica que la inmunología ha permitido el tratamiento efectivo de enfermedades que antes solo tenían tratamientos paliativos. También describe que la rápida evolución de esta ciencia supone un reto para los profesionales sanitarios. El objetivo del documento es hacer una revisión actualizada de aspectos esenciales de la inmunología y los problemas a los que se enfrentan los farmacéuticos en relación con esta área.
El documento resume el reconocimiento de antígenos por células B y células T. Las células B reconocen antígenos a través de inmunoglobulinas que actúan como receptores de células B. Las células T reconocen fragmentos peptídicos de antígenos unidos a moléculas MHC en la superficie celular. Los fragmentos peptídicos se transportan desde el citosol al retículo endoplásmico por proteínas TAP para unirse a moléculas MHC clase I, o desde endos
Este documento describe las inmunoglobulinas o anticuerpos. Explica que son proteínas producidas en respuesta a inmunógenos y median la inmunidad humoral. Se componen de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas unidas por puentes disulfuro formando una estructura cuaternaria. Los anticuerpos se clasifican en isotipos como IgG, IgM, IgA, IgE e IgD que tienen diferentes funciones.
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas producidas por los linfocitos B que pueden reconocer y unirse a sustancias extrañas al organismo llamadas antígenos. Están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos ligeras, unidas entre sí. Cumplen funciones como facilitar la eliminación de antígenos, activar el sistema del complemento y mediar la respuesta inmune. Existen cinco clases principales de inmunoglobulinas.
Las inmunoglobulinas poseen regiones variables hipervariables llamadas regiones determinantes de la complementaridad (CDR) que forman el sitio de unión al antígeno. Las CDR están compuestas por tres lazos de la cadena pesada y tres lazos de la cadena ligera, siendo la CDR3 la más variable. Las CDR son las responsables de combinarse específicamente con epítopos antigénicos distintos, permitiendo que el sistema inmunitario genere millones de anticuerpos únicos.
Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares conocidas como inmunoglobulinas que contienen cadenas de azúcares unidas a residuos de aminoácidos. Están compuestos por cadenas ligeras y pesadas unidas por puentes disulfuro que forman dominios inmunoglobulina. Los anticuerpos reconocen antígenos específicos a través de su región Fab y regulan la actividad celular a través de su región Fc.
Los anticuerpos son proteínas variables producidas por linfocitos B en respuesta a antígenos. Los anticuerpos se unen de forma específica a antígenos para facilitar su destrucción. La diversidad de anticuerpos se genera durante el desarrollo de los linfocitos B mediante la recombinación somática de los genes que codifican las cadenas variables de las inmunoglobulinas. Esto asegura que cada linfocito B produzca un único tipo de anticuerpo con una sola especificidad antigénica.
UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA MEDICINA
TUTOR: Dr. Jorge Cañarte
AUTOR(A): Zambrano Mera Scarlet Geovanna
IG: GRUPO DE GLICOPROTEÍNAS ESTRUCTURALMENTE RELACIONADAS QUE SON PRODUCIDAS POR LINFOCITOS B Y CÉLULAS PLASMÁTICAS Y QUE SON RESPONSABLES DE LA INMUNIDAD HUMORAL.
El documento describe los conceptos clave de antígeno y anticuerpo. Un antígeno es una molécula extraña que se une a un anticuerpo o receptor de linfocito, mientras que un anticuerpo es una proteína producida en respuesta a un antígeno. Los anticuerpos existen en diferentes isotipos e interaccionan con antígenos de manera específica para mediar funciones como opsonización y activación del complemento.
Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B en respuesta a antígenos. Existen cinco clases principales de Ig: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Cada una tiene propiedades físicas y biológicas únicas como su estructura, peso molecular, función y sitio de acción. Las Ig reconocen y unen antígenos específicos mediante sus regiones variables, mientras que sus regiones constantes determinan sus funciones efectivas como la activación del complemento o
Este documento presenta información sobre la asignatura de Inmunología Básica impartida en la carrera de Bioanálisis Clínico en la Universidad Nacional Autónoma de Nicaragua. La profesora a cargo de la asignatura es Lorena Ortega Valdes. El documento incluye preguntas sobre diversos temas de inmunología como la producción de anticuerpos, la selección clonal, la organización de los genes de las inmunoglobulinas y la estructura y funciones de los anticuerpos.
Este documento describe las características estructurales y funcionales de los anticuerpos. 1) Los anticuerpos están formados por cadenas pesadas y ligeras que contienen regiones variables y constantes, y pueden unirse a epítopos específicos en los antígenos. 2) La especificidad, diversidad y maduración de la afinidad de los anticuerpos se basan en las propiedades de sus regiones variables. 3) Los anticuerpos monoclonales producidos en células hibridomas tienen aplicaciones en investigación, diagnóstico y
Este documento describe las inmunoglobulinas o anticuerpos. Explica que son proteínas que actúan defendiendo el cuerpo de moléculas extrañas. Se distinguen cinco tipos principales (IgG, IgA, IgM, IgE, IgD) que difieren en su estructura y función. Todas constan de dos cadenas ligeras y dos pesadas unidas por puentes disulfuro, con regiones variables que se unen a antígenos y regiones constantes que activan el sistema inmune.
El documento describe el complejo de antígeno-anticuerpo, formado por la unión del antígeno y el anticuerpo mediada por la inmunoglobulina. Explica que la unión se da por fuerzas fisicoquímicas como puentes de hidrógeno y que el complejo ayuda a identificar y eliminar agentes extraños, aunque también puede causar efectos secundarios en el sistema inmune. Concluye que a pesar de sus limitaciones, el complejo es útil para eliminar organismos y en pruebas de laboratorio debido a su especificidad.
Los anticuerpos son proteínas producidas por los linfocitos B que reconocen y unen antígenos de manera altamente específica. Están compuestos de cadenas ligeras y pesadas con regiones variables que les permiten unir una amplia variedad de antígenos. Los anticuerpos existen tanto unidos a la membrana de los linfocitos B como secretados al plasma sanguíneo y fluidos donde ejercen funciones efectivas del sistema inmune.
PRACTICA Analisis clinicos: Antigenos y anticuerposNancy Barrera
Este documento describe las reacciones antígeno-anticuerpo y su aplicación en el diagnóstico clínico de enfermedades. Explica conceptos como antígenos, anticuerpos, la reacción entre ellos y técnicas serológicas como precipitación, aglutinación, inmunofluorescencia, radioinmunoensayo y enzimoinmunoensayo. También analiza cómo estas pruebas pueden usarse para diagnosticar enfermedades como la fiebre tifoidea, sífilis y herpes.
Fijación, transporte en camilla e inmovilización de columna cervical II.pptxmichelletsuji1205
Ante una lesión de columna cervical es vital saber como debemos proceder, por lo que este informe detalla los procedimientos y precauciones necesarios para la adecuada inmovilización de la misma, destacando su relevancia debido a la frecuencia de lesiones asociadas, así como los materiales requeridos y el momento oportuno para llevar a cabo esta práctica en la atención inicial a pacientes politraumatizados. El objetivo es asegurar la máxima supervivencia del paciente hasta su traslado al hospital."
EL TRASTORNO DE CONCIENCIA, TEC Y TVM.pptxreginajordan8
En el presente documento, definimos qué es el estado de conciencia, su clasificación, los trastornos que puede presentar, su fisiopatología, epidemiología y entre otros conceptos pertenecientes a la rama de neurología, por ejemplo, la escala de Glasgow.
Comunicació oral de les infermeres Maria Rodríguez i Elena Cossin, infermeres gestores de processos complexos de Digestiu de l'Hospital Municipal de Badalona, a les 34 Jornades Nacionals d'Infermeras Gestores, celebrades a Madrid del 5 al 7 de juny.
Alergia a la vitamina B12 y la anemia perniciosagabriellaochoa1
Es conocido que, a los pacientes con diagnóstico de anemia perniciosa, enfermedad con una prevalencia de 4% en países europeos, se les trata con vitamina B12, buscamos saber que hacer con los pacientes alérgicos a esta.
Procedimientos Básicos en Medicina - HEMORRAGIASSofaBlanco13
En el presente Power Point se explica el tema de hemorragias en el curso de Procedimiento Básicos en Medicina. Se verán las causas, las cuales son por traumatismos, trastornos plaquetarios, de vasos sanguíneos y de coagulación. Asimismo, su clasificación, esta se divide por su naturaleza (externa o interna), por su procedencia (capilar, venosa o arterial) y según su gravedad. Además, se explica el manejo. Este puede ser por presión directa, elevación del miembro, presión de la arteria o torniquete. Finalmente, los tipos de hemorragias externas y en que partes del cuerpo se dan.
Terapia cinematográfica (6) Películas para entender los trastornos del neurod...JavierGonzalezdeDios
Los trastornos del neurodesarrollo comprenden un grupo heterogéneo de trastornos crónicos que se manifiestan en períodos tempranos de la niñez y que, en conjunto, comparten una alteración en la adquisición de habilidades cognitivas, motoras, del lenguaje y/o sociales que impactan significativamente en el funcionamiento personal, social y académico. Tienen su origen en la primera infancia o durante el proceso de desarrollo y comprende a heterogéneos procesos englobados bajo esta etiqueta.
El Manual diagnóstico y estadístico de los trastornos mentales en su quinta edición (DSM-V) incluye dentro los trastornos del neurodesarrollo los siguientes siete grupos: Discapacidad intelectual, Trastornos de la comunicación, Trastorno del espectro del autismo (TEA), Trastorno de atención con hiperactividad (TDAH), Trastornos específico del aprendizaje, Trastornos motores y Trastornos de tics. Es importante tener en cuenta que en una misma persona puede manifestarse más de un trastorno del neurodesarrollo. Y, dentro de todos los trastornos del neurodesarrollo, el autismo adquiere una especial importancia, por lo que será considerado en el próximo capítulo de la serie “Terapia cinematográfica” de forma particular.
Y esta gran diversidad también la ha reflejado en la gran pantalla y en las historias “de cine” que el séptimo arte nos ha regalado. Y hoy proponemos un recordatorio de la amplia variedad y complejidad de los trastornos del neurodesarrollo en la infancia a través de 7 películas argumentales. Estas películas son, por orden cronológico de estreno:
- El milagro de Ana Sullivan (The Miracle Worker, Arthur Penn, 1962) 6, para valorar el milagro de la palabra, el milagro del lenguaje y de los sentidos.
- Forrest Gump (Robert Zemeckis, 1994) 7, para comprender el valor de la lucha por encontrar cuál es la meta de cada uno, una mezcla de destino y sueños propios.
- Estrellas en la Tierra (Taare Zameen Par, Aamir Khan, 2007) 8, para confirmar que cada niño y niña es especial, incluso con sus potenciales deficiencias psíquicas, físicas y/o sensoriales.
- El primero de la clase (Front of the Class, Peter Werner, 2008) 9, para demostrar el valor de la superación y como, a pesar de nuestras dificultades, somos merecedores de oportunidades.
- Cromosoma 5 (María Ripoll, 2013) 10, para entender la soledad del corredor de fondo ante los trastornos del neurodesarrollo.
- Gabrielle (Louise Archambault, 2013) 11, para intentar normalizar las relaciones afectivas y amorosas entre dos personas con enfermedades mentales y discapacidad.
- Línea de meta (Paola García Costas, 2014) 12, para interiorizar que la carrera de la vida es especialmente difícil para algunos.
Siete películas argumentales que el séptimo arte nos presenta con protagonistas afectos con diferentes trastornos del neurodesarrollo durante su infancia, adolescencia y juventud y que nos ayudan a comprender que cada persona es especial, diversa y con capacidades diferenciales que hay que respetar y potenciar.
EL CÁNCER, ¿QUÉ ES?, TIPOS, ESTADÍSTICAS, CONCLUSIONESMariemejia3
El cáncer es una enfermedad caracterizada por el crecimiento descontrolado de células anormales en el cuerpo. Puede afectar a cualquier parte del organismo y su tratamiento varía según el tipo y la etapa de la enfermedad. Los factores de riesgo incluyen la genética, el estilo de vida y la exposición a ciertos agentes carcinógenos. Aunque el cáncer sigue siendo una de las principales causas de morbilidad y mortalidad en el mundo, los avances en la detección temprana y el tratamiento han mejorado las tasas de supervivencia. La investigación continúa en busca de nuevas terapias y métodos de prevención. La concienciación sobre el cáncer es fundamental para promover estilos de vida saludables y fomentar la detección precoz.
TRIAGE EN DESASTRES Y SU APLICACIÓN.pptxsaraacuna1
Se habla sobre el Triage, sus tipos y cómo aplicarlo en algún desastre. Además de explicar los pasos de los triages más usados como el SHORT y el START.
SEMIOLOGIA MEDICA - Escuela deMedicina Dr Witremundo Torrealba 2024Carmelo Gallardo
Escuela de Medicina Dr Witremundo Torrealba
.
Primer Lapso de Semiología
.
Conceptos de Semiología Médica, Signos, Síntomas, Síndromes, Diagnóstico, Pronóstico
traumatismos y su tratamiento en niños y adolescentesaaronpozopeceros
En la presentación se abarcan temas sobre las diversas formas de traumatisos en niños y adolescentes como las contusiones, esguinces, luxaciones, fracturas y distenciones. Tambien se tratan algunos aspectos para su diagnóstico y, por último, cual es el tratamiento para cada tipo de caso que se presente.
1. RESUMEN
El anticuerpo esuna glicoproteína quese une a un antígeno específico. Su estructura consta de
cuatro cadenas poli peptídicas y el monómero de Ig que es la unidad básica que constituye un
anticuerpo, las dos cadenas con mayor entalpia molecular se denominan cadena pesada (H), y
las dos cadenas con menor peso molecular se denominan cadenas ligeras (L). la región de la
cadena ligera de Ig y la cadena pesada que cambia mucho cerca de la secuencia de
aminoácidos N-terminal se denomina región variable, La región relativamente estable de la
secuencia de aminoácidos C-terminal, llamada región constante (C)La función de un
anticuerpo está estrechamente relacionada con su estructura. La función primaria de un
anticuerpo es el reconocimiento y la unión específica de un antígeno, además de activar el
complemento para producir un complejo de ataque a la membrana que interrumpa la
destrucción de la célula,condicionar la fagocitosis y la ADCC y mediar la hipersensibilidad
tipo I.
Palabras Clave: Inmunoglobulina, complejo antígeno-anticuerpo, sistema inmune,
antigenecidad
ABSTRACT
The antibody is a glycoprotein that binds to a specific antigen. Its structure consists of four
polypeptide chains and the Ig monomer that is the basic unit that constitutes an antibody, the
two chains with the highest molecular enthalpy are called heavy chain (H) and the two chains
with lower molecular weight are called light chains (L),.the region of the light chain of Ig and
the heavy chain that changes a lot near the N-terminal amino acid sequence is called the variable
region, the relatively stable region of the C-terminal amino acid sequence, called the constant
region (C). The function of an antibody is closely related to its structure., the primary function
of an antibody is the recognition and specific binding of an antigen, in addition to activating the
complement to produce a complex of attack to the membrane that interrupts the destruction of
the cell,condition phagocytosis and ADCC and mediate type I hypersensitivity
Keywords: Immunoglobulin, antigen-antibody complex, immune system, antigenicity
ANTICUERPOS
AUTOR: FuentesMendozaLuisEnrique
ESTUDIANTE DE LA ESCUELA DE MDICINA-UNIVERSIDADTÉCNICA DEMANABÍ
MAIL: luisfuentes_14@hotmail.com
COAUTOR: DR. Jorge Cañarte
DOCENTE DE LA FACULTAD DE CIENCIASDE LA SALUD-UNIVERSIDADTÉCNICA DEMANABÍ
2. INTRODUCCIÓN
Los anticuerpos son una clase de
inmunoglobulinas que se unen
específicamente a un antígeno. El
anticuerpo se clasifica en una lectina,
una estatina, una antitoxina, una lisina,
una opsonina, un anticuerpo
neutralizante, un anticuerpo de unión
al complemento, y similares de acuerdo
con la forma de reacción de los
mismos. Los anticuerpos se clasifican
en anticuerpos normales (anticuerpos
naturales), como los anticuerpos anti-A
y anti-B en el tipo de sangre tipo ABO, y
los anticuerpos inmunológicos como los
anticuerpos antimicrobianos. (1)
Según la fuente del antígeno reactivo,
se divide en un anticuerpo heterólogo,
un anticuerpo heterófilo, un
aloanticuerpo y un autoanticuerpo. De
acuerdo con el estado de aglutinación
de la reacción del antígeno, se divide en
un anticuerpo IgM completo, un
anticuerpo IgG incompleto y
similares. Los anticuerpos son
ampliamente utilizados en la práctica
médica. Para la prevención, diagnóstico
y tratamiento de enfermedades tienen
un cierto papel importante (2)
ESTRUCTURA
En primer lugar, la estructura básica de
los anticuerpos.
Se descubrió mediante análisis de
estructura de difracción de cristales de
rayos X que la Ig consta de cuatro
cadenas polipeptídicas, y el número de
enlaces disulfuro entre cadenas del sur
entre las cadenas peptídicas es diferente.
Ig puede formar una estructura en forma
de "Y", llamada monómero de Ig, que
es la unidad básica que constituye un
anticuerpo. (3)
Cadenas pesadas y ligeras.
La molécula de Ig natural contiene
cuatro cadenas polipeptídicas
heterólogas, en donde las dos cadenas
con mayor entalpia molecular se
denominan cadena pesada (H), y las dos
cadenas con menor peso molecular se
denominan cadenas ligeras (L). . La
composición de aminoácidos de las dos
cadenas H y las dos cadenas L en la
misma molécula de Ig es idéntica. (4)
1. La cadena pesada tiene un peso
molecular de 50 000 a 75,000 y consta
de 450 a 550 residuos de aminoácidos.
La región constante de la cadena pesada
tiene una composición de aminoácidos
3. diferente y un orden de disposición, y su
antigenicidad también es diferente. Por
consiguiente, 12 puede dividirse en
cinco clases, a saber, IgM, IgD, IgG,
IgA e IgE, y las cadenas pesadas
correspondientes son una cadena μ, una
cadena δ, una cadena γ, una cadena α y
una cadena ε, respectivamente. (5)
2. La cadena ligera tiene un peso
molecular de aproximadamente 25,000
y consiste en 214 residuos de
aminoácidos. Las cadenas ligeras se
pueden dividir en dos tipos, cadena
kappa (κ) y cadena lambda (λ). En
consecuencia, lg se puede dividir en dos
tipos, a saber, un tipo κ y un tipo λ. La
forma de las dos cadenas ligeras en una
molécula de Ig es siempre la misma.
Existen diferentes tipos de Ig tanto en el
tipo κ como en el tipo λ. El mismo
cuerpo puede tener moléculas de Ig tipo
κ y tipo λ, y la proporción de los dos
tipos de cadenas ligeras en diferentes
especies es diferente. (6)
Regiones variables y constantes.
Al analizar las secuencias de
aminoácidos de diferentes cadenas
pesadas y ligeras de Ig, se encontró que
las secuencias de aminoácidos de las
cadenas pesadas y ligeras cerca del
extremo N varían mucho, y las otras
secuencias de aminoácidos parciales son
relativamente constantes.
Por lo tanto, la región de la cadena
ligera de Ig y la cadena pesada que
cambia mucho cerca de la secuencia de
aminoácidos N-terminal se denomina
región variable (V), que representa 1/4
y 1/2 de las cadenas pesada y ligera,
respectivamente; (7)
La región relativamente estable de la
secuencia de aminoácidos C-terminal,
llamada región constante (C), representa
3/4 y 1/2 de las cadenas pesada y ligera,
respectivamente.
FUNCIÓN
La función de un anticuerpo está
estrechamente relacionada con su
estructura. La diferencia en la
composición de aminoácidos y el orden
de la región V y la región c del mismo
anticuerpo determina la diferencia en la
función (8)
1. Neutralizar las toxinas y prevenir la
invasión de patógenos.
El reconocimiento y la unión específica
de un antígeno es la función primaria de
un anticuerpo, y la estructura que
realiza esta función es la región V del
anticuerpo, en donde el sitio de CDR
desempeña un papel decisivo en el
reconocimiento y la unión de antígenos
específicos. (9)
4. Los anticuerpos tienen monómeros,
dímeros y pentámeros, por lo que el
número de epítopos de unión varía de
un día a otro. La cantidad de
anticuerpos que se unen a un epítopo se
denomina valencia de unión a antígeno.
(10)
El monómero de Ig se une a dos
epítopos y es bivalente. SIgA es un
dímero que se une a cuatro epítopos y es
tetravalente. IgM es un pentámero, que
en teoría puede unir 10 antígenos, y
debería tener una valencia de 10. Sin
embargo, debido al impedimento
estérico de la estereoconfiguración, la
IgM solo puede unir 5 epítopos, por lo
que es de 5 valencias. (11)
2. Activa el complemento para producir
un complejo de ataque a la membrana
que interrumpa la destrucción de la
célula
Después de la unión de IgG1 ~ 3 e IgM
humana al antígeno correspondiente, los
sitios de unión del complemento en los
dominios CH2 y CH3 pueden exponerse
debido a cambios conformacionales,
activando así el sistema del
complemento a través de la ruta clásica,
dando como resultado múltiples
funciones efectoras, incluyendo IgM,
IgG1 e IgG3. omplemento. (12)
3.Condiciona la fagocitosis y la ADCC.
La IgG puede unirse a las células con
receptores correspondientes en su
superficie a través de su segmento Fc,
produciendo diferentes efectos
biológicos. (13)
La opsonización se refiere a la unión de
los segmentos Fc de los anticuerpos IgG
(especialmente IgG1 e IgG3) a los
receptores Fc correspondientes en la
superficie de los neutrófilos y
macrófagos, mejorando así la
fagocitosis de las células fagocíticas. 2.
Citotoxicidad mediada por células
dependiente de anticuerpos .(14)
4. Mediar la hipersensibilidad tipo I.
anticuerpos IgE para la célula madre, a
través de su porción Fc de unión de la
IgE a los mastocitos y los receptores de
Fc de superficie celular basófilos con
alta afinidad, que la sensibilización.
Cuando el mismo alérgeno ingresa
nuevamente al cuerpo, puede unirse
directamente a una IgE específica en la
superficie de las células diana
sensibilizadas, lo que incita a estas
células a sintetizar y liberar sustancias
biológicamente activas, lo que causa
hipersensibilidad de tipo I. (15)
5. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Doña I, Barrionuevo E, Blanca-
Lopez N, Torres MJ, Fernandez
TD, Mayorga C, et al. Trends in
hypersensitivity drug reactions:
More drugs, more response
patterns, more heterogeneity.
Journal of Investigational
Allergology and Clinical
Immunology. 2014.
2. González-Acuña D, Gaete Á,
Moreno L, Ardiles K, Cerda-Leal
F, Mathieu C, et al. Anticuerpos
séricos contra la enfermedad de
Newcastle e Influenza Aviar en
aves rapaces de Chile. Rev MVZ
Córdoba. 2012;
3. O. CB, G. FS, M. CR.
LABORATORIO DE
INMUNOLOGÍA EN LA
PRÁCTICA CLÍNICA. Rev
Médica Clínica Las Condes.
2015;
4. Vélez AC, Cataño DM, Gómez
RD, Orrego JC, Moncada M,
Franco JL. Inmunodeficiencia
común variable: caracterización
clínica e inmunológica de
pacientes e identificación de
subgrupos homogéneos con base
en la tipificación de
subpoblaciones de linfocitos B.
Biomédica. 2015;
5. Contra M, Picadura LA, Luján
BB, Riaño L. Baltazar Becerril
Luján, Lidia Riaño y Lourival
Possani. Rev Digit Univ. 2014;
6. Dopico JR, Álvarez M, Juvier AI,
Trujillo J, Reyes G, Pico MC, et
al. Anticuerpos IgY en ensayos
de látex-aglutinación.
Vaccimonitor. 2012;
7. Omar P, Pubillones P, I IPB.
Síndrome de anticuerpos
antifosfolípidos (Syndrome of
antiphospholipid antibodies).
Medisan. 2012;
8. Alfaro C, Oñate C, Rodríguez A,
Pérez-Gracia JL, de Sanmamed
MF, Melero I. Células dendríticas
especializadas en presentación de
antígenos exógenos a linfocitos T
citotóxicos. Anales del Sistema
Sanitario de Navarra. 2013.
9. Owen Judith A. and Punt Junni.
kuby inmunologia. Mc Graw Hill
education. 2013.
10. Arbosa A, Nicolaua F, Quetglasa
M, Ramisb JM, Monjob M,
Muncunillc J, et al. Obtención de
células madre mesenquimales a
partir de cordones umbilicales
procedentes de un programa
6. altruista de donación de sangre
de cordón. Inmunologia. 2013;
11. Tume Farfán LF. La
inmunoterapia en la búsqueda de
antígenos contra las células
madre del cáncer. Inmunologia.
2014.
12. Vásquez Rojas M, Castillo
Espinosa D, Pavez Espinoza Y,
Maldonado Rojas M, Mena Leiva
A. Frecuencia de antígenos del
sistema sanguíneo Rh y del
sistema Kell en donantes de
sangre. Rev Cuba Hematol
Inmunol y Hemoter. 2015;
13. Rincón-Arévalo H, Yassin-
Noreña L, Vásquez G, Castaño
D. Erratum: Regulatory B cells in
human diseases and mouse
models of autoimmunity
(Inmunología (2013) 32:4 (129-
138)). Inmunologia. 2014.
14. Remuzgo-Martínez S, Segundo
DS, Cruz CS, Beares I, Valdizán
EM, Icardo JM, et al. Absence of
core autophagy gene expression
in an ex vivo central nervous
system model infected with
Listeria monocytogenes.
Inmunologia. 2013;
15. Monserrat Sanz J, Gómez Lahoz
AM, Paule Peral L, Prieto Martín
A. Componentes celulares y
organización tisular del sistema
inmune adaptativo. Med. 2017;