presentación del citoesqueleto celular del curso de Biología celular del Programa de Licenciatura en Ciencias Naturales y Educación Ambiental de la Universidad de Córdoba.
Planificacion Anual 4to Grado Educacion Primaria 2024 Ccesa007.pdf
Citoesqueleto
1. EL CITOESQUELETO
El citoesqueleto es un entramado tridimensional de proteínas que provee el soporte
interno para las células, ancla las estructuras internas de la misma e interviene en los
fenómenos de movimiento celular y en su división.
6. CLASIFICACIÓN DE LOS MICROTUBULOS
1. Microtubulos del
Axonema:
Axonema es elemento
central de un cilio o
flagelo formado por un
haz ordenado de MTs y
proteínas asociadas.
Estructura del flagelo eucariota. 1-axonema, 2-
membrana plasmática, 3-IFT (Transporte
IntraFlagelar), 4-cuerpo basal, 5-sección del
flagelo, 6-tripletes de microtúbulos del cuerpo
basal.
7. CLASIFICACIÓN DE LOS MICROTUBULOS
Microtubulos del
Axonema:
altamente organizados y
estables se encuentran en
estructuras subcelulares
relacionados con el
movimiento celular: Cilios y
Flagelos.
14. Los microtúbulos son relativamente
inertes en cuanto que no
interaccionan directamente con los
orgánulos.
Los desplazamientos de orgánulos
son producidos por una serie de
proteínas especiales llamadas
proteínas motoras.
15. Estas proteínas pertenecen a dos
familias: quinesinas y dineínas,
las cuales se desplazan por el
microtúbulo en direcciones
opuestas:
las quinesinas hacia el extremo
más y las dineínas hacia el
extremo menos. Tanto unas
como otras tienen dos
estructuras globulares y una
cola.
16. TRANSPORTE RETROGRADO
(Diagrama de dos vesículas moviéndose en dirección opuesta a lo largo del mismo microtubulo; donde una de las
vesículas es llevada por la Dineina al extremo menos, y la otra por la cinesina al extremo más)
17. PROTEINA MAP –
MOTORA:
Usan ATP para
dirigir transporte de
Vesiculas y
Orgánulos:
DINEINA
PROTEINAS ASOCIADAS A LOS MICROTUBULOS
18. Las zonas globulares
unen ATP e
interaccionan con los
microtúbulos con una
orientación
determinada,
mientras que las colas
se unen a las cargas que
han de transportar. La
cola es lo que determina
qué elemento es el
transportable.
DINEINA
19. ESTRUCTURA DE UNA CINESINA.
ESTA ES UNA PROTEINA MAP - MOTORA
PROTEINAS ASOCIADAS A LOS MICROTUBULOS
La hidrólisis del ATP en
las zonas globulares
provoca el cambio
estructural de la proteína
y su desplazamiento a lo
largo del microtúbulo.
22. PAPEL DE LOS BRAZOS DE DINEINA PARA GENERAR LA FUERZA QUE
IMPULSA LA MOTILIDAD CILIAR O FLAGELAS
23. ESTRUCTURA DE LOS MICROTUBULOS
La pared de los MTs esta formada por un conjunto de
polímeros lineales llamados protofilamentos.
24. ESTRUCTURA DE LOS MICROTUBULOS
La subunidad básica de
protofilamento:
Heterodímero de la
proteina tubulina:
Tubulina α y tubulina β
que tienen un diámetro
aprox de 4-5 nm un
peso mol de 55 KDa
25.
26. Tubulina α y β tienen casi las mismas estructuras
tridimensionales a pesar que solo comparten 40% de
secuencia de aminoácidos.
27. Cada una se pliega en tres dominios:
•Un dominio en extremo N-terminal que une GTP
•Un dominio central donde se une el inhibidor de
polimerización colchicina.
•Un dominio en el extremo C terminal que interacciona con
las MAPs (proteínas asociadas a los MTs).
28. ORGANIZACIÓN DE LOS MICROTUBULOS
En el interior de un
MT todos los
dímeros de tubulina
están orientados en
la misma dirección.
29. ORGANIZACIÓN DE LOS MICROTUBULOS
.
Esta orientación
uniforme provoca que
un extremo del
protofilamento difiera
química y
estructuralmente del
otro, lo que le confiere
Polaridad inherente.
30. Se forman por ensamblaje reversible de los dímeros de
tubulina αβ.
pueden polimerizar y despolimerizar según las
necesidades de la célula.
FORMACIÓN DE LOS MICROTUBULOS
31. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Explica la polimerización y
depolimerización simultanea.
Este modelo supone la
existencia de dos poblaciones
de microtubulos:
una que crece en longitud
por continua polimerización
por el extremo +
y otra que disminuye en
longitud por depolimerización.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
32. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
La diferencia entre las dos
poblaciones de MTs estriba en
que:
Los MTs en crecimiento
presentan la tubulina unida a
GTP en sus extremos +,
mientras que los MTs que
están disminuyendo en
tamaño, presentan GDP
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
33. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Debido a que las moléculas de
tubulina unidas a GTP tiene
mayor afinidad entre ellas que
por la tubulina unida a GDP,
La presencia de un grupo de
moléculas de tubulina unidas
a GTP en el extremo mas da
lugar a la formación de
casquete de GTP, que
proporciona un extremo
estable al MT.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
34. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Los dímeros de tubulina libres
en el citoplasma se
encuentran unidos a una
molécula de GTP.
Cuando un dímero se une a
un microtúbulo en crecimiento
se produce una hidrólisis de
GTP a GDP.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
35. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Si la velocidad con la que se
produce la unión de nuevos
dímeros es mayor que la de
hidrólisis del GTP siempre
habrá un conjunto de dímeros
en el extremo más que
tendrán GTP unido.
A este conjunto de dímeros-
GTP polimerizados se le llama
casquete de GTPs.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
36. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
las moléculas de tubulina
unidas a GTP tienen mayor
afinidad entre ellas que por la
tubulina unida a GDP,
la presencia de un grupo de
moléculas de tubulina unidas
a GTP en el extremo mas
da lugar a la formación de un
casquete de GTP, que
proporciona un extremo
estable al que pueden unir
mas dímeros
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
37. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
La velocidad de
polimerización, sin embargo,
depende de las condiciones
del entorno citosólico en las
que se encuentre el extremo
más del microtúbulo en
crecimiento.
Si la velocidad de
polimerización es ralentizada,
la velocidad de hidrólisis de
GTPs alcanza y supera a la de
polimerización.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
38. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Ello implica que llegará un
momento en el que el extremo
más no habrá dímeros de
tubulina-GTP, sino dímeros de
tubulina-GDP, los cuales
tienen una adhesión inestable
entre ellos cuando se
encuentran formando parte del
extremo del microtúbulo.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
39. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Esto provoca una
despolimerización masiva y la
liberación de los dímeros de
tubulina-GDP.
Los dímeros de tubilina-GDP
que quedan libres son
convertidos rápidamente en
dímeros de tubulina-GTP y por
tanto pueden volver a unirse al
extremo más de otro
microtúbulo en crecimiento.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
40. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Según este modelo, la perdida
de GTP tiene como resultado
la aparición de un extremo
inestable, en el que la
depolimerización puede tener
lugar rápidamente.
Si la concentración de
tubulina-GTP disminuye la
tasa de incorporación de
tubulina decrece.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
41. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Esto tiene como resultado el
acortamiento del casquete de
GTP, cuando este casquete
desaparece , el MT se vuelve
inestable, y la perdida de
subunidades unidas a GDP
se ve favorecida por su
extremo.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
42. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Esto tiene como resultado el
acortamiento del casquete de
GTP, cuando este casquete
desaparece , el MT se vuelve
inestable, y la perdida de
subunidades unidas a GDP
ser ve favorecida por su
extremo.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
43. Modelo de Inestabilidad
dinámica:
Cuando un microtúbulo pasa
de la elongación al
acortamiento fenómeno
conocido como catástrofe del
microtúbulo, este puede
desaparecer completamente
o puede volver a la fase de
crecimiento, un evento
denominado rescate del
microtubulo.
Tim Mitchison y Mark Kirschner:
44. INCORPORACION DE LOS DIMEROS DE TUBULINA
Las diferentes tasas de crecimiento en los extremos mas y menos
refleja diferencias en las concentraciones críticas (que es la
constante de equilibrio de disociación de los dímeros del
extremo del microtúbulo) que se requieren para la polimerización
en ambos extremos del MT; la concentración crítica en el extremo
mas es menor que el extremo menos.
45. INCORPORACION DE LOS DIMEROS DE TUBULINA
Si la concentración de tubulina libre es mayor que la concentración
crítica para el extremo mas pero menor que la concentración crítica
para el extremo menos, entonces tendrá lugar la polimerización en
el extremo mas y la depolimerización en el extremo menos. Este
ensamblaje y desensamblaje simultáneo produce el fenómeno
conocido como recambio rotatorio.
46. Estas características derivan
en la existencia de una
inestabilidad dinámica de
los microtúbulos, que
consiste en que, en una
misma célula, algunos
microtúbulos están
despolimerizándose
(catástrofe) y otros
elongándose (rescate).
47. Los microtúbulos se
organizan a partir de
centros organizadores
especializados.
El centro organizador
principal en las células
animales es el
centrosoma, próximo al
núcleo, compuesto por
dos centriolos.
48. El centrosoma esta formado por
estructuras en forma de anillo que
contiene otra tipo de tubulina, la
gama tubulina.
Estos anillos actúan como centros de
nucleación (crecimiento) de
microtúbulos.
Los dímeros de tubulina se añaden al
anillos de gama tubulina con una
orientación específica, siempre el
"extremo -" de cada microtúbulo
queda dentro del centrosoma y el
crecimiento se produce por el
"extremo +" .
49. El sistema de microtúbulos de las células animales se forma
principalmente a partir del centrosoma, que contiene un par de
centriolos dispuestos perpendicularmente rodeados por el material
pericentriolar. En ella se encuentran los anillos de γ-tubulina a
partir de los cuales polimerizan los microtúbulos.
53. ESTABILIDAD DE LOS
MICROTUBULOS
Una forma de
estabilizar los MTs es
capturar y proteger
los extremos mas en
crecimiento.
Antes de la profase el
centrosoma se
replica. Estos se
separan a los lados
opuestos de la
célula polos del
huso mitótico.
54. ESTABILIDAD DE LOS
MICROTUBULOS
Los cromosomas se
conectan a los polos
a través de los MT.
Los cinetocoros
capturan los
extremos + par
estabilizar los MT.
otra forma es unir
los MT al córtex
celular.
55. CINETOCORO, PUNTO DE CONEXIÓN DE LOS MICROTUBULOS
CON LOS CROMOSOMAS DURANTE LA DIVISIÓN CELULAR
57. Los cilios y flagelos son estructuras complejas con
más de 250 proteínas diferentes.
Ambos contienen una estructura central de
microtúbulos y otras proteínas asociadas,
denominadas conjuntamente como axonema, rodeado
todo ello por membrana celular.
Un axonema consta de 9 pares de microtúbulos
exteriores que rodean a un par central. A esta
disposición se la conoce como 9x2 + 2.
El par central de microtúbulos contiene los 13
protofilamentos típicos, pero las parejas externas
comparten protofilamentos.
61. LOS MICROFILAMENTOS DE ACTINA
En las fibras contráctiles
de las
Células musculares
interaccionan
con filamentos de
miosina para contracción
del musculo.
Los MFs están presentes
en casi todas las células
eucariotas donde
participan de varias
funciones motoras y
estructurales.
62. FUNCIONES DE LOS
MICROFILAMENTOS DE ACTINA
Los MFs participan del
movimiento ameboide,
movimiento de células
sobre sustrato y
corrientes
citoplasmáticas de
algunas células vegetales
y animales.
También producen los
surcos de segmentación
que dividen el
citoplasma de las células
durante la citocinesis
63. FUNCIONES DE LOS MFs
Los MFs también
están presentes en los
lugares de union de
una célula con otra.
Son importantes en el
desarrollo y
mantenimiento de la
forma celular
64. FUNCIONES DE LOS MFs
constituyendo el
córtex celular el
cual aporta rigidez
estructural y
facilita cambios de
forma y
movimiento
celular.
65. FUNCIONES DE LOS MFs
Haces paralelos de
MFs forman el
núcleo estructural de
las
microvellosidades,
extensiones en forma
de dedo que se
encuentran en la
superficie de muchas
células animales
66. Los MFs están formadas por una proteína globular llamada actina que
une GTP o GDP.
Microfilamentos (actina)
Las moleculas individuales de actina se
denominan actina-G (actina globular).
Bajo condiciones apropiadas las moléculas
de actina G polimerizan para formar
microfilamentos, esta forma se co noce
actina-F ( actina filamentosa).
La actina tanto en forma G como F, se une
a muchas otras proteinas que regulan o
modifican su función.
.
67. Están formadas por una proteína globular llamada actina que puede
presentarse de dos formas:
Microfilamentos (actina)
Actina no polimerizada (G actina): la actina se
encuentra asociada a la profilina que evita su
polimerización. Representa la mitad de la actina de
la célula y es utilizada para polimerizar
microfilamentos cuando es necesario.
Actina polimerizada (F actina): es una doble hélice
dextrógira de dos hebras de actina no polimerizada.
Esta actina se puede encontrar asociada a otras
proteínas:
• Proteínas estructurales: que permiten la unión de
los filamentos de actina
• Proteínas reguladoras: la más importante es la
miosina que permite la contracción muscular al
permitir que la actina se desplace sobre ella.
68. De acuerdo a la similitud de secuencia se distinguen dos grandes grupos:
Tipos de actina
• Atinas específicas del músculo
(actinas α
• Actinas no musculares (actinas β y γ
Las (actinas β y γ se localizan en
diferentes regiones de la célula.
La actina β se encuentra predominante
en el extremo apical de la célula y la
actina γ se concentra en extremo
basal y los lados de la célula.
69. Los MFs se emsamblan de manera similar a llos MT.
Ensamblaje de MFs:
A medida que los monómeros de
Actina-G se ensamblan al MF, el
ATP que llevan unido se hidroliza
a ADP.
Así los extremos en crecimiento de un
MF tienden a tener ATP-actina-F.
La polaridad de los MF se refleja en la
incorporación o pérdida de actina-G,
Mas rápida en el extremo mas y la
incorporación o pérdida de actina-G,
Mas lenta en el extremo menos.
70. Las funciones de los microfilamentos de actina son
•la contracción muscular,
•la formación de pseudópodos
•el mantenimiento de la morfología celular
•en la citocinesis de células animales, forma un anillo contráctil que
divide la célula en dos.
72. Filamentos intermedios
Tienen 10 nm de diámetro y proveen fuerza de tensión
(resistencia mecánica) a la célula. Según el tipo celular
varían sus proteínas constitutivas. Podemos decir que
existen seis tipos de filamentos intermedios:
1) Neurofilamentos (en la mayoría de las
neuronas).
2) Filamentos de desmina, en el músculo.
3) Filamentos gliales, en las células del
mismo nombre , que sirven de soporte en el cerebro,
médula espinal y sistema nervioso periférico.
4) Filamentos de vimentina en células del
tejido conjuntivo y en los vasos sanguíneos.
5) Queratinas epiteliales, (o filamentos de
queratina o también llamados tonofilamentos), en
células epiteliales.
6) Laminofilamentos, forman la lámina
nuclear, una delgada malla de filamentos intermedios
sobre la superficie interna de la envoltura nuclear.