3. Las unidades básicas de esta molécula
se denomina aminoácidos
4. Dipéptido: la unión de dos aminoácidos
Tripéptido: la unión de tres aminoácidos
Oligopéptidos: la unión de cuatro o más
aminoácidos
Polipéptidos: la unión de una gran
cantidad de aminoácidos
5. Primaria: Corresponde a la frecuencia de
aminoácido, todas las proteínas están
presentes en esta estructura
Secundaria: en este caso existen dos
presentaciones: Alfa hélice y beta plegada
Terciaria: corresponde a una combinación de
las estructuras anteriores
Cuaternaria: corresponde a la unión de dos o
cuatro estructuras globulares que contienen
las 3 presentaciones anteriores
6. La función primordial de la proteína es
producir tejido corporal y sintetizar enzimas,
algunas hormonas como la insulina.
Cumple funciones regulatorias, defensivas,
transporte, estructurales, catálisis.
7. Son moléculas de naturaleza proteica y
que ayudan a la célula a realizar
reacciones químicas sin gastar mucha
energía sin transformarse en una molécula
diferente
8. Las enzimas son generalmente proteínas
globulares que pueden presentar tamaños
muy variables. El lugar en donde el sustrato
se une con la enzima se llama sitio o centro
activo y cuando ya están unidas se les
llama enzima- sustrato
Casi todas las enzimas son mucho más
grandes que los sustratos sobre los que
actúan
9. Diferencias: el cofactor enzimático es
inorgánico generalmente ionizado y las
coenzimas son orgánicas de naturaleza
química diferente a las proteínas
Los cofactores se unen a las enzimas
favoreciendo el acople con sus sustratos
naturales
Las coenzimas actúan favorecen las
reacciones químicas de la célula por
mecanismos diferentes a las enzimas
10. Llave y cerradura: en este
caso, el sitio activo enzimático
es único para un sustrato.
Por lo tanto necesitarías una
enzima específica para cada
sustrato
Encaje inducido: las enzimas son flexibles y
pueden ser usadas para varios sustratos
11. Variaciones en el PH
Las enzimas son sensibles a los cambios
de temperatura
Concentración de sustrato