El documento presenta información sobre los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas, incluyendo la temperatura, pH, concentración de sustrato y concentración de la enzima. Explica que la velocidad de la reacción es máxima a una temperatura y pH óptimos y que la velocidad aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar la saturación de los sitios activos de la enzima.

1. Bioquímica 1
Unidad 5. Enzimas
Briseño

2. 2
Unidad 5. Enzimas
5.2 Factores que influyen
en la velocidad de la
reacción enzima-sustrato
> Temperatura
> pH y fuerza iónica
> Concentración del sustrato
> Concentración de la enzima
Briseño

3. 3
Briseño
> Una reacción catalizada por una E
puede escribirse como:
> El S se une a un lugar específico en
la superficie de la E, conocido como
sitio activo.
> La reacción ocurre sobre la superficie
de la E, después, el P y la E son
liberados.
> La E puede entonces unirse a otra
molécula de S.

4. Las
variables
 La cinética enzimática es el análisis
cuantitativo del efecto de cada uno de
los factores que intervienen en la
actividad enzimática, que se evalúa a
través de la velocidad de la reacción
catalizada.
 La eficacia de un enzima se mide por la
velocidad de transformación del S en P.
 La actividad de las enzimas se ve
afectada por diversos factores entre los
que destacan los siguientes:
Briseño
Cinética enzimática
4

5. 5
Cinética enzimática
Briseño
Temperatura
pH
Concentracióndelsustrato
Concentracióndelaenzima

6. 6
Cinética enzimática
Briseño
> Un incremento de temperatura
aumentará la energía cinética de
las moléculas en una reacción
química favoreciendo un mayor
número de choques entre ellas, lo
que aumentará la probabilidad de
formación de P.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 64 y 66.
Cinética
del griego
κίνησις 
kinesis
movimiento o
el acto de
mover

7. 7
Cinética enzimática
Briseño
> Todas las enzimas tienen una
temperatura óptima para su
actividad máxima (entre 25 y
40°C, algunas hasta 70°C).
> Por cada incremento de 10°C la
velocidad de reacción se duplica.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular. Lehninger. 2ª Edición. 1991.
Ediciones Omega
Parte 1 Componentes moleculares de las células. Capítulo 8 Enzimas: cinética e
inhibición:195.

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Cinética enzimática
Briseño
> Las células básicamente son
isotérmicas.
> El efecto de los cambios de
temperatura (fiebre o hipotermia)
en los índices de reacción de las
E tienen importancia fisiológica
(patogenia).
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.

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Cinética enzimática
Briseño
> Si una enzima se calienta por
arriba de su temperatura óptima,
se inactiva...
> …los enlaces se rompen…
> …esto significa que la proteína
pierde su estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria (se
desnaturaliza).

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Cinética enzimática
Briseño
> La mayoría de las enzimas
necesitan un pH óptimo para tener
actividad máxima (entre 5 y 9, la
mayoría entre 6.5 y 7.5)
> Por encima o debajo de este pH, la
actividad enzimática disminuye.
> Pues las E presentarán modificación
en su carga eléctrica al aceptar o
donar protones, lo que modificará
la estructura de los aa, ergo la
actividad enzimática.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.

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Cinética enzimática
Briseño
> O sea: la relación entre el pH y la
actividad de cualquier enzima
depende del comportamiento
ácido-base de la E y del
comportamiento ácido-base del S.
> Pues la ganancia o pérdida de
grupos cargados (ionizados)
cruciales afecta de manera
adversa la unión a S y, así,
retrasará o suprimirá la catálisis.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.

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Cinética enzimática
Briseño
>Antes de hablar de
concentración del S y de
concentración de la E,
vamos hablando de
velocidad inicial de la
reacción (como empieza
todo)…

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Cinética enzimática
Briseño
> La velocidad inicial de la reacción
(Vi ) es el índice de reacción hacia
adelante (principio de la
reacción),(ciertos autores la
consideran como V0).
> Vi es proporcional a la
concentración de E.
> Ergo, la medición de la Vi permite
estimar la cantidad de E presente.
Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial Panamericana
Capítulo 8. Enzimas y catálisis: 141.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 66.

14. Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial Panamericana
Capítulo 8. Enzimas y catálisis: 141.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 67.
Bioquímica. Rawn. 1a edición. 1989. Editorial Mc. Graw Hill. Volumen 1. Parte 2. Conformación y
función de las proteínas. Capítulo 7. Catálisis enzimática y cinética enzimática: 168.
14
Cinética enzimática
Briseño
> Consideraremos que las
reacciones E tienen un S único y
un P único.
> Para una E típica, a medida que la
concentración del S aumenta, la Vi se
incrementa hasta que alcanza un
valor máximo Vmáx
> Hablamos de saturación de la E,
cuando al aumentar más S, la Vi no
aumenta, pues todos los sitios
activos de la E están ocupados.

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Cinética enzimática
Briseño
> El equilibrio es un estado
dinámico donde el índice de S
(índice1) y el índice de P (índice_1)
se mantienen constantes:
índice1 = índice_1
k1 k_1
> Entonces la proporción de k1 a k_1
es la Keq
> La expresión Keq es una proporción
de constantes de índice.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 64 y65.
En este caso,
índice se
refiere a
cantidad,
expresada en
la unidad de
concentración
µmoles

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Briseño
Cinética enzimática
> A cualquier constante dada, sólo
las moléculas de S que se
combinan con la E como un
complejo ES pueden
transformarse en P.
> La Keq para la formación del
complejo ES no es infinitamente
grande.
Bioquímica Ilustrada. Harper. 28a edición. 2010. Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 67.

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Cinética enzimática
Briseño
Efecto de la concentración del S sobre la
velocidad de la reacción.
> A concentraciones bajas de S, la
velocidad será proporcional a la
concentración de S.
> A concentraciones altas de S, todas la E
estarán saturadas formando el complejo
ES.
Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial Panamericana
Capítulo 8. Enzimas y catálisis: 142 y 143.

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Cinética enzimática
Briseño
Efecto de la concentración de la E sobre la
velocidad de la reacción.
> La velocidad de una reacción es
proporcional a la concentración de la E.
> A concentraciones altas de E, no toda la
E estará formando el complejo ES.
> A concentraciones bajas de E, todas la E
estarán saturadas formando el complejo
ES.
Enzima Enzima
Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Editorial Panamericana
Capítulo 8. Enzimas y catálisis: 142 y 143.

19. 19
Bibliografía
>Bioquímica Ilustrada.
Harper. 28a edición. 2010.
Editorial Mc. Graw Hill.
Capítulo 8. Enzimas: cinética: 62-
74.
>Bioquímica. Conceptos
esenciales. Feduchi, Blasco,
Romero, Yáñez. 2011.
Editorial Panamericana
Capítulo 8. Enzimas y catálisis:
131-157Briseño

20. 20
Bibliografía
>Bioquímica. Rawn. 1a
edición. 1989. Editorial Mc.
Graw Hill.
Volumen 1. Parte 2. Conformación
y función de las proteínas.
Capítulo 7. Catálisis enzimática y
cinética enzimática: 149-193.
Briseño

21. 21
Bibliografía
>Bioquímica. Las bases
moleculares de la estructura
y función celular. Lehninger.
2ª Edición. 1991. Ediciones
Omega
Parte 1 Componentes moleculares
de las células.
Capítulo 8 Enzimas: cinética e
inhibición:189-222.
Briseño

22. 22
Bibliografía
>Apuntes de la QFB María
Elena Blásquez Gutiérrez
Profesora Tiempo Completo de la
Academia de Bioquímica. Facultad
de Medicina de la Benemérita
Universidad Autónoma de Puebla.
Mayo del 2012.
Briseño

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Puente japonés