1. Escuela de Ciencias de la Salud
Kinesiología
Clase 5: Biomoléculas II: Proteínas
Asignatura: Biología
Docente: Mª Jesús Barrientos Vergara
2013
2. Las proteínas son los principales componentes de los seres
vivos. Constituyen más de la mitad del peso seco de las
células y desempeñan una gran diversidad de funciones,
consecuencia de su estructura química variable. Sin embargo,
todas tienen la misma estructura básica: Son polímeros
lineales formados por la unión de 20 aminoácidos
diferentes, cuya secuencia se encuentra almacenada en la
molécula de ADN.
DNA
RNA
Proteína
4. El cuerpo de un adulto normal, no obeso contiene el 12 a
18% de proteínas.
De los 20 tipos de aminoácidos diferentes en la naturaleza
10 son sintetizados por el organismo y los otros 10 deben
ser ingeridos en la dieta, estos aminoácidos son llamados
esenciales.
5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser
macromoléculas, no forman verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada
macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de
agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con
lo que no puede producirse la precipitación.
Especificidad.
-En función
-En secuencia aminoacidica, aunque la misma proteína en
distintas especies, tiene diferencias en su secuencia.
16. Reserva: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.
Catalítica: Amilasa salival
Anticuerpos: Inmunoglobulina A
Estructural : Colágeno, proteínas de membrana, queratina, elastina.
Hormonal: Hormona del crecimiento, glucagón, insulina.
Transporte: Hemoglobina, citocromos
Contráctil: Actina, miosina
18. Características estructurales
-Son proteínas globulares complejas, de alto peso molecular, de
estructura 3º o 4º.
-Solo unos pocos áa participan en la CATALISIS, esa región
recibe el nombre de sitio activo.
19. Características funcionales
•Actúan en pequeñas cantidades
•No sufren alteración neta al final de la reacción química en la
que participan.
•Disminuyen la energía de activación de una reacción química.
•Son específicas, es decir actúan sobre sustratos específicos.
21. Ejemplos de enzimas y su función:
TIPO DE ENZIMA
SUSTRATO EN EL QUE
ACTÚA
Nucleasas o
endonucleasas
Degradan ácidos
nucleicos
Fosfatasas
Sustraen fosfatos
Quinasas
Agregan fosfatos
Amilasa
Degradan
carbohidratos
Proteasas
Degradan proteínas
Lipasas
Degradan lípidos
Deshidrogenasas
Sustraen hidrógenos
22. Modelo de acción enzimática
LLAVE CERRADURA
Supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.
24. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas.
En función de su naturaleza se denominan:
Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
Ej: Mg+, K+, Ca+
Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede
señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y
realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un
determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima. Ej:
Vit. Complejo B, FAD, NAD.
25. APOENZIMA: Es la parte proteica de una enzima desprovista
de cofactores, por lo tanto es una enzima inactiva.
HOLOENZIMA: Enzima completa y cataliticamente activa
