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UNIVERSIDAD CENTRAL
DEL ECUADOR
FACULTAD DE FILOSOFÍA, LETRAS Y
CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN

CARRERA DE CIENCIAS NATURALES Y DEL
AMBIENTE. BIOLOGÍA Y QUÍMICA

ENZIMAS
• Ricardo Bravo Mendoza
ENZIMAS
¿QUÉ SON?
FUNCIÓN
CLASIFICACIÓN
CATALISIS ENZIMATICA
MODELO DE LLAVE Y CERRADURA (EMIL FISCHER)
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO (KOSHLAND)
ENZIMAS
Son sustancias orgánicas de
naturaleza proteica, elaboradas por
las células que tienen como función
acelerar o provocar las reacciones
químicas que se efectúan en los
seres vivos. Las enzimas son de
acción específica ya que actúan
exclusivamente catalizando un tipo
de reacción química.
Las enzimas son
bioquímicas:

necesarias

para

que

las

reacciones

Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula
Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas
y necesidad de producción de distintas sustancias.
Características
Gran poder catalítico
Alto grado de especificidad

Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de
Tª y pH
Su actividad puede regularse

Importancia
Agricultura
Facilitan y aceleran: reacciones químicas que
realizan los seres vivos, permitiendo así los
procesos bioquímicos dentro de los organismos.
Liberan: la energía acumulada en las sustancias
para que el organismo la utilice a medida que la
necesite.

Descomponen: grandes moléculas en sus
constituyentes simples permitiendo así que por
difusión puedan entrar o salir de la célula.
APLICACIÓN

ENZIMAS UTILIZADAS

USOS

Procesado de alimentos

Amilasas de hongos y plantas.

Producción de azúcares
desde el almidón, como por
ejemplo en la producción
de jarabe de maíz. En la
cocción al horno, cataliza la
rotura del almidón de
la harina en
azúcar.
La fermentación del azúcar
llevada
a
cabo
por levaduras produce
el
dióxido de carbono que
hace "subir" la masa.

Proteasas

Los
fabricantes
de galletas las utilizan para
reducir la cantidad de
proteínas en la harina.

La

amilasa

degradación

cataliza
del

la

almidón

en azúcares sencillos.
Elaboración de cerveza

Las
enzimas
liberadas
degradan el almidón y las
proteínas
para
generar
azúcares
sencillos, aminoácidos y
péptidos que son usados
por
las
levaduras
en
el
proceso de fermentación.

Enzimas
de
cebada
producidas a nivel industrial
Cebada germinada

Las enzimas de la cebada
son
liberadas
durante
la
fase
de
molido
en
la
elaboración de la cerveza.

Ampliamente usadas en la
elaboración de cerveza para
sustituir
las
enzimas
naturales de la cebada.

Amilasa,
proteasas

y

Digieren
polisacáridos
proteínas en la malta.

Betaglucanasas
arabinoxilanasas

y

Mejoran
la
filtración
mosto y la cerveza.

Amiloglucosidasas
pululanasas

y

Producción de cerveza baja
en calorías y ajuste de la
capacidad de fermentación.

utilizada

para la elaboración de malta.
glucanasa

y

del

Proteasas

Eliminan
la
turbidez
producida
durante
el
almacenamiento
de
la
cerveza.

Acetolactatodecarboxilasa
(ALDC)

Incrementa la eficiencia de
la fermentación mediante la
reducción de la formación
de diacetilo.
Detergentes biológicos

Principalmente proteasas,
Utilizadas para ayudar en la
producidas
de
forma eliminación
de
tintes
extracelular por bacterias.
proteicos de la ropa en las
condiciones de prelavado y
en las aplicaciones directas
de detergente líquido.

Amilasas

Detergentes de
lavadoras
para
eliminar
residuos
resistentes de almidón.

Lipasas

Utilizadas para facilitar la
eliminación de tintes
grasos y oleosos.

Celulasas

Utilizadas
en suavizantes biológicos.
Código numérico encabezado por las letras EC
(enzyme commission)
Cuatro números separados por puntos
El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la
enzima
El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo
El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción.
Nombre Sistemático
Sustrato preferente + reacción + “asa”

Etanol

Alcohol DH

Acetaldehído
E.C. 1.1.1.1
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
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Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol
oxidasa
Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x
EC 2.2.x
EC 2.3.x
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EC 2.5.x
EC 2.6.x
EC 2.7.x
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-

Grupos monocarbonados
Grupos aldehido o ceto
Aciltransferasas
Glicosiltransferasas
Alquil- o Ariltransferasas
Grupos nitrogenados
Grupos fosfato
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Grupos selenio

Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos
Clasificación de subgrupo de las Hidrolasas:

EC 3.1.x
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- Esterasas
- Glucosidasas
- Peptidasas
- Fosfatasas
- Tiolasas
- Fosfolipasas
- Amilasas
- Desaminasas
- Ribonucleasas
Clasificación de las liasas:
4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
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4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases
Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos
indeseables (ceras, pectinas, proteínas) en fibras en la
industria textil – “bioscouring”
Clasificación de las isomerasas:
5.1.x
5.2.x
5.3.x
5.4.x
5.5.x
5.6.x

- Rasemasas y Epimerasas
- cis-Trans-Isomerasas
- Oxidoreductasas Intramolecular
- Transferasas Intramoleculares (mutases
- Liasas Intramoleculares
- Otras Isomerasas
Clasificación de las ligasas:
6.1.x - Forman enlaces C-O
6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres
fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces Nmetal
Enzimas aumentan la velocidad sin modificar
la
constante de equilibrio de la reacción
Condiciones para una reacción bioquímica
Los reactivos deben colisionar
La colisión molecular tiene que ocurrir con
una orientación adecuada
Debe haber un equilibrio favorable.

E

E

E

E
Las enzimas se unen a los
reactivos (sustratos) reduciendo
la energía de activación
Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el
que se une al sustrato
Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar
en la reacción
Las enzimas cumplen su papel catalítico
gracias a:
• Fijación
estereoquímicamente
complementaria del sustrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
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• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
Los siguientes hechos:
• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter heterogéneo de la catálisis
enzimática

Nos llevan a postular la existencia de un
Centro Activo en la molécula de enzima,
capaz de:
•
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Fijar específicamente al sustrato
Transformarlo catalíticamente.
Enzima

Sustrato
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LA UNIÓN DEL SUSTRATO ES MUY ESPECÍFICA
Complementariedad geométrica
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uniones iónicas

Modelos:


Encaje inducido



Llave – cerradura.



Estado de transición

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Teorías de la acción enzimática

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Este modelo plantea una analogía entre la interacción de las
enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que
se complementa específicamente con una única cerradura. Si
bien es cierto que este modelo da cuenta de la relación
específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una
interacción ''rígida'' entre ellos, condición que algunos
científicos actualmente cuestionan.
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Este
modelo
sugiere
una
interacción
más
flexible
y
plástica entre la enzima y su
sustrato. La idea es que a
medida que el sustrato se acerca
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„‟acomodarse‟‟ y así establecer la
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específica que caracteriza a esta
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Enzimas por Ricardo Efrén Bravo Mendoza

  • 1. UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR FACULTAD DE FILOSOFÍA, LETRAS Y CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN CARRERA DE CIENCIAS NATURALES Y DEL AMBIENTE. BIOLOGÍA Y QUÍMICA ENZIMAS • Ricardo Bravo Mendoza
  • 2. ENZIMAS ¿QUÉ SON? FUNCIÓN CLASIFICACIÓN CATALISIS ENZIMATICA MODELO DE LLAVE Y CERRADURA (EMIL FISCHER) MODELO DE AJUSTE INDUCIDO (KOSHLAND)
  • 3. ENZIMAS Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las células que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se efectúan en los seres vivos. Las enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente catalizando un tipo de reacción química.
  • 4. Las enzimas son bioquímicas: necesarias para que las reacciones Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias. Características Gran poder catalítico Alto grado de especificidad Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH Su actividad puede regularse Importancia Agricultura
  • 5. Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los organismos. Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite. Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula.
  • 6. APLICACIÓN ENZIMAS UTILIZADAS USOS Procesado de alimentos Amilasas de hongos y plantas. Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz. En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace "subir" la masa. Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina. La amilasa degradación cataliza del la almidón en azúcares sencillos.
  • 7. Elaboración de cerveza Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación. Enzimas de cebada producidas a nivel industrial Cebada germinada Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboración de la cerveza. Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada. Amilasa, proteasas y Digieren polisacáridos proteínas en la malta. Betaglucanasas arabinoxilanasas y Mejoran la filtración mosto y la cerveza. Amiloglucosidasas pululanasas y Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación. utilizada para la elaboración de malta. glucanasa y del Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza. Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) Incrementa la eficiencia de la fermentación mediante la reducción de la formación de diacetilo.
  • 8. Detergentes biológicos Principalmente proteasas, Utilizadas para ayudar en la producidas de forma eliminación de tintes extracelular por bacterias. proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente líquido. Amilasas Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidón. Lipasas Utilizadas para facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos. Celulasas Utilizadas en suavizantes biológicos.
  • 9. Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission) Cuatro números separados por puntos El 1º indica a cual de las seis clases pertenece la enzima El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. Nombre Sistemático Sustrato preferente + reacción + “asa” Etanol Alcohol DH Acetaldehído E.C. 1.1.1.1
  • 10.
  • 11.
  • 12. Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas: EC 1.1.x Deshidrogenasas EC 1.2.x - Oxidasas EC 1.3.x - Peroxidasas EC 1.4.x - Oxigenasas EC 1.5.x - Hidroxilasas EC 1.6.x - Reductasas Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa
  • 13. Clasificación de subgrupo de las transferasas: EC 2.1.x EC 2.2.x EC 2.3.x EC 2.4.x EC 2.5.x EC 2.6.x EC 2.7.x EC 2.8.x EC 2.9.x - Grupos monocarbonados Grupos aldehido o ceto Aciltransferasas Glicosiltransferasas Alquil- o Ariltransferasas Grupos nitrogenados Grupos fosfato Grupos sulfato Grupos selenio Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos
  • 14. Clasificación de subgrupo de las Hidrolasas: EC 3.1.x EC 3.2.x EC 3.3.x EC 3.4.x EC 3.5.x EC 3.6.x EC 3.7.x EC 3.8.x EC 2.9.x - Esterasas - Glucosidasas - Peptidasas - Fosfatasas - Tiolasas - Fosfolipasas - Amilasas - Desaminasas - Ribonucleasas
  • 15. Clasificación de las liasas: 4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C 4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O 4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N 4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S 4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-) 4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O 4.99.x - Otras liases Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras, pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil – “bioscouring”
  • 16. Clasificación de las isomerasas: 5.1.x 5.2.x 5.3.x 5.4.x 5.5.x 5.6.x - Rasemasas y Epimerasas - cis-Trans-Isomerasas - Oxidoreductasas Intramolecular - Transferasas Intramoleculares (mutases - Liasas Intramoleculares - Otras Isomerasas
  • 17. Clasificación de las ligasas: 6.1.x - Forman enlaces C-O 6.2.x - Forman enlaces C-S 6.3.x - Forman enlaces C-N 6.4.x - Forman enlaces C-C 6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos 6.6.x - Actúan sobre enlaces Nmetal
  • 18. Enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción Condiciones para una reacción bioquímica Los reactivos deben colisionar La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada Debe haber un equilibrio favorable. E E E E
  • 19. Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Después de la reacción, enzimas y productos se separan. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción
  • 20. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: • Fijación estereoquímicamente complementaria del sustrato • Transformación catalítica del mismo En ambas funciones participan: • Cadenas laterales de los aminoácidos • Grupos o moléculas no proteicas:  Grupos prostéticos  Iones metálicos  Cofactores
  • 21. Los siguientes hechos: • Especificidad de la reacción enzimática • Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de: • • Fijar específicamente al sustrato Transformarlo catalíticamente.
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  • 26. LA UNIÓN DEL SUSTRATO ES MUY ESPECÍFICA Complementariedad geométrica Complementariedad uniones iónicas Modelos:  Encaje inducido  Llave – cerradura.  Estado de transición de cargas,
  • 27. Teorías de la acción enzimática Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) Este modelo plantea una analogía entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se complementa específicamente con una única cerradura. Si bien es cierto que este modelo da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una interacción ''rígida'' entre ellos, condición que algunos científicos actualmente cuestionan.
  • 28. Modelo de Ajuste Inducido (Koshland) Este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de „‟acomodarse‟‟ y así establecer la relación específica que caracteriza a esta interacción