Estructura 3D De Una Familia Termófila Gh11 Xilanasa De Thermobifida Fusca (1) TERMINADO.pdf

UNIVERSIDAD NACIONAL DE MOQUEGUA
Escuela Profesional de Ingeniería Ambiental
INFORME DE PROGRAMA CN3D
CURSO:
BIOTECNOLOGIA
DOCENTE:
Dr. HEBERT HERNAN SOTO GONZALES
INTEGRANTES:
Olano Trujillo Jorvich Luis
Reynoso Diego
VII CICLO - 2022
Ilo – Peru
Escuela Profesional de
Ingeniería Ambiental

INDICE
1.INTRODUCCION .................................................................. 3
2.OBJETIVOS ........................................................................... 4
2.1Objetivo General................................................................ 4
2.2Objetivo Especifico............................................................. 4
3.MATERIALES........................................................................ 4
4.METODOLOGIA................................................................... 4
5.CONCLUSION.......................................................................17
6.BIBLIOGRAFIA .....................................................................18

1.INTRODUCCION
El programa Cn3D es una herramienta de visualización de estructuras biomoleculares,
secuencias y alineaciones de secuencias. Lo que diferencia a Cn3D de otro software es su
capacidad para correlacionar la estructura y la información de la secuencia: por ejemplo, un
científico puede encontrar rápidamente los residuos en una estructura cristalina que
corresponden a mutaciones de enfermedades conocidas o residuos de sitios activos
conservados de una familia de secuencias homólogas. Cn3D muestra alineaciones estructura-
estructura junto con sus alineaciones de secuencias basadas en estructuras, para enfatizar qué
regiones de un grupo de proteínas relacionadas están más conservadas en estructura y
secuencia. También se incluyen características de etiquetado personalizado, OpenGL de alta
calidad gráficos y una variedad de exportaciones de archivos que juntos hacen de Cn3D una
poderosa herramienta para la anotación de literatura. Cn3D generalmente se ejecuta desde un
navegador WWW como una aplicación de ayuda para el sistema Entrez de NCBI, pero también
se puede usar como una aplicación independiente.
Con la versión 4, Cn3D ahora también es un completo editor de alineación múltiple e incluye
algoritmos para alinear secuencias con otras secuencias y estructuras. Ahora puede crear e
incluso anotar múltiples alineaciones. Cn3D se utiliza como la principal herramienta de
selección de alineación para el proyecto CDD .
La biotecnología representa una alternativa viable para el desarrollo industrial sustentable, ya
que provee las herramientas necesarias para adaptar y modificar organismos, productos,
sistemas y procesos naturales para mejorar el quehacer industrial, haciéndolo más rentable,
diverso y amigable con el entorno de lo que pueden ser los procesos químicos y físicos
tradicionales. En este sentido, los microorganismos extremófilos constituyen la opción más
prometedora como fuente de biomoléculas con capacidad biocatalizadora, capaces de soportar
condiciones drásticas de proceso y cuyo uso comercial puede conducir a la sustentabilidad
industrial.
El desarrollo tecnológico requiere del uso de catalizadores y otras biomoléculas capaces de
generar productos con una inversión mínima y en lapsos de tiempo cortos. De manera paralela,
se debe disminuir el impacto ambiental que genera la actividad industrial, y optimizar la
utilización y el manejo de los recursos naturales.
Al día de hoy el número de enzimas con aplicación industrial es inmenso, sin embargo, muchas
de ellas sólo pueden funcionar bajo limitadas condiciones de temperatura, pH y medio de
reacción.
El descubrimiento de los microorganismos extremófilos, capaces de vivir bajo condiciones
extremas de temperatura, pH, presión, salinidad, radiación y sus combinaciones, ha
proporcionado herramientas invaluables para su aplicación en una amplia gama de procesos
biotecnológicos, permitiendo el manejo racional de los recursos naturales.

2.OBJETIVOS
2.1Objetivo General
 Conocer las características y su comportamiento de las enzimas extremófilas en el
ambiente.
2.2Objetivo Especifico
 Determinar la estructura molecular de las enzimas extremófilas.
 Conocer su aplicación de enzimas extremófilas en la ingeniería ambiental.
3.MATERIALES
 Una laptop
 La página National Library of Medicine
 el programa Cn3D 4.3.1
 EMBOSS BACKTRASEQ
 El programa BLAST NCIB
4.METODOLOGIA
En primer lugar, se busca la enzima de interés usando el buscador de National Library of
medicine
A continuación, se descarga la información en el programa Cn3D 4.3.1

Luego seleccionamos el código de la enzima

Copiamos el código de acidos nucleicos en el Blastn

Usando este código de acidos nucleicos observamos la similitud en las secuencias
Estructura 3D De Una Familia Termófila Gh11 Xilanasa De Thermobifida Fusca

Las enzimas termoestables emplean varias características estructurales dictadas a nivel de
secuencia de aminoácidos que les permiten mantener su integridad a temperaturas más

altas. Se han propuesto muchas hipótesis sobre la naturaleza de la estabilidad térmica, incluida
la hidrofobicidad optimizada del núcleo y un aumento de los residuos superficiales cargados
para mejorar la solubilidad de las interacciones polares de los disolventes. Aquí se presenta la
estructura tridimensional de la xilanasa de la familia GH11 del termófilo moderado
Thermobifida fusca en su complejo intermedio covalente glicosil-enzima atrapado. Las
interacciones con el ligando unido muestran menos enlaces de hidrógeno directos del ligando a
la proteína que los observados en complejos anteriores de otras especies e implican que la
unión del sustrato de xilano implica varios enlaces de hidrógeno mediados por agua
estructura cristalina de Thermus Thermophilus A4 beta-galactosidasa en complejo con
galactosa

La beta-galactosidasa de un termófilo extremo, Thermus thermophilus A4 (A4-beta-Gal), es
termoestable y pertenece a la familia de las glucósidos hidrolasas 42 (GH-42). Como las
primeras estructuras conocidas de una enzima GH-42, determinamos las estructuras cristalinas
de A4-beta-Gal libre y unida a galactosa a una resolución de 1.6A y 2.2A, respectivamente. A4-

beta-Gal forma una estructura homotrimérica que se asemeja a una maceta. Cada monómero
tiene un sitio activo ubicado dentro de un gran túnel central. El dominio N-terminal de A4-
beta-Gal tiene un pliegue de barril TIM, como se predijo a partir del análisis de grupos
hidrofóbicos. Los residuos catalíticos putativos de A4-beta-Gal (Glu141 y Glu312) se
superponen bien con los residuos catalíticos de beta-galactosidasa de Escherichia coli. El
ambiente alrededor del nucleófilo catalítico (Glu312) es similar al del caso de la beta-
galactosidasa de E.coli, pero el mecanismo de reconocimiento de un sustrato es
diferente. Trp182 de la siguiente subunidad del trímero constituye una parte del bolsillo del
sitio activo, lo que indica que la estructura del trímero es esencial para la actividad enzimática.
La comparación estructural con otros glucósidos hidrolasas reveló que muchas características
de la superfamilia 4/7 se conservan en la estructura A4-beta-Gal. Sobre la base de los
resultados de la espectroscopia de RMN de 1H, se determinó que A4-beta-Gal era una enzima
de "retención". Curiosamente, el sitio activo era similar al de las enzimas de retención, pero el
pliegue general del dominio de barril TIM era muy similar al de una enzima inversora, la beta-
amilasa. indicando que la estructura trimétrico es esencial para la actividad enzimática. La
comparación estructural con otros glucósidos hidrolasas reveló que muchas características de
la superfamilia 4/7 se conservan en la estructura A4-beta-Gal. Sobre la base de los resultados
de la espectroscopia de RMN de 1H, se determinó que A4-beta-Gal era una enzima de
"retención". Curiosamente, el sitio activo era similar al de las enzimas de retención, pero el
amilasa. indicando que la estructura trimétrico es esencial para la actividad enzimática. La
comparación estructural con otros glucósidos hidrolasas reveló que muchas características de
la superfamilia 4/7 se conservan en la estructura A4-beta-Gal. Sobre la base de los resultados
de la espectroscopia de RMN de 1H, se determinó que A4-beta-Gal era una enzima de
"retención". Curiosamente, el sitio activo era similar al de las enzimas de retención, pero el
amilasa.

Estructura cristalina de Quitinasa ChiW de Paenibacillus sp. calle FPU-7 revela un nuevo tipo de
maquinaria enzimática multimodular expresada en la superficie celular bacteriana
La bacteria Gram-positiva Paenibacillus sp. calle FPU-7 hidroliza efectivamente la quitina
mediante el uso de una serie de quitinasas. Una quitinasa única con dos dominios catalíticos,
ChiW, se expresa en la superficie celular de esta bacteria y tiene una alta actividad frente a

varias quitinas, incluso la quitina cristalina. Aquí se presenta la estructura cristalina de ChiW
con una resolución de 2,1 Å y se describe cómo la enzima degrada la quitina en la superficie
celular bacteriana. La estructura cristalina reveló una arquitectura multimodular única
compuesta por seis dominios para funcionar de manera eficiente en la superficie celular: un
dominio de hélice β diestro (familia de módulos de unión a carbohidratos 54, CBM-54), un
bucle rico en Gly-Ser , primer dominio plegado similar a inmunoglobulina (similar a Ig), primer
dominio catalítico de barril β/α (familia de glucósido hidrolasa 18, GH-18), Segundo dominio de
pliegue similar a Ig y segundo dominio catalítico de barril β/α (GH-18).
La estructura del CBM-54, unida de manera flexible a la región catalítica de ChiW, se describe
aquí por primera vez. Es similar a las de las liasas de carbohidratos, pero no mostró actividades
detectables de degradación de carbohidratos. El CBM-54 de ChiW se unió a polisacáridos de la
pared celular, como chin, quitosano, β-1,3-glucano, xilano y celulosa. Los datos estructurales y
bioquímicos obtenidos aquí también indicaron que la enzima tiene hendiduras profundas y
cortas en el sitio activo con carácter de acción endo. La afinidad de CBM-54 hacia los
polisacáridos de la pared celular y el patrón de degradación de los dominios catalíticos pueden
ayudar a descomponer eficientemente la quitina de la pared celular a través de la superficie de
contacto.
Aqualysin I: la estructura cristalina de una serina proteasa de un termófilo extremo, Thermus
Aquaticus Yt-1

Crystal Structure Of Maltogenic Amylase From S.Marinus

La amilasa maltogénica de Staphylothermus marinus (SMMA) es una nueva amilasa
maltogénica termófila extrema con una temperatura óptima de 100 °C, que hidroliza los
enlaces α-(1-4)-glicósido en ciclodextrinas y en malto oligosacáridos lineales. Esta enzima tiene
una extensión N-terminal larga que se conserva entre las amilasas hipertermófilas arcaicas,
pero no se encuentra en otras enzimas hidrolizantes de la familia de los glucósidos hidrolasas
13. La estructura cristalina de SMMA reveló que la extensión N-terminal forma un dominio N'
que es similar al módulo 48 de unión a carbohidratos, con la región hebra-bucle-hebra
formando parte del bolsillo de unión del sustrato con varios residuos aromáticos, incluyendo
Phe- 95, Phe-96 y Tyr-99. Una comparación estructural con enzimas hidrolizantes de
ciclodextrina convencionales reveló un parecido sorprendente entre SMMA N' posición del
dominio y la posición del dominio N dimétrico en enzimas bacterianas. Este resultado sugiere
que las arqueas extremófilas que viven a altas temperaturas pueden haber adoptado una
disposición de dominio novedosa que combina todos los componentes de unión al sustrato
dentro de una subunidad monomérica. La estructura SMMA proporciona una base molecular
para las propiedades funcionales que son exclusivas de las amilasas malto génicas
hipertermófilas de las arqueas y que distinguen a la SMMA de las enzimas bacterianas
mesófilas o termófilas moderadas.

5.CONCLUSION
 El programa NC3D ayuda a manipular fácilmente multivariables genéticamente estas
enzimas extremófilas que habitan en ambientes muy hostiles tanto temperaturas altas
como muy acidas u alcalinas, haciéndolas más degradadoras y resistentes para el uso
de la industria como procesos mineros u aplicación en la ingeniería ambiental en el
caso de biorremediación favoreciendo la degradación de algunos metales pesados.

 El desarrollo de estos procesos biotecnológicos empleando microorganismos
extremófilos y las biomoléculas provenientes de ellos, ofrece una alternativa viable
para el desarrollo sustentable. Es necesario entonces, encaminar esfuerzos por parte
de la comunidad científica para apoyar la búsqueda de nuevas fuentes de extremófilos,
así como el desarrollo de técnicas que impliquen la modificación genética, estructural y
funcional, de las biomoléculas provenientes de estos microorganismos para su
aplicación a gran escala, lo que finalmente redundará en el beneficio de las
generaciones presentes y futuras.
6.BIBLIOGRAFIA
ESTRUCTURA NCBI. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/CN3D/cn3dwin.shtml
NATIONAL LIBRARY OF MEDICINE.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7521039/
EMBOSS BACKTRANSEQ. https://www.ebi.ac.uk/Tools/st/emboss_backtranseq/

CUESTIONARIO
1. ¿QUE ES UNA PROTEINA?
Una proteína es una secuencia de aminoácidos, de la misma manera que el ADN es una secuencia
de nucleótidos, en ambos casos estas secuencias pueden ser representadas por letras, pero mientras
que el ADN utiliza una secuencia de 4 letras, las proteínas son un poco más versátiles, teniendo
naturalmente 20 aminoácidos diferentes. Esto les brinda a las proteínas una mayor versatilidad,
la cual le brinda propiedades fisicoquímicas muy específicas a los millones de proteínas que
existen en la naturaleza. Estos 20 aminoácidos están compuestos por una región que es
igual en todos, y que participa en la formación de enlaces químicos entre aminoácidos,
y una región específica de cada uno, esta región es la que caracteriza al aminoácido
como polares, apolares, hidrofóbicos o hidrofílicos, alifáticos, aromáticos, o cargados
positiva o negativamente. A la unión de estos en secuencia se le conoce como estructura
primaria, y es básicamente como estos van saliendo de los ribosomas al ser traducidos
a partir de un ARN mensajero.
2. ¿QUE SON LA PROTEINAS EXTREMOFILAS Y QUE APLICACIONES TIENEN EN
BIOTECNOLOGIA?
Los microorganismos extremófilos son los que viven en condiciones extremas, entendiéndose por
tales aquellas que son muy diferentes a las que viven en la mayoría de las formas de vida en la
Tierra. tienen como hábitat natural ambientes que antiguamente se consideraban demasiado
hostiles para permitir la supervivencia de organismos vivos. Se clasifican en base a la condición
física o química extrema del ambiente donde se desarrollan: termófilos (temperatura óptima de
crecimiento superior a 45 °C); dentro de éstos se encuentran los hipertermófilos (temperatura
óptima de crecimiento superior a 80 °C); psicrófilos (temperatura óptima de crecimiento por abajo
de 10 °C); acidófilos (pH óptimo de crecimiento por abajo de 5); alcalófilos (pH óptimo de
crecimiento por arriba de 8); halófilos (habitan en medios hipersalinos, de 5 % a 30 % de sal);
osmófilos (viven a altas presiones osmóticas); radiófilos (resisten altos niveles de radiación);
metalófilos (toleran altas concentraciones de metales pesados); piezófilos (antes llamados
barófilos, requieren o toleran presión hidrostática de 40 atm a 60 atm).
Las condiciones físico-químicas de estos ambientes distan de los valores en los que la vida de
muchos organismos es posible. El agua líquida, el suministro de energía y el control de la misma
y las condiciones de óxido-reducción ambientales son indispensables para la vida, por lo que los
extremófilos deben vivir dentro de esos parámetros o bien ser capaces de mantenerlos regulados
intracelularmente.
Uno de los principales intereses agrícolas es prevenir el daño que produce la congelación a los
agro-ecosistemas. Aunque existen métodos para prevenirlo, estos suelen ser físicos y por lo tanto
bastante costosos. Un método algo diferente para mitigar el daño de la congelación es mediante
el control de las poblaciones microbianas productoras de INP. Aunque, todavía falta mucho para
que se convierta en un método totalmente efectivo y económicamente viable, constituye una
estrategia atractiva que 18 puede ser estudiada. Se conseguiría mitigar el daño de la formación de
cristales de hielo y promovería el crecimiento en las estaciones con temperaturas frías. La
restauración de los ambientes contaminados es crucial para el desarrollo sostenible. Los
extremófilos pueden ser un importante recurso de biocatalizadores para biorremediación, como
el género Pseudomonas.

3. ¿HISTORIA DE LAS ENZIMAS EXTREMOFILAS?
Se puede definir como extremoenzima o extremozima a los enzimas responsables de catalizar
reacciones químicas en ambientes extremos, como pueden ser temperaturas muy altas o muy
bajas, valores de pH altos o bajos, presiones altas, concentraciones de sales o metales altas… Los
microorganismos poseedores de estos enzimas reciben el nombre de extremófilos, debido al
hecho de que viven en condiciones que resultan letales para otros microorganismos. Los
microorganismos extremófilos comúnmente pertenecen al dominio Archaea, creado a partir de
los años 70 por Carl Woese y George E. Fox. Ambos confirmaron la existencia de los tres
dominios conocidos actualmente: bacteria, Archaea y Eukarya.

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