El documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria determinada por la secuencia de aminoácidos, la estructura secundaria que incluye hélices alfa y láminas beta, la estructura terciaria que es la forma tridimensional, y la estructura cuaternaria que se presenta en proteínas formadas por múltiples cadenas. También describe los enlaces como puentes de hidrógeno y disulfuro que estabilizan las estructuras, y cómo algunas proteínas llamadas alostéricas pued

2. SECUNDARIA

3. TERCIARIA

4. CUATERNARIA

5. Alosterismo

6. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS PRIMARIA. Está determinada por la secuencia de los aminoácidos, se refiere al número, tipo y orden en que están colocados. Se toma como primer aminoácido de una proteína el que tiene libre el radical amino. Inicio Siguiente

7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS SECUNDARIA. Se refiere a la disposición que adopta la cadena de aminoácidos en el espacio para que sea estable. Se establecen nuevos enlaces entre los aminoácidos, ya que pueden girar con facilidad excepto en el enlace peptídico. Hay dos tipos principales: α -hélice y β -laminar . Inicio Siguiente

8. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS SECUNDARIA. α -hélice . En esta estructura el polipéptido se enrolla en espiral sobre sí mismo mediante giros en torno a los carbonos α y la cadena se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos -NH y C=O de distintos aminoácidos que se encuentran de frente tras el enrollamiento. (Esta estructura se ve dificultada cuando está presente el aminoácido prolina que carece de hidrógeno libre en su átomo de nitrógeno y no puede formar enlace de hidrógeno con el átomo de oxígeno opuesto. También surgen dificultades en esta estructura cuando el polipéptido tiene aminoácidos muy polares, a causa de las fuertes atracciones electrostáticas que se generan.) Siguiente Inicio

9. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS SECUNDARIA. β -laminar . Esta estructura consiste en el plegamiento de la cadena, estableciéndose puentes de hidrógeno entre distintas cadenas de polipéptidos. Las cadenas pueden estar orientadas de forma paralela o antiparalela. Inicio Siguiente

10. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS TERCIARIA. Es la forma tridimensional o conformación que adopta la proteína en el espacio. En unas proteínas es globular , como la mioglobina. En otras filamentosa o fibrilar , como el colágeno de la piel o los huesos, la queratina del pelo y la fibroína de la seda. (Esta estructura está estabilizada por diversos tipos de enlace : unos covalentes fuertes entre átomos de azufre (S-S o disulfuro), otros más débiles, puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Las interacciones débiles al ser muchas tienen mayor importancia en la estabilidad de las moléculas proteicas que las fuertes, menos numerosas.) Inicio Siguiente

11. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS CUATERNARIA. Esta estructura solo se manifiesta en las proteínas formadas por varias cadenas de polipéptidos. La asociación entre las distintas cadenas se establece por los mismos tipos de uniones que en la estructura terciaria. Inicio Siguiente

12. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Enlaces que estabilizan la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas. 1. Enlaces o puentes de hidrógeno , entre cadenas de aminoácidos polares sin carga. 2. Enlaces electrostáticos , entre grupos carboxilo (-COOH - ) y grupos amino (-NH 3 + ) de aminoácidos ácidos y básicos, respectivamente. 3. Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals entre los radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales correspondientes a aminoácidos apolares. 4. Enlace covalente disulfuro (-S-S-), más fuerte que los anteriores, pues se trata de un enlace que se establece entre dos regiones de la cadena peptídica donde se encuentran dos grupos tiol (-SH) correspondientes a dos aminoácidos cisteína. Inicio Siguiente

13. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Proteínas alostéricas: cambios conformacionales Las proteínas pueden modificar ligeramente sus estructuras en respuesta a las condiciones ambientales y a la función que desempeñan. Los enlaces covalentes que mantienen la estructura primaria de los polipétidos son rígidos, pero los enlaces débiles que pliegan a la proteína en los demás niveles conformacionales pueden abrirse y volverse a cerrar, permitiendo pequeñas deformaciones de gran importancia para su actividad biológica. En algunas proteínas se producen cambios conformacionales entre dos estados, uno activo y otro inactivo , en respuesta a diversos cambios físicoquímicos de su ambiente, como las variaciones de pH y de temperatura. Pero existen un grupo de proteínas , denominadas alostéricas , en las que los cambios conformacionales son inducidos por la unión de determinadas moléculas llamadas ligandos , que provocan modificaciones de la estructura terciaria, cuaternaria o ambas. Entre estas proteínas se encuentran numerosas enzimas, proteínas de membrana (receptores, canal, transportadoras...), histonas, factores de la transcripción, proteínas del sistema del complemento, etc. El alosterismo es uno de los mecanismos más importantes que permiten regular la actividad de una proteína y, por tanto, su función biológica: el ligando, activador o inhibidor (iones Ca 2+ , grupos fosfato o acetilo, nucleótidos GTP, metabolitos, mensajeros intracelulares como el AMPc, hormonas, neurotransmisores,etc.), se unen en un lugar distinto al sitio activo de la proteína y activa o reprime su función, respectivamente. Inicio