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ÁREA DE CIENCIAS
a) Sinonimia: Denominados también prótidos
b) Bioelementos: Están formados por CHON y algunos presentan además S y P.
c) Unidad estructural: Sus unidades estructurales (monómeros) son los AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos presentan la siguiente estructura:
Donde:
 NH2 – : es el grupo amino
 -COOH: es el grupo carboxilo (ácido carboxilico)
 R: es una radical orgánico (alquilo, arilo, etc)
 En la materia viva sólo se utilizan 20 tipos distintos de aminoácidos para construir las proteínas, ya sea de una célula
bacteriana, una célula vegetal o una célula animal.
 Los 20 aminoácidos tienen propiedades diferentes debido a que el grupo R – que llevan también es diferente.
 De los 20 aminoácidos, 10 no pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos, por lo que se los denomina
esenciales. Los organismos autótrofos pueden sintetizarlos todos.
GUÍA DE EXPLORACIÓN: PROTEÍNAS
CURSO BIOQUÍMICA
GRADO 11Th
NOMBRE
Fecha Docente Wilbert Elard Zuni Usca
PROTEÍNAS
Aminoácidos
ÁREA DE CIENCIAS
NOMBRE DEL AMINOÁCIDO ABREVIATURA NOMBRE DEL AMINOÁCIDO ABREVIATURA
1 Alanina Ala 11 Leucina (*) Leu
2 Arginina (*) Arg 12 Lisina (*) Lys
3 Asparagina Asn 13 Metionina (*) Met
4 Ácido aspártico Asp 14 Fenilalanina (*) Fen
5 Cisteína Cys 15 Prolina Pro
6 Glutamina Gln 16 Serina Ser
7 Ácido glutámico Glu 17 Treonina (*) Thr
8 Glicocola o glicina Gly 18 Triptofano (*) Trp
9 Histidina (*) His 19 Tirosina Tyr
10 Isoleucina (*) Ile 20 Valina (*) Val
Los aminoácidos esenciales están indicados por (*).
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces, los
cuales se producen entre el grupo carboxilo terminal de uno
y el grupo amino del aminoácido siguiente. Este enlace se
conoce como enlace peptídico.
Ejemplo:
Enlace peptídico
ÁREA DE CIENCIAS
1. Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La secuencia de estos aminoácidos en la
cadena polipeptídica está escrita en los genes y se transmiten de padres a hijos a través del ADN de los cromosomas.
Basta una pequeña alteración en la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica de una proteína para que se
transforme en otra diferente: luego, cada proteína tiene su estructura primaria propia.
2. Estructura secundaria: Es el enrollamiento de la cadena polipeptídica, formando dos tipos de estructura secundaria: hélice
alfa y lámina plegada beta. Ambos tipos de estructura mantienen su forma, debido a los enlaces puente de hidrógeno que
se establecen entre el oxígeno del grupo carboxilo (- COO –) de un aminoácido y el hidrógeno del grupo amino (- NH2)
del otro aminoácido.
2.1. La hélice alfa () que aparece con mayor frecuencia en las proteínas, se asemeja a una escalera de caracol o a un
resorte estirado. La hélice mantiene su forma gracias a los puentes de hidrógeno que se forman entre los aminoácidos
de la misma cadena en las vueltas sucesivas de la espiral.
La hélice alfa es la forma estructural básica de las proteínas fibrosas, como las proteínas de la lana, pelo, piel, uñas y
plumas. Son ejemplo de proteínas fibrosas: la queratina, la elastina, la seda, el colágeno, etc. La proteína fibrosa es
elástica porque los puentes de hidrógeno se pueden romper y formarse de nuevo una y otras vez, a esto se debe que
el cabello se pueda estirar hasta cierto punto y luego regresa a su longitud original.
2.2. La lámina beta () plegada, se caracteriza por que los puentes de hidrógeno se forman entre cadenas polipeptídicas
distintas situadas lado a lado.
3. Estructura terciaria; es de forma globular que toma la cadena polipeptídica. Esta son las proteínas globulares como las
enzimas, anticuerpos y hormonas.
La estructura terciaria de las proteínas depende de los distintos tipos de enlaces que se forma en la cadena: enlace de
hidrógeno, atracción electrostática, enlace covalente como el enlace disulfuro ( S – S )
4. Estructura cuaternaria: en este tipo de estructura las proteínas se componen de dos o más cadenas polipeptídicas llamadas
subunidades.
Cada una de las cadenas polipeptídicas conservan su estructura primaria, secundaria y terciaria y, al unirse forman una
molécula proteínica biológicamente activa.
La hemoglobina por ejemplo es una proteína portadora de oxígeno de la sangre, cuya estructura es globular de estructura
cuaternaria, consta de 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas, cada una unida por un grupo hemo,
que contiene hierro.
Estructura de las proteínas
ÁREA DE CIENCIAS
Resumen de las estructuras de las proteínas
ÁREA DE CIENCIAS
Según su función se clasifican en:
Clasificación de las proteínas

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  • 1. ÁREA DE CIENCIAS a) Sinonimia: Denominados también prótidos b) Bioelementos: Están formados por CHON y algunos presentan además S y P. c) Unidad estructural: Sus unidades estructurales (monómeros) son los AMINOÁCIDOS. Los aminoácidos presentan la siguiente estructura: Donde:  NH2 – : es el grupo amino  -COOH: es el grupo carboxilo (ácido carboxilico)  R: es una radical orgánico (alquilo, arilo, etc)  En la materia viva sólo se utilizan 20 tipos distintos de aminoácidos para construir las proteínas, ya sea de una célula bacteriana, una célula vegetal o una célula animal.  Los 20 aminoácidos tienen propiedades diferentes debido a que el grupo R – que llevan también es diferente.  De los 20 aminoácidos, 10 no pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos, por lo que se los denomina esenciales. Los organismos autótrofos pueden sintetizarlos todos. GUÍA DE EXPLORACIÓN: PROTEÍNAS CURSO BIOQUÍMICA GRADO 11Th NOMBRE Fecha Docente Wilbert Elard Zuni Usca PROTEÍNAS Aminoácidos
  • 2. ÁREA DE CIENCIAS NOMBRE DEL AMINOÁCIDO ABREVIATURA NOMBRE DEL AMINOÁCIDO ABREVIATURA 1 Alanina Ala 11 Leucina (*) Leu 2 Arginina (*) Arg 12 Lisina (*) Lys 3 Asparagina Asn 13 Metionina (*) Met 4 Ácido aspártico Asp 14 Fenilalanina (*) Fen 5 Cisteína Cys 15 Prolina Pro 6 Glutamina Gln 16 Serina Ser 7 Ácido glutámico Glu 17 Treonina (*) Thr 8 Glicocola o glicina Gly 18 Triptofano (*) Trp 9 Histidina (*) His 19 Tirosina Tyr 10 Isoleucina (*) Ile 20 Valina (*) Val Los aminoácidos esenciales están indicados por (*). Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces, los cuales se producen entre el grupo carboxilo terminal de uno y el grupo amino del aminoácido siguiente. Este enlace se conoce como enlace peptídico. Ejemplo: Enlace peptídico
  • 3. ÁREA DE CIENCIAS 1. Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La secuencia de estos aminoácidos en la cadena polipeptídica está escrita en los genes y se transmiten de padres a hijos a través del ADN de los cromosomas. Basta una pequeña alteración en la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica de una proteína para que se transforme en otra diferente: luego, cada proteína tiene su estructura primaria propia. 2. Estructura secundaria: Es el enrollamiento de la cadena polipeptídica, formando dos tipos de estructura secundaria: hélice alfa y lámina plegada beta. Ambos tipos de estructura mantienen su forma, debido a los enlaces puente de hidrógeno que se establecen entre el oxígeno del grupo carboxilo (- COO –) de un aminoácido y el hidrógeno del grupo amino (- NH2) del otro aminoácido. 2.1. La hélice alfa () que aparece con mayor frecuencia en las proteínas, se asemeja a una escalera de caracol o a un resorte estirado. La hélice mantiene su forma gracias a los puentes de hidrógeno que se forman entre los aminoácidos de la misma cadena en las vueltas sucesivas de la espiral. La hélice alfa es la forma estructural básica de las proteínas fibrosas, como las proteínas de la lana, pelo, piel, uñas y plumas. Son ejemplo de proteínas fibrosas: la queratina, la elastina, la seda, el colágeno, etc. La proteína fibrosa es elástica porque los puentes de hidrógeno se pueden romper y formarse de nuevo una y otras vez, a esto se debe que el cabello se pueda estirar hasta cierto punto y luego regresa a su longitud original. 2.2. La lámina beta () plegada, se caracteriza por que los puentes de hidrógeno se forman entre cadenas polipeptídicas distintas situadas lado a lado. 3. Estructura terciaria; es de forma globular que toma la cadena polipeptídica. Esta son las proteínas globulares como las enzimas, anticuerpos y hormonas. La estructura terciaria de las proteínas depende de los distintos tipos de enlaces que se forma en la cadena: enlace de hidrógeno, atracción electrostática, enlace covalente como el enlace disulfuro ( S – S ) 4. Estructura cuaternaria: en este tipo de estructura las proteínas se componen de dos o más cadenas polipeptídicas llamadas subunidades. Cada una de las cadenas polipeptídicas conservan su estructura primaria, secundaria y terciaria y, al unirse forman una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina por ejemplo es una proteína portadora de oxígeno de la sangre, cuya estructura es globular de estructura cuaternaria, consta de 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas, cada una unida por un grupo hemo, que contiene hierro. Estructura de las proteínas
  • 4. ÁREA DE CIENCIAS Resumen de las estructuras de las proteínas
  • 5. ÁREA DE CIENCIAS Según su función se clasifican en: Clasificación de las proteínas