Este documento habla sobre las proteínas y sus características. Resume que las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y cumplen funciones estructurales, enzimáticas y reguladoras en los organismos vivos. Además, explica que las proteínas tienen diferentes niveles de estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. FACULTAD DE
FARMACIA Y BIOQUIMICAE
FARMACIA Y
BROMATOLOGIA Y NUTRICION
JULIO RODRIGUEZ ASENCIOS
05/05/2021 1

2. Proteínas
Las proteínas son las macromoléculas que se
encuentran en más cantidad en las células vivientes.
La palabra Proteína viene del griego : protos que
significa primero.
Poseen gran diversidad de funciones: transporte,
regulación, estructural entre otras.

3. Proteínas
Son el instrumento molecular a través del cual
se expresa la información genética.
Todas las proteínas desde las más sencillas
hasta las más complejas están constituidas por
el mismo tipo de subunidades: 20
aminoácidos.
Un adecuado aporte calórico paralelo, asegura una
buena utilización de las proteínas (AA) dietarías
para estos fines específicos.

4. Proteínas
 Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos
por un tipo específico de enlace covalente.
 De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como:
enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteica del ojo, plumas,
telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un
millar de otras sustancias con actividades biológicas distintas
 Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros
compuestos funcionales como:
1.Hormonas
2.Anticuerpos
3.Neurotransmisores
4.Enzimas

5. Proteínas
Clasificación
• Proteínas simples u
Holoproteínas:
• Las cuales están formadas
exclusivamente o
predominantemente por
aminoácidos.

6. Proteínas
Proteínas conjugadas o Heteroproteinas :
Poseen un componente de proporción
significativa no aminoacídico que recibe el
nombre de grupo prostético.
 Hemoproteínas o Cromoproteínas:
Proteínas que tienen en su estructura un grupo
hemo. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y
ciertas enzimas como los citocromos.
 Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en
su estructura azúcares. Se pueden citar como
ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas
proteínas de membrana, el colágeno.

7. Proteínas
 Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con
lípidos que se encuentran en las membranas
celulares.
 Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un
ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y en los virus.
 Fosfoproteínas: Contienen en su molécula
uno o más moléculas de acido fosfórico.

8. Proteínas
Funciones
 Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de
casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.
 Como hormonas transmitiendo información entre
células.
 Su participación en el transporte y almacenamiento de
otras moléculas pequeñas, por ejemplo el transporte
de oxígeno por la hemoglobina.
 En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa
contra infecciones.
 Sirven como componentes estructurales en las células
y tejidos.

9. Proteínas
Funciones
 Ser la molécula básica en los mecanismos de
movimiento, como en el caso de las proteínas
contráctiles.
 Ser el último recurso para la obtención de energía
cuando el organismo carece de otras reservas tales
como lípidos y carbohidratos.
 Para entender esta variedad de funciones se debe
estudiar la estructura de las proteínas y examinar las
propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

10. Aminoácidos
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los
cuales son 20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo
carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa
se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas
laterales.
Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las
propiedades de sus cadenas laterales así.

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12. Los aminoácidos esenciales
LISINA, METIONINA,
FENILALANINA,
LEUCINA,
ISOLEUCINA, VALINA,
ARGININA, TREONINA
Y TRIPTOFANO.
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13. Aminoácidos
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución
acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
En este último caso adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zwitterión.

14. Aminoácidos
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales
hidrofóbicas que no interactúan con el
agua.
Estos aminoácidos no polares la
glicina (el más sencillo), la alanina,
valina, leucina, isoleucina con
cadenas carbonadas simples.
La glicina frecuentemente aparece
constituyendo los dobleces angulares
en la secuencia lineal de
aminoácidos.

15. Aminoácidos
AMINOÁCIDOS NO POLARES
La prolina su estructura le permite en la
cadena peptídica la formación de
"torsiones curvas“
La cisteína y la metionina con átomos
de azufre en sus cadenas laterales.
La cisteína es menos hidrofóbicas que
la metionina por poseer un grupo
sulfhidrilo (SH) facilita la formación de
los denominados puentes disulfuro.
Otros dos aminoácidos no polares son
la fenilalanina y el triptófano.

16. Aminoácidos
AMINOÁCIDOS POLARES
Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas
pero polares o hidrofílicas.
Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y
glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-
NH2).
Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden
formar puentes de hidrógeno con el agua y por su
naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse en la región
externa de la molécula de la proteína que estén
constituyendo.

17. Aminoácidos
Clasificación
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con cadenas laterales
que poseen grupos básicos cargados,
carácter que los hace muy hidrofílicas
Entre ellos se tienen la lisina, arginina e
histidina.
La histidina puede estar sin carga o tener
carga positiva a pH fisiológico, así que
frecuentemente juega un papel muy activo
en las reacciones enzimáticas
participando en el intercambio de iones
hidrógeno.
.

18. Aminoácidos
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
Tienen cadenas laterales ácidas que
terminan en grupos carboxilos como
el ácido aspártico y el ácido
glutámico.
Estos aminoácidos están cargados
negativamente en la célula y por lo
tanto siempre se hace referencia a
ellos como aspartato o glutamato.
Son muy hidrofílicos y se localizan en
la superficie de las proteínas.

19. Aminoácidos
El enlace peptídico
Los se polimerizan en el interior de las células para constituir
péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética razón
por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas
específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para
llevarse a cabo.
El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un
segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo
amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula
de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente
figura:

20. Peptidos
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos
enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se
denomina Enlace Peptídico.
1. Oligopéptidos.- si el Nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el Nº de aminoácidos es 4.
etc...
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de
aminoácidos es mayor 10.

21. Proteínas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su
actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

22. Clasificación
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
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23. Proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesión
lineal de aminoácidos que forman
la cadena peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden
en que se encuentran.
No es arbitrario sino que obedece
a un plan predeterminado en el
ADN.

24. Proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
está representada por la disposición espacial a medida que
se sintetiza en los ribosomas.
Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de
la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición
espacial
estable
determina
formas en
espiral
(configuración
-helicoidal y
las hélices de
colágeno)
b) Formas plegadas
(configuración β o de hoja
plegada).

25. Proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIA
esta representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura
secundaria.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular como la mioglobina o
muchos enzimas.
En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las
llamadas proteínas filamentosas.
Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido
conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del
hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una
red deformable por la tensión.

26. Proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes.
Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas.
Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los
enzimas alostéricos.

27. Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
Los agentes que pueden desnaturalizar a una
proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que
modifican el pH; alteraciones en la concentración;
alta salinidad; agitación molecular; etc...
La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60
ºC; otras se desnaturalizan también cuando se
enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es
irreversible.

28. Proteínas
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más
características y se refiere a que cada una
de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes
de las de otras especies) y, aún, dentro de
una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos.
La especificidad de las proteínas explica
algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de transplantes de
órganos; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos
e incluso algunas infecciones.

29. DIGESTION
DE LAS
PROTEINAS
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31. Proteínas
Funciones
Función ESTRUCTURAL
• Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
• Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
1. El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3. La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las
telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

32. Proteínas
Funciones
Función ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.
Función HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular (como la ciclina).

33. Proteínas
Funciones
Función HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Función DEFENSIVA
 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

34. Proteínas
Funciones
Función de TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

35. Proteínas
Funciones
Función CONTRACTIL
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.

36. GRACIAS
POR SU
ATENCION