PROTEÍNAS
DEFINICIÓN, COMPOSICIÓN E
IMPORTANCIA.
ESTRUCTURAS (PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA).
CLASIFICACIÓN.
¿QUÉ SON? Y ¿CUÁL ES
SU COMPOSICIÓN?
Son moléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
Todas las proteínas
tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y
casi todas poseen también azufre. Si bien hay
ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de nitrógeno representa, por término
medio, 16 % de la masa total de la molécula; es
decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N.
Las proteínas son necesarias para la
vida, sobre todo por su función
plástica (constituyen el 80 % del
protoplasma deshidratado de toda
célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman
parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son proteínas).
Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo y realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan:
 Estructural. Esta es la función más importante
de una proteína (Ej: colágeno).
 Inmunológica (anticuerpos).
 Enzimática (Ej: sacarosa y pepsina).
 Contráctil (actina y miosina).
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento
del pH (ya que actúan como un tampón químico).
 Transducción de señales (Ej: rodopsina).
 Protectora o defensiva
(Ej: trombina y fibrinógeno).
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en
una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles
corresponden a:
 Estructura primaria, que corresponde a la secuencia
de aminoácidos.
 Estructura secundaria, que provoca la aparición de
motivos estructurales.
 Estructura terciaria, que define la estructura de las
proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
 Estructura cuaternaria, si interviene más de un
polipéptido.
La estructura primaria de las
proteínas se refiere a la secuencia
de aminoácidos, es decir, la
combinación lineal de los
aminoácidos mediante un tipo
de enlace covalente, el enlace
peptídico.
La estructura secundaria de las proteínas es la
disposición espacial local del esqueleto proteico,,
es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer
referencia a la cadena lateral. Existen diferentes
tipos de estructura secundaria:
 Estructura secundaria ordenada, (repetitivos
donde se encuentran los hélices alfa y cadenas
beta, y no repetitivos donde se encuentran los
giros beta y comba beta).
 Estructura secundaria no ordenada.
 Estructura secundaria desordenada.
Es el modo en que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio, es
decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular
o fibrosa. Es la disposición de
los dominios en el espacio.
La estructura cuaternaria deriva de la
conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un ente,
un multímero, que posee propiedades
distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden
ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos.
Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en
función de su forma y su solubilidad:
 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una
estructura alargada, formada por largos filamentos
de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en
agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una
naturaleza más o menos esférica. La mioglobina es un
claro ejemplo de las proteínas globulares.
 Proteínas de membrana: Las proteínas de membrana
no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de
proteína de membrana es la rodopsina.
Proteínas
Proteínas

Proteínas

  • 1.
    PROTEÍNAS DEFINICIÓN, COMPOSICIÓN E IMPORTANCIA. ESTRUCTURAS(PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA). CLASIFICACIÓN.
  • 2.
    ¿QUÉ SON? Y¿CUÁL ES SU COMPOSICIÓN? Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N.
  • 3.
    Las proteínas sonnecesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
  • 4.
    Son imprescindibles parael crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:  Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno).  Inmunológica (anticuerpos).  Enzimática (Ej: sacarosa y pepsina).  Contráctil (actina y miosina).  Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico).  Transducción de señales (Ej: rodopsina).  Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno).
  • 5.
    La estructura delas proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:  Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.  Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.  Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.  Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
  • 6.
    La estructura primariade las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
  • 7.
    La estructura secundariade las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico,, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria:  Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta).  Estructura secundaria no ordenada.  Estructura secundaria desordenada.
  • 8.
    Es el modoen que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
  • 9.
    La estructura cuaternariaderiva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
  • 10.
    Las proteínas puedenclasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad:  Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.  Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.  Proteínas de membrana: Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina.