El documento describe las diferentes estructuras y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, defensivas, de transporte, contráctiles, de reserva, reguladoras y homeostáticas en los organismos.
BIOQUIMICA ENZIMAS
Estudiante de Medicina
"Todas las reacciones en nuestro cuerpo estan mediadas por enzimas, que son catalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones sin presentar cambios en el proceso"
BIOQUIMICA ENZIMAS
Estudiante de Medicina
"Todas las reacciones en nuestro cuerpo estan mediadas por enzimas, que son catalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones sin presentar cambios en el proceso"
La siguiente presentación habla acerca de las proteínas. Las proteínas son moléculas esenciales para la vida y desempeñan una amplia variedad de funciones en los organismos. Son macromoléculas compuestas por cadenas de aminoácidos interconectados.
Estructura, Clasificación, Función y metabolismo de las Proteínas, Vitaminas Hormonas, Enzimas, Acido Nucleico y Ciclo de Krebs.
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura terciaria
Estructura Cuaternaria
Las vitaminas están clasificadas por vitaminas Liposolubles y vitaminas Hidrosolubles
Las vitaminas liposolubles son: La Vitamina A, Vitamina D, Vitamina E y Vitamina K
Las vitaminas hidrosolubles son la mayoría de los complejos B y la Vitamina C, en este trabajo viene estructurado de una manera fácil de entender y muy practico para trabajos Bioquimicas. La información es muy segura ya que fue realizado con información recopilada en los manuales escolares de la UNACAR, hechos por maestros certificados en la materia
2. Proteínas: aminoácidos
• 20 aminoácidos difieren en su estructura por
sus cadenas laterales (grupo R)
• Un aminoácido puede actuar como ácido o
base
• Los aminoácidos se polimerizan: reacción de
condensación
• aa grupos R no polares, aa grupos R polares
no cargados y aa grupos R polares cargados
6. Secundaria:
• Patrones de plegamiento: hélices, hojas y
giros
• Hélice α: enlaces de hidrogeno se forman
entre los cuatro residuos de los grupos del
esqueleto
• Hoja β: enlaces de hidrogeno se forman
entre los esqueletos de segmentos
polipeptídicos separados
7.
8. Forma helicoidal
La estructura primaria se enrolla helicoidalmente
sobre sí misma. Se debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre –C=O de un aa y el –
NH- del cuarto aa siguiente
Predomina en proteínas fibrosas (ej. colágeno,
elastina, queratina y seda). Estas fibras son
elásticas debido a que los puentes de H se forman y
se destruyen
10. Proteínas Fibrosas
Queratina α: Espiral enrollada. Capas
epidérmicas exteriores corneas y apéndices
relacionados.
Mamíferos ≥ 30 variedades
Dos polipéptidos de la queratina α, cada uno de
los cuales forma una hélice α que gira alrededor
una de otra forman una espiral levógira.
La queratina α es rica en residuos Cys,
formando enlaces disulfuro
11. Colágeno: Una triple hélice. Es la proteína mas
abundante vertebrados. Sus fibras le ofrecen
resistencia a los tejidos conectivos como hueso,
dientes, cartílagos, tendón y matrices fibrosas.
Mamíferos presentan 33 cadenas distintas
genéticamente Ej. Colágeno tipo I: 2 cadenas α1
+ 1 cadenas α2
El colágeno tiene una composición: 1/3 Gly, 15-
30% Pro y Hyp
Polipéptido de Colágeno asume su
conformación helicoidal levógira con alrededor
de tres residuos por giro
12. Estructura proteica no repetitiva
• La mayoría de proteínas son globulares,
las cuales contienen varios tipos de
estructuras secundarias regulares.
• Giros y Bucles
13. Terciaria:
Es la forma tridimensional, generalmente
globular, de una proteína cuya estructura
secundaria se ha plegado sobre sí misma,
debido a interacciones entre aa no
adyacentes
14. Se mantiene estable gracias a enlaces entre radicales R de aa:
• Puentes disulfuro entre radicales de aa que tienen S
• Puentes de hidrógeno
• Puentes eléctricos
• Interacciones hidrófobas
15. La estructura terciaria es esencial para la función de una
proteína
Alteración ⇒ desnaturalización
• en un anticuerpo ⇒ no se une al antígeno
• en un receptor de membrana ⇒ no captará la señal que
corresponde
• en una enzima ⇒ no calzará con reactantes
16. Estructura Cuaternaria
Unión, mediante enlaces débiles (no covalentes),
de más de una cadena polipeptídica (subunidad o
protómero) con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico
Ejemplos:
• Hexoquinasa → con 2 subunidades
• Hemoglobina → con 4 subunidades globulares
17. Los genes determinan el orden de aa en la proteína (E. primaria)
El orden de aa en la proteína determina la forma en que se pliega
el polipéptido (E. secundaria y terciaria)
FORMA ⇒ FUNCIÓN
Los genes determinan la función de las proteínas
18. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de células
(crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos)
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares
• Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias
• Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la
expresión de genes
19. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos
• Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos,
pelos)
• Elastina → del tejido conjuntivo elástico
• Queratina → de la epidermis
• Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para
fabricar telas de araña y capullos de seda,
respectivamente
20. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible
las reacciones químicas)
Son las más numerosas y especializadas
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos
21. FUNCIÓN HORMONAL
• Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio
Acción hormonal en Acción hormonal en
células adyacentes células lejanas
22. FUNCIÓN DEFENSIVA
Todos los anticuerpos son proteínas
• Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos
• Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias
• Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas
23. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
Estructuras encargadas del transporte de sustancias a través de la
membrana plasmáticas ( canales, transportadores y bombas)
• Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
• Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
• Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
• Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
• Citocromos → transportan electrones
24. FUNCIÓN CONTRÁCTIL
Casi todos los movimientos se deben a la acción de combinaciones de
proteínas
• Actina
miofibrillas responsables de la contracción muscular
• Miosina
• Dineina → relacionada con movimiento de cilios y flagelos
• Tubulina → en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento
de cilios y flagelos
25. FUNCIÓN DE RESERVA
• Ovoalbúmina → clara de huevo
Reserva de aa para desarrollo de
• Gliadina → del grano de trigo
embrión
• Hordeína → de la cebada
• Lactoalbúmina → de la leche
26. FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular • Ciclina
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática