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 Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la producción de las reacciones
metabólicas
 Son especificas para cada reacción
 Las hormonas son sustancias producidas por
una célula y que una vez secretadas ejercen
su acción sobre otras células dotadas de un
receptor adecuado.
 Sólo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
 Insulina
 glucagón
 hormona del crecimiento
 calcitonina
 Los transportadores biológicos son siempre
proteínas. Por ejemplo:
 Transportadores de membrana
 Transportadores sanguíneos
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 Son aquellas que forman parte de
citoesqueleto, de matriz extracelular ,
citoplamáticas , de membrana etc.
Proteínas de
citoesqueleto
La propiedad fundamental de los mecanismos de
defensa es la de discriminar lo propio de lo
extraño.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas
se encargan de reconocer moléculas u organismos
extraños y se unen a ellos para facilitar su
destrucción por las células del sistema inmunitario
 Todas las funciones de motilidad
de los seres vivos están
relacionadas con las proteínas.
Así, la contracción del músculo
resulta de la interacción entre
dos proteínas, la actina y la
miosina.
 El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas que
forman los microtúbulos.
La proteína es una macromolécula conformada
por C,H,O,N que se forma a partir de cadenas
lineales de aminoácidos.
cuando se forman 2 aminoácidos:dipeptidos
cuando se forman 3 aminoácidos: tripeptidos
cuando se forman 8-9 aminoacidos
:oligopeptido.
Cuando se forman de 10 en adelante proteínas.
Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria es la forma de organización más
básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia
de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número
de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Por
convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural
en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
Enlace peptídico
Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de
un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de
otro aminoácido. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, pero siempre en el
extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2
terminal .
Ejemplo. aminoácido de nuestro péptido fuera
alanina y el segundo serina tendríamos el
péptido alanil-serina.
Enlace peptídico
Mediante difracción de Rayos X se vio que el
enlace peptídico era más corto que un
enlace sencillo normal, porque tiene un
cierto carácter (60%) de enlace doble, ya
que se estabiliza por resonancia.
RESONANCIA EN EL ENLACE PEPTÍDICO
El O carbonílico y el hidrógeno amídico se
encuentran en posición trans (uno a cada lado del
plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y
C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que
podría haber giro. Pero no todos los giros son
posibles.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
Las alteraciones en la estructura primaria de las
proteínas pueden pasar inadvertidas o pueden
producir resultados catastróficos
ejemplo: receptor de insulina
La estructura secundaria o nivel secundario de organización estructural
de las proteínas ha sido definida como la conformación presente en
regiones locales del polipeptido o proteína, que esta estabilizada a
través de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptídico.
Las estructuras secundarias están mantenidas por enlaces de Hidrogeno
entre diferentes grupos peptídicos, específicamente entre el grupo N-H
de un enlace peptídico y el grupo carbonilo (C=O) de otro enlace
peptídico.
N
C
Mioglobina
Proteína globular con
alto contenido en
-hélice
Fibrinógeno
Proteína fibrosa
con alto contenido
en -hélice
 Alfa-helice
 Beta-lamina o estructura en hoja beta
plegada
 Paralela
 Antiparalela
 Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.
 Es el segundo nivel
de organización
proteica en el cual
el esqueleto
peptídico esta
enrollado, como
una estructura en
espiral, alrededor
de un eje
imaginario.
Esta estructura secundaria se define como el
nivel secundario de organización de las
proteínas.
 Los grupos C=O y N-H de los enlaces
peptídicos de cadenas adyacentes están en el
mismo plano apuntando el uno hacia el otro.
 Cada enlace peptídico es planar.
 Los puentes de hidrógeno son más o menos
perpendiculares al eje principal de la
estructura en hoja plegada.
 Todos los radicales en cada una de las
cadenas se alternan.
Estas estructuras incluyen generalmente 5
residuos de aminoácidos o menos, y se asocian
a la superficie proteica, ya que son estructuras
hidrofílicas.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
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Estado nativo Estado desnaturalizado
AGENTES
DESNATURALIZANTES
I. Físicos
1. Calor
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II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
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4. Reactivos de grupos -SH
Plegamiento o ensamblamiento de proteínas
1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda
2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
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3° SES COMU LUN10 CUENTO DIA DEL PADRE 933623393 PROF YESSENIA (1).docx
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Las Tecnologias Digitales en los Aprendizajesdel Siglo XXI UNESCO Ccesa007.pdf
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Proteinas

  • 1.
  • 2.
  • 3.
  • 4.  Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la producción de las reacciones metabólicas  Son especificas para cada reacción
  • 5.  Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.  Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo :  Insulina  glucagón  hormona del crecimiento  calcitonina
  • 6.  Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Por ejemplo:  Transportadores de membrana  Transportadores sanguíneos  Transportadores intracelulares
  • 7.  Son aquellas que forman parte de citoesqueleto, de matriz extracelular , citoplamáticas , de membrana etc. Proteínas de citoesqueleto
  • 8. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario
  • 9.  Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.  El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.
  • 10. La proteína es una macromolécula conformada por C,H,O,N que se forma a partir de cadenas lineales de aminoácidos. cuando se forman 2 aminoácidos:dipeptidos cuando se forman 3 aminoácidos: tripeptidos cuando se forman 8-9 aminoacidos :oligopeptido. Cuando se forman de 10 en adelante proteínas.
  • 11.
  • 12. Estructura primaria de las proteínas La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
  • 13.
  • 14. Enlace peptídico Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal . Ejemplo. aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
  • 16. Mediante difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia. RESONANCIA EN EL ENLACE PEPTÍDICO
  • 17. El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
  • 18.
  • 19. Las alteraciones en la estructura primaria de las proteínas pueden pasar inadvertidas o pueden producir resultados catastróficos ejemplo: receptor de insulina
  • 20.
  • 21. La estructura secundaria o nivel secundario de organización estructural de las proteínas ha sido definida como la conformación presente en regiones locales del polipeptido o proteína, que esta estabilizada a través de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptídico. Las estructuras secundarias están mantenidas por enlaces de Hidrogeno entre diferentes grupos peptídicos, específicamente entre el grupo N-H de un enlace peptídico y el grupo carbonilo (C=O) de otro enlace peptídico.
  • 22.
  • 23.
  • 26.  Alfa-helice  Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada  Paralela  Antiparalela  Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.
  • 27.  Es el segundo nivel de organización proteica en el cual el esqueleto peptídico esta enrollado, como una estructura en espiral, alrededor de un eje imaginario.
  • 28.
  • 29. Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organización de las proteínas.
  • 30.  Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes están en el mismo plano apuntando el uno hacia el otro.
  • 31.  Cada enlace peptídico es planar.  Los puentes de hidrógeno son más o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada.  Todos los radicales en cada una de las cadenas se alternan.
  • 32. Estas estructuras incluyen generalmente 5 residuos de aminoácidos o menos, y se asocian a la superficie proteica, ya que son estructuras hidrofílicas.
  • 33. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero afuncional. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
  • 34. Estado nativo Estado desnaturalizado
  • 35. AGENTES DESNATURALIZANTES I. Físicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH
  • 36.
  • 37. Plegamiento o ensamblamiento de proteínas 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única.