Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades monoméricas que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y proporciona ejemplos como la albúmina, insulina e inmunoglobulinas. También explica el grupo hemo de la hemoglobina y su función en el transporte de oxígeno en la sangre

1. ORLANDO PÉREZ DELGADO
BIÓLOGO
C.B.P 7442

2. Una de las múltiples funciones de
los aminoácidos en las células
vivientes es la de servir como
unidades monómeras a partir de
las cuales se sinteticen cadenas
polipeptídicas de proteínas.
La mayoría de las proteínas
contienen en proporciones
diferentes, los mismos 20 L-alfa-
aminoácidos.

3. Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Son en número de 20, pero además se
puede mencionar a la Selenocisteína y
la Pirrolisina pero aún no clasificados

4. Los aminoácidos contienen grupos
funcionales amino y carboxilo. En
un alfa-aminoácido, ambos están
unidos al mismo átomo de
carbono.
En las proteínas sólo existen
L-alfa-aminoácidos
Los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o cero
Estructura ionicamente correcta
para un aminoácido a pH
fisiológico o cerca de el (A). La
estructura sin carga que se
muestra en (B) no puede existir
a ningún pH, pero es posible
usarla por conveniencia cuando
se describe la química de los
aminoácidos.

5. L – alfa aminoácidos presentes en las
proteínas
Con cadenas laterales alifáticas
Glicina Gli (G)
Alanina Ala (A)
Valina Val (V)
Leucina Leu(L)
Isoleucina Ile (I)
Con cadenas laterales que contienen
azufre
Cisteína Cis (C)
Metionina Met (M)

6. Con cadenas laterales que tienen
grupo hidroxilo
Serina Ser (S)
Treonina Tre (T)
Tirosina Tir (Y)

7. Con cadenas laterales con
contienen grupos ácidos o sus
amidas
Ácido aspártico Asp (D)
Asparagina Asn (A)
Ácido
Glutámico
Glu (E)
Glutamina Gln(Q)
Con cadenas laterales con
contienen grupos básicos
Arginina Arg (R)
Lisina Lis (K)
Histidina His (H)

8. Con cadenas laterales con
contienen anillos aromáticos
Hisitidina His (H)
Fenilalanina Fen (F)
Tirosina Tir (Y)
Triptófano Tri (W)
Iminoácidos
Prolina Pro (P)

9. Hidrófobos Hidrofílicos
Alanina Acido Aspártico Histidina
Fenilalanina Ácido glutámico Lisina
Isoleucina Arginina Serina
Metionina Asparagina Treonina
Prolina Cisteína
Tirosina Glicina
Triptófano Glutamina
Valina

10. La polimerización de los L-alfa-
aminoácidos por enlaces
peptídicos constituye el marco
estructural para las proteínas.
Las estructuras pepitídicas se escriben con
el residuo amino-terminal (el residuo con
un grupo de alfa amino libre) a la
izquierda y con el residuo carboxilo
terminal (el residuo con un grupo alfa
carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido
tiene un solo grupo alfa amino libre y un
solo grupo alfa carboxilo libre.

11. SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS
PÉPTIDOS
La mutación del DNA que altera codones
puede producir la inserción de grupos
aminoacilo inapropiados en un polipéptido o
proteína.
Las células animales,
vegetales y bacterianas
contienen diversos
polipéptidos de peso
molecular bajo (3 a 100
residuos aminoacilos) que
tienen actividad fisiológica
importante.

12. El glutatión, en el cual el glutamato
amino-terminal está enlazado a la
cisteína por un enlace alfa no peptidico,
es requerido por varias enzimas.
El glutatión y la enzima glutatión
reductasa participan en la formación de
los puentes disulfuro correctos de
numerosas hormonas proteinicas y
polipeptidicas así como también en el
metabolismo de los xenobióticos
El glutatión también beneficia al cuerpo
para reparar el daño celular causado por
la contaminación, el estrés y la fatiga.

13. Los antibióticos polipeptídicos elaborados
por hongos contienen aminoácidos D y L
así como otros no presentes en las
proteinas. Ejemplos son la tirocidina y la
gramicidina S, polipéptidos cícIicos que
contienen n-fenilalanina y el aminoácido
no proteinico ornitina.
La bacitracina es el nombre de un
antibiótico producido por una mezcla
de polipéptidos cíclicos relacionados
unos con los otros y producidos por
cepas de la bacteria Bacillus subtilis.

14. La hormona liberadora de
tirotropina. Un polipéptido de
mamífero puede contener más
de un pépido con actividad
fisiológica potente. Dentro de
la estructura primaria de la
beta-lipotropina (hormona
hipofisaria que estimula la
liberación de ácidos grasos del
tejido adiposo)

15. HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
FIBROSAS GLOBULARES
COLÁGENO
QUERATINA
ELASTINA
FIBROINA
ALBÚMINA
GLOBULINAS
HISTONAS
ENZIMAS
Mucinas
Anticoagulantes
Glucoproteína A y B
α Globulinas
β Globulinas
γ Globulinas
GLUCOPROTEÍNAS
FOSFOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
CROMOPROTEÍNAS
Ovoalbúmina
Seroalbúmina
Lactoalbúmina
Vitelinas
Caseina
Hemoglobinas
Hemocioninas
Citocromos
HDL. LDL, VLDL

16. PRIMARIA
La estructura primaria de la cadena
polipeptídica de una proteína es el orden
en el cual los aminoácidos se unen e
incluye la ubicación de los enlaces
bisulfuro.

17. SECUNDARIA
La interconversión de estructuras
conformadas no implica la rotura de
uniones covalentes sino la rotura y
restablecimiento de fuerzas no
covalentes (puentes de hidrógeno,
puentes salinos, interacciones
hidrófobas) que estabilizan una
conformaci6n dada.

18. COLÁGENO Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las
fuerzas de tracción.
En los tendones lo están en haces paralelos que se
alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el
TEJIDO ÓSEO adulto y en la córnea se disponen en
láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí,
mientras las fibras forman ángulo recto con las de las
capas adyacentes.

19. TERCIARIA
La mayoría de ellas adquieren
formas tridimensionales
complejas denominadas
estructuras terciarias
Durante el enrollamiento de la cadena
peptídica, para dar origen a la
estructura terciaria, los puentes de
hidrógeno y la interacciones iónicas e
hidrofóbicas entre una parte de la
cadena y otra son las fuerzas que
mantienen los pliegues en posición
espacial correcta.
La estructura terciaria describe la
conformación definitiva y específica de la
proteína.

20. CUATERNARIA En la estructura cuaternaria se consideran moléculas
proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las
subunidades constitutivas pueden ser idénticas o
diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y
tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son
inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma
función que el complejo, aunque con diferente cinética.

23. La albúmina es una proteína que se
encuentra en gran proporción en el
plasma sanguíneo, siendo la principal
proteína de la sangre, y una de las más
abundantes en el ser humano. Es
sintetizada en el hígado.
La insulina es un polipéptido formado por
51 residuos de aminoácidos y fue la
primera estructura primaria de proteína
que se determinó y la primera proteína
sintetizada.

24. Las inmunoglobulinas son
glicoproteinas que actuan como
anticuerpos. Pueden encontrarse
circulando en sangre, en las
secreciones o unidas a la superficie
de las membranas de los linfocitos B.

25. Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos
intestinal y digestivo.
Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos
Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su
presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a
estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.
Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es
producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a
antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la
placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.
Secretada principalmente en respuestas humorales primarias
timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja
afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes
especialmente bacterianos.

26. Las proteínas chaperonas
son un conjunto de
proteínas presentes en
todas las células, muchas
de las cuales son proteínas
de choque térmico, cuya
función es la de ayudar al
plegamiento de otras
proteínas recién formadas
en la síntesis de proteínas.

27. La mioglobina es una proteína de los
músculos esquelético y cardiaco. Cuando
usted hace ejercicio, los músculos
consumen el oxígeno disponible. La
mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo
cual brinda oxígeno extra para que el
músculo mantenga un nivel de actividad
alto durante un período de tiempo mayor.
Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,
en el ejercicio extenuante), el oxigeno
almacenado se libera para usarse en las
mitocondrias musculares para la síntesis
de ATP dependiente de oxígeno.

28. GRUPO HEM
Cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo
hemo, cuyo átomo de hierro es
capaz de unirse de forma
reversible al oxígeno.
Los carbonos de los anillos pirrolicos y de
los puentes de metileno son coplanares y
el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el
misma plano.

29. El bióxido de carbono
generado en los tejidos
periféricos se combina con
el agua para formar ácido
carbónico el cual se disocia
en iones bicarbonato y
protones. La hemoglobina
desoxigenada actúa como
un amortiguador al fijar
protones y liberarlos en los
pulmones.

30. METALOHEMOGLOBINA
CARBOXIHEMOGLOBINA
OXIHEMOGLOBINA
CARBAMINOHEMOGLOBINA

31. En tanto que la mutación de ciertos
residuos críticos de la hemogIobina (como
las histidinas E7 o F8) tiene consecuencias
graves, es posible que la mutación de
muchos residuos superficiales, alejados
del sitio de fijación del hem, no se
traduzca en anormalidades clínicas.
Las anemias comunes (reducciones en la
cantidad de eritrocitos o de hemoglobina
en la sangre) se deben al deterioro de la
síntesis de hemoglobina (por ejemplo, en
deficiencia de hierro; o a la producción
alterada de eritrocitos (es el caso de la
deficiencia de ácido fólico o vitamina B12.

32. Una HbA 1c elevada, que indica
control deficiente de la glucosa
sanguínea, puede guiar al médico en
la selección del tratamiento
apropiado (por ejemplo, un control
más riguroso de la alimentación o
una dosificación mayor de insulina).
Cuando la glucosa sanguínea entra
a los eritrocitos, la hemoglobina es
glucosilada de manera no
enzimática y su hidroxilo anomérico
deriva los grupos amino presentes
en los residuos lisil y en las
terminales amino.
La fracción de hemoglobina
glucosilada, normalmente alrededor
de 5%, es proporcional a la
concentración de glucosa en la
sangre. Por tanto, la medición de
HbA1c proporciona información útil
para el manejo de la diabetes
sacarina.

33. Prión
Un prión es una proteína
patógena que tiene alterada su
estructura terciaria, teniendo un
incorrecto plegamiento.
La definición científica dice que un
prión es la forma alterada de una
proteína celular funcional (PrP en
mamíferos), que ha perdido su
función normal, pero que ha
adquirido la capacidad de transformar
la forma normal en patológica.
ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES
INSOMNIO FAMILIAR FATAL