Las proteínas son macromoléculas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales y funcionales importantes en el cuerpo, como formar tejidos, actuar como enzimas y transportar oxígeno. Se clasifican según su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, así como por su forma, solubilidad y función. Algunas fuentes alimenticias importantes de proteínas son la carne, huevos, legumbres, lácteos y cereales.

1. Proteínas
Lic. Erika Hernández Espinoza.
UVM

2. ¿QUÉ SON LAS PROTEINAS?
Son macromoléculas
compuestas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.

3. Msc. Dilcia Sánchez

4. Msc. Dilcia Sánchez

5. Proteínas
• Son los sólidos más abundantes del protoplasma celular.
• Cada proteína cumple una función dentro y/o fuera de la célula.
• Son básicas para la formación de los componentes estructurales de las células y todos
los tejidos corporales.
• Son sintetizadas en los ribosomas de todas las células.
• Son indispensables en nuestra dieta alimenticia para el crecimiento restauración y
mantenimiento de nuestro organismo.
• Son catalizadores orgánicos en diversas reacciones químicas de los organismos.
• La actividad biológica de una proteína depende absolutamente en su estructura
molecular.

6. Estructura Química
H
H2N- C -COOH
R
Grupo amino
-NH2
Grupo carboxílico
-COOH
Las unidades estructurales de proteínas se llaman aminoácidos
Estos se unen entre sí por enlaces peptídicos

7. La formación de un enlace peptídico se realiza entre
dos AAs
H O
H2N-C-C-OH
R
H H
H-N-C-COOH
R
El grupo oxhidrilo (-OH) de un AA reacciona con el grupo amino (-NH3)
del otro AA.

8. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. La unión entre dos
aminoácidos es por medio de un enlace tipo peptídico. Su formación es
una condensación. Hidrólisis es el proceso para desdoblar un enlace
por medio de interponer una molécula de agua.
H O
H2N-C-C
R
H O
N-C-C-OH
H R
+ H2O
“Condensación”

9. Los aminoácidos (AA)
• Existen más o menos 20 tipos diferentes de AAs conocidos y encontrados
comúnmente en las proteínas de plantas y animales. Estos pueden ser:
• Esenciales: si son fabricados solo por las plantas (Fenil alanina, leucina
isoleucina, lisina).
• No Esenciales: los que fabrican los humanos (Glicina alanina tiroxina).
• Se nombran dependiendo del número de (AA) que poseen:
• Dipéptidos (2 AA) Tripéptidos (3 AA) Tetrapéptidos (4AA) Pentapeptidos (5AA)
Hexapeptidos (6AA) Oligopéptidos
• ( 7-9) Polipéptidos (10-50) Proteínas (51 AAs en adelante.

10. Clasificación De Las Proteinas
Según su Forma y Solubilidad:
•Fibrosas las cadenas de polipéptidos están
dispuestas en láminas con filamentos largos. Son
insolubles en agua son útiles para formar materiales
estructurales como (uñas, pelo, piel).
•Globulares las cadenas de polipéptidos tienen
forma esféricas o tridimensionales. Son solubles en
agua se encuentran dentro de las células la mayoría
de ellas son enzimas.(hidrolasas,deshidrogenasas)

11. Ejemplo de proteínas según su
forma

12. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos
no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
• Proporcionan los aminoácidos esenciales.
• Son materia prima para la formación de los jugos digestivos,
hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas.

13. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la
reacción de diversos medios como el plasma.
• Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de
las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.
• Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de
carbono en sangre. (hemoglobina).

14. • Proteínas simples:
Producen solo aminoácidos al ser
hidrolizados.
• Albúminas y globulinas:
Son solubles en agua y soluciones
salinas diluidas (ej.: lactoalbumina
de la leche).

15. • Glutelinas y prolaninas:
Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales
fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una
mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
• Albuminoides:
Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del
cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo
sanguíneo.

16. • Proteínas conjugadas:
Son las que contienen partes no
proteicas. Ej.: nucleoproteínas.
• Proteínas derivadas:
Son producto de la hidrólisis.

17. Estructura de las Proteínas

18. Clasificación De Las Proteinas
• Según su Estructura:
• Primaria: Es la secuencia lineal de los AA
en la cadena polipeptídica, determina los
ordenes superiores de las otras proteínas
ejemplo la Insulina que posee 51 AA.

19. Estructura de las proteínas
• Secundaria: Está determinada por la forma que
adopta cada cadena polipeptídica, esta
estructura tridimensional está mantenida por
enlaces puentes de hidrógenos y de disulfuros.
• Puede ser de dos tipos:
• Alpha tiene forma de espiral.
• Beta tiene forma de zigzag.
• Ejemplo (fibroína,colágeno).

20. • Terciaria: Adoptan
formas tridimensionales
que dependen de varios
factores:
• Puentes de Hidrógeno
• Interacciones
hidrófobas por parte de
grupos R no polares
• Enlaces covalentes (S-S)

21. • Cuartenaria Tienen formas esferoidales,
formadas por 4 subunidades de polipéptidos
y cada unidad contiene hierro en su
composición ejemplo de ellas es la
hemoglobina.

22. Clasificación según su Función
•Sirven como mensajeros químicos (Hormonas)
regulando el metabolismo celular (Insulina, Glucagón).
•Son formadoras de materiales estructurales
(colágeno, queratina).
•Ayudan en el transporte de sustancias a través de la
membrana plasmática (transportan la glucosa).
•Transportan oxígeno en la sangre a todas las células
(hemoglobina plasmina,mioglobina,hemocianina).

23. •Proteínas contráctiles son importantes en el
movimiento.(Actina y Miosina,dineína vimentina).
•Desarrollan el músculo esquelético.
•Interceptan anticuerpos en madres Rh- con bebés Rh+
(Alfa globulinas).
•Participan en la defensa del cuerpo (Gammaglobulinas,
Inmunoglobulinas, mucina).
• Intervienen como coaguladores sanguíneos
(Fibrinógeno, Protrombina).

24. • Actúan como amortiguadores en el plasma
sanguíneo, evitando cambios drásticos en el
PH.(Pepsina,tripsina,quimiotripsina).
• Almacén de nutrientes (Ovoalbúmina) en la clara del
huevo ( Ceína ) en los granos de maíz.
• (Lactoalbúmina ) en la leche,(gliadina) en el trigo
(hordeína) en la cebada.
• Son catalizadores orgánicos (enzimas ).

25. ALIMENTOS CON MAYOR APORTE
PROTEICO

26. FUENTES DE PROTEÍNAS
CARNE LEGUMINOSAS HUEVO

27. FUENTES DE PROTEÍNAS
VERDURAS LÁCTEOS CEREALES

28. ENZIMAS
En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas son reversibles.
Son moléculas proteínicas cuya función una es servir de catalizadores orgánicos un
catalizador es el que acelera las reacciones químicas.
Todas las enzimas actúan sobre un sustrato específico, cada una tiene un sitio activo
que son las regiones en las que se une el sustrato formando un complejo enzima
sustrato (E-S) que se descompone y libera los productos.

29. Nomenclatura De Las Enzimas
• Se nombran de acuerdo al sustrato sobre el cual actúan más la
terminación ASA. (Maltasa, Lactasa, Sacarasa Hidrolasa).
• Nombre del sustrato mas la acción de la enzima más la terminación
ASA.
• (Acido Málico Oxidasa, Citocromo C reductasa.
• Poseen los nombres que les asignaron sus descubridores (Pepsina,
tripsina ).
• Se les agregaba el prefijo “ Zima” que significa romper (lisozima)
presente en la saliva y lágrimas.

30. Deficiencias Proteicas
El cuerpo no puede adaptarse a la falta de proteínas y
desarrolla:
• Deficiencia proteica con edema.
• Perdida de tejidos corporales.
• Hígado graso.
• Dermatosis.
• Respuesta inmunológica disminuida.
• Debilidad
• Pérdida del vigor