Planificacion Anual 2do Grado Educacion Primaria 2024 Ccesa007.pdf
Proteínas: Estructura, Funciones y Propiedades
1.
2. Proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
3. Conformación de las
proteínas
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50 % de su peso seco o más que eso en algunos
casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
4. Aminoácidos
Los aminoácidos (Aa) son moléculas orgánicas pequeñas
con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH)
en su estructura.
La gran cantidad de proteínas que se conocen están
formadas únicamente por 20 Aa diferentes. Se conocen otros
150 que no forman parte de las proteínas.
Fórmula General de los Aa:
6. Aminoácidos Esenciales
Son aquellos que los organismos deben tomar de su dieta ya
que no pueden sintetizarlos en su cuerpo.
Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso
obtener estos AaE en los alimentos).
7. Formación de Proteínas a partir
de Aa
Para poder formar proteínas,
los aminoácidos se unen
entre sí por medio de enlaces
peptídicos.
Un enlace peptídico es un
enlace covalente formado por
condensación (síntesis por
deshidratación, figura a).
En estos enlaces el grupo
amino de un ácido se une al
grupo carboxilo de su vecino
para formar una cadena
(figura b).
8. Recordar!
El enlace C-N tiene cierto
carácter de doble enlace,
por lo cual le confiere
rigidez a la molécula.
La rotación de la
molécula formada queda
restringida a los carbonos
alfa.
9. Niveles Estructurales de las
Proteínas
Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica,
y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP).
Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena
polopeptídica en el espacio (Hélice-a). Puentes H entre los EP.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o
se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas
como la de las proteínas globulares (sábanas Beta); participan las
atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre cadenas
laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción electrostática.
10. Niveles Estructurales de las
Proteínas
Observar:
Cadenas lineales
(estructura primaria)
Hélices Alfa (estructura
secundaria)
Sábanas Beta (estructura
tercearia)
Estructura Cuaternaria: Es
el nivel más complejo, por
lo cual lo tienen las
proteínas complejas como
las enzimas y los
anticuerpos.
15. Funciones de las
Proteínas
Estructurales: algunas proteínas pueden contribuir a la conformación
de órganos debido a su estructura fibrosa (ejemplo, la queratina en
pelo, uñas, cutículas, cuernos, cascos).
Movimiento: como el caso de las proteínas Actina y Miosina en los
músculos, permiten movimiento de contracción y relajación.
Transporte: se pueden unir a moléculas de menor tamaño y llevarlas
por medio de la sangre, como por ejemplo la Hemoglobina o el
oxígeno.
Defensa: por ejemplo los anticuerpos en el torrente sanguíneo.
Almacenamiento de sustancias nutritivas, como el caso de la
albúmina de la clara de huevo, que se guarda en el hígado.
Señales químicas: ejemplo, la hormona del crecimiento en el torrente
sanguíneo o la transmisión del impulso nervioso.
Catálisis: como por ejemplo las enzimas que catalizan casi todas las
reacciones químicas en las células: amilasa, ATP sintetasa.
Reguladores: regulan la expresión del ADN; tienen un papel
importante en el crecimiento y diferenciación de las células.
16. Propiedades de las
Proteínas
ESPECIFICIDAD
Referente a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los
organismos, cada individuo posee proteínas específicas
suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo
de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas
son un grado de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”.
17. Propiedades de las
Proteínas
DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas
las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
Se produce por cambios de factores como temperatura (el
ejemplo del huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En
algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina renaturalización.