Elastina

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ELASTINA

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Elastina

  1. 1. Elastina DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  2. 2. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  3. 3. Introducción: Las proteínas, son moléculas orgánicas polípeptidicas que forman parte de la piel, músculos, tendones, nervios, sangre, enzimas, anticuerpos y hormonas. Son de alto peso molecular y están formadas por aminoácidos. La mayoría son solubles en agua por sus grupos polares y forman soluciones coloidales. Las proteínas a temperatura ambiente son solidas y de color blanco o blanco amarillento. En forma pura pueden ser: dulces, insípidas o amargas. Algunas son solubles en agua Al elevar su temperatura, se descomponen parcial o totalmente. Presenta acidez y basicidad. Debido a que poseen un grupo amino y uno carboxilo en sus cadenas, por la unión de aminoácidos. Reaccionan por hidrólisis, de modo que puede haber un rompimiento en las cadenas de polipéptidos que de lugar a la formación de aminoácidos. Las rupturas pueden ser acidas, alcalinas o enzimáticas. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  4. 4. La elastina es una proteína del tejido conjuntivo con funciones estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona principalmente resistencia, esta confiere elasticidad a los tejidos. Se trata de un polímero con un peso molecular de 70 kDa con gran capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados. La elastina es importante también en la capacidad de los cuerpos de los vertebrados para soportar esfuerzos, y aparece en mayores concentraciones donde se requiere almacenar energía elástica. Usualmente se considera que es un material elástico incompresible e isótropo. En los seres humanos, el gen que codifica la fabricación de la elastina es el gen ELN DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  5. 5. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  6. 6. Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: Hidrofóbica: constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina, formando estructuras de tipo hélice alfa. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a la elastina. Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11. Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli- (VPGVG).⁴ DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  7. 7. Su biosíntesis: sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo endoplasmático, se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras. No sufre tantas modificaciones postraduccionales como el colágeno, sin embargo, en la matriz extracelular se da un cambio importante. Allí es captada por las micro fibrillas que se encuentran asociadas a la lisil-oxidasa. Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina permitiendo así el enlace entre los dominios alfa de la proteína.Las redes de fibras de elastina se encuentran inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la entropía hará que, al aplicar fuerza sobre ellas, se de un ordenamiento de dichas fibras alcanzando una buen grado de compactación. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  8. 8. En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación. Ejemplos: son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-relajación. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  9. 9. Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.ᵌ Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-(VPGVG).⁴ Propiedades mecánicas La relación entre las tensiones y deformaciones en un tejido que contiene elastina y colágeno es compleja, ya que la rigidez varía según la dirección (anisotropía) y además no hay proporcionalidad entre tensiones y deformaciones (como sucede aproximadamente en materiales muchos más rígidos para deformaciones moderadas). DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR
  10. 10. La elastina se combina generalmente con las fibras de colágeno para formar grupos de colágeno. Para producir elastina, su cuerpo necesita los mismos aminoácidos que para el colágeno, la lisina y la prolina, así como algunos otros aminoácidos básicos que se encuentran en una variedad de alimentos. También el ácido hialurónico y el cobre son esenciales para unir las fibras de colágeno y elastina para formar más colágeno, así como para la reparación y la sustitución de las fibras de colágeno. Alimentos ricos en lisina y prolina: Suministrar a su cuerpo con los bloques de construcción para producir colágeno y elastina es una manera lógica de estimular su producción. Las claras de huevo y el germen de trigo son una fuente especialmente buena de prolina. Esencialmente todas las carnes magras, pescado y productos lácteos son una buena fuente de lisina, al igual que los cacahuetes y otros frutos secos y semillas. DRA. MARISOL NUÑEZ BALTAZAR

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