La elastina es una proteína del tejido conjuntivo que confiere elasticidad a los tejidos al permitir su expansión y contracción. Se encuentra predominantemente en arterias, ligamentos, pulmones y piel, donde los tejidos experimentan repetidos ciclos de estiramiento y relajación. Está compuesta principalmente por aminoácidos apolares que forman estructuras en hélice alfa, lo que le otorga su capacidad elástica.

1. Elastina
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3. Introducción:
Las proteínas, son moléculas orgánicas polípeptidicas que forman parte de la
piel, músculos, tendones, nervios, sangre, enzimas, anticuerpos y hormonas.
Son de alto peso molecular y están formadas por aminoácidos. La mayoría son
solubles en agua por sus grupos polares y forman soluciones coloidales.
Las proteínas a temperatura ambiente son solidas y de color blanco o blanco
amarillento.
En forma pura pueden ser: dulces, insípidas o amargas.
Algunas son solubles en agua
Al elevar su temperatura, se descomponen parcial o totalmente.
Presenta acidez y basicidad. Debido a que poseen un grupo amino y uno
carboxilo en sus cadenas, por la unión de aminoácidos.
Reaccionan por hidrólisis, de modo que puede haber un rompimiento en las
cadenas de polipéptidos que de lugar a la formación de aminoácidos. Las
rupturas pueden ser acidas, alcalinas o enzimáticas.
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4. La elastina es una proteína del tejido conjuntivo con funciones
estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona
principalmente resistencia, esta confiere elasticidad a los tejidos.
Se trata de un polímero con un peso molecular de 70 kDa con gran
capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica.
La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados.
La elastina es importante también en la capacidad de los cuerpos de los
vertebrados para soportar esfuerzos, y aparece en mayores
concentraciones donde se requiere almacenar energía elástica.
Usualmente se considera que es un material elástico incompresible e
isótropo. En los seres humanos, el gen que codifica la fabricación de la
elastina es el gen ELN
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6. Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones:
Hidrofóbica: constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina,
hidrofílica con los aminoácidos lisina y alanina, formando estructuras de
tipo hélice alfa. La región hidrofóbica es la que confiere la elasticidad
característica a la elastina.
Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen
ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG,
VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que
contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.
Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman
los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-
(VPGVG).⁴
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7. Su biosíntesis: sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo
endoplasmático, se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las
vesículas secretoras. No sufre tantas modificaciones postraduccionales como el
colágeno, sin embargo, en la matriz extracelular se da un cambio importante. Allí
es captada por las micro fibrillas que se encuentran asociadas a la lisil-oxidasa.
Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina permitiendo así el enlace
entre los dominios alfa de la proteína.Las redes de fibras de elastina se encuentran
inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la entropía hará
que, al aplicar fuerza sobre ellas, se de un ordenamiento de dichas fibras
alcanzando una buen grado de compactación.
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8. En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar
predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación.
Ejemplos: son las arterias, ligamentos, pulmones y piel.
Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea
su alta resistencia a la fatiga.
Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico)
sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de
extensión-relajación.
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9. Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen
ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG,
VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que
contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.ᵌ
Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se
forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el
poli-(VPGVG).⁴
Propiedades mecánicas
La relación entre las tensiones y deformaciones en un tejido que contiene
elastina y colágeno es compleja, ya que la rigidez varía según la dirección
(anisotropía) y además no hay proporcionalidad entre tensiones y deformaciones
(como sucede aproximadamente en materiales muchos más rígidos para
deformaciones moderadas).
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10. La elastina se combina generalmente con las fibras de colágeno para formar
grupos de colágeno. Para producir elastina, su cuerpo necesita los mismos
aminoácidos que para el colágeno, la lisina y la prolina, así como algunos otros
aminoácidos básicos que se encuentran en una variedad de alimentos. También el
ácido hialurónico y el cobre son esenciales para unir las fibras de colágeno y
elastina para formar más colágeno, así como para la reparación y la sustitución de
las fibras de colágeno.
Alimentos ricos en lisina y prolina:
Suministrar a su cuerpo con los bloques de construcción para producir colágeno y
elastina es una manera lógica de estimular su producción. Las claras de huevo y el
germen de trigo son una fuente especialmente buena de prolina. Esencialmente
todas las carnes magras, pescado y productos lácteos son una buena fuente de
lisina, al igual que los cacahuetes y otros frutos secos y semillas.
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