1. ENZIMAS
UNIDAD V

2. • Moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas.
• Tienen un gran poder catalítico
• Específicas respecto a sus sustratos
• 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima,
que viene del griego ενζυμον "en levadura"
• Ureasa 1926 Enzimas – Proteínas?
• Tratado de Enzimas

4. Características
• Proteínas
• RNA catalítico
• Globulares
• Determinada por su estructura tridimensional
• Centro activo - 3-4 aa
• Calor y pH desnaturalizan

5. GRUPO PROSTÉTICO
• Actividad catalítica – Estructuras Si se desnaturaliza se pierde su actividad.
Actividad – residuos de aminoácidos O….
• COFACTOR – Iones inorgánicos
• O Complejo orgánico (COENZIMA)

6. Otro ejemplo – grupo Hemo

7. Apoproteína – Parte protéica
Holoenzima – Enzima compleja – Cofactor
y/o coenzima

8. Clasificación
• Según la reacción catalizada.
• - ASA al sustrato o palabra que describe su actividad.

9. • ATP glucosa-transferasa
• Clasificación 2.7.1.1
• 2- Transferasa
• 7 – Subclase – fosfotransferasa
• 1 – Grupo hidroxilo como aceptor
• 1 – D-glucosa como aceptor de grupo fosfato

10. Mecanismo de acción
• Complejo enzima – sustrato – reacción catalítica
• E+S ----- ES ----- EP ----- E+P

11. Las enzimas son específicas tanto a la reacción, como al
sustrato.
Complementariedad geométrica
“llave – cerradura” – enzima – sustrato
“encaje inducido” – cambio de conformación del sitio
activo.

12. • Catalizador: Aumentar la velocidad de una
reacción.
• Camino energético de una
Reacción.

13. • Las enzimas compensan el incremento de
energía libre requerido.

14. Regulación de la actividad enzimática
• Efecto del pH
Al tener grupos ionizables, pueden tener carga
pH óptimo para su actividad.

15. • Temperatura
Aumento de la temperatura acelera la reacción.
Por cada 10° la velocidad se duplica.
Con excepción de la desnaturalización…

16. • Cofactores
Requerimiento de sustancias no proteicas que
colaboren para la catálisis

17. • Concentraciones
La velocidad de una reacción enzimática depende de la
concentración de sustrato.
La presencia de productos puede hacer la reacción más
lenta.

18. • Inhibidores
Competitivo – compite por el sitio activo
No competitivo – Alteran la conformación
espacial de la enzima impidiendo su unión al
sustrato.

19. • Modulación alostérica
Enzimas que adoptan 2 conformaciones:
R – relajada – más activa – Moléculas que favorecen:
activador alostérico
T – Tensa – Inhibidor alostérico

20. • Modificación covalente
Aumentan su actividad uniendose a un grupo químico
como el Pi o AMP, o al contrario al liberarlo.
En vías degradativas la enzima fosforilada es más activa

21. • Activación proteolítica de la actividad
enzimática.
Proenzimas o zimógenos - precursoras
Por medio de hidrólisis

22. • Isoenzimas
Distinta estructura, función biológica similar.
Depende del tipo de tejido
Compartimento celular
Momento concreto de desarrollo

23. CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudia la velocidad de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas, explicando el
metabolismo catalítico, su papel en el metabolismo,
como es controlada, potenciada o inhibida.
Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción
producto sustrato

24. Propiedades cinéticas
• Tiempo que tarda en saturarse.
• Máxima velocidad de una reacción.

25. Ensayo enzimático
• Mide la velocidad de una reacción enzimática.
• Cambios experimentados en la concentración de
sustrato y del producto.
• Sustrato ↓
• Producto ↑
• Espectofotometría
(cambios de absorbancia de luz)
• Espectometría de masas – detecta incorporación o liberación
de isótopos

26. Curva de reacción enzimática
pH
Temperatura
Sales

27. Cinética de Michaelis-Menten