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ENZIMAS CARDIACAS I
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ENZIMAS CARDIACAS I

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EXPLICACION SOBRE EL FUNCIONAMIENTO, ANATOMIA Y ENZIMAS QUE SE ENCUENTRAN EN EL CORAZON, PRESENTADOS POR www.quimicaclinicauv.blogspot.com

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ENZIMAS CARDIACAS I ENZIMAS CARDIACAS I Presentation Transcript

  • Universidad Veracruzana Fac de Bioanálisis Equipo numero 1 Bioquímica clínica enzimática Tema: Corazón
  • El corazón
    • El corazón pesa entre 7 y 15 onzas (200 a 425 gramos) y es un poco más grande que una mano cerrada.
    • Al final de una vida larga, el corazón de una persona puede haber latido más de 3.500 millones de veces. Cada día, el corazón medio late 100.000 veces, bombeando aproximadamente 2.000 galones (7.571 litros) de sangre.
    • Se encuentra entre los pulmones en el centro del pecho, detrás y levemente a la izquierda del esternón.
    • Una membrana de dos capas, denominada «pericardio» envuelve el corazón como una bolsa. La capa externa del pericardio rodea el nacimiento de los principales vasos sanguíneos del corazón y está unida a la espina dorsal, al diafragma y a otras partes del cuerpo por medio de ligamentos.
    • La capa interna del pericardio está unida al músculo cardíaco. Una capa de líquido separa las dos capas de la membrana, permitiendo que el corazón se mueva al latir a la vez que permanece unido al cuerpo.
    • El corazón tiene cuatro cavidades. Las cavidades superiores se denominan «aurícula izquierda» y «aurícula derecha» y las cavidades inferiores se denominan «ventrículo izquierdo» y «ventrículo derecho». Una pared muscular denominada «tabique» separa las aurículas izquierda y derecha y los ventrículos izquierdo y derecho.
    • El ventrículo izquierdo es la cavidad más grande y fuerte del corazón. Las paredes del ventrículo izquierdo tienen un grosor de sólo media pulgada (poco más de un centímetro), pero tienen la fuerza suficiente para impeler la sangre a través de la válvula aórtica hacia el resto del cuerpo.
    • Las válvulas cardíacas
    • Las válvulas que controlan el flujo de la sangre por el corazón son cuatro:
    • La válvula tricúspide controla el flujo sanguíneo entre la aurícula derecha y el ventrículo derecho.  
    • La válvula pulmonar controla el flujo sanguíneo del ventrículo derecho a las arterias pulmonares, las cuales transportan la sangre a los pulmones para oxigenarla.  
    • La válvula mitral permite que la sangre rica en oxígeno proveniente de los pulmones pase de la aurícula izquierda al ventrículo izquierdo.  
    • La válvula aórtica permite que la sangre rica en oxígeno pase del ventrículo izquierdo a la aorta, la arteria más grande del cuerpo, la cual transporta la sangre al resto del organismo.
  • Aminotransferasa aspartica y alaninaminotransferasa
    • Las aminotransferasas se denominan transaminasas, constituyen una clase de enzimas ampliamente distribuidas en el organismo.
    • Cataliza la transferencia de un grupo amino a un oxiácido.
    • Las dos transaminasas de mayor importancia clínica son la aminotransferasa aspártica (AST anteriormente GOT) y la alaninaminotransferasa (ALT anteriormente GPT).
  • Fuentes tisulares
    • La transaminasa aspártica (AST) se encuentra ampliamente en el citoplasma hepático, en el músculo al miocardio y esquelético, y en el riñón.
    • La alanintransaminasa (ALT) se encuentra en mayor concentración dentro del citoplasma del tejido hepático, en menor grado en el músculo esquelético, riñón, corazón, páncreas, pulmones, bazo y eritrocitos .
    • Es posible encontrar tanto AST como ALT en plasma, bilis, líquido cefalorraquídeo y saliva de personas normales. No obstante, estas enzimas nunca se detectan en el orina al menos que haya alguna lesión renal.
    • Significado clínico
    • Las determinaciones de AST y ALT son de gran utilidad para diagnosticar enfermedades hepáticas y crónicas.
    • La transaminasa aspártica se eleva en forma notable (de 100 veces más que el rango de referencia) en infarto al miocardio, hepatitis viral, necrosis hepática tóxica y fallo circulatorio.
    • Aunque los niveles de AST se emplean ocasionalmente para confirmar el diagnóstico de infarto agudo al miocardio, son más útiles para determinar extensión de daños al miocardio.
    • Recolección y manejo de muestras
    • Aunque es más conveniente utilizar suero, el plasma que contiene heparina, oxalato, EDTA o citrato es una muestra aceptable para determinar la actividad de AST dentro de eritrocitos.
    • el suero es la muestra de preferencia para determinar la actividad de ALT; sin embargo, algunos anticoagulantes pueden utilizarse sin inhibir la enzima. La hemólisis, la lipemia y el exceso de bilirrubina interfiere en ciertos análisis. La actividad enzimática inestable durante tres días a temperatura ambiente, o una semana a 4grados centígrados.
    • Rangos de referencia
    • Varían según la edad. Se observa poca o ninguna diferencia entre los rangos de AST en varones y mujeres. A 30oc el rango para adultos es de 8 a 22 U/L; a 37oc este rango es de 5 a 34 U/L.
    • Si se incluye fosfato de piridoxal en la mezcla de reactivo-sustrato, es probable que los valores aumenten un poco. Los lactantes tienen valores altos.
  • Deshidrogenasa Láctica (LD)
    • Es una enzima oxidorreductasa cuya actividad es necesaria para la interconversión de piruvato y lactato.
    • Es importante en la vía metabólica de Embden-Meyerhof de la glucólisis.
    • Fuentes tisulares
    • La LD es una enzima citoplasmática omnipresente que se encuentra en casi todas las células del cuerpo y presenta mayor actividad en cerebro, eritrocitos, leucocitos, riñón, hígado, miocardio, plaquetas y músculo esquelético.
    • La LD es un tetrámero formado por cuatro cadenas de polipéptidos. Cada cádena puede ser de dos tipos: Cardiaca (H) o muscular (M).
    • Las combinaciones de estas subunidades producen cualquiera de las siguientes isoenzimas:
    • LD-1 (HHHH), LD-2 (HHHM), LD-3 (HHMM), LD-4 (HMMM) y LD-5 (MMMM).
    • Se caracterizan según su movilidad electroforética. Las isoenzimas más rápida (LD-1) y las que le siguen en velocidad
    • (LD-2) en emigrar hacia el ánodo al efectuar la electroforesis, se denominan formas de zona rápida o anódicas y predominan en corazón y eritrocitos.
    • En el suero de personas saludables y normales la fracción isoenzimática que predomina es LD-2, seguida por orden de mayor a menor de: LD-1, LD-3, LD-4 y LD-5.
    • Recolección y manejo de muestras
    • El suero es la muestra de elección para análisis de LD; sin embargo también se utiliza el plasma heparinizado. El plasma que contiene otros anticoagulantes, en particular oxalato que inhibe la actividad de LD, no debe utilizarse.
    • El ácido ascórbico también reduce la actividad de LD.
    • Las muestras hemolizadas deben rechazarse.
    • Manejo de muestras
    • Como algunas isoenzimas de LD, en particular LD-4 y LD-5, son sensibles a la exposición al frío, la mayoría de los laboratorios recomienda que se almacenen a temperatura ambiente cuando se va a efectuar el análisis de isoenzimas LD.
    • Se produce poca o ninguna pérdida de actividad cuando se mantiene la muestra de 2 a 3 días a esta temperatura; sin embargo, en caso de que desee preservar las muestras de suero por periodos más prolongados, se recomienda la refrigeración a 4°C.
    • Se aplican las mismas consideraciones para las muestras para el análisis de LD que para el análisis de isoenzimas LD.
    • Lo ideal es que las muestras de suero para análisis de LD se almacenen a 25°C y se analicen en las 24 horas siguientes a su recolección.
    • Rangos de referencia
    • los rangos de referencia para actividad total de LD en suero varían de acuerdo con el método específico que se emplee y la edad del individuo.
    • La reacción hacia la derecha (L P) a 37°C tiene rango de referencia de 100 a 225 U/L.
    • A la misma temperatura la reacción inversa (P L) tiene un rango más amplio, de 90 a 320 U/L.
    • Los lactantes de (0 a 2 años) tienen valores de hasta 450 U/L. en general los niños pequeños y los adolescentes tienen valores de 10 a 15% más altos que los de los adultos.
    • Los adultos varones suelen tener valores ligeramente superiores (hasta un 5%) que las mujeres adultas.
  • Creatincinasa
    • La creatincinasa (CK) es una enzima del citoplasma y la mitocondria que cataliza tanto la formación de ATP como la fosforilación reversible de la creatina, utiliza el ATP como grupo donador del fosfato.
    • CK
    • Creatina + ATP fosfato de creatina + ADP
    • Mg ++
  • Fuentes tisulares
    • CK se encuentra abundante en el músculo esquelético.
    • La CK existe como un dimero que consta de dos subunidades que son:
    • B (cerebro)
    • N (músculo)
    • Se combinan para formar tres isoenzimas que se designan:
    • CK-BB(CK1)
    • CKMB(CK2)
    • CK-MM(CK3).
  • Significado clínico
    • La CK se eleva principalmente en afecciones a el tejido músculo-esquelético, el miocardio, o el cerebro. Es notable el incremento de CK total en infarto agudo al miocardio y es de gran utilidad clínica para detectarlo
    • La principal isoenzima CK en el suero de sujetos saludables es:
    • CK-MM, que representa 94 a 100% de la actividad total de CK,
    • la CK-MB se encuentra en concentraciones inferiores a 6% en general.
    • la CK-BB casi nunca se detecta.
    • La CK-MM se eleva en diversas afecciones del músculo cardiaco y esquelético. Es un indicador muy sensible de afecciones en los tejidos ya que la enzima del músculo esquelético esta formada en su mayoría de CK-MM y 20% de la actividad de CK se debe a CK-MB.
    • Como la CK-MB se encuentra casi de manera exclusiva en el miocardio, su elevación es de gran utilidad para detectar infarto.
    • Los incrementos de CK total superior a 6% se consideran anormales. Sin embargo los niveles elevados de CK-MB no son totalmente específicos para infarto agudo al miocardio, ya que también se detecta elevación de CK-MB después de intervenciones quirúrgicas cardiaca.
    • CK-BB esta se limita principalmente al cerebro, donde la isoenzima en raras ocasiones atraviesa la barrera sangre-cerebro por que es de gran tamaño.
    • CK-BB es útil como marcador de tumores para el cáncer de próstata.