Este documento describe las moléculas fundamentales para la vida, incluyendo agua, sales minerales y biomoléculas orgánicas como glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Explica que el agua es esencial debido a su capacidad de disolución y alto calor específico, y que las sales minerales cumplen funciones estructurales y regulatorias. Además, describe los monosacáridos como los bloques de construcción básicos de los glúcidos, incluyendo sus propiedades qu

1. LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA
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2. INTRODUCCIÓN.-
En la Tierra aparecen más de 90 elementos químicos naturales, estos como tales o bien combinándose
entre sí mediante diferentes enlaces componen toda la materia. Si se analiza esta composición se ve que
es diferente en la materia inerte que en los seres vivos.
En la corteza terrestre predomina el silicio y el oxígeno, este último es también muy abundante en los
seres vivos, pero el silicio aparece en una proporción mínima.
Los elementos químicos en la materia viva se clasifican como: BIOELEMENTOS 1ª; BIOELEMENTOS 2ª Y
ELEMENTOS TRAZA (OLIGOELEMENTOS).
BIOELEMENTOS PRIMARIOS.- Son C, H, O, N, P y S, aparecen en un porcentaje muy alto
formando parte de la materia viva (98%), son indispensables para formar parte de todas las
biomoléculas orgánicas (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos).
BIOELEMTOS SECUNDARIOS.- Son Ca, Na, K y Cl, aparecen en cantidades menores, formando
sales, o bien en forma de iones, realizando funciones fundamentales en los seres vivos.
ELEMENTOS TRAZA (OLIGOELEMENTOS).- Se llaman así por aparecer en cantidades muy
pequeñas (de ahí el nombre) en los seres vivos, como es el caso del Mg, Cu y Si.
Los principales bioelementos que forman parte de la materia viva, presentan ciertas características
comunes, como:
1. Poder enlazar con otros átomos, constituyendo moléculas de gran tamaño (macromoléculas).
2. Ser elementos muy ligeros que forman con facilidad enlaces covalentes, constituyendo
moléculas muy estables.
La unión de estos bioelementos forman las diferentes biomoléculas, que se clasifican en:
EL AGUA
BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
LAS SALES MINERALES
Estas biomoléculas también aparecen en la materia inerte
GLÚCIDOS
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS LÍPIDOS
PROTEÍNAS
ÁCIDOS NUCLEICOS
Son exclusivas de los seres vivos
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3. EL AGUA.-
Es imprescindible para el desarrollo de la vida. Está constituida por dos átomos de hidrógeno y
uno de oxígeno que se unen mediante enlaces covalentes muy polarizados, debido a la mayor
electronegatividad del oxígeno, esto determina que aunque la molécula como tal sea neutra
(ya que el número de cargas positivas y negativas es igual), estas cargas se encuentren
repartidas de una forma ligeramente desigual ya que las negativas se concentran cerca del
oxígeno, mientras que las positivas lo hacen cerca de los hidrógenos. Por ello se dice que la
molécula del agua es polar, ya que hay dos zonas con cargas de diferente signo (dipolos).
De este modo entre una molécula de agua y las que la rodean se establecen fuerzas de
atracción que tienden a unir cargas de signo apuesto. Estas uniones se denominan puentes de
hidrógeno
(Dibujar lo dado en la pizarra)
δ -
O Parte positiva en la zona de los hidrógenos
δ+ δ+ y negativa en la zona del oxígeno
H H
De esta forma los puentes de hidrógeno se dan de la siguiente forma:
(Dibujar lo dado en la pizarra)
3

4. La polaridad de la molécula de agua y la existencia de los puentes de hidrógeno explican dos
propiedades que hacen del agua una sustancia imprescindible para los seres vivos, estas
propiedades son: CAPACIDAD DISOLVENTE Y ELEVADO CALOR ESPECÍFICO.
CAPACIDAD DISOLVENTE.-
Debido a su polaridad cuando está en contacto con sustancias iónicas como el cloruro sódico,
es capaz de separar sus iones, disolviendo estas sustancias. También puede disolver sustancias
covalentes con polaridad.
Por otro lado veremos una serie de moléculas que tendrán zonas hidrofílicas (parte soluble en
agua) y zonas hidrofóbicas (parte de la molécula insoluble en el agua), estas moléculas
también se dispersan en el agua, orientándose de determinada forma, orientación
fundamental para la propia vida.
CALOR ESPECÍFICO.-
Es muy elevado ya que los puentes de hidrógeno limitan su movilidad y por tanto se retarda el
incremento de la agitación térmica frente el calor, esto determina que el agua debe absorber
más calor que otras sustancias para aumentar su temperatura y también es mayor la cantidad
de calor que debe desprender para que la temperatura descienda.
Estas dos propiedades son fundamentales para todos los seres vivos, ya que por un lado el
agua constituye la mayor parte del citoplasma de las células y del medio extracelular y por ello
se disuelven en ella gran cantidad de sustancias que de esta forma son transportadas,
participando en las reacciones metabólicas.
Por otro lado, debido a su alto calor específico el agua es un buen amortiguador térmico,
favoreciendo dentro de unos límites el mantenimiento de una temperatura estable.
.Por último comentar que en estado sólido tiene una densidad menor que en estado líquido,
permitiendo de esta forma que la vida en el agua en las zonas frías se mantenga, al subir el
hielo a la superficie, manteniendo el estado líquido en el fondo y por tanto la vida.
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5. LAS SALES MINERALES.-
Se pueden encontrar en tres formas diferentes: Precipitadas, disueltas o asociadas a moléculas
orgánicas. Todas ellas aparecen en pequeñas cantidades, pero sus funciones son
fundamentales en todos los seres vivos.
Las sales precipitadas constituyen estructuras sólidas insolubles con una función esquelética
dando soporte y protección a los seres vivos, como por ejemplo el carbonato cálcico (CaCO 3)
de las conchas de los moluscos o bien el carbonato cálcico y el fosfato cálcico [Ca3(PO4)2] de los
huesos.
Las sales disueltas en forma de iones, disueltos en el agua. Son fundamentales para el
mantenimiento del pH del medio, para el control del proceso de ósmosis, sin contar con la
acción específica de determinados iones como los iones sodio y potasio en el proceso de la
transmisión del impulso nervioso o el ión calcio en el proceso de la coagulación de la sangre,
etc. Una variación en el equilibrio iónico del medio interno celular provoca alteraciones en la
excitabilidad y contractilidad de las células.
Entre los aniones más importantes están: Cl-; HPO42-; H2PO4-; SO42-; SO32-
Entre los cationes más importantes están: Na+; K+; Mg2+; Ca2+; NH4+
Las sales asociadas suelen encontrarse unidas a determinadas proteínas (fosfoproteínas) a
lípidos (fosfolípidos) a glúcidos. Por ejemplo el ion ferroso (Fe2+) forma parte de la
hemoglobina, que es la molécula encargada del transporte del oxígeno por la sangre. Las
clorofilas, moléculas fundamentales para el proceso de la fotosíntesis, contienen en su
estructura el ion Mg2+.
Resumiendo, las principales funciones de las sales en los seres vivos son, mantener la salinidad
del medio interno, mantener el pH, intervenir en el proceso de ósmosis y formar estructuras
esqueléticas.
ÓSMOSIS
La ósmosis es la difusión del agua a través de una membrana semipermeable, para igualar
concentraciones. El agua se mueve de zonas poco concentradas (hipotónicas) a zonas más
concentradas (hipertónicas), para intentar llegar a concentraciones iguales (isotónicas). De
esta forma si a una célula la colocamos en un medio más hipotónico (menos concentrado en
sales), el agua del medio entrará en el citoplasma, para intentar igualar concentraciones y la
célula se hinchará, dándose el fenómeno de TURGENCIA, si por el contrario se coloca una
célula en un medio más hipertónico (más concentrado en sales), el agua del citoplasma de la
célula tenderá a salir para igualar concentraciones y se arrugará, dándose el fenómeno de
PLASMÓLISIS.
Un ejemplo de turgencia lo tenemos cuando la lechuga se mete en el agua para que las hojas
adquieran un aspecto terso en la ensalada y un fenómeno de plasmólisis lo tenemos en las
papas arrugadas de Canarias.
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6. * * TURGENCIA *
******** ******** *
********** * **********
******** * ********
* *
*** * *** PLASMÓLISIS * * **
*** ** *** ** ** **
*** * *** ** * *
** * * * **
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7. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
El carbono es un elemento fundamental en todas las moléculas que forman la materia viva.
Por sus características físico-químicas puede formar cuatro enlaces covalentes con otros
elementos. Si enlaza consigo mismo, forma cadenas en las que los enlaces entre los átomos de
carbono pueden ser simples, dobles o triples.
A lo largo de estas cadenas, se pueden dar enlaces con otros grupos funcionales originando el
grupo de “los compuestos de carbono”. Los compuestos de carbono o biomoléculas orgánicas
presentan funciones muy diversas, como una función estructural, o una función energética,
controlan reacciones metabólicas, etc.
Estas biomoléculas orgánicas son: glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleícos.
LOS GLÚCIDOS
Son biomoléculas formadas por H, O y C y forman un grupo de moléculas muy extenso.
Químicamente son polihidroxialdehídos o pilihidroxicetonas (varios grupos hidroxilo con un
grupo aldehído o bien varios grupos alcohol con un grupo cetona).
En cuanto a sus funciones biológicas, algunos actúan como moléculas energéticas y otros
tienen una función estructural.
Hay tres grandes grupos:
LOS MONOSACÁRIDOS
LOS OLIGOSACÁRIDOS (DISACÁRIDOS)
LOS POLISACÁRIDOS
LOS MONOSACÁRIDOS.- Son los más sencillos, formados solo por una unidad de azúcar cuyo
número de carbonos oscila entre 3 y 7 átomos. Si tiene tres átomos de carbono será UNA
TRIOSA, si tiene 4 será UNA TETROSA, con 5 será UNA PENTOSA, CON 6 UNA HEXOSA y con 7
una HEPTOSA. Por otro lado si presenta un grupo aldehído pertenecerá a la familia de las
aldosas y si tiene un grupo cetona pertenecerá a la familia de las cetosas. De esta forma un
monosacáridos con cinco átomos de carbono y un grupo aldehído será una aldopentosa y un
monosacárido con seis átomo de carbono y un grupo cetona será una cetohexosa.
En general son dulces, tienen color blanco y son solubles en el agua. La fórmula general de
todos los monosacáridos es CnH2nOn. La gran mayoría tienen carbonos asimétricos (carbonos
que tienen los cuatro radicales diferentes) y por tanto presentan isomería óptica (compuestos
con la misma fórmula molecular pero espacialmente con alguno de los radicales colocados en
el espacio de diferente forma, lo que determina un giro de la luz polarizada de un
microscopio). El número de isómeros ópticos está determinado por la fórmula 2n, siendo n el
número de carbonos asimétricos. Cuando un compuesto es una imagen especular de otro,
entonces a los isómeros se les denomina ENANTIÓMEROS.
Las células los utilizan para obtener energía mediante reacciones metabólicas exergónicas
(reacciones exotérmicas, es decir, reacciones que desprenden energía.
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8. Entre los monosacáridos más importantes de la familia de las aldosas están:
El glicerdehído (3 C)
La ribosa (5 C)
La desoxirribosa (5 C)
La glucosa (6 C)
La galactosa (6 C)
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9. En la familia de las cetosas tenemos:
La dihidroxicetona (3 C)
La ribulosa (5 C)
La fructosa (6 C)
Los monosacáridos que forman parte de la materia viva de forma más abundante son de la
serie D, esto significa que tienen el grupo hidroxilo (-OH) del último carbono asimétrico
situado hacia la derecha. La serie L tiene este grupo situado a la izquierda.
Los monosacáridos (independientemente de que sean D o L) que giran el plano de la luz
polarizada a la derecha, son dextrógiros (+), mientras que los que la giran hacia la izquierda
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10. son levógiros (-).¡¡¡¡CUIDADO!!! No confundir D con dextrógiro, ni L con levógiro. La fructosa
es de la serie D y es levógira
Los monosacáridos a partir de cinco átomos de carbono, suelen presentar estructuras cíclicas
cuando están en disolución. Estas estructuras resultan de la unión covalente entre el grupo
carbonilo y el oxígeno perteneciente (normalmente) al grupo hidroxilo del último carbono
asimétrico de la misma cadena. Si el grupo carbonilo pertenece a una función aldehído este
enlace se denomina hemiacetálico y el carbono del aldehído pasa a ser asimétrico, del mismo
modo, si el grupo carbonilo pertenece a la función cetona, el enlace se denomina hemicetálico
y este carbono hemicetálico pasa a ser asimétrico, por tanto, como resultado de esta ciclación
aparecen dos formas cíclicas isómeras: la forma α, cuando el grupo hidroxilo de este carbono
está situado hacia abajo y la forma β, cuando este grupo hidroxilo está situado hacia arriba.
Estas formas se denominan anoméricas y a este carbono se le denomina carbono anomérico.
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11. En cuanto a sus propiedades, además de la isomería óptica, todos ellos presenta capacidad
reductora cuando reaccionan con determinados metáles (Cu2+), ya que el carbono carbonílico
(aldehído o cetono) pasa a ser carboxilo (ácido orgánico).
La función más importante de los monosacáridos es la energética, ya que se degradan
mediante procesos catabólicos (exergónicos) en el interior de la célula para dar energía en
forma de ATP.
LOS OLIGOSACÁRIDOS
Son compuestos formados por la unión de dos a diez monosacáridos, mediante enlaces O-
glucosídicos, estos enlaces son de naturaleza covalente y se establecen en la mayoría de los
casos entre el –OH del carbono del grupo aldehído o cetona y el –OH del carbono que hace la
posición 4 (en algunos casos 2) del otro monosacárido. Como resultado de este proceso los
monosacáridos quedan unidos a través del oxígeno, de ahí el nombre.
En general son dulces y solubles en el agua.
Los oligosacáridos más importantes son los disacáridos, que como el nombre indica están
formados por dos unidades de monosacáridos. Entre ellos están:
La lactosa  Está formada por la unión de galactosa y glucosa mediante un enlace β
1:4 Gal β (14)Glc, siendo la glucosa β. Se encuentra como tal libre en la naturaleza
formando parte de la leche. Tiene poder reductor al tener el (–OH) del carbono
anomérico de la glucosa libre.
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12. La sacarosa Está formada por la unión de glucosa y fructosa, mediante un enlace α
1:2 Glc α (12) Fru, siendo la fructosa β. Se encuentra como tal libre en la
naturaleza (azúcar) formando parte de la remolacha y la caña de azúcar. Al estar los
grupos (-OH) de los carbonos anoméricos implicados en el enlace O –glucosídicos, este
disacárido no tiene poder reductor.
La maltosa  Está formada por la unión de dos glucosas, mediante enlaces α 1:4 
Glc α (14) Glc, pudiendo ser la última glucosa tanto α como β. No se encuentra libre
como tal en la naturaleza, aparece como resultado de la hidrólisis del almidón, de ahí
que la segunda glucosa pueda ser de ambas formas. Si tiene poder reductor.
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13. La celobiosa   Está formada por la unión de dos glucosas, mediante enlaces β 1:4
 Glc β (14) Glc. No se encuentra libre como tal en la naturaleza, forma parte del
polisacárido celulosa. Sitiene poder reductor
La función más importante está relacionada con el aporte energético a las células pues al
hidrolizarse los monosacáridos obtenidos son utilizados por las células para obtener ATP
Los oligosacáridos de tres o más unidades de monosacáridos, se localizan insertados en la
membrana celular asociados a lípidos (glucolípidos) y a proteínas (glucoproteínas) y parece que
intervienen en procesos de reconocimiento celular.
LOS POLISACÁRIDOS
Compuestos formados por la unión de muchos monosacáridos unidos por enlaces O-
glucosídico. En general estos compuestos ni son dulces, ni solubles en agua, ni tienen
capacidad reductora ya que la mayoría de sus carbonos anoméricos están implicados en el
enlace O-glucosídico.
En todos los polisacáridos, el monosacárido que más se repite es la glucosa. Cuando las
cadenas están formadas por un único tipo de monosacárido tenemos un homopolisacárido, si
por el contrario apareces varios tipos de monosacáridos, tenemos un heteropolisacárido.
Los polisacáridos se pueden clasificar de acuerdo a la función que desarrollan en los seres
vivos: Función energética o función estructural. Los polisacáridos con función energética
(reserva de energía), su hidrólisis da lugar a monosacáridos que al degradarse dan ATP,
mientras que los polisacáridos con características estructurales, constituyen diversas partes del
organismo de los seres vivos.
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14. - ALMIDÓN (homopolisacárido)
Función Energética
- GLUCÓGENO (homopolisacárido)
POLISACÁRIDOS
- CELULOSA (homopolisacárido)
Función Estructural
- QUITINA (homopolisacárido)
El almidón.-
Es la principal sustancia de reserva del Reino vegetal, muy abundante en semillas y tubérculos.
Está formado por dos tipos de cadenas llamadas amilosa y amilopectina:
La amilosa es una cadena de glucosas unidas mediante enlaces (α 14) y sin ninguna
ramificación.
La amilopectina es una cadena de glucosas unidas del mismo modo que la amilosa,
pero también presenta ramificaciones α 16 coda 24 a 30 unidades.
El almidon se hidroliza por los enzimas “amilasas”
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15. El almidón se encuentra en grandes cantidades en los plastos de las células vegetales, como los
tubérculos (patatas), semillas (trigo) y como se ha comentado su función es aportar energía
(ATP) cuando se hidroliza por acción de las amilasas.
El glucógeno
Es la principal sustancia de reserva (energética) del Reino animal. Formado por cadenas
parecidas a la amilopectina del almidón, pero más ramificada ya que los enlaces α 1:6
aparecen cada 8-12 unidades de glucosa.
Se almacena en forma de gránulos en el hígado y en el músculo esquelético, donde se
hidroliza con facilidad (siempre que se requiera por parte del cuerpo) dando unidades de
glucosa que al degradarse dará ATP.
La celulosa
Es un polisacárido estructural del Reino vegetal su función es dar soporte y protección a las
células vegetales, formando parte de su pared celular.
Está formada por cadenas lineales de glucosas unidas mediante enlaces: Glc β 14β Glc Por
otro lado estas cadenas se disponen en paralelo y se mantienen estrechamente
unidas entre sí mediante (puentes de hidrógeno), lo que determina una estructura de
gran resistencia.
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16. La celulosa es insoluble en agua y su enlace β 14β no puede ser hidrolizado por la
mayoría de los animales (excepto las termitas y las bacterias que viven en el intestino
de los herbívoros), aún así es bueno tomar “fibra” (alto contenido en celulosa) para de
esta forma eliminar con facilidad las heces fecales, evitando de esta forma el
estreñimiento y el cáncer de colon.
La quitina
Es un polisacárido estructural que forma parte del exoesqueleto de los artrópodos y de
la pared celular de los hongos.
Está formado por unidades de NAGA (N-acetil-β-D-glucosamina) unidas por enlace
β 14β.
La quitina confiere una gran resistencia y dureza a los organismos que la poseen. Se
piensa que el exoesqueleto de quitina de los artrópodos es una de las claves del éxito
evolutivo de estos animales, ya que contribuye a su locomoción y les proporciona
protección frente a las agresiones externas.
Por último decir que ningún polisacárido tiene carácter reductor
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17. LOS LÍPIDOS
Los lípidos son unas biomoléculas formadas por carbono, oxígeno e hidrógeno y en
algunos casos hay otros elementos como el fósforo y el nitrógeno.
Forman un grupo muy heterogéneo, con una gran variedad estructural y como
consecuencia de esto con funciones muy diversas en los organismos, como puede ser
una función energética, otros una función estructural y otros una función específica,
como pueden ser hormonas y vitaminas.
Todos ellos tienen en común que no son solubles en el agua pero si lo son en
disolventes orgánicos, como pueden ser el alcohol o la acetona.
Debido a su gran diversidad de funciones, los criterios de clasificación son tambien
variados, nosotros clasificaremos a este grupo de biomoléculas, basándonos en la
presencia o ausencia en su composición de ácidos grasos.
Triacilglicéridos
- Apolares Céridos
L. Complejos
- Anfipáticos Fosfoglicéridos
SAPONIFICABLES Esfingolípidos
(Tienen Ac. Grasos)
LÍPIDOS
Esteroles (Colesterol)
- Esteroides Hormonas esteroides
L. Simples
NO SAPONIFICABLES - Terpenos
(No tienen Ácidos Grasos)
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18. Los Ácidos Grasos
Son ácidos orgánicos monocarboxílicos, con un número par de átomos de carbono cuyo
número oscila entre 10 a 22, por tanto presentan una larga cadena carbonada. Pueden
encontrarse libres o bien formando partes de otras moléculas dando lugar a lípidos
saponificables.
CH3 – (CH2)n – COOH
Estos ácidos grasos se clasifican en saturados (todos los enlaces entre los carbonos son
simples) e insaturados (presentan en su cadena uno o más enlaces dobles), si aparencen más
de un enlace doble se denominan poliinsaturados.
Entre los saturados están:
Ac. Palmítico (16 C) 
Ac. Esteárico (18 C) 
Entre los insaturados están:
Ac. Oleico (18C y doble enlace en posición 9,10) 
Ác Linoleico (18 C y dos dobles enlaces, posición 9,10 y 12,13)
En la zona de los dobles enlaces hay un acodamiento que determina que estas cadenas no
sean lineales
En cuanto a sus propiedades fisico-quimicas, tenemos:
a) Estos ácidos grasos son moléculas anfipáticas, esto quiere decir que presentan una
zona hidrófila (afinidad por el agua), formada por el grupo carboxilo y una zona
hidrófoba (repulsión por el agua) constituida por la cadena hidrocarbonada.
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19. b) Los puntos de fusión de los ácidos grasos saturados son más altos que los de los
insaturados, debido entre otras causas a los codos que aparecen como consecuencia
de los dobles enlaces, que impiden en cierta medida las interacciones con otras
cadenas.
c) Por último comentar que los ácidos grasos saturados están más presentes en los
alimentos de origen animal, mientras que los insaturados están más presentes en los
de origen vegetal y en el pescado.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Son lípidos que contienen ácidos grasos en sus moléculas y entre ellos están:
Los Triacilglicéridos.- Llamados también triglicéridos, triacilgliceroles y normalmente GRASAS.
Se obtienen mediante una reacción de esterificación, son triésteres del glicerol (por reacción
del alcohol glicerol con tres ácidos grasos). Estos ácidos grasos pueden ser los tres iguales
(triglicéridos simples) o diferentes y entonces tenemos los triglicéridos mixtos.
El proceso contrario a la esterificación es la hidrólisis y si esta se realiza en un medio básico
(NaOH, KOH) entonces tenemos la saponificación, obteniéndose glicerol y las sales de los
ácidos grasos que son los jabones
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20. Los triglicéridos (grasas) son prácticamente insolubles en agua, debido a que las zonas polares
del glicerol y de los ácidos grasos están implicados en el enlace éster.
Estas grasas se clasifican según su punto de fusión, en:
Grasas de origen vegetal.- Contienen fundamentalmente ácidos grasos insaturados por lo que
favorece que el punto de fusión sea bajo y por tanto son líquidas a temperatura ambiente.
Ejemplo el aceite de oliva, el de girasol.
Grasas de origen animal.- Contienen en su mayoría ácidos grasos saturados, por tanto poseen
puntos de fusión elevados y a temperatura ambiente son sólidas, como por ejemplo la
manteca, la mantequilla.
Suponen la principal reserva energética tanto en animales como en vegetales. Se acumulan en
las vacuolas (en los vegetales) y en los adipocitos en los animales.
Otra función de las grasas es la de actuar como aislantes térmicos y almacén de alimento
(como en el caso de la hibernación de algunos animales)
Los Céridos.-
Las ceras son también ésteres de un ácido graso y un monoalcohol, también de cadena larga.
Son insolubles en el agua por el mismo motivo que las grasas y realizan funciones de
protección y revestimiento. En los vertebrados recubren e impermeabilizan la piel, el pelo, las
plumas y en las plantas forman una película que recubre las hojas, frutos, flores y tallos
jóvenes.
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21. Los Fosfoglicéridos.- Llamados también fosfolípidos son también triésteres del glicerol pero la
diferencia con los triacilglicéridos es que el primera ácido graso que esterifica en el C1 es
saturado, el segundo, en el C2, suele ser insaturado y en el tercer carbono del glicerol, la
esterificación se realiza CON EL ÁCIDO FORFÓRICO (H3PO4), este ácido fosfórico se une a su
vez a un grupo sustituyente que es polar.
Todos los fosfoglicéridos son ANFIPÁTICOS, ya que la zona del ácido fosfórico con el grupo
sustituyente es polar (hidrófila), mientras que las zonas de los ácidos grasos son apolares
(hidrófobas)
Zona apolar constituida por las dos colas Zona polar formada por la
Cabeza (H3PO4 mas grupo
(los ácidos grasos y el resto del glicerol)
sustituyente)
Como consecuencia de esto, todos los fosfolípidos en contacto con el agua forman micelas y
bicapas.
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22. Las micelas tienen una forma más o menos esférica. La superficie formada por la cabeza polar
(en contacto con el agua), mientras que en su interior se localizan las cadenas de los ácidos
grasos formando una región hidrofóbica.
Las bicapas, las colas hidrofóbicas se orientan hacia el interior mientras que las cabezas
polares están en contacto con el medio acuoso existente a cada lado de la bicapa.
La naturaleza anfipática de los fosfoglicéridos les proporciona un papel fundamental en la
formación de las membranas biológicas tanto de las células procariotas como de las
eucariotas, por tanto su función como tal es estructural.
Los Esfingolípidos.- Son semejantes a los anteriores tanto estructural como funcionalmente,
son también anfipáticos y por tanto tiende a formar bicapas. La diferencia es que el alcohol
que los forma es la esfingosina (que les da el nombre), es un aminoalcohol de 18 átomos de
carbono y forman parte de las membranas de todas las células pero son especialmente
abundantes en las células de los tejidos nerviosos.
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23. LÍPIDOS SIMPLES
No tienen ácidos grasos en su estructura, tienen una composición variada y funciones diversas.
Los Esteroides.- Son derivados de un compuesto cíclico llamado
ciclopentanoperhidrofenantreno, formado por tres anillos hexagonales y un anillo pentagonal
(A,B,C yD).
Dentro de este grupo están LOS ESTEROLES, entre los que se encuentra el colesterol y la
vitamina D. Ambos tienen un grupo –OH en posición 3 y una larga cadena hidrocarbonada en
posición 17.
El colesterol tiene un gran interés biológico, ya que forma parte de las membranas de las
células animales y en la sangre se asocia con unas proteínas transportadoras (lipoproteínas). Si
hay exceso se acumula en las paredes de las arterias formando ateromas (ateroesclerosis) con
todo lo que esto acarrea a la hora de las enfermedades cardiovasculares (infartos, angina de
pecho, derrames cerebrales, etc.)
La vitamina D deriva del colesterol y está implicada en los procesos de absorción del Ca y del
P. Su carencia provoca raquitismo
Los Terpenos.- Derivan todos del isopreno (2-metil-1,3-butadieno) CH2 = C – CH2 = CH2
CH3
Esta estructura se polimeriza y determina la aparición de compuestos que pueden ser lineales
y cíclicos. La presencia de los dobles enlaces alternos determina en muchos de ellos coloración.
Por ejemplo el β-caroteno del que deriva la vitamina A.
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24. LAS PROTEÍNAS
Son unas biomoléculas muy abundantes en las células. Todas ellas están formadas por
carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, además la mayoría contiene azufre y algunas
fósforo, hierro, cobre.
Todas estas biomoléculas presentan una gran variedad funcional (funciones muy
diversas)
Todas ellas están formadas por la unión de unas subunidades que se repiten llamadas
aminoácidos.
Todos los aminoácidos están formados por un grupo amino, por un grupo ácido (lo que
determina su nombre) y por un carbono central (Cα) del que sale el radical.
Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que forman parte de todas las proteínas de
todos los seres vivos (aminoácidos proteinogenéticos), por otro lado hay otros
aminoácidos que se encuentran libres, pero que no forman parte de las proteínas.
Estos 20 aminoácidos se clasifican en 5 grupos: aminoácidos apolares, polares sin
carga, polares con carga negativa (ácidos) y polares con carga positiva (básicos) y
aminoácidos aromáticos.
Aminoácidos apolares como
Glicina (Gly)
Alanina (Ala)
Valina (Val)
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25. Aminoácidos polares sin carga, como
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Aminoácidos polares con carga:
1. Ácidos (carga negativa)
Aspartato (Asp)
Glutamato (Glu)
2. Básicos (carga positiva)
Lisina (Lys)
Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina (Phe)
Tirosina (Tir)
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono α asimétrico, por tanto
presentan isomería óptica apareciendo dos tipos de isómeros el D y el L.
La forma D tiene el grupo amino situado a la derecha y la forma L lo tiene situado a la
izquierda. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son de la serie L
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26. Aunque de forma general se habla de proteínas, es frecuente distinguir entre péptidos
(unos pocos aminoácidos), polipéptidos (cuando se unen centenares de aminoácidos) y
proteínas (cuando están unidos miles de aminoácidos).
La unión entre estos aminoácidos se realiza mediante un enlace llamado enlace
peptídico.
Enlace Peptídico
Es un enlace fuerte (de naturaleza covalente), que se establece entre el grupo
carboxilo (ácido) del primer aminoácido y el grupo amino del segundo, entre el grupo
carboxilo del segundo y el grupo amino del tercero, entre el grupo carboxilo del
tercero y el grupo amino del cuarto…….., de tal forma que el inicio de un péptido o una
proteína está siempre marcado por el grupo amino y el final por el grupo carboxilo.
Como consecuencia de este proceso de síntesis se libera agua (tantas moléculas como
enlaces peptídicos se formen)
La hidrólisis de una proteína deja los aminoácidos libres. Hay proteínas que no solo
contienen aminoácidos y por tanto al hidrolizarse aparecerán estos y los otros
compuestos o iones que están unidas a ellas.
Aunque el término proteína se suele utilizar de forma general, es frecuente distinguir
entre péptidos (proteína con pocos aminoácidos), polipéptidos (cuando se unen más
aminoácidos) y proteínas (cuando se unen miles de aminoácidos).
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27. Estructura.-
La estructura tridimensional de cada proteína (su organización espacial) dependerá de
su composición en aminoácidos y de la disposición en la cadena.
Hay cuatro estructuras que son sucesivamente más complejas (1ª, 2ª, 3ª y 4ª):
Estructura primaria.
Es el orden de colocación de los aminoácidos dentro de la proteína y viene
determinada genéticamente.
Estructura secundaria.
Es la disposición espacial que adopta la cadena para ser estable y es consecuencia
directa del giro que tienen los carbonos α de los aminoácidos. Los modelos más
frecuentes son la α-hélice y la conformación β (hoja plegada).
La estructura de α - hélice es un tipo de estructura donde al cadena se va enrollando
en espiral sobre si misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α.
Esta estructura se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios
entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que
le sigue, quedando los radicales situados hacia el exterior. Esta estructura es típica de
las queratinas (uñas,pelo)
La estructura de conformación β es un tipo de estructura que tienen algunas proteínas
que conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí estableciendo
puentes de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos intervienen
participan en estos enlaces, confiriendo una gran estabilidad a la estructura. Este tipo
de estructura aparece en proteínas como la fibroína de la seda.
27

28. Estructura terciaria.
Este término se refiere a la forma en que la proteína se encuentra plegada sobre sí
mismo en el espacio, siendo el agua una de las principales causas de ello al hacer que
los aminoácidos apolares intenten huir de ella, arrastrando con ello a la cadena que
como consecuencia se pliega sobre sí misma. Esta estructura es estable gracias a las
diferentes uniones que se establecen:
Puentes de hidrógeno, entre enlaces peptídicos.
Atracciones electrostáticas entre radicales de carga opuesta.
Puentes disulfuro entre cisteínas que queden cerca
En esta estructura se pueden combinar diferentes tipos de estructuras secundarias, de
modo que se pueden ver fragmentos en hélice α junto con fragmentos en
conformación β y trozos replegados de forma irregular.
28

29. Estructura cuaternaria.
Esta estructura aparece cuando se unen mediante diversos tipos de enlaces o
interacciones, dos o más cadenas peptídicas para formar una gran proteína.
Estas cadenas se denominan subunidades o protómeros y pueden ser iguales o
diferentes entre ellas.
29

30. Por ejemplo, la hemoglobina, que es una proteína que se encuentra en el interior de
los eritrocitos (G. rojos), está formada por cuatro subunidades, iguales dos a dos. Para
que la hemoglobina sea funcional es necesario que estén las cuatro cadenas presentes.
Todas las proteínas presentan estructura 1ª, 2ª y 3ª mientras que la estructura 4ª solo
la presentan algunas.
Propiedades
Las propiedades de las proteínas son fundamentalmente la solubilidad, la especificidad
y la desnaturalización y estas propiedades dependen básicamente de la naturaleza de
los radicales.
Solubilidad.- Las proteínas serán solubles en agua si disponen de suficientes
amioácidos con grupos polares polares.
Especificidad.- A diferencia de los glúcidos y lípidos, las proteínas son específicas de
especie e incluso hay proteínas que son específicas de individuo, ya que todas las
proteínas dependen del ADN. Por ejemplo la hemoglobina es una proteína cuya
función es el transporte de oxígeno en los glóbulos rojos de numerosas especies, pero
en cada una de ellas tiene una secuencia de aminoácidos diferente (estructura 1ª) y
una estructura tridimensional característica, por eso la hemoglobina por ejemplo del
perro solo es funcional en él y no en el hombre. Sin embargo la hemoglobina humana
es idéntica en todos los humanos (especificidad de especie).
30

31. Pero hay proteínas que son propias de individuos, aunque seamos de la misma
especie, por ejemplo numerosas proteínas de las membranas celulares. Esta
especificidad de individuo explica los problemas de los rechazos en los trasplantes, ya
que el cuerpo del receptor de un trasplante detecta como “algo no propio” el órgano
trasplantado si no hay una histocompatibilidad”.
Desnaturalización
Cuando las proteínas son sometidas a la acción del calor o bien a variaciones de pH,
pierde su configuración tridimensional o conformación nativa, al romperse los enlaces
débiles que las mantienen, y como consecuencia se destruyen las estructuras 4ª (en
caso de que la proteína la presente), 3ª y 2ª. La estructura 1ª nunca se rompe ya que el
enlace peptídico es un enlace covalente y por tanto fuerte.
Debido a esta desnaturalización el diseño espacial se rompe, alterándose su
conformación nativa y como resultado de ello la proteína deja de ser funcional
Como la estructura 1ª siempre se mantiene, hay algunas proteínas que cuando se
elimina el factor desnaturalizante pueden volver a su diseño nativo y por ello volver a
ser funcionales. A este proceso se le denomina renaturalización.
31

32. Clasificación
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo fundamentalmente a dos criterios, según
su composición o bien según su estructura.
Según su composición tenemos:
Proteínas simples (holoproteínas).- Formadas de forma exclusiva por
aminoácidos. Ejemplo la insulina
Proteínas conjugadas (heteroproteínas).-Formadas por aminoácidos
y otras sustancias diferentes
PROTEÍNAS (grupo prostético). Según el
grupo protético tenemos:
Lipoproteínas El grupo prostético son lípidos. Ejemplo las LDL
Glucoproteínas El grupo prostético es un glúcido. Ejemplo la
inmunoglobulina G.
Cromoproteínas El grupo prostético es una proteína
coloreada como es el caso de la hemoglobina que es una
hemoproteína ya que presenta en su estructura el grupo
hemo, formado por un anillo complejo y en su interior el
hierro.
Según su estructura tenemos:
Proteínas fibrosas.- Son proteínas alargadas de estructura más simple que las
globulares que se disponen en haces paralelos. Ejemplo las queratinas, el
colágeno.
Proteínas globulares.- Son proteínas más complejas que las anteriores. Las
cadenas se pliegan y originas formas redondeadas. Ejemplo las albúminas, la
actina.
Proteína fibrosa Proteína globular
32

33. Funciones biológicas de las proteínas
Las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones, que se agrupan en:
Proteínas con función estructural. Algunas proteínas confieren resistencia a los
tejidos, como por ejemplo el colágeno que forma parte de los huesos y
tendones o la queratina que forma el pelo y las uñas.
Proteínas con función de reserva. Algunas proteínas se hidrolizan y sus
aminoácidos pueden ser usados para obtener energía, como por ejemplo la
ovoalbúmina que es la principal proteína de reserva de la clara del huevo.
Proteínas con función reguladora. Algunas proteínas actúan en la regulación de
procesos metabólicos, como por ejemplo la insulina que es una hormona de
naturaleza peptídica que favorece la absorción de la glucosa de la sangre al
hígado.
Proteínas con función defensiva. Algunas proteínas actúan defendiendo al
cuerpo contra organismos patógenos, como es el caso de las inmunoglobulinas
(anticuerpos).
Proteínas con función transportadora. Algunas proteínas se unen a
determinadas sustancias para transportarlas a diferentes zonas del cuerpo
como es el caso de la hemoglobina que se une al oxígeno o el caso de las
proteínas que se unen a los lípidos para transportarlos por el plasma
sanguíneo.
Proteínas con función contráctil. Hay proteínas que permiten que las células y
los orgánulos puedan contraerse y por ello participar en diferentes tipos de
movimientos.
Proteínas con función catalizadora. Los enzimas son proteínas que controlan la
velocidad de las reacciones que tienen lugar en el interior de las células
(metabolismo), como por ejemplo la amilasa que es el enzima que se encarga
de romper los enlaces α 1:4 en el almidón.
Fotografía de una inmunoglobulina
33

34. LOS ENZIMAS
Los enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, son por tanto
biocatalizadores de las reacciones que se producen en las células. Como todos los
catalizadores lo que hacen es aumentar la velocidad del proceso en el que participan al
bajar con su presencia la energía de activación.
Composición y estructura
Son grandes moléculas proteicas formadas por una o por varias cadenas polipeptídicas.
Estas moléculas presentan varias características:
Su conformación tridimensional (conformación nativa) da lugar a numerosas
invaginaciones en su superficie, entre las que se localiza el sitio activo.
Este sitio activo es una zona del enzima formado por aproximadamente 10
aminoácidos especializados en la unión con los compuestos sobre los que
actúan los enzimas. Estos compuestos se llaman sustratos.
Los enzimas al unirse por el centro activo al sustrato lo modifican originando
una nueva sustancia llamada producto.
Respecto a su composición hay enzimas formados exclusivamente por aminoácidos,
pero hay también enzimas que además de la parte proteica presentan en su estructura
algún otro compuesto llamado cofactor, que puede ser un ion metálico (Fe2+; Mg2+…) o
bien una molécula orgánica denominada coenzima, como el NAD+, el NADP+… Si un
enzima presenta un cofactor este tendrá que estar presente para que el enzima sea
funcional.
34

35. Especificidad
La especificidad es la afinidad que tiene un enzima por su sustrato. Hay enzimas que
son altamente específicos y solo reaccionan con un determinado sustrato
(especificidad absoluta). En otros casos los enzimas son específicos de un determinado
grupo de sustratos con características químicas similares (especificidad de grupo).
Por otro lado también tiene especificidad de acción, es decir, un enzima determinado
está diseñado para catalizar un determinado proceso y no otro.
Para explicar esta especificidad se propuso en principio un modelo llamado de la llave
y la cerradura, donde la unión entre el enzima y su sustrato se da, gracias a la perfecta
complementariedad de sus estructuras como una llave con su cerradura
correspondiente. Posteriormente se ha dado otro modelo llamado modelo del ajuste
inducido, donde se tiene en cuenta una cierta flexibilidad en el centro activo que se
modifica ante la presencia del sustrato al que tiene que catalizar.
Desnaturalización
Como proteínas que son el proceso de desnaturalización se da igualmente, el enzima
pierde su conformación nativa dejando de ser funcional, siendo los agentes
desnaturalizantes las variaciones de pH y la subida de la temperatura.
35

36. Mecanismo de acción
Se llama mecanismo de acción al conjunto de procesos por medio de los cuales los
enzimas catalizan las diferentes reacciones metabólicas. Este mecanismo de acción
depende de la estructura de los enzimas y de la especificidad que tiene por el sustrato.
En estos dibujos se representan por un lado, un mecanismo de acción de un enzima
según el modelo de la llave y la cerradura y por otro lado un mecanismo de acción
según el ajuste inducido.
E es el enzima, S es el sustrato y P el producto, es decir, el sustrato modificado. [ES] es
el complejo enzima-sustrato y [EP] es el complejo enzima-producto.
En el mecanismo se diferencian tres etapas:
Formación del complejo ES
Modificación del sustrato
Disociación del complejo EP
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37. LAS VITAMINAS
Son compuestos biológicamente muy activos, pero se necesitan en cantidades muy
pequeñas, de ahí el nombre de micronutrientes
Los animales no pueden sintetizarlas en su organismo, por ello hay que tomarla en la
dieta. En este sentido son nutrientes esenciales.
Son imprescindibles para el crecimiento, el desarrollo, el correcto mantenimiento de
los tejidos y para un gran número de procesos metabólicos y fisiológicos. Por otro lado
hay un gran número de vitaminas que forman parte de coenzimas muy importantes,
de ahí su importancia enzimática.
Es común a todas las vitaminas que se necesitan en muy bajas cantidades. Estas
necesidades varían con la especie, la edad, el crecimiento, la actividad diaria, la
gestación, convalecencia, etc., etc. Una alimentación variada, con alimentos frescos,
proporciona las vitaminas necesarias. Si la dieta es defectuosa o en periodos de mayor
desgaste metabólico (crecimiento, enfermedad, senectud) pueden aparecer estados
carenciales.
La carencia grave se denomina avitaminosis, no es frecuente, pero en caso de que se
de acarrea enfermedades importantes e incluso la muerte. La carencia moderada, se
denomina hipovitaminosis y es causa de diversas alteraciones.
También se puede dar un exceso de vitaminas (hipervitaminosis), que da lugar
también a diversas alteraciones y enfermedades. Esta situación se da por una
acumulación de vitaminas liposolubles, que no se pueden eliminar vía riñón.
Todas las vitaminas son muy lábiles, es decir se destruyen con facilidad, siendo muchos
los factores que las alteran, el calor, el oxígeno, la luz, el cambio del pH. De esta forma
cuan se cuecen o se fríen los alimentos, se da una alta destrucción vitamínica, de ahí la
necesidad de tomar alimentos frescos.
CLASIFICACIÓN
Hay una gran diversidad de vitaminas, por ello la clasificación se realiza en función de
su solubilidad. Así tenemos:
a) Vitaminas liposolubles: insolubles en agua y solubles en compuestos lipídicos.
Por su lenta eliminación se acumulan en el hígado... Abundan en alimentos con
un alto contenido lipídico, leche, mantequilla, hígado, etc.
b) Vitaminas hidrosolubles: solubles en el agua y se eliminan fácilmente vía renal,
por lo que generalmente no ocasionan hipervitaminosis
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38. VITAMINAS LIPOSOLUBLES
 Vitamina A (retinol)
Se forma en los animales a partir de los carotenos. Participa en el proceso de la
percepción visual. Su déficit provoca ceguera nocturna y alteraciones epiteliales.
Aparece en la leche y derivados, zanahorias.
 Vitamina D (antirraquítica)
Se forma por acción de los rayos ultravioletas sobre unos derivados del colesterol (
vit D2 y D3). Su función es favorecer la absorción intestinal del Ca y del P, así como
la mineralización correcta del hueso. Su déficit en el niño provoca raquitismo y en
el adulto descalcificación (osteomalacia). Aparece en la leche y derivados, aceite de
hígado de pescados,
 Vitamina E
Es una vitamina antioxidante como la vitamina C. Se discute su posible papel en la
prevención de lesiones degenerativas celulares como el envejecimiento y la
aparición de tumores. Aparece en la mantequilla, huevos, aceites.
 Vitamina K (antihemorrágica)
Es necesaria para la síntesis de la protrombina, que es una proteína necesaria para
el proceso de coagulación de la sangre. No suele existir carencia de esta vitamina
ya que la sintetizan las bacterias intestinales. La destrucción de estas bacterias por
consumo de antibióticos puede provocar su carencia, lo que puede dar lugar a
hemorragias. Está muy repartida en el mundo vegetal ( coliflor, espinacas, etc.).
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
COMPLEJO VITAMÍNICO B
 Vitamina B1 (tiamina)
Es una vitamina que está en la cascarilla del arroz, de ahí la necesidad de tomar
cereales integrales, en la levadura de la cerveza y en el hígado.
 Vitamina B2 (riboflavina)
Forma parte de dos coenzimas (FMN y FAD... El déficit de esta vitamina produce
lesiones en los labios, en la lengua y piel. Está muy repartida, abunda en la carne y
la leche.
 Vitamina PP (antipelagra)
Forma parte también de dos coenzimas (NAD+ y NADP+), ambos participan en
reacciones de oxido-reducción. Su déficit provoca fatiga y lesiones en la piel. En
casos graves provoca la pelagra, enfermedad de las 4 D (dermatitis, diarrea,
demencia y deceso). Abunda en carnes y pescado.
 Vitamina B5 (ácido pantoténico)
Forma parte del coenzima A. Esta muy repartida, sobre todo en hígado y corazón.
 Vitamina B12 (antiperniciosa)
Forma el coenzima desoxiadenosil cobalamina, que interviene en la formación de
los glóbulos rojos y en el metabolismo de los ácidos nucleícos y proteínas. Se
38

39. necesita en cantidades muy pequeñas. Su déficit ocasiona anemia perniciosa,
aunque normalmente su déficit se debe no a la carencia de la vitamina, sino a la
imposibilidad de absorberla intestinalmente, por la falta de un transportador
adecuado (factor intrínseco). Aparece en el hígado y en la levadura de cerveza.
Vitamina C (ácido ascórbico)
Es un potente antioxidante, por ello se está estudiando su posible papel en la
prevención de la degeneración celular. Estimula la absorción intestinal del Fe. La
mayoría de los animales la pueden sintetizar a partir de la glucosa, pero el hombre no.
La cantidad diaria de esta vitamina es mayor que la del resto. El déficit moderado
favorece los procesos de infección. La carencia grave provoca hemorragias y caída de
los dientes, así como mala cicatrización de las heridas, enfermedad conocida como
escorbuto. Aparece en cítricos, fresas, kiwi y verduras.
39

40. LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Al igual que el resto de las biomoléculas ya vistas, los ácidos nucleícos tienen un gran
tamaño, formados por cabono, nitrógeno, hidrógeno, oxígeno y fósforo.
Son las biomoléculas que contienen la información necesaria para la síntesis de todas
las proteínas de un individuo y están formados por la unión de subunidades menores
llamadas nucleótidos, por tanto, son polímeros de nucleótidos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN
(ácido ribonucleico).
Composición
Los nucleótidos están constituídos por:
Ác. Fosfórico (H3PO4) + Azucar pentosa (ribosa o desoxirribosa) + Base nitrogenada
Enlace Éster Enlace N-Glucosídico
La base nitrogenado con el azucar se llama nucleósido, por tanto también se puede
decir que un nucleótido es un nucleósido + H3PO4
Vamos a analizar cada componente:
Ácido Fosfórico:
Azucar Pentosa:
40

41. Bases nitrogenadas:
41

42. Enlaces entre los diferentes componentes del nucleotido
El azúcar pentosa se une a la base nitrogenada mediante un enlace N-glucosídico, este
enlace se da entre el –OH del azúcar pentosa en posición 1´y el H del nitrógeno en
posición 1 de la base pirimidínica o el H del nitrógeno en posición 9 de la base púrica,
formando el nucleósido
El ácido fosfórico se une al azúcar pentosa mediante un enlace éster, entre un –OH de
este ácido y el – OH del carbono 5´del azúcar pentosa correspondiente:
42

43. Por tanto la formación completa de un nucleótido, será:
Como representan las siguientes figuras:
Nucleótido con una base púrica,
concretamente la adenina y con el
azucar ribosa, por tanto es un
ribonucleótido
Nucleótido con una base pirimidínica,
concretamente la citosina y azudar
desoxirribosa, por tanto es un desoxirribonucleótido
43

44. Por tanto los ribunocleótidos serán:
Los desoxirriboucleótidos serán
44

45. Los ácidos nucleícos están formados por la unión de los ribonucleótidos (ARN) o la
unión de los desoxirribonucleótidos (ADN) mediante enlaces fosfodiester, que se
establecen entre el grupo fosfórico en posición C-5 de un nucleótido y el grupo
hidroxilo en posición C-3´del nucleótido siguiente.
Se distinguen dos tipos de ácidos nucleícos, el ácido desoxirribonucleico (ADN)
formado exclusivamente por desoxirribonucleótidos y el ácido ribonucleico (ARN)
formado exclusivamente por ribonucleótidos.
45

46. EL ADN
El ADN está formado por la unión de desoxirribonucleótidos mediante enlaces fosfodiester, los
extremos de la cadena son un grupo fosfórico en posición 5´y un grupo hidroxi (-OH) en
posición 3´.
El ADN se encuentra en forma de cadena doble en la mayoría de los casos, solo en algunos
virus puede aparecer ADN monocatenario.
El ADN bicatenario está formado por dos cadenas de desoxirribonucleótidos colocados de
forma antiparalela, es decir una cadena comienza donde termina la otra. Estas dos cadenas
permanecen unidas mediante la unión por puentes de hidrógeno de las bases nitrogenadas,
según la ley de la complementariedad de bases (G≡C; C≡G) y (A=T; T=A)
46

47. El ADN presenta diversos niveles estructurales:
Estructura primaria.- Que es el orden de colocación de los nucleótidos dentro de las cadenas.
Estructura secundaria.- La doble cadena forma una hélice. Cada vuelta contiene 10,5
nucleótidos.
Estructuras de orden superior.- El ADN se une a proteínas (histonas) para formar
superenrollamientos.
47

48. El ADN está en todos los sers vivos y constituye el material genético de todos los seres vivos.
Únicamente algunos virus no tienen ADN, siendo su material genético ARN.
En las células eucariotas (las más evolucionadas) el ADN está en el núcleo, formando los
cromosomas y también hay ADN en el interior de las mitocondrias y los cloroplastos.
EL ARN
Está formado por una única cadena y hay tres tipos dependiendo de su función. Todos ellos
están sintetizados a partir del ADN:
ARN mensajero (ARNm), ARN transferente (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr)
ARN mensajero, está formado por una cadena lineal, sin repliegues y su función como su
nombre indica es la de transportar la informacion (el mensaje) que contiene el ADN hasta el
lugar de la síntesis de proteínas, los ribosomas.
ARN transferente, es una cadena replegada sobre sí misma, formando una estructura en
forma de hoja de trébol, con 4 zonas abiertas o bucles. Son moléculas muy pequeñas y su
función es transportar los diferentes aminoácidos hacia la zona de síntesis de las proteínas, es
decir, hacia los ribosomas.
Con el ARN transferente se dan zonas de complementariedad de bases (C≡C y A=U).
48

49. ARN ribosómico, es el más abundante de todos, se asocia a las proteínas constituyendo los
ribosomas
ARNr
Proteínas
Así púes tenemos:
49

50. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
La replicación (duplicación) del ADN es semiconservativa y antiparalela, ya que de una
molécula de ADN se sintetizan dos moléculas iguales, cada una de ellas con una cadena
antigua y otra nueva. En las células eucariotas se da en el núcleo y en las procariotas en el
citoplasma
La transcripción, es el paso de información del ADN a ARN, en células eucariotas se da en el
núcleo y en procariotas en el citoplasma.
50

51. La traducción (síntesis de proteínas), es el paso de información del ARN a las proteínas. En
este caso da igual el tipo de células, el proceso siempre se realiza en el citoplasma.
DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
El flujo de información va de la siguiente forma:
Posteriormente este dogma se modificó
51

52. NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS
Hay nucleótidos que no forman parte del ADN ni del ARN y que tienen otras funciones
biológicas muy importantes como es el caso del ATP (función energética) y el AMPc
(mensajero)
ATP
Corresponde a las siglas de Adenosín Trifosfato
Enlaces altamente energéticos
Por tanto la hidrólisis de ATP desprende energía:
ENERGÍA DESPRENDIDA
ATP  ADP + Pi (ác. Fosfórico)
ENERGÍA ABSORBIDA
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53. AMP CÍCLICO
Es un nucleótido cuya función es la de servir de 2º mensajero en determinados procesos de la
célula
53