1. Aminoácidos
y proteínas

2. ¿Qué son las proteínas?
‐Son polímeros de aminoácidos
‐Son las macromoléculas más abundantes
presentes en células y organelos
‐Muchos 8pos, formas y tamaños diferentes
‐Enorme diversidad de funciones biológicas
‐Productos finales más importantes de las
rutas de la información
‐Instrumentos moleculares a través de los
cuales es expresada la información gené8ca
‐20 unidades monoméricas son las
encargadas de formar la estructura de miles
de proteínas diferentes.

3. Moléculas con estructura proteica
Algunos ejemplos son: enzimas, hormonas, an8cuerpos, transportadores,
fibras musculares, pieles, telarañas, cuernos, caseína, an8bió8cos,
venenos, etc.

4. Aminoácidos: Los bloques de las proteínas
(Proteína = polímero de aminoácidos)
Estructura química:
•Carbono α (Cα)
•Grupo amino
•Grupo carboxilo
•Grupo R
(cadena lateral)
•Un átomo de H
•Las proteínas están formadas por combinaciones de
20 aminoácidos diferentes ( aminoácidos ESTÁNDAR)
•Son llamados α aminoácidos

5. CaracterísOcas estructurales de los aminoácidos
‐El Cα es un centro quiral, por tanto:
‐Los aa son óp8camente ac8vos; son α aa.
‐Los aa 8enen estructura tetrahédrica.
‐Los aa 8enen dos enan8ómeros.
‐Configuración absoluta L o D
‐Los aa de las proteínas son
L‐estereoisómeros.

6. Clasificación de los 20 aminoácidos estándar

7. Propiedades de los aminoácidos estándar

8. Aminoácidos NO POLARES
Gly = más simple.
Met = aa sulfurado.
Pro = Cadena alifá8ca cíclica;
grupo IMINO; conformación
rígida; reduce la flexibilidad
estructural de los
polipép8dos.
Ala, Val, Leu, Iso =
Tienden a agruparse en las
proteínas. Las estabilizan por
interacciones hidrofóbicas.

9. Aminoácidos AROMÁTICOS
El menos polar Grupo OH Anillo indol
Absorben la luz ultravioleta UV

10. Espectros de absorción de UV de los
aminoácidos aromáOcos

11. Aminoácidos POLARES sin carga
La Cys puede formar
puentes disulfuro
Grupos hidroxilo
Grupos amiDa

12. Aminoácidos POLARES cargados
(a pH 7)
Amino Guanidino Imidazol Carboxilo

13. Aminoácidos NO estándar presentes en
proteínas
Son modificaciones de los aminoácidos estándar
Protrombina
colágeno
Elas8na
Miosina

14. Aminoácidos NO estándar y que NO están
presentes en proteínas
Intermediarios clave para la síntesis de arginina en el ciclo de la urea

15. Aminoácidos esenciales y no esenciales
Esenciales:
Son aquellos que un organismo
dado NO puede producir por sí
mismo en can8dades suficientes
para cubrir sus necesidades y
que debe obtener de la DIETA.
No esenciales:
Aquellos que un organismo
dado puede producir por sí
mismo en can8dades suficientes
para cubrir sus necesidades de
síntesis de proteínas y otros
metabolitos.

16. Resumen de las caracterísOcas más importantes
de algunos aminoácidos

17. Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases
Un aa en solución acuosa se
encuentra como ion dipolar o
ZWITTERION (son anfolitos, de
naturaleza dual)

18. La carga neta de los aminoácidos
pI = Punto isoeléctrico o pH isoeléctrico
Es el pH al cual la carga neta del aminoácido es cero
pI = pka1 + pka2
2

19. Por lo tanto, Oenen curvas de Otulación caracterísOcas.
Curva de Otulación de la glicina.
Información obtenida de la
curva de Otulación:
‐Medida del pka de cada uno
de los grupos ionizables
‐Número de regiones
amor8guadoras
‐Relación entre la carga
eléctrica del aa y el pH de la
solución

20. Curva de Otulación del glutamato

21. Curva de Otulación de la hisOdina

22. Comparación entre las curvas de Otulación de Glu y Lys

23. El enlace peptídico:
Unión de dos aminoácidos
•Enlace covalente 8po amida
•Reacción de condensación
•Se elimina H2O
•La unión de dos aa da lugar
a un dipép8do

24. El enlace pep`dico presenta un carácter parcial
de doble enlace

25. La conformación trans del enlace pep`dico
El enlace peptídico presenta usualmente conformación trans del
Oxígeno del carbonilo con respecto al Hidrógeno de la amida.

26. El enlace peptídico es plano y rígido
•Los enlaces peptídicos C‐N (también llamados ω) no pueden rotar
libremente.
•El esqueleto de la cadena polipep_dica es una serie de planos
rígidos que comparten un punto común de rotación que es el Cα.
•La posibilidad de rotación la cons8tuyen la presencia de los ángulos
fi φ (N-Cα) y psi ψ (Cα-C)

27. Cadenas polipeptídicas: Polímeros de aminoácidos
PépOdo: Polímero corto de aa TripépOdo: Formado de 3 aa
DipépOdo: Formado de dos aa PolipépOdo: Pép8do de 2 o más aa
PentapépOdo: Ser‐Gly‐Tyr‐Ala‐Leu