PPT_ BIOQUÍMICA I_SEM-04_SESION-07_2023-2.pptx

BIOQUÍMICA I
Departamento Académico de Cursos
Básicos

Semana 04
Sesion 07
¿Qué veremos
en clase hoy?
Síntesis de
proteínas
https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fw
ww.deviantart.com%2Fsarinasunbeam%2Fart%2FProtein-
Synthesis-GIF-
564646557&psig=AOvVaw0kYsdPtcr0pQzmIGq5_S5L&us
t=1694643313456000&source=images&cd=vfe&opi=8997
8449&ved=0CBAQjRxqFwoTCLCQ4PeNpoEDFQAAAAAd
AAAAABAE

Traducción
Regulación de la expresión
génica
Semana 04
Sesion 07
https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2
F%2Fdribbble.com%2Fshots%2F3182878-the-
central-dogma-of-
biology&psig=AOvVaw0VQEynqHtIUtla-
50kEGXS&ust=1694643790185000&source=imag
es&cd=vfe&opi=89978449&ved=0CBAQjRxqFwoT
CID_-5uOpoEDFQAAAAAdAAAAABAE

Contenido
o Traducción
o Regulación de la expression
génica en procariotas y
eucariotas

Resultado de aprendizaje de la
sesión
Al finalizar la sesión, el estudiante
debe
https://acortar.link/u7BXS0
o Describir la traducción de
proteínas y la regulación de la
expresión génica en procariotas y
en eucariotas
a través del análisis de casos y
tomando en cuenta los recientes
avances científicos y tecnológicos.

Reflexión desde la experiencia
¿Cuáles son los procesos que
participan en el flujo de la
información genética?
¿En qué organela celular
ocurren los procesos de
replicación, transcripción y
traducción?
Participamos respondiendo a las preguntas:
Célula eucariote Célula procariote
Replicación
Replicación
¿Cuál es la función de los ribosomas?
¿Cómo están compuestas las proteínas?

Traducción: conceptos generales
La traducción es el paso de la
información transportada por el ARNm
a proteína.
La secuencia lineal de aminoácidos de un polipéptido
depende de la secuencia lineal de ribonucleótidos en
el ARNm, que está determinada por la secuencia lineal
de bases nitrogenadas en el ADN.
Los aminoácidos
libres que hay en el
citoplasma tienen que
unirse para formar
los polipéptidos

Síntesis de proteínas
El mecanismo de síntesis de proteínas, es un proceso llamado
Traducción (Presenta un lugar de unión entre ácidos nucleicos y
proteínas).
Proceso por el cual se construyen nuevas proteínas a partir de los
veinte aminoácidos.
La síntesis de proteínas se lleva a cabo en el CITOSOL, específicamente
en los ribosomas.

Formación del complejo ribosoma-
ARN
• ARNm
• Ribosomas
• ARNt
• ARNr
• Enzimas: aminoacil-ARNt sintetasas y peptidil
transferasa
• Factores proteícos: Fase de iniciación,
elongación, terminación
Los elementos que intervienen en el proceso de traducción
son fundamentalmente:

Estructura del Ribosoma
Tunel del polipéptido
El ribosoma tiene como función la descodificación de
las interacciones codón-anticodón.

1. Cargar el aminoácido en el
tRNA para formar el
aminoacil tRNA

Formación del aminoacil-tRNA
Una vez activados los aminoácidos y formados los complejos de transferencia
(ARNt cargados con el aminoácido correspondiente), se iniciará la síntesis de la
cadena polipeptídica y la incorporación de los aminoácidos.

Activación de aminoácidos
Antes que el codón y anticodón se encuentren, los aa
requeridos para la síntesis de proteínas deben unirse primero
a ARNt específicos, esto es imprescindible por:
1. El aa unidoal ARNt se incorporará a la cadena
polipeptídica en crecimiento en una posición dictada
por el anti-codón.
2. La formación del enlace peptídico entre aa libres es
endergónico, no es termodinámicamente favorable
Los intermediarios activados, son ésteres de aa,
el grupo carboxilo de un aa se une al grupo OH
2´o 3´de la ribosa situada en el extremo 3´del
ARNt.
Aminoacil-ARNt
Para iniciar la síntesis el aa debe activarse

Activación de aminoácidos
• La reacción de activación es catalizada por: aminoacil-ARNt sintetasa o llamadas también enzimas de
activación.
 La primera reacción es la formación de un aminoacil-adenilato a partir de un aa y ATP.
 La segunda etapa es la transferencia del grupo aminoacilo-AMP a la molécula de ARNt para formar el
aminoacil-ARNt.
Aminoacil-AMP
Primera
etapa
• Existen al menos 20
aminoacil-ARNt sintetasa,
una por cada aa.
• Estas enzimas son las únicas
moléculas en biología que
conocen el código genético.

Estructura de la aminoacil-
ARNt sintetasa
aminoacil-ARNt sintetasa
Revisión y corrección: Corregir errores y
aumentar fidelidad. Sin disociarse del ARNt.
Puede trasladar el aa entre el
centro de activación y edición
• Los sitios de acilación rechazan aa que sean
mayores que el correcto debido a que el tamaño
del sitio es incorrecto.
• Sitio hidrolítico rompe especies activadas menores
que la correcta

Estructura de la aminoacil-
ARNt sintetasa
Interacciones del enzima aminoacil-
ARNt sintetasa
• El tallo aceptor se une al sitio de
activación que contiene ión Zinc, para
aceptar al aa del aminoácido-AMP (aa-
adenilato).
• Bucle anticodón, donde establece
puentes de hidrógeno entre 5´-CGU-3´.
• Las interacciones anticodón-enzima,
permiten el reconocimiento correcto.

Clases de enzima aminoacil-ARNt
sintetasa
• Acilan en el 2´OH de
la adenosina terminal
del ARNt.
• Son monoméricas
• Acilan en el 3´OH de
la adenosina terminal
del ARNt (excepto el
enzima que une Fen-
ARNt).
• Son diméricas.
Los sitios de reconocimiento en ambas caras del ARNt pueden ser
necesarios para permitir el reconocimiento de 20 ARNt diferentes.

Fases de la Traducción
La proteína se sintetiza en sentido extremo amino terminal hacia el carboxilo,
por adición secuencial en el carboxilo terminal de la cadena peptídica en
crecimiento.

Síntesis de
Proteínas en
Procariotes

Síntesis de Proteínas en Procariotes
Fase de iniciación
• La 16S del ARNr 30S reconoce el sitio de unión ribosomal sobre
el ARNm (secuencia Shine-Dalgarno, presenta de 5 a 10 pares
de base del codón de inicio). ESTA SECUENCIA SÓLO SE
ENCUENTRA EN PROCARIOTES.
• Esto ayuda a posicionar correctamente el ARNm en donde el
codón de inicio se coloca directamente en el sitio P
Regiones ricas en purinas
Val: GU
G
Leu: UUG
P

La región iniciadora del ARNm se une al ARNr
16S cerca de su extremo 3´.
Aminoacil-ARNt (anticodón)
ARNm (codón de inicio)
Dos tipos interacciones
determinan donde inicia la
síntesis de proteínas:
1. Apareamiento de bases
Shine Dalgarno del
ARNm con el extremo 3´
del ARNr 16S.
del
codón de inicio del
ARNm con el anticodón
del ARNt iniciador
Fase de iniciación

La síntesis de las proteínas en las bacterias comienza con una
Met modificada por formilación, conocida como N-
formilmetionina.
ARNt iniciador
ARNt iniciador (f)
se carga primero
con metionina
Transfiere el grupo formilo al
Met-tARNf
N-formilmetionina es eliminada cuando la cadena polipeptídica naciente
tiene una longitud de 10 aa.
La Met libre y la Metionil-ARNTm no son
sustratos para la transformilasa
Se
coloca
Fase de iniciación

ntesis de Proteínas en Procariotes
Subunidad 30S forma complejos con
factores de iniciación IF-1 e IF-3
Para iniciar la síntesis de proteínas el
ARNm y fMet-tARNf deben ser llevados
al ribosoma.
Por Factores de Iniciación (IF):
IF-1, IF-2, IF-3 (Proteínas).
Evitan la unión
prematura con la
subunidad 50S
Se une cerca del sitio A, y dirige la fMet-tARNf
hacia al sitio P
Miembro de la familia de Proteínas G, se une
a GTP, produce un cambio conformacional,
permitiendo que IF-2 se una al fMet-tARNf.
Liberación por cambios estructurales
IF2 estimula la
asociación de la
subunidad 50S El GTP unido a IF2 se hidroliza liberando IF2
Dando como resultado
Paso limitante de la velocidad de reacción es la
formación del complejo de iniciación 70S
Ocupa el sitio P
en el ribosoma
El ribosoma está preparado para la FASE DE
ELONGACIÓN de la síntesis de proteínas
Fase de iniciación

IF-1
IF-3
IF-2-
GTP
IF-1
IF-3
IF-2-
GTP
H2O
IF-2-
GDP

Síntesis de
Proteínas en
Procariotes
Fase de elongación

Fase de elongación
1. Unión de un aminoacil-tARN al sitioA
2. Formación del enlace peptídico.
3. Traslocación del dipéptido al sitio P.
Factores de elongación:
EF-Tu
EF-Ts
EF-G
70S
Esta interacción establece el marco de
lectura para la traducción completa del
ARNm.

Fase de elongación
• El aminoacil-tRNA correspondiente depende del
codón de ARNm ubicado en el sitio A.
• El aminoacil-tRNA se encuentra unido a la sintetasa,
y se libera una vez que el aminoacil se une al Factor
de elongación Tu (EF Tu, 43 kDa), que requiere GTP
para su actividad.
Estructura complejo EF-Tu
y un aminoacil-tARN.
1. Evita hidrólisis del enlace éster del aminoacil-tARN.
2.El GTP del EF-Tu es hidrolizado a GDP solamente cuando se
forma el complejo adecuado entre EF-Tu- aminoacil-
tARN y el ribosoma.
El factor EF-Tu retorna a su forma GTP a través del factor de
elongación EF-Ts.
El factor EF-Tu no reacciona con fMet-tARNf, ya que no se sitúa
en el sitio A.
1. Unión de un aminoacil-tARN al sitio A.

Fase de elongación
1. Unión de un aminoacil-tARN al sitioA.

Fase de elongación
2. Formación del enlace peptídico.
Sitio A y P ocupados
fMet unida al tARNf (iniciador) se transfiere al grupo
amino del aa que ocupa el sitio A
Peptidil transferasa
La formación del enlace peptídico, se lleva a cabo en el centro
activo del 23S ARNr de la subunidad 50 (Centro
peptidiltransferasa).
Mecanismo de orientación y aproximación (el ribosoma orienta
a los sustratos)

Fase de elongación (Procariotes)
Formación del enlace peptídico.
Translocación dependiente de GTP (tARN y ARNm).
La síntesis de proteína no puede continuar sin la
translocación del ARNm y de los tARN dentro del ribosoma.
Fase de elongación

Fase de elongación
3. Translocación del dipéptido al sitio P.
La cadena peptídica está ahora unida al tARN cuyo anticodón se
encuentra en el sitio A de la subunidad 30S.
El ARNm debe desplazarse una distancia de tres nucleótidos de modo que el
próximo codón se sitúe en el sitioA para interaccionar con el próximoaminoacil-
tARN.
El tARN desacilado se desplaza al sitio E y el peptidil tARN al sitio P,este
desplazamiento permite que el ARNm se pueda mover un codón, exponiendoel
próximo codón que va a ser traducido en el sitioA.
Factores proteicos aceleran la traslocación, EF-G (translocasa).

Fase de elongación
3. Translocación del dipéptido al sitio P. Factores proteicos aceleran la traslocación, EF-G
(translocasa).
El EF-G (GTP), se une al ribosoma
cerca del sitio A, interacciona con
el ARNr 23S de subunidad 50
La unión del EF-G (GTP) al
ribosoma estimula la actividad
GTPasa del EF-G
Este ciclo se repite varias veces, teniendo lugar la traducción del ARNm en
sentido 5´->3´
La hidrólisis produce cambios
conformacionales, que desplaza el
peptidil t- ARN al sitio P, arrastrando al
ARNm y tARN

Elongación de la cadena
polipeptídica
https://n9.cl/6p8dke

Fase de terminación
UGA
UAG
Codón de parada en el
sitio A del ribosoma
Factor de liberación 1
(RF1), reconoce el codón
de parada
UAA
UAG
RF2, reconoce
UAA y UGA
RF3, GTPasa que
permite la interacción
entre RF1 y RF2 con el
ribosoma
RF1, interacciona con
Centro peptidil (Gli-Gli-Gln), Met-Gli y
Favoreciendo
El ARNm, tARN desacilado,
ribosoma
70S hasta su disociación de
manera dependiente de GTP.
En respuesta a unión de EF-G
con el Factor de liberación de
ribosoma (RRF, Ribosome
Release Factor)
• Reconocimiento del codón de terminación
• Liberación de la proteína y disociación del ribosoma, ARNm y tARN

Síntesis de
proteínas en
eucariotes

Síntesis de proteínas en eucariotes
Fase de iniciación
El aminoácido
iniciador (subíndice i deriva de
iniciación)
Codón de iniciación
Ribosomas 40S se
unen a Cap del ARNm

Fase de iniciación
eIF: Factores de iniciación
Unidad 40S del ribosoma se une al extremo Cap del ARNm y
buscan el codón AUG moviéndose base por base hacia el extremo
3´.
iniciación
Terminación
eIF-4E se une aeIF-4G, que
a su vez se enlaza con
proteínas de unión a poli-A
(PABPI)

Fase de elongación
• Factores de elongación EF1α y EF1 βϒ.
• La forma GTP del EF1α coloca el aminoacil-tARN en el sitio A del ribosoma.
• El EF1 βϒ cataliza la sustitución del GDP unido a GTP.
• EL EF2 interviene en la translocación dirigida por GTP.
Fase de terminación
• Factores de liberación eRF1

Apliquemos lo aprendido
https://n9.cl/9xg82
Visualiza la figura
Responde la siguiente pregunta:
¿Qué procesos del dogma central se
pueden mostrar en la figura?
¿Cuántas fases presenta ese
proceso?
¿Cuáles son los complejos de
iniciación que se forman en
procariotes y eucariotes?

Integremos lo aprendido
https://www.youtube.com/watch?v=pdMD6ohp1fM
Visualiza el video y participa
respondiendo las siguientes
preguntas:
1. ¿Cómo están compuestos los
ribosomas?
2. ¿Cuáles son las etapas de la
traducción?
3. ¿Qué sucedería si se bloquea
el sitio A del ribosoma?
4. ¿Qué sucedería si se bloquea
el sitio P del ribosoma?

Regulación de la
expresión génica

Operón Lac – His
El operón Lac es aquel requerido para el transporte y
metabolismo de la lactosa en la bacteria Escherichia
coli, así como en algunas otras bacterias entéricas.
Presenta tres genes estructurales adyacentes, un
promotor, un terminador y un operador.
Se utilizan códigos de tres letras para describir los
fenotipos de las bacterias.
OPERÓN LAC
o Son sistemas reprimibles
o Capacidad de utilizar
lactosa como fuente de
carbono
OPERÓN HIS
o Son sistemas
represibles
o Capacidad de sintetizar
el aminoácido histidina

Operón Lac
https://n9.cl/w9tbf

Operón His
https://n9.cl/w9tbf

Regulación de la síntesis de
proteínas

Regulación en eucariotas
https://n9.cl/glvz1

Metilación del ADN
https://n9.cl/glvz1
o Consiste en la
adición de un
grupo metilo
(CH3)
directamente a
una base
nitrogenada
o Es reversible
(ADN
metiltransferasas
vs demetilasas)
o Regula la

Metilación del ADN
https://n9.cl/qtwp

Metilación del ADN
https://n9.cl/f866f
o El patron de metilación cambia en ciertas células tumorales (hipometilación global)

Modificación de histonas
https://n9.cl/wrax2s

Micro ARNs
https://n9.cl/dfck42

Apliquemos lo aprendido
Participemos respondiendo a las
siguientes preguntas:
1. ¿Cuáles son los mecnismos de
regulación de la expression génica en
procariotas?
2. ¿Cuáles son los mecnismos de
regulación de la expression génica en
eucariotas?
3. ¿Por qué es importante regular la
expression génica?

Integremos lo aprendido
Participemos respondiendo las
siguientes preguntas:
1. ¿Qué es lo que más te ha
llamado la atención en esta
sesión?
2. ¿Cómo crees que lo aprendido
hoy te servirá en tu vida
profesional?

Actividades asincrónicas
o Cuestionario 3
Actividades complementarias
o Lectura
1. Regulación de la expresión génica: cómo operan los mecanismos
epigenéticos. Arch Argent Pediatr 2012;110(2):132-136.
https://www.sap.org.ar/docs/publicaciones/archivosarg/2012/v11
0n2a08.pdf
o Video
1. Traducción http://biomodel.uah.es/biomodel-
misc/anim/traduc/traduccion-procar.webm

Referencias Bibliográficas
OBLIGATORIAS
Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids (4.a ed.). CreateSpace, An Amazon.com
Company. https://www.researchgate.net/publication/322473648
Macías Alvia, A., Hurtado Astudillo, J. R., Cedeño Holguín, D. M., Cedeño Holguín, F. A., Scott ÁLava, M., Vallejo
Valdivieso, P. A., Macías Alvia, M. J., Santana Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos, S. P.,
Arteaga Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría Cedeño, D. I., &
Intriago Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica. Área de Innovación y Desarrollo, S.L
https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28
Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a ed.). W.H Freeman Macmillan Learning.
Navarro, M., Salazar, J., Salazar, Y. Zarkovic, G. (2022). Manual de prácticas de laboratorio. Bioquímica.
Universidad Científica del Sur.

Referencias Bibliográficas
DE CONSULTA
Cuadros Trillos, G. (2019). Mapas conceptuales en bioquímica. El Manual Moderno
http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/128368
Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté. https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Reverté.
Piña Garza, E., Martínez Montes, F., Riveros Rosas, H., Laguna, J. y Pardo Vázquez, J.P. (2018). Bioquímica de Laguna y Piña
(7.a ed.). El Manual Moderno.
Pulido Villamil, X. C. (2019). Prácticas de bioquímica y estudios de casos en ciencias de la salud. Universidad de Tolima.
Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

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