Se muestra la desnaturalización de proteinas por diferentes métodos y se mide la intensidad

1. INSTITUTO TENCOLOGICO DEL VALLE DEL
GUADIANA
Practica l
“Desnaturalización de proteínas”
Licenciatura en Biología
Materia: Bioquímica l
2do semestre grupo “A1”
IBQ: Elma Lizeth Rodríguez Plascencia
Elaborada por: Emmanuel Guerrero
07 de abril de 2017

2. Índice
Contenido
Índice ....................................................................................................................................... 2
Objetivo de la práctica............................................................................................................... 3
Materiales y sustancias.............................................................................................................. 3
Marco teórico ........................................................................................................................... 3
Metodología............................................................................................................................. 4
Resultados y observaciones ....................................................................................................... 5
Conclusión................................................................................................................................ 6
Bibliografía................................................................................................................................ 6

3. Objetivo de la práctica
Qué el alumno identifique y observe los cambios ocurridos mediante el proceso de
desnaturalización a través de medios físicos y químicos tanto en la caseína como
en la albumina.
Materiales y sustancias
Gradilla Leche
14 tubos de ensaye Clara de huevo
Mechero de Bunsen HCl
2 pipetas NaOH
Probeta Etanol
Pinzas para tubos de ensaye Jugo de limón
Espátula Sal
Marco teórico
¨Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones
en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura
básica de los tejidos. Y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y
reguladoras.
También son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas
de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Son
macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo
(I), etc.
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales
llamados aminoácidos. La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales denominados: Estructura primaria. La estructura primaria es
la secuencia de aminoácidos de la proteína. La función de una proteína depende
de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Estructura Secundaria. La
estructura secundaria es la disposiciónde la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Estructura terciaria. La estructura terciaria informa sobre la disposiciónde
la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en
agua y así realizar funciones de transporte, enzimática, hormonales, etc. Esta
conformación se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces (puentes de
disulfuro, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos, interacciones hidrófobas)
entre los radicales R de los aminoácidos. Estructura Cuaternaria. Esta estructura
informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas

4. polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.¨ (Nuñez,2015)
Metodología
1.- Se etiquetaron y enumeraron los tubos de ensaye.
2- A 7 tubos se les agregó yema de huevo y a 7 se les agregó leche (hasta la
mitad) y se colocaron en la gradilla.
3.- A los tubos número uno no se les agrego ninguna sustancia ni se sometió a
ningún medio físico.
4.- Se encendió el mechero bunsen y los tubos número dos, se sometieron al
fuego un tubo que contenía clara de huevo y otro con leche alrededor de entre 30
y 50 segundos cada uno, con ayuda de las pinzas para tubos de ensaye.
5.- A los tubos número tres se les agrego con una pipeta poco menos de un
mililitro de HCl (ácido clorhídrico).
6.- A los tubos número cuatro se les agregó 2 granillos de NaOH (hidróxido de
sodio) con ayuda de la espátula.
7.- A los tubos número cinco se les agregó un mililitro de Etanol, con ayuda de una
pipeta.
8.- A los tubos número seis se les agregó 10 gotas jugo de limón.
9.- A los tubos número siete se les agregó alrededor de un gramo de NaCl (sal
común) con ayuda de una espátula.
10.- Se observaron los cambios comparando todos los tubos que se les agrego
una sustancia o que se sometieron a una condición física con el tubo número uno
el cual conservó su estado natural.
11.- Se hicieron anotaciones en un cuadro, describiendo los cambios y las
características en cada uno de los tubos.
12.- Se lavó el material y se colocó en su lugar correspondiente.

5. Resultados y observaciones
Aquí se muestran algunos de los pasos ya antes mencionados y se hace la
comparación entre el antes de agregar la sustancia o someter ante la condición y
el después, en la quinta imagen se muestran los resultados finales.
Compuesto o
condición
Clara de huevo Leche
Blanco Conservo su estado
natural.
Conservo su estado
natural.
Calor Se solidifico formando
una especie de masa al
final del tubo, incluso
hubo un cambio de color
en la clara de amarillo a
blanco.
Se formó una especie de
nata arriba de la leche.
HCl Se formó una especie de
tapón de gel blanco muy
consistente.
Se formaron unos
coágulos
NaOH Hubo un cambio brusco y
se formó un gel
transparente.
Se formaron pequeños
coágulos y se formó un
poco de gel arriba
Etanol Se formó un tapón
blanco y también se
formaron burbujas y se
notó un cambio de
coloración
No hubo gran cambio
notable.
Limón Al añadir jugo de limón
cambio su color y su
consistencia, se hizo un
poco blanca y se formó
una especie de espuma.
La leche se cortó,
formándose un tipo de
suero transparente sobre
la leche y la parte de
abajo se espeso.
Sal Al colocar la sal no hubo
gran cambio, solo de
coloración.
No se notaron cambios
claros.

6. Conclusión
La desnaturalización provoco diversos cambios o efectos notables principalmente
dentro de las estructuras de las proteínas como:
1.-Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína como el aumento de
viscosidad o disminución en el coeficiente de disminución.
2.-Disminución de solubilidad.
3.-Perdida de las propiedades físicas y biológicas.
El agente mayoritariamente desnaturalizante de proteínas (de las sustancias
utilizadas en este experimento) es el HCy el Etanoll; ya que la clara de huevo
presentó una mayor alteración y en menor tiempo, que los demás compuestos.
Las condiciones ácidas generan un mayor grado de desnaturalización de
proteínas que las condiciones físicas, aunque con el calor también se notan
cambios bruscos pero de una manera más lenta. Esto se provocó por diferentes
factores cómo, el pH, la temperatura o la polaridad de los solventes.
Estos cambios son irreversibles y afectan a la función de las proteínas.
Bibliografía
Anonimo.(27de Noviembre de 2013). Demosla vuelta al día.Obtenidode Demoslavueltaal día:
http://www.demoslavueltaaldia.com/articulo/truco/por-que-se-corta-la-leche-y-sobre-
todo-es-nociva
Nuñez,J.T. (2015). Desnaturalizaciónde proteínas.