Los temas 2, 3 y 4 están estructurados en reacciones químicas. Coenzimas redox y sus funciones. Los ácidos y las bases. Los Bufferes.

1. República Bolivariana de Venezuela
Ministerio del Poder Popular para la educación Superior
Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda
Núcleo Académico Churuguara
Programa. Medicina veterinaria
Material de Apoyo Unidad I
Dr. Eulis Morillo
Que es una reacción química? Cambio químico o fenómeno
químico.
Es todo proceso termodinámico en el cual una sustancia o más
sustancias (llamadas reactantes), por efecto de un factor
energético, se transforman, cambiando su estructura molecular y
sus enlaces, en otras sustancias llamadas productos.
Esas sustancias pueden ser elementos o sustancias. Ejemplos de
reacción química: 1._ Oxigeno del aire + hierro natural=Óxido de
hierro. 2._ Magnesio + fuego=Oxido de magnesio.
Que es una ecuación química?
Es la representación simbólica de las reacciones.
Que es la Estequiometria?
A la parte de la química que estudia las relaciones cuantitativas
de las sustancias y sus reacciones. Es una medida, es una
proporción.
Relaciones molares que hay en los compuestos que están
participando en la ecuación química.
Que es la Energía?
La capacidad para realizar trabajo, es decir, mover la materia.
Uno de los aspectos más importantes de la química es la
producción y flujo de energía.

2. Las reacciones químicas implican cambios de energía.
El estudio de la energía y sus transformaciones se conoce como
termodinámica. La termodinámica se relaciona con los estados
de equilibrio.
Leyes de la termodinámica, que describen las transformaciones
energéticas: el calor y la energía.
Primera ley de la Termodinámica: La cantidad total de energía
del universo es constante. La energía no puede crearse ni
destruirse, sino que sólo puede transformarse de una forma en
otra.
Segunda ley de la Termodinámica: El desorden del universo
aumenta siempre. En otras palabras, todos los procesos físicos y
químicos sólo se producen espontáneamente cuando aumenta el
desorden.
Tercera ley de la Termodinámica: Al acercarse la temperatura
de un cristal sólido perfecto al cero absoluto, el desorden se
aproxima a cero.
Termodinámica y equilibrio químico. Una reacción química
tiene una tendencia espontánea hacia el equilibrio que es medida
por su energía libre (∆G), la cual representa la cantidad de
energía disponible para realizar trabajo.
La Bioenergética: las reacciones bioquímicas específicas están
afectadas por tres factores. De éstos, la entalpia (contenido total
de calor) y la entropía (grado de desorden), están relacionadas
con la primera y segunda ley de la termodinámica. El tercer
factor: Energía libre (energía disponible para realizar un trabajo
químico), deriva de una relación matemática entre la entalpía y la
entropía:

3. Cinética y equilibrio químico. La velocidad del proceso
Reactivos →Productos disminuye conforme se consumen los
reactivos, al tiempo que aumenta la velocidad del proceso inverso
Productos →Reactivos. Cuando se igualan ambas velocidades,
reactivos y productos se forman a la misma velocidad que se
destruyen, alcanzándose el equilibrio. Un equilibrio químico es
dinámico.
El equilibrio químico es un estado de equilibrio dinámico en el
cual la velocidad de formación de los productos a partir de los
reactivos es igual a la velocidad de formación de los reactivos a
partir de los productos; estableciéndose una situación en la que
las concentraciones de productos y reactivos se mantienen
constantes.
Equilibrio químico: LEY DE ACCIÓN DE MASAS
En general: aA+ bB cC+ dD

4. La forma de energía que las células pueden y deben utilizar es la
energía libre (energía útil)
Se identifica con la letra G (Gibs)
Predice la dirección de una reacción química
Indica la posición exacta en el equilibrio
Indica la cantidad de trabajo teórico que puede realizar una
reacción química a temperatura y presión constantes
El cambio de energía libre (∆G) es la fuerza conductora de una
reacción química
La ecuación de Gibbs a temperatura y presión constantes es:
∆G = ∆H -T∆S

5. ∆H: es el cambio de entalpía en el sistema, es equivalente a ΔE
(primera ley)
∆S: es el cambio de entropía en el sistema (segunda ley)
Unidades de ∆G, ∆H y ∆S
∆G = Joules/mol cal/mol
∆H = Joules/mol cal/mol
∆S= Joules/mol K cal/mol K
1 Cal = 4.184 Joules
T: temperatura absoluta Kelvin (K); 25°=298 K
Entalpía es la capacidad de un sistema para reaccionar
Se refiere al contenido de calor del sistema que reacciona: Refleja
el número y clases de enlaces químicos en los reactantes y
productos
∆H es negativo: contenido de calor de los productos es menor que
el de los reactantes (libera calor; reacciones exotérmicas )
∆H es positivo: contenido de calor de los productos es mayor que
el de los reactantes (absorbe calor; reacciones endotérmicas)
Entropía: Mide el grado de desorden de un sistema.
El cambio de entropía. Cuando los productos de la reacción son
menos complejos y más desordenados que los reactantes se dice
que la reacción procede con una ganancia en entropía: Por
ejemplo, la oxidación de la glucosa:
Glucosa (C6H1206) + 6 O2→ 6 CO2 + 6 H20
7 moléculas 12 moléculas

6. El ∆G de una reacción que procede espontáneamente siempre
tiene un valor negativo
∆S tiene un valor positivo cuando la entropía aumenta
∆H es negativo, cuando se libera calor del sistema al ambiente
∆G = ∆H -T∆S
En ambos casos ∆G = valor negativo
Los organismos vivos no violan la segunda ley de la
termodinámica
Los organismos vivos son sistemas abiertos muy organizados
(bajo contenido de entropía y alto contenido de energía libre)
El orden producido dentro de las células en la medida que crecen
y se dividen está compensado por el desorden que ellos crean en
su ambiente durante el crecimiento y la división
↓∆S sistema + ↑∆S entorno = ∆S universo˃ 0
Los organismos preservan su orden interno al tomar del ambiente
la energía libre en la forma de nutrientes o luz solar, y devuelven
al ambiente una cantidad igual de energía como calor y entropía.
Una reacción química tiene lugar cuando las moléculas que
chocan poseen una cantidad mínima de energía denominada:
Energía libre de activación.

9. ATP: Principal compuesto intermediario de alta energía o
acarreador. Tiene una participación crucial en la transferencia de
energía libre de los procesos exoergónicos hacia los
endoergónicos. Consiste en un trifosfato de nucleósido que
contiene adenina, ribosa y tres grupos fosfato, en las reacciones
celulares, dicho compuesto funciona en forma de un complejo con
Mg²+.
Su hidrolisis proporciona de forma inmediata y directa la energía
libre para impulsar una variedad inmensa de reacciones
bioquímicas endergónicas.
FUNCIONES:
1. Biosíntesis de macromoléculas.
2. Transporte activo de sustancias a través de las membranas
celulares.
3. El trabajo mecánico, como la contracción muscular.
Catalizador: es una sustancia que aumenta la velocidad de una
reacción química y que no se altera de forma permanente por la
reacción, es decir, quedan inalterados. Los catalizadores
proporcionan una ruta de reacción alternativa que requiere menos
energía.
La energía libre de activación se define como la cantidad de
energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas de
sustrato (reactantes) desde el estado basal (la forma estable de
baja energía de la molécula) al estado de transición.
Pueden ser positivos y negativos. Los primeros aumentan la
velocidad de la reacción, son los de mayor interés ya que se
utilizan en las industrias químicas. Y los segundos, conocidos
como inhibidores, son los que disminuyen la velocidad de la
reacción química, resultan de interés especial en la industria
alimentaria como aditivos.

10. Un catalizador altera la energía libre de activación y no la energía
libre estándar de la reacción.
La mayoría de los catalizadores inorgánicos son inespecíficos; es
decir; aceleran una amplia variedad de reacciones.
Son de estructura menos compleja.
Energía de Activación con Catalizador:
La energía de activación (Ea) se puede reducir notablemente
como se muestra en el gráfico de la izquierda mediante la
acción de un catalizador.
La acción de este catalizador hace que sea más fácil
alcanzar el punto de complejo activado de manera que se
reduce la energía de activación para que la reacción se pueda
desarrollar de manera espontánea.
ENZIMAS: son proteínas (polímeros biológicos) que catalizan las
reacciones bioquímicas específicas en el metabolismo de los seres
vivos.
Algunas propiedades:
1. Las velocidades de las reacciones suelen ser
extraordinariamente elevadas (10 elevada a la 6 veces
o mayores)

11. 2. Son muy específicas para las reacciones que catalizan.
3. Pueden regularse.
4. Estructuras ampliamente complejas
5. Contiene una superficie de unión de forma enrevesada
y única denominada lugar activo, que habitualmente
es una pequeña hendidura o grieta en una molécula
proteica grande, no es sólo el lugar de unión, varias de
las cadenas laterales de los aminoácidos que se
encuentran en el lugar activo participan activamente
en el proceso catalítico.
Las enzimas, como todos los catalizadores, no alteran el equilibrio
de la reacción, sino que aumentan la velocidad hacia el equilibrio.
Modelos de la acción enzimática
Modelo llave – cerradura; cada enzima se une a un único tipo
de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato poseen
estructuras complementarias. La forma global del sustrato y su
distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el lugar
activo de la enzima.
Modelo del ajuste inducido: el sustrato no se ajusta con
precisión a un lugar activo rígido. En su lugar; las interacciones
no covalentes entre las enzimas y el sustrato modifican la
estructura tridimensional del lugar activo, conformando la forma
del lugar activo con la forma del sustrato en su conformación del
estado de transición.
Coenzimas: son moléculas orgánicas complejas que sirven como
lanzaderas reciclables, o reactivos de transferencia de grupos,
que transportan muchos sustratos desde el lugar donde se
generan hasta el punto donde se utilizan. Estabilizan los
sustratos, como átomos de hidrógeno o iones hidruro que son
inestables en el medio acuoso de la célula. Otros elementos

12. transportados por las coenzimas son los grupos metilos (folatos),
grupos acilo (coenzima A) y oligosacáridos (Dolicol).
Muchas coenzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas e
iones metálicos que se relacionan de manera directa en la unión o
catálisis del sustrato.
Los grupos prostéticos están fuertemente estables integrados a
la estructura de la enzima mediante fuerzas covalentes y no
covalentes.
Algunos ejemplos: Fosfato de piridoxal (Vit B6 piridoxina), el
mononucleósido de flavina (FMN) y el dinucleótido de flavina
(FAD)(Vit B2 riboflavina), pirofosfato de tiamina (Vit B1 tiamina),
biocitina y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Se y Zn. Los
metales son los grupos prostéticos más comunes.
Los cofactores; cumplen funciones similares a los grupos
prostéticos pero se enlazan de una manera transitoria y disociable
a la enzima o a un sustrato como el ATP. Deben estar presentes
en el medio que rodea a la enzima para que se realice la catálisis.
Los cofactores más comunes son los iones metálicos (Mg²+,
Zn²+). Las enzimas que requieren como cofactor un ion metálico
se denominan enzimas activadas por metales, para
distinguirlas de las metaloenzimas para las que los iones
metálicos sirven como grupos prostéticos.
Apoenzima: componente proteico de una enzima que carece de
un cofactor esencial.
Holoenzima; las enzimas intactas con sus cofactores unidos.
Clasificación de las enzimas, en seis categorías principales
1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción.
Entre las subclases de este grupo se encuentran:

13. deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas,
peroxidasas e hidrolasas.
2. Transferasas. Catalizan reacciones en las que hay una
transferencia de grupos de una molécula a otra. Ejemplos de
estos grupos están; amino, carboxilo, carbonilo, metilo,
fosforilo y acilo(RC=O). Suelen incluir el prefijo Trans.
Transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas.
3. Hidrolasas. Catalizan reacciones en las que se produce la
rotura de enlaces por la adición de agua. Entre ellas;
esterasas, fosfatasas y peptidasas.
4. Liasas. Catalizan reaccione en las que se eliminan grupos
(p.ej.,H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se
añaden a un doble enlace. Ejemplos de ellas: liasas,
descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y
sintasas.
5. Isomerasas. Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas.
Catalizan varios tipos de reordenamiento intramoleculares.
Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono
asimétricos. Las mutasas catalizan la transferencia
intramolecular de grupos funcionales.
6. Ligasas. Catalizan la formación de un enlace entre dos
moléculas de sustrato. La energía para estas reacciones la
aporta siempre la hidrólisis del ATP. Los nombres de muchas
ligasas incluyen el término sintetasa, otras ligasas se
denominan carboxilasas.
Cinética enzimática.
La velocidad de una reacción bioquímica se define como el cambio
de la concentración de un reactante o producto por unidad de
tiempo.
Vida media (T½). Tiempo que se requiere para que se
consuman la mitad de las moléculas reactantes.

14. La cinética enzimática consiste en el estudio cuantitativo de la
catálisis enzimática. De acuerdo con el modelo de Michaelis-
Menten, cuando el sustrato (S) se une al lugar activo de una
enzima (E), se forma un complejo de estado de transición (ES).
Durante el estado de transición, el sustrato se convierte en
producto. Tras un tiempo, el producto se disocia de la enzima.
La inhibición enzimática puede ser reversible e irreversible. Los
inhibidores irreversibles normalmente se unen de forma covalente
a las enzimas. En la inhibición reversible, el inhibidor puede
disociarse de la enzima. Los tipos más comunes de inhibición
reversibles son competitiva, acompetitiva y no competitiva.
En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es
independiente de la concentración de sustrato: v = k
En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos
es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así,
en la reacción:
sacarosa + agua glucosa + fructosa
La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a
la concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la
concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de
proporcionalidad. Se dice que ésta es una reacción de primer orden.
Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de
formación del producto depende
 de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de
condensación): v = k [A1] [A2]
 del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de

15. dimerización): v = k [A]2
La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten
(v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura de la izquierda). La
Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva
experimental, y la KM corresponde a la concentración de
sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la
Vmax.
Parámetros Cinéticos:
Constante KM
KM: Constante para cada enzima. Concentración de sustrato a la
que la Vo es ½ Vmax. Es una medida de afinidad de la enzima por
sustrato. Cuanto menor es, mayor es la afinidad de la enzima por
sustrato.
Los valores de KM de las enzimas varían ampliamente. Para la
mayoría de las enzimas varía entre 10-1 y 10-7 M.
El valor de KM para una enzima depende de cada sustrato
particular y de las condiciones ambientales, tales como pH,
temperatura y fuerza iónica.
La constante de Michaelis, KM, tiene dos significados. Primero KM
es la concentración del sustrato a la cual la mitad de los centros
activos están ocupados. Así KM, proporciona una medida de la

16. concentración de sustrato necesaria para que tenga lugar una
catálisis significativa.
Segundo, KM se relaciona con la constante de velocidad de las
etapas individuales en el esquema catalítico.
KM= (k-1+k-2)/k1. Esto significa que la disociación del complejo
ES hacia E y S es mucho más rápida que la formación de
producto. En otras palabras, KM es igual a la constante de
disociación del complejo ES, si K2 es mucho menor que K-1
Velocidad máxima (Vmáx)
Velocidad máxima (Vmáx) revela el número de recambio de una
enzima, que es el número de moléculas de sustrato convertidas
en producto por unidad de tiempo por una molécula de enzima
cuando éste está totalmente saturado de sustrato. Es igual a la
constante cinética K2, también llamada Kcat.
La velocidad máxima, Vmáx, revela el número de recambio de
una enzima si se conoce la concentración de centros activos [ET],
por que
Vmáx= K2[E]T
Y así,
K2= Vmáx/[E]T
KM y Vmáx permiten también la determinación de la fracción de
centros activos ocupados fES. Esta relación es fES con KM y Vmáx
viene dada por la ecuación siguiente:
fES= V/Vmáx = [S]/ ([S] + KM)
Criterio Kcat/KM
Cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que KM, la
velocidad de catálisis es igual a Kcat.

17. Sin embargo, la mayoría de las enzimas no están habitualmente
saturadas de sustrato. En condiciones fisiológicas, la razón [S]/KM
suele estar comprendida entre 0.01 y 1. Cuando [S]<<KM, la
velocidad enzimática es mucho menos que Kcat , por que la
mayor parte de los centros activos no están ocupados.
Tipos de mecanismos de catálisis enzimática.
Tipos de catálisis enzimáticas
Las enzimas, son moléculas de gran interés que determinan la
pauta de las transformaciones químicas. Las características más
sobresalientes de las enzimas son su poder catalítico y su
especificidad. La catálisis tiene lugar en un centro específico del
enzima llamado centro activo. Utilizando el repertorio completo de
fuerzas intermoleculares, las enzimas acercan los sustratos hasta
logar una orientación óptima, siendo este el preludio para
establecer o romper enlaces químicos.
Las enzimas como catalizadores. Las enzimas aceleran las
reacciones multiplicando su velocidad. Las enzimas son altamente
específicas, tanto en la reacción que catalizan como en la
selección de las sustancias reaccionantes, denominadas sustratos.
Cofactores.
La actividad catalítica de muchas enzimas depende de la
presencia de pequeñas moléculas llamadas cofactores, aunque su
papel concreto varía con el cofactor y la enzima. Generalmente,
estos cofactores son capaces de llevar a cabo reacciones químicas
que no pueden realizarse por el conjunto de los veinte
aminoácidos diferentes existentes en las enzimas.
Una enzima sin su cofactor se denomina apoenzima; el enzima
completo activo catalíticamente se llama holoenzima.
Apoenzima + cofactor = holoenzima

18. Los cofactores se subdividen en dos grupos: metales y moléculas
orgánicas pequeñas llamadas coenzimas. Con frecuencia
derivados de las vitaminas, estas coenzimas pueden estar unidas
a la enzima fuerte o débilmente. Si la unión es muy fuerte se
denominan grupos prostéicos. Las coenzimas asociadas
débilmente son más bien cosustratos, ya que se enlazan a la
enzima y son liberados de él como lo hacen los sustratos y los
productos. La utilización de la misma coenzima por distintas
enzimas y su origen a partir de las vitaminas, diferencian a las
coenzimas de los sustratos normales.
Los cofactores deben estar presentes en el medio que rodea a la
enzima para que se realice la catálisis. Los cofactores más
comunes son los iones metálicos. Las enzimas que requieren
como cofactor un ion metálico se denominan enzimas activadas
por metales.
Centro activo y tipos de catálisis enzimática. La extrema
especificidad por el sustrato y el alto desempeño de las enzimas
refleja la existencia de un ambiente delicadamente ajustado a una
sola reacción, este medio conocido como sitio activo.
Los sitios activos de las enzimas multiméricas suelen localizarse
en la interfase entre subunidades e incluyen residuos de más de
un monómero. La configuración tridimensional del sitio activo
protege a los sustratos contra el disolvente y facilita la catálisis.
Los sustratos se unen al sitio activo en una región
complementaria de una parte del sustrato que no experimenta
cambio químico durante el curso de la reacción. Con esto se
alinean en forma simultanea partes del sustrato que podrían
experimentar cambios con los grupos funcionales de los residuos
peptidilo aminoacilo. El sitio activo también enlaza y orienta
cofactores o grupos prosteícos.
La capacidad de las enzimas para lograr el aumento de las
velocidades de catálisis de las reacciones químicas se atribuye a
los siguientes mecanismos: Catálisis por proximidad: Para que
las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia

19. de formación de enlace. Al aumentar la concentración se favorece
el encuentro de unas con otras y se incrementa la velocidad de
reacción.
Catálisis ácido-base: Los grupos funcionales ionizables de las
cadenas laterales de aminoacilo y grupos prostéicos contribuyen a
la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser
específica o general. En la catálisis ácida especifica o base
específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en la
concentración de protones pero independiente de la concentración
de otros ácidos (donadores de protones) o bases (aceptoras de
protones) presentes en la solución o en el sitio activo.
Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos
los ácidos o bases presentes están sujetas a catálisis ácida o
básica general.
Catálisis por deformación: Las enzimas que catalizan
reacciones líticas en las que se requiere romper un enlace
covalente generalmente unen sustratos en una conformación algo
desfavorable para el enlace que experimentará la ruptura. La
deformación resultante alarga o distorciona el enlace elegido,
debilitándolo y haciéndolo más vulnerable a la ruptura.
Catálisis covalente: El proceso de la catálisis covalente tiene
que ver con la formación de un enlace entre la enzima y uno o
más sustratos. La enzima modificada se convierte entonces en un
reactivo. La catálisis covalente introduce una nueva vía de
reacción que es más favorable energéticamente y, por
consiguiente, más rápida que la trayectoria de reacción en
solución homogénea. No obstante, la modificación química de la
enzima es momentánea. Al complementarse la reacción, la
enzima vuelve a su estado original no modificado.
La catálisis covalente en común entre las enzimas que catalizan
reacciones de transferencia de grupos.
Sustituciones nucleofílicas. Muchas reacciones químicas tienen
compuestos intermedios iónicos. Hay dos tipos de intermedios

20. iónicos: unas especies son ricas en electrones o nucleofílicas, y
otras especies son pobres en electrones, o electrofílicas.
Un nucleófilo tiene una carga negativa o un par de electrones no
compartido. Suele imaginarse que el nucleófilo ataca al electrófilo,
y al mecanismo se le llama ataque nucleofílico, o sustitución
nucleofílica.
Tensión sobre el sustrato. Aunque el sitio activo de una enzima
puede ser complementario a sus sustratos, se evidencia cambios
en las posiciones relativas de ciertos átomos de la enzima una vez
que se unió al sustrato.
Estos tipos de movimientos dentro de una molécula enzimática
son un buen ejemplo de una proteína que actúa como una
máquina molecular. Conforme ocurren estos cambios, se realiza
un trabajo mecánico, lo que permite a la enzima ejercer una
fuerza física en ciertos enlaces dentro de una molécula (sustrato).
Esto tiene el efecto de desestabilizar el sustrato, lo que hace que
adopte el estado de transición en el que se alivia la tensión.
Adaptación Inducida. Cambios conformacionales en la enzima.
El sustrato induce un cambio leve en la estructura tridimensional
de la enzima para que se realice la unión

21. Mecanismo de la regulación de la actividad enzimática

28. Se considera que un proceso es de oxidación-reducción cuando
en él se producen transferencias o intercambios de electrones de
unas sustancias a otras: una sustancia cede electrones y la otra
los capta.
Oxidación es todo proceso en el cual una especie química
pierde electrones.
Reducción es todo proceso en el que alguna especie química
gana electrones.
De acuerdo con estas definiciones, en la reacción anterior el
magnesio se oxida y el azufre se reduce. Se trata, pues, de una
reacción de oxidación-reducción, (abreviadamente de una
reacción redox).
Semirreacción de oxidación: Mg → Mg2++ 2 e– (pérdida de
electrones)
Semirreacción de reducción: S + 2 e–→ S2– (ganancia de
electrones)
La especie que cede electrones (es decir, que se oxida) se
denomina agente reductor (o simplemente reductor). En la
reacción anterior, el agente reductor es el magnesio, pues cede
electrones reduciendo al azufre.
La especie que gana electrones (es decir, que se reduce) se
denomina agente oxidante (o simplemente oxidante). En la
reacción anterior, el agente oxidante es el azufre, pues acepta
electrones oxidando al magnesio. En las reacciones redox, el
reductor se oxida y el oxidante se reduce. Lo mismo que en el
caso de ácido-base, el concepto de oxidante o reductor es
relativo: depende de con qué se enfrente. Por ejemplo, el
peróxido de hidrógeno (agua oxigenada), H2O2, que actúa
habitualmente como oxidante, puede hacerlo como reductor

29. frente a oxidantes más potentes que él, como el permanganato
de potasio, KMnO4.
A continuación se van a estudiar dos aplicaciones tecnológicas
concretas de dichos procesos: las celdas (o pilas) electroquímicas
y las celdas (o cubas) electrolíticas.
Las pilas son dispositivos que permiten obtener una corriente
eléctrica a partir de un proceso redox que se da de forma
espontánea.
Las cubas electrolíticas son dispositivos en los que la corriente
eléctrica es capaz de producir una reacción redox que, en
ausencia de dicha corriente, no tiene lugar.
Desde un punto de vista energético, las pilas transforman energía
química en energía eléctrica, mientras que las cubas electrolíticas
transforman energía eléctrica en energía química. Debido a la
relación existente entre las reacciones químicas de oxidación-
reducción y la electricidad, a esta parte se denomina
electroquímica.
Los ácidos y las bases. Ionización del agua.
Acido. Es una sustancia que cede H+, tienen un exceso de H+
(donadores de protones): HCL, H2CO3.
Base. Es una sustancia receptora de H+ (protones) o liberadora
mayor número de iones hidroxilo (OH¯). NaOH
La acidez de una solución está determinada por su concentración
en iones H+ (se expresa en unidades de pH)
La concentración del ion hidrógeno varía en un intervalo muy
amplio: corrientemente entre 10º y 10¯14 M, lo cual proporciona
la base de la escala de pH (pH=–log [H+]).

30. Neutra. La disolución contiene cantidades iguales de H+ y OH¯.
El Agua pura pH= 7.
Ácidos fuertes. Son sustancias que se disocian por completo en
aniones y cationes incluso en soluciones muy acidas (pH bajo).
HCl o H2SO4.
Ácidos débiles. Son sustancias que se disocian sólo de forma
parcial en soluciones ácidas.
Bases Fuertes. Son sustancias que se disocian por completo en
soluciones alcalinas (pH alto). KOH o NaOH.
Bases Débiles. Son sustancias que tienen la capacidad pequeña,
aunque medible, para combinarse con los iones hidrógeno.
Ca[OH]2.
El agua puede actuar tanto como ácido o como base; esto
dependerá del medio en que se encuentre. Se comportará
como base al reaccionar con ácidos como el ácido clorhídrico (HCl)
y ácido acético (CH3COOH); y como ácido, al reaccionar con bases
como el amoniaco (NH3). A los compuestos que se comportan de
esta manera se les llama anfóteros.
Equilibrio iónico del agua
El agua en estado puro se autoioniza (reacción en la que
existe una transferencia de protones entre moléculas de la misma
clase) en una pequeña cantidad, generando iones hidronio (H3O+
)
e iones hidroxilo (OH–
), según:

31. Siendo la ecuación simplificada:
De esta ecuación se puede establecer la constante de equilibrio
para la ionización del agua:
La concentración del agua [H2O] se considera constante al
comparar la concentración del agua pura sin disociar con la parte
ionizada, quedando:
A esta expresión se le llama producto iónico del agua (Kw). En
ella, las concentraciones de los iones H+
y OH–
se expresan en
unidades de molaridad (mol/L). A 25 °C el valor de Kw es 1,0 x
10-14
En el agua pura, la concentración de H+
y OH–
es la misma,
siendo: [H+
] = 1,0 x 10-7
y [OH–
] = 1,0 x 10-7

32. Todas las disoluciones en que se cumpla que [H+
] = [OH–
] son
neutras.
La concentración de iones H+
libres en sangre se mantiene
normalmente entre 40 y 45 nmol/litro, lo cual da un valor de pH
sanguíneo comprendido entre 7,35 y 7,45, valor medio de
referencia 7,40 (los valores compatibles con la vida estarían entre

33. 6,8 y 7,7). El organismo produce continuamente ácidos no
volátiles y CO2 como consecuencia del metabolismo, estas
moléculas generadoras de H+
modificarán la concentración de
estos iones y el valor del pH. La regulación se realiza en dos
etapas:
1. Los iones H+
son amortiguados o neutralizados por otras
moléculas.
2. Posteriormente son eliminados del organismo.
El equilibrio ácido-base estudia los mecanismos que mantienen
los valores de los iones hidrógeno de los líquidos corporales
dentro de los límites normales. Las células son muy sensibles al
pH del medio extracelular. Éste tiene un pH de 7,4 y un descenso
por debajo de 7 o un ascenso por encima de 7,8 puede resultar
letal. Ello significa que la concentración de H+
debe encontrarse
entre 16-100 nmol/litro. La sangre es ligeramente alcalina con un
pH de 7,4±0,04, es decir con un rango en la concentración de
H+
aún menor.
pH intracelular. Las células son menos alcalinas que el plasma,
con un pH próximo a 7. Existen en el interior celular una gran
cantidad de funciones que son dependientes estrechamente del
pH (glucolisis, gluconeogénesis, síntesis de ADN, proliferación
celular, funcionamiento de canales, etc.).

34. El metabolismo celular produce H+
que deben ser tamponados
antes de proceder a su excreción. Las proteínas celulares y otras
macromoléculas ejercen un importante papel tamponador y el
sistema antitransporte de Na+
/ H+
la vía más importante para su
eliminación de las células.
El pH extracelular es un reflejo del pH intracelular y a la
viceversa. La concentración de H+
en el cuerpo se regula de forma
muy exacta, ya que las proteínas intracelulares como enzimas y
canales de membrana son muy sensibles al pH.
ÁCIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Ácidos monopróticos: Fórmico, Láctico, Acético e ion amonio.
Ácidos dipróticos: Carbónico, Succínico y glutárico
Acidos tripróticos: Fosfórico y Cítrico.
ÁCIDOS GRASOS VOLÁTILES DEL RUMEN
El rumen ofrece un medio adecuado para el crecimiento
bacteriano, ya que el pH varía generalmente entre 5.5 y 7.0 y la
temperatura de 39°-40° C., es muy cercana a la óptima para la
mayoría de los sistemas enzimáticos.
Los ácidos: acético, propiónico y butírico son los que se producen
en mayor cantidad durante la fermentación de los alimentos en el
rumen; los que aparecen en menor cantidad son el caproico y el
caprílico.

35. Si la digestión fermentativa ocurriera bajo condiciones aeróbicas,
lo cual no sucede, el piruvato sería transformado en la
mitocondria para generar CO2 , H2O y ATP a través del ciclo de
Krebs, cadena respiratoria y ATPasa, proceso que en su conjunto
involucra la restauración de NAD+ (oxidado).
Pero la digestión fermentativa no es un sistema aeróbico; por el
contrario es un sistema altamente anaeróbico y reductor, por lo
que se debe proveer de un mecanismo diferente para la
restauración de NAD. Si no existiera este mecanismo, todos los
factores oxidados presentes podrían rápidamente reducirse y
entonces el metabolismo bacteriano se detendría. Debido a que
en el rumen no se encuentra oxígeno a la mano, otro compuesto
es el que debe servir como el resumidero de electrones para la
oxidación de los cofactores enzimáticos.
En la digestión fermentativa, el piruvato puede funcionar como el
captador de electrones, sufriendo una reducción todavía mayor

36. con el fin de proveer el material necesario para la regeneración
del NAD y el retiro general del NADH+H, con una producción
adicional de ATP. Además, el CO2 puede reducirse para formar
metano aceptando electrones para la regeneración del NAD y de
FAD. Este proceso transformador del piruvato da lugar a los
productos terminales de la digestión fermentativa de los
carbohidratos, los llamados ácidos grasos volátiles (AGV); Acético
(CH3-COOH), Propiónico (CH3-CH2-COOH) y Butírico (CH3-CH2-
CH2-COOH).

37. Los AGV sintetizados en respuesta a un estricto control
metabólico por parte de los microorganismos ruminales, son
utilizados por éstos para la formación de aminoácidos y ácidos
grasos que serán posteriormente incorporados al metabolismo
bacteriano. Sin embargo, la mayor parte de los AGV es enviada
hacia el líquido ruminal, en donde se difunden a través del epitelio
del rumen y retículo, el resto se absorben en omaso, para
posteriormente incorporarse a la circulación general pasando por
la vena porta.

38. ABSORCIÓN Y UTILIZACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS VOLÁTILES
Los AGV son de suma importancia ya que representan más del
70% del suministro de energía al rumiante. Virtualmente todo
ácido acético, propiónico y el ácido butírico son absorbidos por el
epitelio del rumen y transportados vía porta al hígado. La
absorción de AGV no sólo es importante para mantener su
distribución en las células animales, sino para prevenir cantidades
excesivas que puedan alterar el pH ruminal. El epitelio
estratificado del rumen generalmente no se caracteriza por una
eficaz absorción. No obstante es capaz de absorber
eficientemente AGV, ácido láctico, electrólitos y agua. La
superficie del epitelio es muy extendida debido a la formación de
papilas bien vascularizadas.
El tamaño y longitud de las papilas del rumen se modifican,
dependiendo de las concentraciones de los AGV en el rumen. Los
animales con una buena alimentación y producción de AGV,
presentan papilas largas y robustas para promover la absorción.
En contraste, los animales con una deficiente alimentación, tienen
papilas pequeñas y requieren de un largo tiempo de recuperación
para restaurar el tamaño de sus papilas y su capacidad de
absorción. La absorción de los AGV es a través de un mecanismo
de difusión a favor del gradiente de concentración. La velocidad
de absorción aumenta a medida que desciende el pH del líquido
ruminal. Cuando atraviesan el epitelio, los AGV sufren diferentes

39. grados de transformación. El acetato y propionato son absorbidos
casi sin alterarse, pero la mayor parte del ácido butírico se
transforma en ácido ß-hidroxibutírico el cual es un cuerpo
cetónico.
Los AGV absorbidos tienen diferentes destinos metabólicos:
♦El ácido acético se oxida en los diferentes tejidos para generar
ATP. También funciona como la principal fuente acetil-CoA para la
síntesis de lípidos.
♦El propionato sirve principalmente como sustrato
gluconeogénico, es de suma importancia para el rumiante debido
a que en el intestino delgado casi no se absorbe glucosa.
♦El ácido butírico absorbido en forma de ácido ß-hidroxibutírico,
es oxidado en muchos tejidos para la producción de energía. Los
cambios en la dieta pueden modificar el patrón de fermentación.
Cuando la dieta del animal está basada en forrajes, la proporción
molar en que se encuentran los AGV es: acetato 65%, propionato
25% y el butirato 10%. Mientras que si la dieta es alta en granos
o concentrados la proporción será de: Acetato 45%, Propionato
40% y el Butirato 15%.
En el hígado el propionato y el acetato son incorporados al
metabolismo energético, el ácido propiónico es el único de los
AGV que el hepatocito puede transformar en glucosa, en la vía de
la gluconeogénesis. Las moléculas de glucosa sintetizadas en este

40. proceso, serán exportadas hacia los tejidos extrahepáticos,
quienes serán los encargados de utilizarla como la primera fuente
de energía altamente disponible para sostener las necesidades
fisiológicas de mantenimiento y reproducción. Los disacáridos y
los almidones que escapan a la fermentación ruminal pasan al
intestino delgado donde son digeridos por enzimas pancreáticas e
intestinales, en la misma forma que en los animales
monogástricos.
Cuerpos cetónicos en los rumiantes
La condición inicial de la cetosis, como entidad clínica o subclínica,
es la hipoglicemia (podría agregarse persistente). En una
situación "normal" o adaptativa, la glicemia se regula mediante
los mecanismos hormonales y enzimáticos ya señalados. Sin
embargo, en una situación "anormal", de hipoglicemia
persistente, la respuesta a los mecanismos de control, mediante
cambios similares a los descritos en el síndrome de movilización
grasa generan el estado de cetósis clínica o subclínica.
Al estado de hipoglicemia el organismo responde, con cambios
hormonales, creando las condiciones para restablecer la glicemia
y el estatus energético en general. Con la finalidad de bajar el
gasto de glucosa, disminuye la insulina. La caída en la
concentración de insulina facilita la acción de lipasa en el tejido
graso, que consiste en estimular la hidrólisis de las grasas
(triglicéridos), la cual se facilita por acción de somatotrofina y
otras hormonas que incrementan la movilización grasa desde
tejido graso. En consecuencia, aumentan los AGNE y, mediante el
proceso químico de B oxidación son metabolizados a Acetil CoA.
Este metabolito (que también proviene del metabolismo de la
glucosa) es esencial para iniciar, en el ciclo de los ácidos
tricarboxilicos o ciclo de Krebs, el proceso que conduce a la
formación de ATP. Sin embargo, la formación de Acetil CoA

41. proveniente del metabolismo de las grasas, excede la capacidad
del ciclo de Krebs, por sobreproducción de Acetil CoA y disminu-
ción de Oxaloacetato (compuesto derivado del metabolismo de la
glucosa o sus precursores), molécula que permite el ingreso de
Acetil CoA al ciclo de Krebs. El Acetil CoA, es un precursor de la
síntesis de ácidos grasos; sin embargo, por el estatus hormonal
enzimático, producto de la condición de hipoglicemia, Acetil CoA
no puede seguir la ruta de la síntesis de grasas y no tiene otra
opción que seguir el camino que conduce a la formación de
Acetoacetato, B - hidroxibutirato y Acetona, que son los
cuerpos cetónicos. Su incremento, por sobre los valores normales,
son el origen del nombre de este disturbio metabólico.
De igual manera que lo explicado en el síndrome de movilización
grasa, los AGNE también siguen la ruta hacia la esterificación en
el hígado, causando infiltración grasa.
Los cuerpos cetónicos son esenciales en el metabolismo
energético, especialmente en el rumiante, especies que lo
sintetizan a partir de acetato y, más directamente, de butirato,
ácidos grasos volátiles formados en el rumen. El camino opuesto
a su formación, es decir transformarse en Acetil CoA, se realiza en
el tejido extrahepático donde ingresan al ciclo de Krebs; para su
metabolismo requieren de insulina, la cual en la condición de
cetosis está disminuida; por consiguiente, la subutilización de
cuerpos cetónicos, es un factor adicional, que explica su aumento.
Los cuerpos cetónicos, o alguno de ellos, pueden dar origen a
alcohol isopropilico, sustancia que actuaría sobre el sistema
nervioso central, explicando los signos neurológicos que
manifiestan algunas vacas enfermas de cetósis.
La única manera de revertir el cuadro de cetosis es aumentar la
disponibilidad de glucosa, mediante su aporte directo al sistema o
incorporando precursores de ella. Los precursores más
importantes de glucosa son: propionato (ácido graso volátil
formado en el rumen), que se incorpora vía succinato al ciclo de
Krebs, lactato y glicerol, que se incorporan al metabolismo

42. energético vía piruvato y la mayoría de los aminoácidos que se
incorporan al ciclo de Krebs y vía piruvato. Además de estos
precursores naturales, es preciso mencionar el propilenglicol,
compuesto que parcialmente se transformaría en propionato en
rumen y la mayor parte, que se absorbe desde sistema digestivo,
seguiría la ruta del metabolismo energético vía piruvato.
ÁCIDOS Y ALCALOSIS RESPIRATORIA Y METABÓLICA
La concentración de iones H+, existentes en el líquido
extracelular, se simboliza por pH, estando su valor entre 7,35 y
7,45; la vida humana se desenvuelve entre límites muy estrechos
de pH.
Acidemia. Se define como una disminución en el pH sanguíneo (o
un incremento en la concentración de H+) y Alcalemia como una
elevación en el pH sanguíneo(o una reducción en la concentración
de H+)
Acidosis y alcalosis se refieren a todas las situaciones que
tienden a disminuir o aumentar el pH, respectivamente.
Estos cambios en el pH pueden ser inducidos en las
concentraciones plasmáticas de la pCO2 o del bicarbonato.
Las alteraciones primarias de la pCO2 se denominan acidosis
respiratoria (pCO2 alta) y alcalosis respiratoria (pCO2 baja).
Cuando lo primario son los cambios en la concentración de CO3H-
se denominan acidosis metabólica (CO3H- bajo) y alcalosis
metabólica (CO3H- alto).
Con sus respectivas respuestas metabólicas y respiratorias que
intentan mantener normal el pH.
La compensación metabólica de los trastornos respiratorios tarda
de 6 a 12 horas en empezar y no es máxima hasta días o
semanas después, y la compensación respiratoria de los

43. trastornos metabólicos es más rápida, aunque no es máxima
hasta 12-24 horas.
Las características de las alteraciones ácido-base y sus respuestas
compensadoras se describen en la Figura 1.
Ante todo trastorno del equilibrio ácido-base se debe trazar la
siguiente estrategia:
1. Identificar de qué tipo de trastorno se trata.
2. Saber si la compensación es adecuada.
3. Conocer la causa del trastorno ácido-base.
Para ello se emplean cuatro parámetros básicos:
A. Concentración plasmática de H+ que en la práctica se mide
como pH (logaritmo negativo de la concentración de H+).
Valores normales: 7,35-7,45 que equivale a una
concentración de H+ de 40 +/- 5 nM. Indica la gravedad del
trastorno.

44. B. La presión parcial de CO2 arterial (pCO2). Valores normales:
35-45 mm Hg. Se consideran valores críticos: menos de 20 y
más de 70 mm Hg. Indica la respuesta respiratoria.
C. La concentración plasmática de bicarbonato o CO2 total.
Valores normales de CO3H-: 21-29 mEq/l (mEq/L=mMol/l).
Se consideran valores críticos menos de 10 y más de 40
mEq/l. Indica el estado de los sistemas tampón.
D.El anión Gap (intervalo ó brecha aniónica). Diferencia entre
las principales cargas positivas y negativas del plasma.
Valores normales: 12 +/- 5 mEq/l. Orienta el diagnóstico
diferencial.
Anión Gap = (Na+)-﴾ (Cl-) + (CO3H-)﴿
E. También son de interés:
 Valores normales de PO2 en sangre:
Arterial: 95- 100 mmHg
Capilar: 95- 100 mmHg
Venosa:28- 40 mmHg
Una disminución de la P02 por debajo de 95 mmHg se conoce
como hipoxemia; por debajo de 80 ya se considera moderada y
menor de 60, severa o grave.
LOS BÚFERES: CONCEPTO GENERAL. BUFFERES DE LA CÉLULA Y DEL
ORGANISMO ANIMAL.
Los amortiguadores ayudan a mantener una concentración de ion
hidrógeno relativamente constante. En condiciones normales la
concentración de ion hidrógeno se mantiene dentro de límites
muy estrechos. Caso pH del plasma= 7.45 a 7.35.
Acidosis. El pH desciende por debajo de 7.35, producción
excesiva de ácidos en los tejidos, perdida de base en los líquidos

45. corporales, o de un fallo en los riñones para excretar metabolitos
ácidos. Tiene lugar en la diabetes mellitus y la inanición.
Si el pH del plasma cae por debajo de 7, el SNC se deprime, lo
cual conduce al coma y finalmente a la muerte.
Alcalosis. El pH aumenta por encima de 7.45, trastorno causado
por vómitos prolongados e ingesta de cantidades excesivas de
fármacos alcalinos, esta condición sobreexcita el SNC y los
músculos entran en un estado de espasmo, si no se corrige, se
producen convulsiones y parada respiratoria.
Los amortiguadores más habituales son los ácidos débiles y sus
bases conjugadas.
La capacidad de un amortiguador para mantener un pH específico
depende de dos factores: 1._ la concentración molar del par
ácido-base conjugada. 2._ el cociente de sus concentraciones. La
concentración del amortiguador se define como la suma de la
concentración del ácido débil y de su base conjugada. Los
amortiguadores son más eficaces cuando están formados por
cantidades iguales de un ácido débil y la base conjugada. El
amortiguador más eficaz tiene lugar cuando una unidad de ph
está por encima o por debajo del valor de pKa.
Los tres amortiguadores más importantes del organismo son; el
bicarbonato, el fosfato y las proteínas. Cada uno de ellos está

46. adaptado para resolver problemas fisiológicos específicos del
organismo.
BIBLIOGRAFIAS
1. Chang R. (2010). Química.10ma edición. McGraw-Hill/Interamericana
Editores, S.A. de C.V.
2. Mckee T., y Mackee J. (2003). Bioquímica. La base molecular de la
vida. 3era Edición. McGraw-Hill/Interamericana de España, S.A.U.
3. Murray R., Mayes P., Granner D., y Rodwell V.(2004). Harper
Bioquímica ilustrada. 16a edición. Manual moderno, S.A. de
C.V.