1. Efecto térmico en las
proteínas
1

2. TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS
 Las alteraciones térmicas son variadas y dependen de la susceptibilidad
de los diferentes aminoácidos.
 Uno de los principales cambios se da en valor de la relación de eficiencia
proteica (PER):
INTENSIDAD DEL
TRATAMIENTO TERMICO
Las
principales
reacciones
ocurren en los lados A y C son:
PER
LADO A
A
B
C
El PER se incrementa hasta
alcanzar un máximo(A), en
donde permanece por un tiempo
(B) y posteriormente
se reduce (C).
 Desnaturalización de la proteína
 Exposición de los aminoá-cidos
escondidos
 Aumento de la disponibilidad de
aminoácidos
 Destrucción de inhibidores de
tripsina y quimiotripsina
de
enzimas
y
 Inactivación
compuestos indeseables.
que
LADO C









Desulfuración
Oxidación
Ciclización
Maillard
Deshidratación
Enlaces entrecruzados
Desaminación
Formación de lisinoalanina
Racemización.

3. INFLUENCIA DEL TRATAMIENTO TECNOLOGICO
PROTEINA
TRATAMIENTO TECNOLOGICO
PRESENCIA DE OTROS
COMPONENTES DEL
ALIMENTO
TRATAMIENTO QUÍMICO
Y ADITIVOS
CALOR, pH, SALES, ETC........
TRATAMIENTO POCO SEVERO
TRATAMIENTO SEVERO
MODIFICACION DE
LA CONFORMACION
MODIFICACION DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA
PRINCIPAL INCIDENCIA FUNCIONAL
DIGESTIBILIDAD Y PROPIEDADES
FUNCIONALES
MODIFICADAS
DIGESTIBILIDAD DISMINUIDA
ABSORCION MODIFICADA
DESEQUILIBRIO CUALITATIVO
DERIVADOS TOXICOS

4. Por qué procesamos alimentos?
• Preservación
• Mejorar la calidad alimenticia
• Brindar un producto conveniente al
consumidor
• El producto procesado:
– satisfactorio
– nutritivo
– económico
– seguro
– conveniente
4

5. Procesamiento Termico
•
•
•
•
•
Cocción
Escaldado
Pasteurización
Esterilización
Efectos
– preservación
– palatibilidad
– inactivacion de enzimas
5

6. Efecto del Procesamiento Termico
en Proteínas
• Reacción de Maillard
– grupos carbonil de azúcares reductores
– grupo de aminoácidos libres
• Puede ocurrir a temperatura ambiente o
menores, pero son las temperaturas
elevadas las que tienen un marcado
efecto en su activación
• Fig. 1
6

7. 7

8. • Efectos beneficos de las rxns Maillard
– mejoramiento del sabor y color
• Efectos perjudiciales
– reducción de la calidad nutricional de las
proteínas a partir de
• perdida de aminoácidos como lisina o disminución
de su biodisponibilidad
• reducción de la digestibilidad de proteínas
• formación de compuestos inhibitorios del
crecimiento
• formación de compuestos tóxicos o mutagénicos
8

9. Productos Maillard inhibidores del
Crecimiento
solo de interes académico?
9

10. Desnaturalización de proteínas por
calor
• Desnaturalización por calor ocurre cuando
se rompen:
– Puentes de hidrógeno
– Enlaces iónicos
– Fuerzas de van der Walls
• Se pierde la estructura secundaria o
terciaria de la proteína nativa
10

11. Estabilida térmica
• Cantidad de agua asociada a la proteína
depende de :
– Sales inorgánicas
– Fuerza iónica
– pH
– tipo de solvente
• moléculas de tropocolageno Td=37°C
• fibras de colageno Td=60°C
11

12. Agregación, precipitación, gelación
y degradación
• Un alimento tiene diferentes tipo de proteínas y
el tratamiento térmico causa entoces
– co-agregación entre proteínas
– interacciones proteína-proteína
• Después de la agregación de proteínas, puede
ocurrir la precipitación y/o gelación.
• Cuando ocurre la precipitación:
– disminución de la capidad de retención de
agua
– reducción de las propiedades funcionales
12

13. • Cuando ocurre la gelación:
– aumento de la capacidad de retención de
agua
• Después de la precipitación o gelación,
una mayor energía térmica ocasiona la
degradación de la proteína, destrucción de
aminoácidos,
hidrólisis
de
enlaces
peptídicos y otras reacciones
• Durante la cocción pueden ocurrir
complejas reacciones que disminuyen la
digestibilidad de proteínas
13

14. Otras reacciones de proteinas
inducidas por el tratamiento térmico
• Otras rxns pueden ocurrir debido a
– desdoblamiento de la proteína
– modificación de las cadenas laterales de la pt
•
•
•
•
formación de enlaces disulfuro
liberación de sulfuro de hidrógeno
formación de isopéptidos
racemización de aminoácidos (configuración L a
D)
• alteración de actividades enzimáticas
14

15. Enlaces disulfuro y sulfuro de
hidrógeno
• -lactoglobulina es termicamente inestable, y la
estabilidad de todas las proteínas de la leche se ven
afectadas por esta proteína
• Formación de enlaces disulfuro en proteínas
cárnicas se presenta entre 70-120°C, con la
disminución del numero de -SH. Relacionado con
cambios de textura.
• Largos períodos de calentamiento a 80°C, produce la
perdida de -SH y -S-S-, el ácido cisteco se oxida o se
produce S2.
15

16. Formación de isopéptidos
• Se forma por enlace entre cruzado de las
cadenas pepticas y aumenta con la
temperatura, produciendo:
– lisinoalanina, lamthionina y ornithioanalina
• Estos peptidos reducen la habilidad de las
enzimas proteolíticas de romper proteínas
y reducir la absorción de algunos otros
aminoácidos.
16

17. Racemización de residuos de
aminoácidos
• Racemización ocurre cuando hay
calentamiento o un tratamiento en un
medio altamente alcalino
• Reduce el valor nutricional, al disminuir la
digestión por proteasas
17

18. Reacciones enzimáticas
• Enzimas
pueden
ser
activadas
exponiendo al alimento a temperaturas
cerca a las temperatura fisiológicas
• Las enzimas pueden destruirse al elevar
la temperatura hasta el punto de su
desnaturalización irreversible
• Otros factores: pH, concentraciones de
iones e inhibidores
18

19. • En los musculos hay enzimas proteolíticas
que favorecen la suavidad de las carnes
• Se pueden activar exponiendo a las
carcasas a altas temperaturas despues
del período post-morterm
• Durante la cocción se desnaturalizan
estas enzimas
19

20. Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
• Carne: res, pescado, pollo
– Desnaturalización de miosina (proteina
primaria
del
musculo)
y
proteínas
sarcoplasmáticas ocurre entre 40-70°C
– Con
la
desnaturalización
hay
un
endurecimiento de los tejidos y liberación de
jugos
– El endurecimiento entre 65-75°C puede ser
debido a la pérdida de jugos y
entrecruzamiento
de
las
proteínas
20
microfibrillas coaguladas

21. Endurecimiento de la carne
a 80C degradación de
entrecruzamientos
21

22. • Proteínas de huevo
– Funcionalidad de la clara y yema; cakes,
merengues, souffles, etc
– Desnaturalización y coagulación a
temperaturas específicas y la formación de
una matríz estable al coagular
– La mayoría de las proteínas del huevo
coagulan 60-75°C, pero se ve afectada por el
pH y la concentración de sal
– Sulfuro de hidrógeno H2S se produce de
grupos -SH y -S-S- aparece cuando los
productos de huevo exceden 60°C
22

23. – El color verde en la superficie de la yema de
un huevo duro es el resultado de la liberación
de H2S de la albumina y su interacción con el
fierro de la yema
– Esta coloración se controla controlando la
temperatura de calentamiento y de
enfriamiento
23

24. • Frutas y vegetales
• Enzimas
– Fenolasas: oscurecimiento enzimático
– Peroxidasa: reducción en valor nutritivo,
color, sabor
– Resistencia térmica: Peroxidasas >
Fenolasas
24

25. • Granos de Cereales
– Formación de masas:
• interacciones tiol y disulfuro
• Enzimas: amilasas
• Enzimas: levaduras
– Durante el horneado
• Enzimas de levaduras aumenta hasta los 54°C
• Alrededor de 65°C, los gránulos de almidón comienzan a
gelatinizar, acción de amilasas
• Amilasas son inactivadas a 75°C, y el gluten comienza a
desnaturalizarse y coagular.
• Coagulacion continua hasta 95-100°C
• La temperatura en la superficie alcanza 150-160°C y hay
rxns de color y sabor de la corteza, Maillard
25