libro bioquimica agroindustrial

1. 220 Bioquímica agroindustrial
adaptado para la fabricación de productos secos. El lactosuero desmineralizado
en pol vo se utiliza en las fórmulas para bebés, en los alimentos dietéticos, en
confitería y pastelería y particularmente puede reemplazar a la leche desnatada
en pol vo en la nata helada.
2.2.2. Lactosueros deslactosados
El suero deslactosado en poi vo es un subproducto de la fabricación de lactosa.
Para extraer la lactosa, el lactosuero es concentrado por evaporación, enfriado
y centrifugado. Las proteínas han sido así párcialmente desnaturalizadas por el
tratamiento ténnico y el contenido en minerales relacionado con el extracto
seco es muy elevado. Este producto no es fabricado para la preparación de
alimentos específicos y es generalmente utilizado en alimentación animal. E
posible, sin embargo, reducir considerablemente el contenido en mineraJe
(desde el24 hasta el 1-3%) mediante solubilización y lavado a pH 3,5.
Se producen igualmente concentrados de proteínas de lactosueros cuya
lactosa ha sido hidrolizada. Son utilizados para reducir la cristalización de la
lactosa y para atenuar los efectos de la intolerancia a la lactosa. Pueden igual-
mente ser utilizados como agentes edulcorantes y estabilizantes en los postre
congelados, como aditivos nutritivos o agentes de empardeamiento en el pan o
también para prolongar el tiempo de conservación de los lactosueros y evitar
su secado.
3. PROTEÍNAS DEL LACTOSUERO
Las proteínas dellactosuero son frágiles y sus propiedades tecnofu ncionale
pueden ser modificadas por los tratamientos aplicados allactosuero. Una bue-
na utilización de estas proteínas en los alimentos a los cuales son incorpora-
das, necesita un buen conocimiento de su estructura, de sus propiedades fun-
cionales en función de diferentes factores (medio más o menos complejo,
tratamientos, etc.), y de su comportamiento en el curso de las operaciones de
preparación que nos encontramos en las diversas industrias: galletería, confi-
tería, charcutería, sopas y salsas, natas heladas, natillas, etc. La Tabla 9.4 muestra
un compendio general de estas propiedades.
3.1. Estructura y factores de estabilidad de las proteínas
del lactosuero
3.1.1. Características estructurales
Las dos proteínas mayoritarias, la ~-l actogl obulina (50%) y la a-lac-
toalbúmina (22%), son moléculas globulares compactas con una secuencia
Productos é
Pastas alim1
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Valorización de los coproductos 221
TABLA 9.4.- APLICACIO ES DE LAS PROTEÍNAS DE LACTOSUERO.
Productos Funciones
Productos de panadería-galletería Aporte proteico, retención de agua, gelificante,
textura (interacción con el gluten)
Pastas alimentarias Emulsificante, espumante, retención de agua,
gelificante
Confitería (caramelo, turrón, etc.), Emulsificante, aroma, textura, dispersabilidad
chocolate con leche
Sopas, salsas Espesante (interacción con el almidón),
emulsificante
Platos cocinados Espesante, emulsificante, retención de agua
Harinas lacteadas Aporte proteico, solubilidad
Bebidas lacteadas o de frutas Soluble en caliente y/o pH ácido, espesante
Alimentos dietéticos e infantiles Aporte proteico, solubilidad, espesante
(alimentación entera!)
Quesos naturales y fundidos Emulsificante, espesante, gelificante
<
<imitation cheeses, dipS>>, pastas Emulsificante, espesante
para untar, <<Coffee whitener», cremas
heladas
Cremas, postres, flanes, yogures Emulsificante, espesante, gelificante
Productos cárnicos Emulsificante, espesante, ligante, gelificante,
(salchichas, patés, hamburguesas) retención de agua y de materias grasas
primaria uniformemente repartida en residuos polares (cargados o no) e
hidrófobos. Pueden replegarse enmascarando en el centro de la molécula los
residuos hidrófobos, de tal manera que las asociaciones intermoleculares son
poco probables. Su estructura tridimensional está estabilizada por puentes
disulfuro (de 1 a 2 para la ~-lactoglobulina, 4 para la a-lactoalbúmina). La
estructura espacial de la ~-lactoglobulina se asemeja a un cono muy compacto
(Fig. 2.8) mientras que la de la a-lactoalbúmina, muy similar a la lisozima,
tiene una forma casi esférica. Son moléculas pequeñas (MM de 18.400 para la
~-l actoglobulin a y 14.200 para la a-lactoalbúmina) en comparación con las
otras proteínas del lactosuero (seroalbúmina, enzimas e inmunoglobulinas,
proteosa-peptonas).

3. 222
Calentamiento a 65°C
(314 deL)
Bioquímica agroindustrial
LACTOSUERO (L)
pH 6,0-6,5
1
Paso a través de Dowex
50 x 8 en forma H•
(1
14 deL)
LACTOSUERO ÁCIDO
pH 1,2-2,0
1
Mezcla pH 4,5
Calentamiento 92°C - 15 min.
Centrifugación 2.500 g Trasegado con sifón
'
Suero
desproteinizado
CONCENTRADO
PROTEICO
(C)
Filtración
a presión
Suero
desproteinizado
CONCENTRADO
PROTEICO
(F)
Lavado 70°C
Secado 45°C
CONCENTRADOS PROTEICOS
C, F, S
Suero
desproteinizado
CONCENTRADO
PROTEICO
(S)
Figura 9.l.- Esquema de La tecnología de termocoagulación de las proteínas del lactosuero.
3.1.2. Factores de estabilidad
La estructura de la ~-lactoglobulina depende del pH. Al pH de la leche, se
forma un dímero mientras que a un pH inferior a 3,5 y superior a 7,5, los
complejos se disocian en monómeros muy desplegados.
La estruct1
te infl uenciac
reactivos de é
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des y en prim
entre ·50 y 7':.
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3.2.
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3.2.2. Otros p
Sin tratamiE
temente estos p
ración.

4. ro.
e. ~
-- 1 -
Valorización de los coproductos 223
La estructura y la funcionalidad de estas dos proteínas está muy fuertemen-
te influenciada por la presencia simultánea de grupos tiol y disulfuro. Los
reactivos de óxido-reducción y sobre todo los tratamientos térmicos provocan
intercambios de puentes disulfuro y modifican la mayor parte de las propieda-
des y en primer lugar la solubilidad. La desnaturalización térmica se produce
entre 50 y 75°C y provoca un desenmascaramiento de los grupos SH y un
desplegamiento de las moléculas; según el pH la reasociación puede efectuar-
se en forma intramolecular (precipitación o coagulación en medio fuertemente
ácido) o intermolecular (gelificación en medio neutro, alcalino o ácido).
3.2. Concentración y fraccionamiento de las proteínas
Para ciertos usos, el empleo de las proteínas es preferible al del lactosuero
bruto o modificado. En los campos de la dietética y la terapéutica, es por ejem-
plo indispensable, disponer de concentrados o de aislados proteicos.
3.2.1. Termocoagulación
Según la tradición nada es más simple ni menos costoso que precipitar las
proteínas del suero por calentamiento en medio ácido. Se hace así desde hace
siglos el «Séré» y otras clases de quesos de suero; se recupera «una leche de
proteínas» que se reincorpora a la leche de quesería (Procedimiento «Centri-
Whey») (Fig. 9.1 ).
El pH del tratamiento térmico tiene, por supuesto, una gran influencia y de
este modo se lían propuesto numerosas variantes de este procedimiento.
Sin embargo, es necesario señalar que si bien el rendimiento de recupera-
ción máximo se sitúa hacia pH 5,0-5,5, la precipitación a pH netamente más
bajos o más altos permite preparar proteínas más solubles o más fáci lmente
dispersables. Por ejemplo, el calentamiento a pH 7,5 permite la obtención de
lactoproteínas que tienen buenas propiedades estructurantes; recordemos, sin
embargo, que un tratamiento en medio ligeramente alcalino, favorece modifi-
caciones indeseables de aminoácidos esenciales (ver Cap. 3).
Por último, el descenso del pH por pase del suero a través de una resina
intercambiadora de iones complica un poco la preparación pero tiene la gran
ventaja de reducir la carga salina.
3.2.2. Otros procedimientos
Sin tratamiento térmico, se separan las proteínas casi intactas pero eviden-
temente estos procedimientos son más costosos en inversón y en cifras de ope-
ración.

5. 224 Bioquímica agroindustrial
LAVADO
etapas 2 y 4
INYECCIÓN
etapa 1
ELUCIÓN
etapa 3
Agua de lavado
Lactosuero~
M
Agua congelada
Efluentes
LEVADURERÍA
con lactosa
[ H,C, J
DEAE ~~N- Cl-
HsC2
QMA [ (CH)3N- - ] ' Cl-
e - coo-H·
S - SO; H•
Solución
SPHEROSIL
QMA eluyente f----- HCI
pH = 1
j
RECICLAJE
ALMACENAM IENTO
Eluato
Proteico
CONCENTRACIÓN
SECADO
lntercambiador de aniones débil
lntercambiador de aniones fuerte
lntercambiador de cationes débil
lntercambiador de cationes fuerte
Figura 9.2. - Ex1racción con inlercambiadores de io11es (Procedimielllo Spherosil).
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6. Valorización de Los coproductos 225
La ultrafiltración es el procedimiento más empleado. Para evitar el
colmatado, se han propuesto di versos pretratamientos: filtración, adición de
un agente secuestrador de calcio, desmineralización, tratamiento térmico mo-
derado. La industria expide concentrados (retenidos) con contenido variable
en proteínas (40 al 80% del ES).
La cromatografía de intercambio iónico se utiliza para la producción in-
dustrial de concentrados (90% y más). El procedimiento «Spherosii» utiliza
bolas de sílice poroso sobre el cual han sido incorporados los grupos
intercambiadores (Fig. 9.2). Es posible obtener fracciones enriquecidas en tal
o cual proteína lactosérica. En el caso del lactosuero dulce, el procedimiento
seleccionado consiste en utilizar una columna de spherosil intercambiador de
aniones (Spherosil QMA) y una columna de spherosil intercambiador de
cationes débil (Spherosil C). En efecto, al pH dellactosuero dulce (pH = 6,6)
la mayor parte de las proteínas están en forma aniónica y se adsorben sobre
intercambiadores de aniones y una pequeña proporción (7 a 10%), esencial-
mente constituida por inmunoglobulinas, está en forma catiónica y se adsorbe
sobre el intercambiador de cationes. Con ellactosuero ácido, el procedimiento
seleccionado consiste en utilizar una columna de spherosil intercambiador de
cationes (Spherosil S); en efecto, al pH del lactosuero ácido (pH = 4,6), el
conjunto de las proteínas está e n forma catiónica y se adsorbe sobre
intercambiadores de cationes.
La precipitación en frío por polielectrolitos ha sido objeto de numerosos
ensayos. Ha sido propuesta sobre todo la carboximetilcelulosa (ver Cap. 3).
3.3. Pri[lcipales propiedades funcionales de las proteínas
del lactosuero
Las proteínas del lactosuero, según las formas en las que se encuentren,
pueden manifestar una diversidad muy grande de propiedades tecnofuncionales:
propiedades de hidratación, propiedades de textura y de superficie.
3.3.1. Solubilidad
Esta propiedad es a menudo un criterio de calidad de los pol vos; además
está a menudo en relación con las otras propiedades tales como la viscos idad,
la aptitud para la gelificación, para la emulsificación o para la formación de
espuma. Depende de numerosos factores: pretratamiento de separación, méto-
dos de concentración y secado, el pH, la fuerza iónica, la temperatura en pre-
sencia o no de iones Ca++, de sales secuestradoras, etc. La olubilidad resulta
sobre todo fuertemente disminuida en el pHi tras desnaturalización.

7. 226 Bioquímica agroindustrial
3.3.2. Absorción de agua- Hinchamiento
Las proteínas del lactosuero absorben poca agua (0,5 g/g) pero una
termodesnaturalización (80°C- 45 segundos) mejora la capacidad de fijación
(útil en pastelería y charcutería).
3.3.3. Coagulación- Gelificación
La coagulación puede ser considerada como una agregación desordenada
tal como la que se produce por termodesnaturalización al pHi medio de las
proteínas dellactosuero (4,9 a 5,2).
La gelificación implica la formación de una red continua más o menos or-
denada tras desplegamiento de las cadenas polipeptídicas; la formación de gel
necesita una concentración proteica de al menos el 8%. La firmeza de los geles
depende:
• del tratamiento térmico: la firmeza se incrementa con la temperatura;
• del pH: geles firmes en medio ácido y alcalino; granulosos a pH neutro
o débilmente ácido;
• de la concentración proteica: geles estables a elevada concentración;
• de los glúcidos presentes: geles lactoséricos muy estables en presencia
de sacarosa.
3.3.4. Propiedades emulsificantes
Las propiedades son debidas a la facultad de reducir las tensiones
interfasiales entre componentes hidrófilos e hidrófobos; están con frecuencia
ligadas a la solubilidad de la proteína en el agua.
La capacidad emulsificante (cantidad de aceite emulsificado por g de pro-
teína antes de la inversión de fase) y la estabilidad crecen con la concentración
proteica (óptimo al 2-3%) y son con frecuencia mínimas al pHi.
3.3.5. Propiedades espumantes
Muy apreciadas en pastelería (bizcochos, merengues, soufflés, etc.), estas
propiedades resultan de un desplegamiento en la interfase agua/aire.
El esponjamiento máximo (o capacidad espumante) y la estabil idad de las
espumas proteicas de lactosuero son excelentes si las proteínas están purifica-
das (caso de la ~-lactoglobulina) y si el pH está próximo a la neutralidad. La
termodesnaturalización es un factor de mejora.
3.4.1. 1
Lap1
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que 1ncrerr

8. 1 a
íó
Valorización de los coproductos 227
3.4. Tratamientos de mejora
3.4.1. Tratamientos por cambio de composición de la preparación
La purificación de las proteínas mejora todas las propiedades, sobre todo si
el tratamiento es poco desnaturalizante (caso de la extracción por intercambio
iónico).
Del mismo modo, la eliminación de las sales (electrodiálisis y ultrafiltración)
tiene un efecto favorable (ver Cap. 5, § 2.3.1 ).
3.4.2. Tratamientos térmicos
Los tratamientos se utilizan como medios de extracción en forma
termocoagulada o como tratamiento de mejora solo o combinado con otros
pretratamientos (ultrafiltración, diálisis, etc.).
• a pH ácido
Estos tratamientos permiten, asociados a la ultrafiltración o no, mejorar las
propiedades gelificantes y la estabilidad de las espumas.
• al pHi
Si este tratamiento es seguido de un calentamiento en medio alcalino, las
propiedades gelificantes y espumantes se acrecientan intensamente.
• a pH neutro
Asociado a una clarificación y una desmineralización, este tratamiento per-
mite sobre todo obtener excelentes propiedades emulsificantes y espumantes.
3.4.3. Hidrólisis enzimática o ácida
La proteólisis restringida por proteasas puras o en forma de mezclas mejora
la solubilidad de los concentrados obtenidos por termocoagulación y más
específicamente en las proximidades del pHi medio (4,8 a 5,2).
Contrariamente a lo que se observa con la hidrólisis restringida de proteí-
nas poliméricas (tales como las de las leguminosas y de los cereales) que me-
jora las propiedades espumantes y emulsificantes, la hidrólisis restringida de
las proteínas nativas dellactosuero altera estas propiedades. Los únicos resul-
tados positivos han sido obtenidos sobre concentrados ya poco solubles y des-
naturalizados y fuertemente polimerizados.
Sin embargo, tratamientos térmicos efectuados a bajo pH (0,5 a 1) hidrolizan
muy débilmente la ~-lactoglobulina y provocan una polimerización parcial
que incrementa la estabilidad de los sistemas esponjados o emulsificado .

9. 228 Bioquímica agroindustrial
3.4.4. Modificaciones químicas
Las proteínas del lactosuero han servido de «sustrato-modelo» para nume-
rosos ensayos de tratamientos químicos con vistas a una mejora de sus propie-
dades fu ncionales.
Por succinilación o acetilación, los grupos a y E-amino cuya carga es fuer-
temente positiva a pH neutro o ácido son respectivamente transformados en
grupos aniónicos portadores de cargas negati vas o nul as. La mod ificación de
las repulsiones electrostáticas por creación de cargas negativas o reducción de
las cargas positivas se traduce en un estiramiento o un desplegamiento de las
proteínas, que se traduce en una reducción de las tensiones de superficie acei-
te-agua y aire-agua. Por ejemplo, la succinilación de las proteínas de lactosuero
precipitadas en el punto isoeléctrico mejora todas las propiedades funcionales
con la excepción del poder espumante. En panadería, el empleo de concentra-
dos de proteínas de lactosuero succiniladas disminuye el tiempo de levanta-
miento de la masa. Los concentrados proteicos de lactosuero succinilados pue-
den reemplazar al 20% del caseinato sód ico en las imitaciones de crema de
café y al20% de la yema de huevo en las salsas para ensalada (estabilidad de la
emulsión y viscosidad superiores). Sin embargo, aminoácidos esenciales que
poseen un grupo E-NH2 como la lisina están implicados en enlaces covalentes
no pudiendo ser hidrolizados. El valor nutricional se ve así afectado y la
metabolización de tales productos es desconocida, y, en consecuencia la utili-
zación de los productos obtenidos con ayuda de estos métodos choca con la
legislación.
Una de las ventajas de la esterificación es la de actuar a nivel de los
aminoácidos no es~nci ales como el ácido aspártico y el ácido gl utámico. La
esterificación de las proteínas del lactosuero aumenta la hidrofobicidad y el
poder gelificante. En el caso de la esterificación de la ~-lactoglobulina, la ac-
tividad emulsificante es ligeramente inferior a la de la proteína nativa, si n em-
bargo la estabilidad de la emulsión se aumenta significativamente.
Como en el caso de la succinilación, la fosforilación crea nuevas repulsio-
nes electrostáticas en el interior de la cadena polipeptídica debido al aumento
del número de grupos hidrófilos aniónicos. La fosforilación química se obtie-
ne por unión covalente a la proteína de átomos de fósfo ro provenientes del
oxicloruro de fósforo, sobre varios sitios posibles: Serina, Treonina, Tirosina
y Lisina. Pueden crearse igualmente enlaces internos por mediación de puen-
tes fosfato.
La fosforilación de la ~-lactoglobulina aumenta la dispersabilidad, la capa-
cidad emu lsificante y gelificante, la estabilidad de la emulsión y la viscosidad.
E tas propiedades de la ~-lactoglobulina hacen posible la utilización de las
proteínas dellactosuero en las salsas y las mayonesas que requieren ingredien-
tes que posean buenas propiedades emulsificantes.
3.t
La Tabla 9
centrados prot1
Un concent
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de la clara de h
del 1,5%) - o ~
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textura y de la
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con arroz, maíz, ]-
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10. d la:;
r. dien-
Valorización de los coproductos 229
3.5. Utilizaciones de las proteínas del lactosuero
La Tabla 9.4 resume las principales aplicaciones industriales de los con-
centrados proteicos de lactosuero.
Un concentrado de proteínas dellactosuero (con alrededor del 60%) calen-
tado a 80-1 ooo
c durante 1Oa 30 minutos posee la apariencia y la consistencia
de la clara de huevo duro. En mezcla con leche desnatada (contenido proteico
del 1,5%) -o sea la mitad del contenido requerido para la clara del huevo-
puede obtenerse un gel tras calentamiento 5 minutos a 85°C. La termoge-
lificación permite a las proteínas dellactosuero actuar como mejoradoras de la
textura y de la retención de agua (productos cárnicos, productos de quesería,
salsas, etc.).
Las proteínas del lactosuero son igualmente famosas por sus propiedades
espumantes. En pastelería, por ejemplo, además de la posibilidad de obtener
merengues de apariencia idéntica a los obtenidos con la ayuda de la clara de
huevo, es posible la sustitución del 50 al 100% de la yema de huevo o del
huevo entero por proteínas lactoséricas según el tipo de producto con la condi-
ción de mejorar ligeramente la fórmula y las condiciones de cocción. El color
y la textura obtenidos son muy aceptables, sin embargo se echa en falta el
sabor típico conferido por el huevo.
Las proteínas del lactosuero son utilizadas en panadería por su aporte pro-
teico, para la retención de agua, la textura, el empardeamiento del pan, el real-
zamiento del sabor y del valor nutriti vo, pero reducen el volumen de la masa.
La utilización de agentes reductores (idoacetamida) o la desnaturalización tér-
mica en presencia de bromato mejoran la elevación de la masa pero estos tra-
tamientos no están autorizados.
Las propi~dades geli ficantes, espesantes, emulsificantes y de retención de
agua de las proteínas lactoséricas son explotadas en los productos cárnico .
Debido a su solubilidad a pH ácido, estos concentrados proteicos pueden
ser utilizados en una concentración total de hasta el 3% para fortificar en pro-
teínas las bebidas y los jugos de frutas. El producto permanece claro y estable
con la condición de que sea previamente clarificado.
Debido a su valor nutricional, los concentrados proteicos del lactosuero
con la lactosa hidroli zada o no se utilizan en las fórmul as para niños y como
suplemento proteico en los productos dietéticos y farmacéuticos.
Asociadas con el caseinato de sodio, las proteínas del lactosuero contribu-
yen a la formación de una emulsión estable, ligan el agua y dan la textura y la
untabil idad deseadas en las mantequillas y pa tas para untar «ligeras».
Por últi mo, estas proteínas pueden ser uti1izadas como agentes 1igantes en
alimentos que contienen una mezcla de proteínas texturizadas. Es posible in-
corporar hasta el 20% de lactosuero dulce secado o concentrados proteico
con arroz, maíz, harina de trigo o trigo entero sin alterar la expansión del pro-
ducto, su consistencia y su color. Del mismo modo, pueden utili zarse en lo