Este documento describe las principales proteínas presentes en el huevo y cómo se ven afectadas por el tratamiento térmico. Las proteínas del huevo incluyen ovoalbumina, ovotransferrina, lisosoma y varias globulinas en la clara, así como lipoproteínas como la lipovitelina en la yema. El calor causa la desnaturalización de estas proteínas en orden, comenzando por la ovotransferrina a 61°C y terminando con la ovomucina, que es resistente al calor. La desnaturalización expone grupos activ

1. 2016

2. Transformación de las proteínas
des huevo con aplicación de
tratamientos térmicos
Miguel Angel Alarcón García
Z., M. Sc.

3. Transformación de las proteínas
del huevo con aplicación de
tratamientos térmicos
Miguel Angel Alarcón García
Z., M. Sc.

4. Proteínas presentes en el Huevo
• Fuente proteínas de alto valor biológico > carnes > fuentes de vegetales
Fuente: USDA National Nutrient Reference Database for Standar Reference. Release 27
• Que proteínas componen esta fracción?
Componentes Unid. Huevo (100g)
Energía Kcal 143
Agua g 76,2
Proteína g 12,6
Grasa g 9,5
Carbohidratos g 0,7

5. • proteínas globulares  estructura terciaria
• Grupos apolares
Solubilidad
• Grupos polares
• Ovoalbumina:
• 60-65%  proteínas totales
• Serpina: inhibidora?
• Desnaturalización (mecánica y por tratamiento térmico)
• Formación y sintesis  oviducto
• Contribución al flavor de huevo  grupos sulfhidrilo libres
• alergeno
CLARA

6. • Ovotransferrina:
• Glicoproteina
• Metaloproteina
• Funcion antimicrobiana
• 13% de la proteína de la clara

7. • Lisosima:
• Acción antibacteriana  lisis de la membrana y pared celular
• Gram positivas y negativas
• Inactivación a 65 °C

8. • Globulinas:
• G1, G2, G3
• G1: lisozima
• G2 y G3: glicoproteínas sin actividad anti-proteolitica

9. • Ovoinhibidores
• Proteínas con acción anti-nutricional
• Tripsina y quimo-tripsina

10. • Ovomucina:
• Principal diferencia entre clara espesa y clara fluida  4 veces superior
• Contribución  espumante
 gelificante
 emulsificante
• 3.5% de las proteínas de la clara
• Resistente a la desnaturalización

11. • Ovomucoide:
• 3.5% de las proteínas de la clara
• Glicoproteina
• Resistente a la coagulación por calor
• No posee triptófano
• Posee grupos disulfuro
• Esta relacionada con las reacciones alérgicas a los alimentos que contienen huevo

12. • Avidina
• Antinutricional  crudo
-liga biotina  disminuye su biodisponibilidad

13. YEMA
• Lipoproteínas: proteínas unidas a fracciones lipídicas  emulsión
• Lipovitelina
• Principal lipoproteína (cantidad)
• quelación de metales
• Apoliproteinas tipo B (A, B, C, D, E)
• Lipoproteina de alta densidad (HDL)

14. • Lipovitelenina
• Lipoproteina de baja densidad (LDL)

15. • Fosvitina
• Fosfoproteina
• Ntibacteriana  capacidad quelante
• Capacidad antioxidante  capacidad quelante
• Contribución a la capacidad emulsificante

16. • Ovovitelina
• Componente de la membrana vitelina
• Susceptible a la acción de quimosina

17. Desnaturalización
• Perdida de estructuras  no hay rompimiento de cadena peptídica
• Exposición de sitios activos
• Exposición de sitios afines a acción enzimática
• Aumento o disminución de la digestibilidad
• Modificación de propiedades tecno funcionales

18. • Aplicación de estrés mecánico
• Aplicación de calor
• Aplicación de solventes
• Aplicación de altas presiones
• Modificación del pH

19. Aplicación de calor
• Aumenta la energía cinética de las moléculas
• desorganización de las proteínas  desnaturalización.
- Formación de un gel
• Destrucción de las interacciones débiles
• Desdoblamiento de estructuras superiores  reorganización molecular (F. hidrofobicas y electrostáticas)
• Formación de enlaces disulfuro
• Formación de redes 3D
• Formación de puentes de hidrogeno  elasticidad del gel
- Agregación:
• Interior hidrofóbico “interacciona” con el medio acuoso  agregación y precipitación

20. Cadena de sucesos por al aplicación de calor
1. Primera en desnaturalizarse (61°C)  Ovotransferrina
• Forma agregados
2. Las lipoproteínas del huevo comienzan la desnaturalización (65 a
72°C)

21. 3. Posterior mente ( 75°C) comienza la desestabilización de la lisozima
A. Termina su actividad proteolítica

22. 4. A los 79°C  los sigue la proteína ovomucoide
a) se forman enlaces disulfuro (aa azufrados)
b) Se desdobla su estructura terciaria
5. al alcanzar los 84°C la ovoalbúmina se desnaturaliza
a) Pierde estructura globular
b) Se torna opaca

23. 6. Ovoglobulina se desnaturaliza al llegar a los 92°C.
A. Por su cantidad es la que mayor contribución hace a la formación del gel
B. Expone grupos sulfidro
C. Forma puentes disulfuro
7. Ovomucina no se desnaturaliza por acción del calor

25. Gracias por su atención