¿Qué son los anticuerpos?

1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE LABORATORIO CLÍNICO
TEMA:
ANTICUERPOS
ASIGNATURA:
Inmunología
ESTUDIANTE:
Jairo Andrés Herembas Plaza
DOCENTE:
Dr. Cañarte Alcívar Jorge Alberto
NIVEL:
4° “B”
PERIODO ACADEMICO:
Septiembre 2018- Febrero 2019

2. ANTICUERPOS
RESUMEN
Los anticuerpos son macromoléculas que por sus propiedades de especificidad y afinidad
a sus antígenos, han sido utilizados para toda una gama de estudios en la medicina, su
manipulación fuera de los sistemas vivientes ha permitido su aplicación en la terapéutica
y el diagnóstico oportuno de varias enfermedades. El anticuerpo típico está constituido
por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y
dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una
unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Existen diferentes
clases de anticuerpos, las cuales son determinadas por el tipo de cadena pesada. Hay cinco
tipos de cadenas pesadas, denotados por las letras griegasα, β, δ, ε, γ y µ para cada una de
las inmunoglobulinas IgG, IgA, IgD, IgE e IgM, respectivamente. En estas clases pueden
existir cadenas livianas ya sea de tipo kappa (κ) o tipo lambda (λ).
Palabras claves: anticuerpo, inmunoglobulina, cadena polipeptídicas, dímeros
SUMMARY
The antibodies they are macromolecules that, due to their properties of specificity and
affinity to their antigens, have been used for a wide range of studies in medicine, their
manipulation outside living systems has allowed their application in the therapeutic and
timely diagnosis of several diseases. The typical antibody is constituted by basic
structural units, each with two large heavy chains and two smaller light chains, which
form, for example, monomers with one unit, dimers with two units or pentamers with five
units. There are different classes of antibodies, which are determined by the type of heavy
chain. There are five types of heavy chains, denoted by the Greek letters α, β, δ, ε, γ and
μ for each of the immunoglobulins IgG, IgA, IgD, IgE and IgM, respectively. In these
classes there may be light chains, either kappa (κ) or lambda (λ)
INTRODUCCIÓN
El sistema inmunológico tiene como función principal proteger al organismo de agentes
extraños, está integrado por diferentes órganos, tejidos, células y moléculas que funcionan
coordinadamente. Sus componentes más importantes son: la piel y las mucosas, los
órganos linfoides como las amígdalas, las adenoides, el bazo, el timo, los ganglios

3. linfáticos; numerosas células leucocitarias (linfocitos) y sus productos de secreción como
citosinas, quimiocinas e inmunoglobulinas entre otros. En 1890 comenzó el estudio de
los anticuerpos cuando Emil Adolf von Behring y Shibasaburo Kitasato describieron la
actividad de los anticuerpos contra la difteria y la toxina tetánica. Behring y Kitasato
propusieron la teoría de la inmunidad humoral, que establecía la existencia de un
mediador en el suero sanguíneo que podría reaccionar con un antígeno extraño, dándole
el nombre de anticuerpo. Los anticuerpos también conocidos como inmunoglobulinas
(abreviado Ig), son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de
forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de
una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el
sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como
bacterias, virus o parásitos. La investigación en inmunología ha influido decisivamente
en el conocimiento de muchos aspectos importantes de la biología y la medicina, y los
anticuerpos han sido pieza fundamental, ya que son macromoléculas con alta
especificidad que hacen posible la realización de toda una gama de estudios finos, es por
ello que el objetivo de esta revisión es dar un panorama del desarrollo que han tenido
estas moléculas, así como de su aplicación para mejorar las técnicas de investigación, de
diagnóstico y de la terapéutica.
DESARROLLO
Estructura
En general los anticuerpos, independientemente de su especificidad tienen una estructura
común, consistente de cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas idénticas de
55-70 kDa denominadas con la letra H (del inglés heavy), unidas covalentemente a un
oligosacárido, y un par idéntico de cadenas livianas no glicosiladas de 24 kDa
denominadas con la letra L (del inglés light). Un puente disulfuro y otras uniones no
covalentes unen las cadenas pesadas con las livianas. Tienen cadenas de azúcares unidas
a alguno de sus residuos aminoácido. En otras palabras, los anticuerpos son
glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de
inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados también
pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con
cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco
unidades de IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.

4. Funciones
Los anticuerpos participan en diferentes actividades biológicas. En las defensas contra
una enfermedad, hay que recordar que los anticuerpos casi nunca destruyen o eliminan
patógenos con sólo unirse a ellos. Los anticuerpos no sólo deben reconocer antígeno, sino
también activar reacciones que tienen como resultado la eliminación del antígeno y la
muerte del patógeno.
Existen cuatro funciones efectoras principales mediadas por dominios de la región
constante.
El anticuerpo promueve la opsonización: La opsonización, es la promoción de la
fagocitosis de antígenos por macrófagos y neutrófilos. Es un factor importante en las
defensas antibacterianas. En las superficies de macrófagos y neutrófilos se encuentran
moléculas proteínicas llamadas receptores Fc, que pueden unir la región constante de
moléculas de Inmunoglobulina. La unión de receptores del fagocito por varias moléculas
de anticuerpo que forman un complejo con el mismo antígeno blanco, como una célula
bacteriana produce una interacción que fija el agente patógeno a la membrana del
fagocito. Dentro del fagocito, los patógenos se constituyen en el blanco de varios procesos
destructores que incluyen digestión enzimática, daño oxidativo y efectos
desorganizadores de la membrana de péptidos antibacterianos.
Los anticuerpos activan el complemento: La IgM y en el ser humano casi todas las
subclases de IgG, pueden activar un conjunto de glicoproteínas séricas llamado sistema
del complemento, son proteínas capaces de perforar las membranas celulares. El
anticuerpo actúa como un receptor recién adquirido que permite que la célula atacante
reconozca y destruya la célula blanco.
Algunos anticuerpos pueden cruzar capas epiteliales por transcitosis: El transporte de
anticuerpo a las superficies mucosas de las vías respiratorias, digestivas y urogenitales y
su exportación a la leche materna, requiere el paso de Inmunoglobulina a través de capas
epiteliales proceso conocido como transcitosis.
La IgA es la principal especie de anticuerpo que lleva a cabo este proceso, aunque también
IgM puede transportarse a superficies mucosas. Se transfieren cantidades considerables
de la mayor parte de las subclases de IgG de la madre al feto. Esta transferencia de IgG

5. es una forma de inmunización pasiva, que es la adquisición de inmunidad por la recepción
de anticuerpos preformados en lugar de la producción activa de anticuerpos después de
la exposición a antígeno.
Clases de anticuerpos
Según el tipo o isotipo de cadena H que posean las inmunoglobulinas, se dividen en 5
clases con propiedades distintas.
 IgG: son las más abundantes. Existen al menos cuatro subclases de IgG.
Predominan en la respuesta inmunitaria secundaria y tienen actividad antitoxina.
Activan el sistema de complemento facilitando así la fagocitosis. Atraviesan la
placenta, por lo que confieren inmunidad al neonato. Median la citotoxicidad
celular dependiente de anticuerpo o ADCC que es un proceso lítico que ejercen
varias poblaciones celulares, diferentes a los linfocitos T citolíticos, como
neutrófilos, eosinófilos, monocitos y especialmente los NK y que requiere para la
muerte de la célula diana que ésta esté recubierta por IgG específica.
 IgM: se producen en la respuesta inmunitaria primaria. Son formas arcaicas de
elevado peso molecular se secretan a la circulación en forma pentamérica, activan
fácilmente el sistema del complemento y actúan como opsoninas.
 IgA: es el anticuerpo predominante en las secreciones seromucosas y constituye
la defensa ante las infecciones bacterianas. No atraviesa la placenta, pero puede
transmitirse al recién nacido en el calostro. Los eosinófilos pueden utilizar la IgA
para dirigir la ADCC.
 IgD: minoritaria en el plasma, se encuentra en las mucosas y en las membranas de
los linfocitos B, por lo que parece jugar un papel importante en la diferenciación
linfocitaria inducida por antígeno.
 IgE: también escasa en plasma, aparece en la membrana de basófilos y mastocitos,
juega un papel importante en las reacciones de hipersensibilidad inmediata,
anafilaxia, y también reacciones parasitarias. La interacción de las IgE de la
superficie celular con un alérgeno induce la de granulación de los mastocitos,
liberando sustancias farmacológicamente activas, como la histamina,
prostaglandinas y otros intermediarios de la respuesta inflamatoria

6. Conclusión:
Los anticuerpos y los antígenos forman parte del sistema inmune, o bien defendiéndolo,
como es el caso de los anticuerpos; o bien atacándolo y provocando la activación de la
respuesta inmune, como es el caso de los antígenos. La relación que existe ente cuerpos
y antígenos es que cada anticuerpo tiene asignado un antígeno especifico, es decir son
complementarios. Pero son complementarios para destruirse, ya que los anticuerpos
reconocen a sus antígenos complementarios y en ese momento quedara activada la
respuesta inmune, por lo que el antígeno será eliminado
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