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ANTICUERPO
Tipo de molécula glucoproteínica, también llamada inmunoglobulina (Ig),
producido por los linfocitos B, que se une a los antígenos, a menudo con un grado
alto de especificidad y afinidad.
Autor: Palma Jaramillo Vianka Judith
Co-autor: Dr. Jorge Alberto Cañarte Alcívar
UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
Cátedra: Salud e Infección, Inmunología, Virología y Micología
RESUMEN
Los anticuerpos, creados por el sistema inmunitario, son sustancias de naturaleza
proteica que tienen la capacidad de unirse a antígenos y de eliminarlos mediante la
activación mecanismos efectores. Para poder combatir a los patógenos extracelulares o
sus productos, los linfocitos B secretan una forma soluble del receptor de membrana
para el reconocimiento del patógeno, lo que es denominado anticuerpo.
Los anticuerpos prácticamente combaten contra agentes patógenos o sus
productos, esta gama de sustancias que inducen la formación de anticuerpos, y suscitan
respuestas inmunitarias específicas se denominan antígenos. El fin de que los
anticuerpos reconozcan los antígenos microbianos que afectan al organismo es poder
inmunizarlo contra una determinada infección.
SUMARY
Antibodies, created by the immune system, are substances of a protean nature
that have the ability to bind to antigens and eliminate them by activating effector
mechanisms. To combat extracellular pathogens or their products, B lymphocytes
secrete a soluble form of the membrane receptor for recognition of the pathogen, which
is called an antibody.
Antibodies practically fight against pathogens or their products, this range of
substances that induce the formation of antibodies, and elicit specific immune responses
are called antigens. In order for the antibodies to recognize the microbial antigens that
affect the organism, it is able to immunize it against a certain infection.
Introducción
A inicios de la década de 1890, Emil von Behring y Shibasaburo Kitasato
descubrieron que el suero de animales inmunes a la difteria o al tétanos contenía una
“actividad antitóxica” específica, que brindaba protección de corta duración contra los
efectos de las toxinas diftérica o tetánica en personas. Esta actividad se debió a las
proteínas que ahora se denominan anticuerpos, que se unieron de modo específico a las
toxinas y neutralizaron su actividad.(Janeway, 1956 p.2)
Los anticuerpos también conocidos como inmunoglobulinas son moléculas
pertenecientes a la inmunidad humoral. Una de sus principales funciones es la defensa
contra microorganismos extracelulares y toxinas producidas por agentes microbianos.
(“Anticuerpo @ www.ecured.cu,” n.d.)
De la existencia de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig) se conoce desde
hace 100 años y su estructura básica, desde hace 30 años, lo que facilita comprender su
papel en la biología humana. Teniendo en cuenta que los anticuerpos en el suero
humano son una mezcla de 100 millones de diferentes tipos de moléculas, el estudio de
su estructura fue un verdadero desafío. Los primeros trabajos se basaron en la
separación fisicoquímica, a la que luego se agregó la cristalografía por rayos X y la
secuencia aminoacídica, que requirieron el empleo de anticuerpos monoclonales.
(Playfair, 1998 p. 36)
Los anticuerpos además de caracterizarse por la defensa ante bacterias, hongos y
parásitos extracelulares, cumplen la función de controlar procesos infecciosos que son
originados por microorganismos intracelulares, como por ejemplo los virus. Los
anticuerpos son capaces de reconocer a los virus antes de que estos infecten a las
células, o reconocen el momento en que son liberados como virones desde las células
que han sido infectadas.
Producción de anticuerpos
La producción de anticuerpos para combatir un agente patógeno o sus productos,
se entiende como respuesta inmunitaria adaptativa, se le denomina de esta manera
debido a que aparece como una adaptación a la infección por ese agente patógeno. Las
respuestas inmunitaria adaptativas tardan en aparecer pero sin embargo son muy
específicas; por ejemplo, los anticuerpos contra el virus de la gripe no protegerán contra
el virus de la poliomielitis. Inmediatamente quedó claro que era posible inducir la
formación de anticuerpos contra una vasta gama de sustancias, los cuales se
denominaron antígenos ya que podían estimular la generación de anticuerpos.
Los linfocitos B son los responsables de producir anticuerpos, si un antígeno
activa a una célula B, este se convierte en la diana. Las moléculas de anticuerpos son
conocidas como inmunoglobulinas (Ig), el receptor de antígeno de linfocitos B también
se conoce como inmunoglobulina de membrana (mIg) o como inmunoglobulina de
superficie (sIg). Una particularidad de los anticuerpos es que requieren de células
fagocitarias y citotóxicas para lograr eliminar antígenos.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos que se encuentran en el calostro o en la
leche son exactamente los mismos que se localizan en la sangre o en las secreciones de
la mucosa. Son una familia de proteínas con una gran gama de bioactividades
protectoras. (Hurley & Theil, 2011)
Estructura de los anticuerpos
La unidad estructural básica de un anticuerpo se compone de dos cadenas pesadas
idénticas y de dos cadenas ligeras idénticas. Tanto las dos cadenas pesadas como las dos
cadenas ligeras se encuentran unidas entre sí por enlaces disulfuro.
Las regiones variables terminales de las cadenas pesadas y ligeras forman las zonas
de unión al antígeno, mientras que las regiones constantes terminales de las cadenas
pesadas interactúan con otras moléculas del sistema inmunitario. Cada individuo tiene
millones de anticuerpos diferentes, cada uno con una zona de unión al antígeno única.
Los anticuerpos secretados realizan varias funciones efectoras, como la neutralización
de los antígenos, la activación del complemento y la promoción de la destrucción de
microbios dependiente de los leucocitos. (Roitt, 2008 p. 41)
Las cadenas pesadas son cienco: mu, delta, gamma, épsilon y alfa. Dependiendo de
la cadena pesada que el anticuerpo use, se definirá su isotipo: Inmunoglobulina M
(IgM) para los que poseen cadena mu, Imnunoglobulina D (IgD) para delta,
Inmunoglobulina G (IgG) si posee gamma, Inmunoglobulina E si es épsilon (IgE) e
Inmunoglobulina A (IgA) si posee alfa. Ciertas cadenas pesadas tienen subclases
diferentes; hay cuatro subclases de gamma: gamma 1, 2, 3 y 4, las cuales dan origen a
IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Los enlaces disulfuro que unen entre sí a las cadenas pesadas
están localizados entre los dominios Ch1 y Ch2, que recibe el nombre de región bisagra.
(Gonzáles J. R., López C., Gonzáles S., 1991 p.29 )
Las moléculas representativas del sistema inmunitario adaptativo son el anticuerpo
y el receptor de célula debido a que tienen un mayor grado de especificidad al reconocer
determinantes antigénicos. Los anticuerpos que son secretados circulan en la sangre
buscando antígenos para marcarlos y posteriormente eliminarlos.(Kuby, 2007 p.76)
Mecanismos efectores de los anticuerpos
1.- Neutralización de microorganismos y toxinas: Muchos de los
microorganismos tienen moléculas que interactúan con proteínas de superficie de la
célula huésped, y es de esta manera que intentan ingresar al citosol. Los anticuerpos se
unen a estas estructuras bacterianas para lograr impedir así su ingreso. Algo semejante
pasa con las toxinas que degradan a los tejidos, estas deben actuar con un receptor para
poder ejercer su efecto, pero las inmunoglobulinas impiden esta interacción
2.- Opsonización y fagocitosis mediada por anticuerpos: Los anticuerpos del tipo
IgG son capaces de cubrir a los microorganismos y actuar como opsoninas
promoviendo la fagocitosis de estos.
3.- Activación del complemento: Los anticuerpos activan al complemento por
medio de la vía clásica. (Esperanza, 2007 p.13)
Investigaciones sobre anticuerpos
La inmunoglobulina humana (Ig) comenzó a aplicarse en la práctica clínica con
el tratamiento de inmunodeficiencias primarias. Rápidamente, las aplicaciones de Ig
aumentaron, ya que se aclararon sus funciones antiinflamatorias e inmunomoduladoras.
Actualmente, Ig es el producto sanguíneo más comúnmente utilizado.(Novaretti &
Dinardo, 2011)
La inmunoglobulina humana es un componente fundamental en el tratamiento de
pacientes con inmunodeficiencias primarias, los principales beneficios procedentes del
tratamiento incluyen la protección contra infecciones, detención de la progresión de
daño a órganos de choque, inmunomodulación, y mejor calidad de vida.( Scheffler,
Partida & Yamazaki, 2013)
El objetivo de la terapia de reemplazo de inmunoglobulina en pacientes con
enfermedades de inmunodeficiencia primaria es reducir las infecciones bacterianas
graves en tales individuos con defectos de función de anticuerpos.(Germinario et al.,
2018)
Los anticuerpos se han usado durante mucho tiempo en una amplia gama de
tecnologías, particularmente en diagnósticos, ensayos inmunoenzimáticos y otros
análisis bioquímicos que incluyen la detección de marcadores específicos para cáncer y
otras enfermedades. También han demostrado ser útiles para la purificación de proteínas
como por ejemplo de hormonas o citosinas, mediante la cromatografía de
inmunoafinidad, y se usan también en medicina forense para evaluar autoanticuerpos en
casos que requieren la identificación de individuos específicos. (Germinario, Bertoli,
Rampinelli, & Cini, 2018)
Hace solo dos décadas, se pensaba que los anticuerpos tenían poco o ningún
papel en la protección contra las enfermedades fúngicas. Sin embargo, gracias a la
investigación posterior a través de la tecnología de hibridoma se han proporcionado
pruebas convincentes de que ciertos anticuerpos pueden modificar el curso de la
infección fúngica en beneficio del huésped. Los anticuerpos específicos para hongos
median en la protección a través de acciones directas en células fúngicas y a través de
mecanismos clásicos tales como la fagocitosis y la activación del complemento.
(Casadevall, & Pirofski, 2013)
Anticuerpos monoclonales
Los anticuerpos monoclonales son glucoproteínas de tipo especializadas que son
producidas por las células B. Tienen la capacidad de reconocer antígenos, por lo que son
consideradas herramientas esenciales en el ámbito clínico y biotecnológico, han
demostrado ser muy útiles tanto en el diagnóstico como en el tratamiento de
enfermedades infecciosas, inmunológicas y neoplásicas.
En la actualidad, la integración de técnicas de biología molecular e ingeniería
genética y proteica permiten conocer acerca de la generación de anticuerpos
monoclonales y sus diversos usos. Se han encontrado técnicas como la hibridación, la
quimerización, la humanización y la elaboración de anticuerpos monoclonales
totalmente humanos.(Assenga et al., 2015)
Su producción resulta de la hibridación de células de mieloma y linfocitos
sensibilizados y tiene diversas ventajas como lo son la producción ilimitada de
anticuerpos específicos, la ausencia de requerimientos de antígenos puros para obtener
nuevas cantidades de anticuerpos y la facilidad de conservar los clones de hibridomas.
(Lebrero Baena, Maria Paz, Quicios Garcia, 2012)
El uso de anticuerpos monoclonales humanizados ha mejorado notablemente su
tolerancia. La tecnología actual para la fabricación de estos anticuerpos permite nuevos
diseños que pueden ampliar sus posibles aplicaciones en la medicina. Su alta
especificidad permite el abordaje de dianas muy precisas que pueden determinar
cambios celulares variados. (García Merino, 2011)
Conclusión
Los anticuerpos que también se denominan inmunoglobulinas, son fabricados
únicamente por los linfocitos B para ser empleados en la inmunidad humoral como
mecanismos de estrategia en la de defensa del sistema inmunitario, su importancia
radica en el reconocimiento y mediar la eliminación de antígenos que son sustancias que
desencadenan una respuesta inmunológica.
Lista de referencias
Anticuerpo @ www.ecured.cu. (n.d.). Retrieved from
https://www.ecured.cu/Anticuerpo
Assenga, J. A., Matemba, L. E., Muller, S. K., Malakalinga, J. J., Kazwala, R. R.,
Chertorivski Woldenberg, S., … Leona, S. (2015). Lineamientos para la vigilancia
por laboratorio de tuberculosis. International Journal of Infectious Diseases, 11(3),
186–197. https://doi.org/10.1186/s12917-015-0504-8
Casadevall, & Pirofski. (2013). NIH Public Access, 11(5), 447–456.
https://doi.org/10.1016/j.chom.2012.04.004.IMMUNOGLOBULINS
Esperanza, A. (2007). Respuesta Inmunitaria.
García Merino, A. (2011). Anticuerpos monoclonales. Aspectos básicos. Neurologia,
26(5), 301–306. https://doi.org/10.1016/j.nrl.2010.10.005
Germinario, C., Bertoli, S., Rampinelli, P., & Cini, M. (2018). Patentability of
antibodies for therapeutic use in Europe. Nat Biotechnol, 36(5), 402–405.
https://doi.org/10.1038/nbt.4134
Gonzáles J. R., López C., Gonzáles S., M. E. (1991). Indice de Autores.
Universidade(s) História Memória Perspectivas -- Actas 5, 541/546.
https://doi.org/10.1016/S0009-739X(09)00326-1
Hurley, W. L., & Theil, P. K. (2011). Perspectives on immunoglobulins in colostrum
and milk. Nutrients, 3(4), 442–474. https://doi.org/10.3390/nu3040442
Janeway, R. (1956). Inmunología de Janeway. US Patent 2,737,907. Retrieved from
http://www.google.com/patents/US2737907
kindt, T. Goldsby, R.Osborne, B. (2007). Inmunología de Kuby (6ta Ed).
Lebrero Baena, Maria Paz, Quicios Garcia, M. del P. (2012). Disponible en:
http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=201024652016. El Estudiante Inmigrante Y
Su Inclusión En La Universidad Española, 13(2), 241–262.
https://doi.org/10.5944/educxx1.17.1.10708
Novaretti, M. C. Z., & Dinardo, C. L. (2011). Immunoglobulin. Revista Brasileira de
Hematologia e Hemoterapia, 33(5), 377–382. https://doi.org/10.5581/1516-
8484.20110102
Playfair, J. h. l. (1998). Inmunologia en esquemas.
Redalyc.Inmunoglobulina humana en inmunodeficiencias primarias. (2013).
Roitt. (2008). Inmunologia. Fundamentos. 6: Métodos Inmunológicos y Sus
Aplicaciones.

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Anticuerpo

  • 1. ANTICUERPO Tipo de molécula glucoproteínica, también llamada inmunoglobulina (Ig), producido por los linfocitos B, que se une a los antígenos, a menudo con un grado alto de especificidad y afinidad. Autor: Palma Jaramillo Vianka Judith Co-autor: Dr. Jorge Alberto Cañarte Alcívar UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ Cátedra: Salud e Infección, Inmunología, Virología y Micología RESUMEN Los anticuerpos, creados por el sistema inmunitario, son sustancias de naturaleza proteica que tienen la capacidad de unirse a antígenos y de eliminarlos mediante la activación mecanismos efectores. Para poder combatir a los patógenos extracelulares o sus productos, los linfocitos B secretan una forma soluble del receptor de membrana para el reconocimiento del patógeno, lo que es denominado anticuerpo. Los anticuerpos prácticamente combaten contra agentes patógenos o sus productos, esta gama de sustancias que inducen la formación de anticuerpos, y suscitan respuestas inmunitarias específicas se denominan antígenos. El fin de que los anticuerpos reconozcan los antígenos microbianos que afectan al organismo es poder inmunizarlo contra una determinada infección. SUMARY Antibodies, created by the immune system, are substances of a protean nature that have the ability to bind to antigens and eliminate them by activating effector mechanisms. To combat extracellular pathogens or their products, B lymphocytes secrete a soluble form of the membrane receptor for recognition of the pathogen, which is called an antibody.
  • 2. Antibodies practically fight against pathogens or their products, this range of substances that induce the formation of antibodies, and elicit specific immune responses are called antigens. In order for the antibodies to recognize the microbial antigens that affect the organism, it is able to immunize it against a certain infection. Introducción A inicios de la década de 1890, Emil von Behring y Shibasaburo Kitasato descubrieron que el suero de animales inmunes a la difteria o al tétanos contenía una “actividad antitóxica” específica, que brindaba protección de corta duración contra los efectos de las toxinas diftérica o tetánica en personas. Esta actividad se debió a las proteínas que ahora se denominan anticuerpos, que se unieron de modo específico a las toxinas y neutralizaron su actividad.(Janeway, 1956 p.2) Los anticuerpos también conocidos como inmunoglobulinas son moléculas pertenecientes a la inmunidad humoral. Una de sus principales funciones es la defensa contra microorganismos extracelulares y toxinas producidas por agentes microbianos. (“Anticuerpo @ www.ecured.cu,” n.d.) De la existencia de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig) se conoce desde hace 100 años y su estructura básica, desde hace 30 años, lo que facilita comprender su papel en la biología humana. Teniendo en cuenta que los anticuerpos en el suero humano son una mezcla de 100 millones de diferentes tipos de moléculas, el estudio de su estructura fue un verdadero desafío. Los primeros trabajos se basaron en la separación fisicoquímica, a la que luego se agregó la cristalografía por rayos X y la secuencia aminoacídica, que requirieron el empleo de anticuerpos monoclonales. (Playfair, 1998 p. 36)
  • 3. Los anticuerpos además de caracterizarse por la defensa ante bacterias, hongos y parásitos extracelulares, cumplen la función de controlar procesos infecciosos que son originados por microorganismos intracelulares, como por ejemplo los virus. Los anticuerpos son capaces de reconocer a los virus antes de que estos infecten a las células, o reconocen el momento en que son liberados como virones desde las células que han sido infectadas. Producción de anticuerpos La producción de anticuerpos para combatir un agente patógeno o sus productos, se entiende como respuesta inmunitaria adaptativa, se le denomina de esta manera debido a que aparece como una adaptación a la infección por ese agente patógeno. Las respuestas inmunitaria adaptativas tardan en aparecer pero sin embargo son muy específicas; por ejemplo, los anticuerpos contra el virus de la gripe no protegerán contra el virus de la poliomielitis. Inmediatamente quedó claro que era posible inducir la formación de anticuerpos contra una vasta gama de sustancias, los cuales se denominaron antígenos ya que podían estimular la generación de anticuerpos. Los linfocitos B son los responsables de producir anticuerpos, si un antígeno activa a una célula B, este se convierte en la diana. Las moléculas de anticuerpos son conocidas como inmunoglobulinas (Ig), el receptor de antígeno de linfocitos B también se conoce como inmunoglobulina de membrana (mIg) o como inmunoglobulina de superficie (sIg). Una particularidad de los anticuerpos es que requieren de células fagocitarias y citotóxicas para lograr eliminar antígenos. Las inmunoglobulinas o anticuerpos que se encuentran en el calostro o en la leche son exactamente los mismos que se localizan en la sangre o en las secreciones de la mucosa. Son una familia de proteínas con una gran gama de bioactividades protectoras. (Hurley & Theil, 2011)
  • 4. Estructura de los anticuerpos La unidad estructural básica de un anticuerpo se compone de dos cadenas pesadas idénticas y de dos cadenas ligeras idénticas. Tanto las dos cadenas pesadas como las dos cadenas ligeras se encuentran unidas entre sí por enlaces disulfuro. Las regiones variables terminales de las cadenas pesadas y ligeras forman las zonas de unión al antígeno, mientras que las regiones constantes terminales de las cadenas pesadas interactúan con otras moléculas del sistema inmunitario. Cada individuo tiene millones de anticuerpos diferentes, cada uno con una zona de unión al antígeno única. Los anticuerpos secretados realizan varias funciones efectoras, como la neutralización de los antígenos, la activación del complemento y la promoción de la destrucción de microbios dependiente de los leucocitos. (Roitt, 2008 p. 41) Las cadenas pesadas son cienco: mu, delta, gamma, épsilon y alfa. Dependiendo de la cadena pesada que el anticuerpo use, se definirá su isotipo: Inmunoglobulina M (IgM) para los que poseen cadena mu, Imnunoglobulina D (IgD) para delta, Inmunoglobulina G (IgG) si posee gamma, Inmunoglobulina E si es épsilon (IgE) e Inmunoglobulina A (IgA) si posee alfa. Ciertas cadenas pesadas tienen subclases diferentes; hay cuatro subclases de gamma: gamma 1, 2, 3 y 4, las cuales dan origen a IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. Los enlaces disulfuro que unen entre sí a las cadenas pesadas están localizados entre los dominios Ch1 y Ch2, que recibe el nombre de región bisagra. (Gonzáles J. R., López C., Gonzáles S., 1991 p.29 ) Las moléculas representativas del sistema inmunitario adaptativo son el anticuerpo y el receptor de célula debido a que tienen un mayor grado de especificidad al reconocer determinantes antigénicos. Los anticuerpos que son secretados circulan en la sangre buscando antígenos para marcarlos y posteriormente eliminarlos.(Kuby, 2007 p.76)
  • 5. Mecanismos efectores de los anticuerpos 1.- Neutralización de microorganismos y toxinas: Muchos de los microorganismos tienen moléculas que interactúan con proteínas de superficie de la célula huésped, y es de esta manera que intentan ingresar al citosol. Los anticuerpos se unen a estas estructuras bacterianas para lograr impedir así su ingreso. Algo semejante pasa con las toxinas que degradan a los tejidos, estas deben actuar con un receptor para poder ejercer su efecto, pero las inmunoglobulinas impiden esta interacción 2.- Opsonización y fagocitosis mediada por anticuerpos: Los anticuerpos del tipo IgG son capaces de cubrir a los microorganismos y actuar como opsoninas promoviendo la fagocitosis de estos. 3.- Activación del complemento: Los anticuerpos activan al complemento por medio de la vía clásica. (Esperanza, 2007 p.13) Investigaciones sobre anticuerpos La inmunoglobulina humana (Ig) comenzó a aplicarse en la práctica clínica con el tratamiento de inmunodeficiencias primarias. Rápidamente, las aplicaciones de Ig aumentaron, ya que se aclararon sus funciones antiinflamatorias e inmunomoduladoras. Actualmente, Ig es el producto sanguíneo más comúnmente utilizado.(Novaretti & Dinardo, 2011) La inmunoglobulina humana es un componente fundamental en el tratamiento de pacientes con inmunodeficiencias primarias, los principales beneficios procedentes del tratamiento incluyen la protección contra infecciones, detención de la progresión de daño a órganos de choque, inmunomodulación, y mejor calidad de vida.( Scheffler, Partida & Yamazaki, 2013) El objetivo de la terapia de reemplazo de inmunoglobulina en pacientes con enfermedades de inmunodeficiencia primaria es reducir las infecciones bacterianas
  • 6. graves en tales individuos con defectos de función de anticuerpos.(Germinario et al., 2018) Los anticuerpos se han usado durante mucho tiempo en una amplia gama de tecnologías, particularmente en diagnósticos, ensayos inmunoenzimáticos y otros análisis bioquímicos que incluyen la detección de marcadores específicos para cáncer y otras enfermedades. También han demostrado ser útiles para la purificación de proteínas como por ejemplo de hormonas o citosinas, mediante la cromatografía de inmunoafinidad, y se usan también en medicina forense para evaluar autoanticuerpos en casos que requieren la identificación de individuos específicos. (Germinario, Bertoli, Rampinelli, & Cini, 2018) Hace solo dos décadas, se pensaba que los anticuerpos tenían poco o ningún papel en la protección contra las enfermedades fúngicas. Sin embargo, gracias a la investigación posterior a través de la tecnología de hibridoma se han proporcionado pruebas convincentes de que ciertos anticuerpos pueden modificar el curso de la infección fúngica en beneficio del huésped. Los anticuerpos específicos para hongos median en la protección a través de acciones directas en células fúngicas y a través de mecanismos clásicos tales como la fagocitosis y la activación del complemento. (Casadevall, & Pirofski, 2013) Anticuerpos monoclonales Los anticuerpos monoclonales son glucoproteínas de tipo especializadas que son producidas por las células B. Tienen la capacidad de reconocer antígenos, por lo que son consideradas herramientas esenciales en el ámbito clínico y biotecnológico, han demostrado ser muy útiles tanto en el diagnóstico como en el tratamiento de enfermedades infecciosas, inmunológicas y neoplásicas.
  • 7. En la actualidad, la integración de técnicas de biología molecular e ingeniería genética y proteica permiten conocer acerca de la generación de anticuerpos monoclonales y sus diversos usos. Se han encontrado técnicas como la hibridación, la quimerización, la humanización y la elaboración de anticuerpos monoclonales totalmente humanos.(Assenga et al., 2015) Su producción resulta de la hibridación de células de mieloma y linfocitos sensibilizados y tiene diversas ventajas como lo son la producción ilimitada de anticuerpos específicos, la ausencia de requerimientos de antígenos puros para obtener nuevas cantidades de anticuerpos y la facilidad de conservar los clones de hibridomas. (Lebrero Baena, Maria Paz, Quicios Garcia, 2012) El uso de anticuerpos monoclonales humanizados ha mejorado notablemente su tolerancia. La tecnología actual para la fabricación de estos anticuerpos permite nuevos diseños que pueden ampliar sus posibles aplicaciones en la medicina. Su alta especificidad permite el abordaje de dianas muy precisas que pueden determinar cambios celulares variados. (García Merino, 2011) Conclusión Los anticuerpos que también se denominan inmunoglobulinas, son fabricados únicamente por los linfocitos B para ser empleados en la inmunidad humoral como mecanismos de estrategia en la de defensa del sistema inmunitario, su importancia radica en el reconocimiento y mediar la eliminación de antígenos que son sustancias que desencadenan una respuesta inmunológica.
  • 8. Lista de referencias Anticuerpo @ www.ecured.cu. (n.d.). Retrieved from https://www.ecured.cu/Anticuerpo Assenga, J. A., Matemba, L. E., Muller, S. K., Malakalinga, J. J., Kazwala, R. R., Chertorivski Woldenberg, S., … Leona, S. (2015). Lineamientos para la vigilancia por laboratorio de tuberculosis. International Journal of Infectious Diseases, 11(3), 186–197. https://doi.org/10.1186/s12917-015-0504-8 Casadevall, & Pirofski. (2013). NIH Public Access, 11(5), 447–456. https://doi.org/10.1016/j.chom.2012.04.004.IMMUNOGLOBULINS Esperanza, A. (2007). Respuesta Inmunitaria. García Merino, A. (2011). Anticuerpos monoclonales. Aspectos básicos. Neurologia, 26(5), 301–306. https://doi.org/10.1016/j.nrl.2010.10.005 Germinario, C., Bertoli, S., Rampinelli, P., & Cini, M. (2018). Patentability of antibodies for therapeutic use in Europe. Nat Biotechnol, 36(5), 402–405. https://doi.org/10.1038/nbt.4134 Gonzáles J. R., López C., Gonzáles S., M. E. (1991). Indice de Autores. Universidade(s) História Memória Perspectivas -- Actas 5, 541/546. https://doi.org/10.1016/S0009-739X(09)00326-1 Hurley, W. L., & Theil, P. K. (2011). Perspectives on immunoglobulins in colostrum and milk. Nutrients, 3(4), 442–474. https://doi.org/10.3390/nu3040442 Janeway, R. (1956). Inmunología de Janeway. US Patent 2,737,907. Retrieved from http://www.google.com/patents/US2737907 kindt, T. Goldsby, R.Osborne, B. (2007). Inmunología de Kuby (6ta Ed). Lebrero Baena, Maria Paz, Quicios Garcia, M. del P. (2012). Disponible en: http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=201024652016. El Estudiante Inmigrante Y
  • 9. Su Inclusión En La Universidad Española, 13(2), 241–262. https://doi.org/10.5944/educxx1.17.1.10708 Novaretti, M. C. Z., & Dinardo, C. L. (2011). Immunoglobulin. Revista Brasileira de Hematologia e Hemoterapia, 33(5), 377–382. https://doi.org/10.5581/1516- 8484.20110102 Playfair, J. h. l. (1998). Inmunologia en esquemas. Redalyc.Inmunoglobulina humana en inmunodeficiencias primarias. (2013). Roitt. (2008). Inmunologia. Fundamentos. 6: Métodos Inmunológicos y Sus Aplicaciones.