DENGUE terminado.pptxUna erupción difusa puede tener causas que no se deben a...
Anticuerpos, artículo de revisión
1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
ESCUELA DE MEDICINA
TRABAJO INVESTIGATIVO:
ANTICUERPO, ARTÍCULO DE REVISIÓN
ANTIBODY, REVIEW ARTICLE
AUTOR:
YULEIDY ZAMBRANO BRIONES
yzambrano1371@utm.edu.ec
TUTOR:
DR. JORGE CAÑARTE
MATERIA:
INMUNOLOGÍA, VIROLOGÍA Y MICOLOGÍA
2. RESUMEN
Los anticuerpos son proteínas
circulantes que se producen en los
vertebrados en respuesta a la exposición
a organismos ajenas conocidas como
antígenos, son muy diversos y
específicos para reconocer estructuras
moleculares extrañas y son los
principales mediadores de la inmunidad
humoral1
. Se las conoce como
gammaglobulinas llamadas
inmunoglobulinas existen cinco isotipos
de anticuerpos IgA, IgG, IgM, IgD e
IgE las cuales están compuestas por
combinaciones de cadenas de
polipéptidos dos pesadas y dos ligeras2,
han sido utilizados para toda una gama
de estudios en la medicina y su
manipulación fuera de los sistemas
vivientes ha permitido su aplicación en
el tratamiento y el diagnóstico eficaz de
varios padecimientos.3
PALABRAS CLAVES: Proteínas-
anticuerpos –inmunoglobulinas-
inmunidad- antígeno- cadenas
ABSTRACT:
The antibodies are circulating proteins
that occur in vertebrates in response to
exposure to strange structures known as
antigens, are very diverse and specific
to recognize strange molecular
structures and are the main mediators of
humoral immunity1. They are known as
Gamma called Immunoglobulins there
are five isotypes of antibodies IgA, IgG,
IgM, IgD and IgE which are composed
of combinations of two heavy and two
light polypeptide chains2, have been
used for a whole range of studies in the
medicine and its manipulation outside
the living systems has allowed its
application in the treatment and
effective diagnosis of various
conditions.3
KEY WORDS: proteins-antibodies-
immunoglobulins-immunity-antigen-
chains
INTRODUCCIÓN:
Los anticuerpos circulantes son
glucoproteínas solubles que reconocen y
se unen a los antígenos del suero, los
líquidos intersticiales y membranas
celulares, su función es eliminar a sus
antígenos específicos o en su caso a los
microorganismos que producen esos
antígenos; además de desempeñar
funciones claves en la diferenciación de
células B.4
Cada individuo sintetiza una gran
variedad de inmunoglobulinas
diferentes, que le permiten reconocer
una variedad prácticamente ilimitada de
antígenos5, pero cada anticuerpo es
específico y puede unirse a un solo
3. antígeno o a un grupo muy reducido de
antígenos diferentes, son la mejor fuente
de inmunidad protectora, y las vacunas
más exitosas protegen al estimular la
producción de anticuerpos de alta
calidad, el sistema inmunitario puede
producir anticuerpos contra una gran
cantidad de sustancias distintas6
Según Carlos Salas Sierra (2016) los
anticuerpos (Ab) o inmunoglobulinas
son proteínas que reconocen agentes
peligrosos mediante una interacción
altamente específica con su antígeno.
Existen cinco clases inmunoglobulinas:
IgM, IgG, IgE, IgA e IgD, de las cuales
la más importante desde una perspectiva
biomédica es la IgG.7
En este artículo trataremos las
generalidades de los anticuerpos, su
estructura y sus funciones.
CLASES DE ANTICUERPOS
Las inmunoglobulinas se agrupan en
cinco clases o isotipos: IgA, IgD, IgE,
IgG e IgM, que se distinguen por sus
diferencias estructurales en la parte
constante de la molécula. Las
diferencias estructurales confieren
funciones efectoras distintas en los
isotipos, lo que significa que cada una
puede interactuar con una diferente
subserie de proteínas del sistema
inmunitario.6
IgD
La IgD constituye aproximadamente
0.2% de las inmunoglobulinas séricas.
Hasta hace pocos años no se conocía
alguna función efectora de esta clase de
anticuerpos, pero en la actualidad se
sabe que la IgD circulante se une a
proteínas de microorganismos
patógenos como Moraxella catarrhalis y
Haemophilus influenzae, lo que sugiere
que dicha inmunoglobulina quizá tiene
una función protectora por medio de la
neutralización.8
IgM
Desempeña una función central en los
mecanismos de defensas que se
desarrollan en el compartimiento
vascular, que le otorga una alta
capacidad para actuar como anticuerpo
4. neutralizante y para activar la vía
clásica del sistema del complemento. Es
el primer anticuerpo producido e la
respuesta inmunitaria y el único
presente en todas las especies de
vertebrados.9
IgG
IgG es la inmunoglobulina
predominante en sangre, linfa, líquido
cefalorraquídeo y líquido peritoneal. La
clase IgG de inmunoglobulinas en
humanos contiene cuatro subclases
designadas IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4,
nombrados en orden de su abundancia
en suero La molécula de IgG es un
excelente anticuerpo para la
neutralización de toxinas como el
tétanos y botulínus.10
IgA
Aparecen fundamentalmente en
secreciones (saliva, lágrimas, secreción
intestinal, etc.), recubriendo mucosas
expuestas al ataque de agentes
patógenos externos. Aumenta
notablemente su producción en la
respuesta secundaria. Vida media de 6
días. Subclases: IgA1: suele aparecer en
sangre de forma monomérica.11
IgA2: suele aparecer en las secreciones,
en forma dimérica, con una cadena J y
otra S.11
IgE
Es una inmunoglobulina citotrópica, o
sea, se fija a células como los
mastocitos y basófilos. Se encuentra
representando el 0,004% del total de las
inmunoglobulinas séricas, responsable
de la hipersensibilidad anafiláctica,
alergia atópica y la defensa
antiparasitaria, especialmente
helmintos12
ESTRUCTURA DE LAS
INMUNOGLOBULINAS
Un simple anticuerpo en forma de "Y"
se compone de dos cadenas pesadas y
dos cadenas ligeras (llamado según el
peso molecular) conectado por enlaces
disulfuro. Cada cadena se compone de
regiones variables y constantes.Las
regiones variables de las cadenas pesada
y ligera median la unión al antígeno.
Las regiones constantes de las cadenas
pesadas tienen funciones efectoras que
se unen a los receptores de las células
inmunitarias por ejemplo la IgE puede
unirse a los receptores de mastocitos;
IgG puede unirse a células asesinas
naturales [NK] y activando
complemento13
FUNCIONES EFECTORAS DE LOS
ANTICUERPOS
5. Cuando la respuesta del linfocito B a la
infección se pone en marcha, el cambio
de isotipo diversifica la función de los
anticuerpos al cambiar la región
constante de la cadena pesada. Las
diferencias entre los isotipos sirven para
varios fines. Al variar el número de
sitios de unión a antígeno y la
flexibilidad de su movimiento, las
diferencias de isotipo modifican la
fuerza con que los anticuerpos se unen a
los antígenos de los patógenos. También
varía la capacidad de los anticuerpos
para activar complemento y llevar
patógenos a los fagocitos para su
destrucción 6
GENERACIÓN DE DIVERSIDAD
DE ANTICUERPOS
Desde las primeras investigaciones al
respecto quedo de manifiesto que
cualquier individuo podía sintetizar
anticuerpos contra cualquiera de un
enorme número de diferentes antígenos.
Los genes que codifican para
inmunoglobulina completos se
construyen a partir de diferentes
segmentos de gen en seres humanos y
ratones mediante reordenamiento del
DNA, esta forma de reordenamiento
ocurre durante la diferenciación
temprana de células B (y de células T)
hacia linfocitos maduros14
ANTICUERPOS
MONOCLONALES
Los anticuerpos monoclonales son
glucoproteínas especializadas que hacen
parte del sistema inmune, producidas
por las células B, con la capacidad de
reconocer moléculas específicas
(antígenos). Los anticuerpos
monoclonales son herramientas
esenciales en el ámbito clínico y
biotecnológico, y han probado ser útiles
en el diagnóstico y tratamiento de
enfermedades infecciosas,
inmunológicas y neoplásicas, así como
también en el estudio de las
interacciones patógeno-hospedero y la
marcación, detección y cuantificación
de diversas moléculas.15
CONCLUSIÓN
Los anticuerpos son proteínas de vital
importancia para el correcto
funcionamiento del sistema inmune,
estos van a reconocer todos los
microorganismos extraños o antígenos;
existen diferentes isotipos de
inmunoglobulinas como también se los
conoce que son IgG, IgA, IgD, IgM,
IgE las cuales cumplen funciones
específicas dentro del sistema inmune.
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