El 2,3-difosfoglicerato (DPG) se forma a través de la vía glucolítica y se une a la desoxihemoglobina en el eritrocito, facilitando la liberación de oxígeno a los tejidos al disminuir la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. La concentración de DPG en el eritrocito regula el aporte de oxígeno a los tejidos como respuesta a la hipoxia.

1. 2,3-difosfoglicerato (DPG)
El 2,3-difosfoglicerato facilita la liberación de oxigeno a los tejidos. Este ciclo es parte
de la vía Embden – Meyerhof y tiene por finalidad evitar la formación de 3 –
fosfoglicerato y ATP.
El DPG está presente en el eritrocito en una concentración de 1 mol BPG/mol de
hemoglobina y se une con fuerza a la desoxihemoglobina, manteniendo a la
hemoglobina en estado desoxigenado facilitándose la liberación de oxigeno. El
incremento en la concentración de difosfoglicerato facilita la liberación de oxigeno a
los tejidos mediante la disminución en la afinidad de la hemoglobina para el oxigeno.
De esta manera el eritrocito cuenta con un mecanismo interno para la regulación del
aporte de oxigeno a los tejidos.
2,3-DPG (Difosfoglicerato)
Se forma a partir del 1,3-DPG (vía glucolítica) y se encuentra en grandes cantidades en
el eritrocito. Funciona como efector alostérico para la Hb.
La afinidad de la Hb por el O2 está influida por una serie de variables que incluyen:
• La concentración de protones (pH)
• El CO2
• La temperatura
• El 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG)
2,3-DPG (Difosfoglicerato) – Derivación de Rapoport-Luebering
En la conformación desoxi de la Hb existe una cavidad lo suficientemente grande como
para admitir la 2,3-DPG entre las cadenas β. El 2,3-DPG estabiliza la forma T (la forma
tensa de la hemoglobina que tiene menor afinidad por el oxígeno) al formar enlaces
cruzados con las cadenas β. Una concentración creciente de ión hidrógeno y de 2,3-
DPG favorece la conversión de la forma Hb R (forma relajada de la hemoglobina que
tiene más afinidad por el oxígeno) a la forma Hb T y por tanto disminuye la cantidad de
oxígeno que se une a la Hb en cualquier concentración de oxígeno.
Inversamente, cuando 2,3-BPG no está disponible, o no se une en la cavidad central, la
Hb puede convertirse más fácilmente a HbO2.
Las moléculas de la hemoglobina que se diferencian en la composición de sus
subunidades tienen diferentes propiedades de unión al 2,3-BPG con diferentes
respuestas alostéricas a 2,3-BPG. Por ejemplo, HbF (la forma fetal de hemoglobina) se
une al 2,3-BPG con menor avidez que la HbA (la forma del adulto de hemoglobina) con
el resultado que HbF en los fetos de mujeres embarazadas se une al oxígeno con
mayor afinidad que a la HbA de las madre, dando así al feto el acceso preferencial al
oxígeno llevado por el sistema circulatorio de las madres.

2. Las variaciones de concentración del 2,3-DPG desempeñan un papel fundamental en la
adaptación a al hipoxia, de manera que en la hipoxemia aumenta este compuesto y la
afinidad por el oxígeno declina y el aporte a los tejidos se facilita.
VÍA DE SÍNTESIS DEL 2,3-DPG
La 3-fosfoglicerato estimula la bifosfoglicerato mutasa y en consecuencia, incrementa
la producción de la 2,3-DPF. Éste es un potente inhibidor de su propia formación.
↑2,3- DPG
↑Temperatura ↓ pH