La hemoglobina es una proteína contenida en los eritrocitos que transporta oxígeno en la sangre. Está compuesta de una parte proteica llamada globina y un grupo no proteico llamado hem que contiene hierro y da el color rojo a la sangre. Existen diferentes tipos de hemoglobina dependiendo de las cadenas de globina presentes, siendo la hemoglobina A la más común en adultos. Su principal función es el transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y de dióxido de carbono de los tejidos a los pul

1. BIOQUIMICA
HEMOGLOBINA

2. ¿QUÉ ES?
La hemoglobina (Hb) es una proteína
contenida en los eritrocitos
(constituye, aproximadamente, el 90%
de su peso) igualmente es la que da el
color rojo característico.

4. ESTRUCTURA
La hemoglobina (Hb o HGB) es un
cromoproteido constituido por dos
porciones:
Un grupo prostético (no proteico) que
recibe generalmente el nombre
de hem o hemo, y que proporciona a la
sangre su color rojo característico.
Un grupo proteico, llamado globina.

6. El hem consta, a su vez, de cuatro
ferroporfirinas idénticas. Cada una de ellas
está compuesta por:
• Una protoporfirina IX.
• Un átomo de hierro en estado ferroso
(Fe++).

8. La protoporfirina IX está conformada
por cuatro pirroles; el átomo de hierro
está situado en el centro de estos y se
une a cada uno de ellos a través del
átomo del N que estos poseen.
La globina consta de cuatro cadenas
polipeptidicas, iguales 2 a 2, y
constituidas cada una por algo más de
140 aminoácidos.

9. Cada cadena polipeptidicas de la
globina se encaja, a través de un
aminoácido histidina, al átomo de Fe
de su ferroporfirina correspondiente.

10. Hay varias clases de cadenas de globina, que
son las siguientes:
• Cadena alfa (α)
• Cadena beta (β)
• Cadena gamma (γ)
• Cadena delta (δ)
• Cadena épsilon (ε)
Algunas cadenas gamma, tienen un aminoácido
glicina en su posición 136, se llaman Gγ, y las
que poseen un aminoácido alanina se
denominan Aγ.

12. SINTESIS
El 90% del peso seco del eritrocito es Hb
Las síntesis de Hb empieza a producirse, de una
forma apreciable, en el eritroblasto policromatófilo
y alcanza un nivel máximo en el reticulocito.
La protoporfirina IX se forma en las mitocondrias.
Sus síntesis comienza con la condensación de
glicina y succinilcoezima A, en presencia de fosfato
poritoxal (vitamina B6)
Y bajo la acción de la enzima ALA-sitetasa, para
forman el acido δ-aminolevulimico (ALA).

14. Seguidamente se producen la
condensación de dos moléculas de ALA,
bajo la acción catalítica de la enzima ALA-deshidrasa,
para formar un monopirrol
llamado porfobilinógeno.
Finalmente, la unión de cuatro moleculas
de porfobilinógeno da lugar a la
protoporfirina IX. El Fe se inserta en la
molécula de protoporfirina IX mediante
una enzima mitocondrial, denominada
ferroquelatasa, y se termina la síntesis del
HEM.

15. Por otra parte mientras que la síntesis
de las cadenas α esta codificada en el
cromosoma 16, la de la cadenas γ, β y
δ están muy próximos entre si y se
constituyen una unidad funcional
llamada cistron.

16. Todas las cadenas de globina se
forman en los ribosomas.
El aumento de la concentración de el
grupo HEM inhibe ALA-sintetasa y
estimula la síntesis de globina.

17. TIPOS
Se distinguen distintos tipos de Hb
atendiendo a las cadenas globinicas que
poseen. Los principales son:
• Hemoglobina A: Consta de dos cadenas
α y dos β. Es la mayoritaria en el adulto,
ya que constituye, el 97% de la Hb total.
• Hemoglobina A₂ (Hb A₂): Consta de dos
cadenas α y dos δ. En el adulto,
constituye 2.5% de la Hb total.

18. • Hemoglobina fetal (Hb F): Consta de dos
cadenas α y dos γ. Es la mas abundante desde el
cuarto mes del embarazo hasta los seis meses de
edad. Un pequeño porcentaje, también puede
encontrarse en la sangre del adulto.
• Hemoglobina Portland: Consta de dos cadenas δ
y dos de γ.
• Hemoglobina Gower I (Hb G I): Consta de dos
cadenas δ y dos de ε.
• Hemoglobina Gower II (Hb G II): Consta de dos
cadenas α y dos ε. Junto con las Hbs Portland y
G I, son las mayoritarias en el embrión.

19. FUNCIONES
La principal función de la Hb consiste en transportar
en O₂ desde los alveolos pulmonares hasta los tejidos.
Si la Hb esta encargada de el O₂ se llama
oxihemoglobina (Hb-O₂), y si esta libre de el, coma se
denomina desoxihemoglobina o Hb reducida (Hb-red).
La Hb- O₂ predomina en la sangre arterial y la Hb-red
en la sangre venosa.
Cada molécula de Hb puede transportar hasta cuatro
moleculas de O₂ (Hb saturada).

21. El grado de su saturación de la Hb depende
la concentración o presión parcial de O₂ en
el medio (PO₂). Así pues, si la PO₂ del
medio es elevada (como sucede en los
alveolos) las moleculas de Hb se saturan.
El valor de la PO₂ que corresponde a una
saturación de la Hb de un 50% se llama
P₅₀ y sirve para evaluar la capacidad
funcional de la Hb.

22. En condiciones normales la afinidad de la Hb por el
O₂ es baja, hay factores que pueden disminuirla aun
mas. Entre ellos destacan:
• La elevación de la temperatura.
• La disminución de pH del medio (efecto Borh).
• El ascenso de la concentración del CO₂ en el
medio.
• La presencia en el medio de un metabolito de la
glucolisis llamado 2.3 bifosfoglicerato (2.3 BPG).
Este último, por ejemplo, cuando aumenta en la
sangre hace que descienda la afinidad de la Hb por
el O₂ lo que favorece la liberación de este a los
tejidos y, por tanto, la oxigenación de los mismos.

23. La representación grafica de la saturación de
la Hb en función de la PO₂ tiene un aspecto
sigmoide y se conoce como curva de
disociación de la HB-O₂.
La Hb F tiene mas afinidad por el O₂ que la
Hb A, lo que explica la captación por el feto,
del O₂ presente el la Hb materna. El O₂ se
une al hierro ferroso o reducido (Fe++) y es
incapaz de fijarse al hierro férrico u oxidado
(Fe+++). La Hb que contiene Fe+++ se
denomina metahemoglobina .

24. La diaforasa o NADH-metahemoglobin-reductasa
es una enzima que mantiene al Fe en
estado reducido. Debido a ello, en condiciones
normales, solo el 1% de la Hb es
metahemoglobina. En condiciones patológicas
(por ejemplo, en intoxicaciones por anilina o
nitrobenzol), si la metahemoglobina aumenta
por encima del 10% de la Hb total, aparece una
coloración azulada de la piel (cianosis).

25. La Hb también contribuye al transporte del
CO₂ desde los tejidos hasta los alveolos
pulmonares. La Hb que está cargada de CO₂ se
llama carbaminohemoglobina y confiere a la sangre
un color algo oscuro que el normal.
Sin embargo, la mayor parte del CO₂ es
transportado en el plasma en forma de bicarbonato.
El trasporte del CO₂ por la Hb o en el plasma,
contribuye a la regulación del pH sanguíneo.
En circunstancias patológicas, la Hb puede
transportar cantidades considerables de otros gases
el monóxido de carbono (CO).

26. En este último caso, la Hb se llama
carboxihemoglobina y se une al CO mucho
mas fuertemente que al O₂. Curiosamente,
aunque la intoxicación por CO puede
conducir a la muerte, este gas confiere a la
sangre, y por consiguiente a la piel, un
color rojo cereza que choca con el estado
de asfixia que origina.

27. CATABOLISMO
Tras la destrucción de los eritrocitos por los
macrófagos, la Hb que contienes es
catabolizada de la siguiente manera:
La globina se desdobla en aminoácidos
que, en primer lugar, van a formar parte de
la reserva de aminoácidos del organismo y,
posteriormente, son reutilizados.

28. El Fe se almacena, de la forma temporal, a
nivel de los macrófagos, como ferritina, y
seguidamente es captada por la
transferrina plasmática y transportado a la
M.O. para su reutilización.
La protoporfirina IX se transforma, tras
varios pasos sucesivos, en bilirrubina, que
pasa al plasma y es captada por el hígado,
que la conjuga con acido glucuronico y la
elimina, a través de la bilis, hacia la luz
intestinal.