1) El documento describe el proceso de eritropoyesis o formación de glóbulos rojos en la médula ósea y los factores que lo regulan, incluyendo la eritropoyetina. 2) Explica que la eritropoyetina es una glicoproteína producida principalmente en los riñones que estimula la eritropoyesis en respuesta a la hipoxia. 3) Resume los pasos en la síntesis de la hemoglobina y su estructura, así como las curvas de disociación de oxígeno.
DIAGRAMA EXPLICATIVO DE LOS MECANISMOS UBICADOS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA NEFRONA QUE NO SOLO PERMITEN REABSORBER EL BICARBONATO FILTRADO SINO ADEMAS GENERAR NUEVO BICARBONATO
DIAGRAMA EXPLICATIVO DE LOS MECANISMOS UBICADOS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA NEFRONA QUE NO SOLO PERMITEN REABSORBER EL BICARBONATO FILTRADO SINO ADEMAS GENERAR NUEVO BICARBONATO
Influencia de los elementos nutricionales, estructurales, ocupativos y de insuficiencia de eritropoyetina en la función eritrocitaria, síndrome anémico, metabolismo del hierro, formación de hemoglobina, insuficiencia de eritropoyetina
La hemoglobina, es una proteína del cuerpo encargada de llevar oxígeno y de darle el color a los glóbulos rojos. Se encarga de llevar oxígeno, a través de los pulmones, a todos los tejidos involucrados en el sistema sanguíneo y respiratorio.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo en cada subunidad, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La masa total de eritrocitos de un adulto contiene unos 600gr. de hemoglobina capaces de transportar 800ml de oxígeno.
La hemoglobina es la encargada de la fijación del oxígeno y del dióxido de carbono en la sangre. Se puede determinar la hemoglobina total (=HbE) o solo la que contienen los glóbulos rojos o eritrocitos (=MCH). El valor de esta junto con los glóbulos rojos determinará una posible anemia.
La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes.
Presentación utilizada en la conferencia impartida en el X Congreso Nacional de Médicos y Médicas Jubiladas, bajo el título: "Edadismo: afectos y efectos. Por un pacto intergeneracional".
Presentació de Elena Cossin i Maria Rodriguez, infermeres de Badalona Serveis Assistencials, a la Jornada de celebració del Dia Internacional de les Infermeres, celebrada a Badalona el 14 de maig de 2024.
6. ACIDO ARAQUIDONICO PROSTAGLANDINAS AMPc SINTETASA INACTIVA AMPc SINTETASA ACTIVA AMPc ERITROPOYETINA ERITROPOYESIS AC. DE FOSFOLIPASAS CEL. RECEPTO- RA RENAL HIPOXIA PRODUCCION DE ERITROPOYETINA
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11. Fe ++ GLOBINA (Histidina proximal) O 2 (Histidina distal) P M V M V M M P PROTOPORFIRINA IX ( III ) Hb + 4 O 2 Hb(O 2 ) 4
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14. PODER OXIFORICO DE LA HEMOGLOBINA Cada gramo de hemoglobina saturada puede captar teóricamente: 1.39 ml de O 2 En condiciones reales: 1.34 ml Hb 1 g Hb 1 g 1.34 ml de o 2 Satur.:100% O 2 = 0.67 ml Satur.: 50% P O 2 P O 2 Hb + O 2 HbO 2 HbO 2 + O 2 Hb(O 2 ) 2 Hb(O 2 ) 2 + O 2 Hb(O 2 ) 3 Hb(O 2 ) 3 + O 2 Hb(O 2 ) 4
15. LA HEMOGLOBINA Dos estados estables : ESTADO T ( Tenso ) para la Hb ESTADO R ( Relajado ) para la HbO 2 TRANSICION ALOSTERICA:En equilibrio y proporción variable con la conc. de O 2 . El O 2 es un efector alos- térico CURVA SIGMOIDEA DE BARCROFT ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA : Es una hemoproteína La Hb es una “enzima alostérica” presenta múltiples sitios receptores específicos: Fijan en forma reversible a diferentes ligandos en función de su concentración en el medio: O 2 , C O 2 , H + , 2-3-DPG Pueden alterar la conformación de la Hb y modifican la afinidad por los restantes ligandos.
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17. P P Sat . Sat Desviación Derecha: Desviación Izquierda PCO 2 [ H + ] [2-3-DPG] T pH
23. Curvas de disociación de Mioglobina y Hemoglobina Presione aquí para usar el programa
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25. El efecto de Bohr Presione aquí para usar el programa
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34. SINTESIS DE LA HEMOGLOBINA SUCCINIL-Co A + GLICINA - ALA 2 ALA PORFOBILINOGENO 4 PORFOBILINOGENOS TETRAPIRROL LINEAL PROTOPORFIRINA IX Fe HEMO Deshidrasa específica + Ciclo Ferroquetalasa ALA-Sintetasa (Cofactor Vit. B 6 MITOCONDRIAS CITOPLASMA MITOCONDRIA 2 GLOBINAS + 2 GLOBINAS 4 HEMOS HEMOGLOBINA + -
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38. HEMOGLOBINA HEM GLOBINA HIERRO PROTOPORFIRINA AMINOACIDOS TRANSFERRINA CO BILIRRUBINA LIBRE ERITROBLASTO AIRE ESPIRADO GLUCORONIDOS DE BILIRRUBINA ESTERCOBILINOGENO UROBILINOGENO ORINA HECES CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
39. Hb CO Verdoglobina Biliverdina Bilirrubina Globina aa Fe ++ Transferrina Hb + Haptoglobina ( 2 -globulina) Hemopexina + Hem ( 1 -Globulina) Hem + Albúmina Metahemoalbúmina B. Ind. B.Direc HEMOLISIS AUMENTADA Hemoglobinemia Metahemoalbuminemia Hemoglobinuria HEMOLISIS IN- TRAVASCULAR GLOBINA BILIRRUBINA LIBRE (Unida a albúmina) Hb Libre UROBILINA Hemosiderina Hemosiderina en sedi mento urinario Estercobilinogeno fecal Haptoglobina Normal: Suficiente para fijar 100-140 mg de Hb/100 ml de plasma MACROFAGO
