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1. QUÍMICA DE PROTEÍNAS

2. QUÍMICA DE PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición
elemental se encuentran siempre presentes:
▪ Carbono
▪ Hidrógeno
▪ Oxígeno
▪ Nitrógeno
▪ Además: Azufre, Fósforo, Hierro, Zinc, Molibdeno
Desde el punto de vista estructural, se encuentran distribuidos en
bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que unidos
entre si integran una estructura polimérica.

3. ENLACE PEPTÍDICO

4. Disposiciones del enlace peptídico en el espacio
ENLACE PEPTÍDICO: CARACTERÍSTICAS
▪ El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
▪ El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es
mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
▪ Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el
carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces
entre los carbonos α y los α aminos y α carboxilo, pueden rotar libremente; su
única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta
capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa
gama de configuraciones.

5. ENLACE PEPTÍDICO: CARACTERÍSTICAS

6. a. Oligopéptidos: Si el Nº de aminoácidos es de 2 - 20
▪ Dipéptidos: Si el nº de aminoácidos es 2
▪ Tripéptidos: Si el nº de aminoácidos es 3
▪ Tetrapéptidos: Si el nº de aminoácidos es 4
b. Polipéptidos: Si el Nº de aminoácidos es de 20 - 50
c. Proteína: Si el Nº de aminoácidos es mayor de 50
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces
químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así
pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí
formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

7. QUÍMICA DE PROTEÍNAS
HAY DOS TIPOS PRINCIPALES DE
PROTEÍNAS:
1. PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS:
Formadas únicamente por aminoácidos
2. PROTEÍNAS COMPLEJAS U
HETEROPROTEÍNAS: Formadas por
aminoácidos y otras moléculas diferentes.

8. Globulares Prolaminas: Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas... etc.
Fibrosas Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
Altamente
solubles en agua
Función
estructural
HOLOPROTEÍNAS

9. HETEROPROTEÍNAS
Glicoproteínas
Se caracterizan por poseer en su
estructura azúcares.
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
Conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Se presentan unidas a un ácido nucleico
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Tienen en su estructura un grupo hemo
Hemoglobina, hemocianina,
mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan
electrones.

10. • Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
FUNCIÓN DEFENSIVA
FUNCIÓN DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
• La lactoalbúmina de la leche.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

11. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
• Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína para fabricar las
telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

12. FUNCIÓN REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular (como la ciclina).
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
FUNCIÓN CONTRÁCTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

13. FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
del metabolismo celular.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

14. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

15. FUNCIÓN HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

16. 1. PROPIEDAD AMORTIGUADORA, pK:
Amino terminal: algo superiores a los pK de AA libres.
Carboxilo terminal: algo inferior a los pK de los AA libres.
Grupos ionizables de la cadena lateral R: similares a los pK de los AA
libres.
2. PUNTO ISOELÉCTRICO (pI):
✔ Mínima solubilidad
✔ Mínima conductibilidad térmica
✔ Mínima presión osmótica
✔ Mínimo poder de amortiguación
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

17. 3. PESO MOLECULAR (6.000-1.000.000) Y PUNTO DE FUSIÓN: Elevados
4. SOLUBILIDAD: Depende del pH
5. PRECIPITACIÓN:
✔ Calor: Coágulos que precipitan
✔ Alcohol al 70%
✔ Metales fuertes: proteinatos de Ag ó Hg
✔ Sales: sulfato de amonio (sal inocua)
✔ Ácidos inorgánicos concentrados
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

18. 6. DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de la actividad biológica
Factores:
✔ Ácidos o bases fuertes
✔ Temperaturas elevadas
✔ Detergentes, solventes orgánicos, alta
salinidad
✔ Calentamiento prolongado
✔ Agitación
✔ Presión elevada
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
7. SON ÓPTICAMENTE ACTIVAS

19. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior
en el espacio.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria

20. • Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína
• Indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el
orden en que se encuentran
• La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal
• Constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono,
nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo
plano
ESTRUCTURA PRIMARIA

21. Número, naturaleza y orden o secuencia de los aminoácidos de la cadena
peptídica.
La secuencia única de aminoácidos de cada proteína determina sus
propiedades biológicas y fisicoquímicas.
ESTRUCTURA PRIMARIA

22. La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos
en el espacio. Se forman puentes de hidrógeno entre el grupo C=O y el NH
de los enlaces peptídicos. Todos los enlaces peptídicos participan en la
formación de la estructura secundaria.
TIPOS:
ALFA HÉLICE
ESTRUCTURA SECUNDARIA

23. El plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina
plegada en zig-zag. La estabilidad de esta estructura también se consigue
mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales.
(Ej: β-queratina de la seda).
HOJA PLEGADA O LÁMINA BETA
Enlaces de hidrógeno
intercadenas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

24. Puentes de
hidrógeno
intracatenarios
Cadenas laterales
por fuera de la
hélice
Representación del arreglo helicoidal en las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA

25. Hoja beta- paralela
Hoja beta- antiparalela
ESTRUCTURA SECUNDARIA

26. Estructura que resulta del plegamiento de la
estructura secundaria de la cadena sobre sí
misma, formando estructuras esferoidales.
Constituye formas tridimensionales geométricas
muy complicadas que se mantienen por
enlaces:
▪ Puentes disulfuro (Fuerte)
▪ Puentes de hidrógeno
▪ Fuerzas de Van der Waals
▪ Interacciones iónicas
▪ Interacciones hidrofóbicas
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante
pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su
actividad biológica o función.
Estructura terciaria de la
mioglobina
ESTRUCTURA TERCIARIA

27. ▪ Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí mismo originando una conformación
globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su
solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc., (proteínas globulares)
ESTRUCTURA TERCIARIA
▪ De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la
proteína, por lo que cualquier cambio que se produzca en la disposición
de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica,
proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.
▪ Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias
mantienen su estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o
fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que
presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los
huesos...)

28. ▪ Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH
de los aminoácidos cisteína.
▪ Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos
de cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de
aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
▪ Puentes de hidrógeno
▪ Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes
los aminoácidos apolares.
ESTRUCTURA TERCIARIA
▪ La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se
originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena
polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes
tipos:

29. Interacciones que estabilizan la estructura terciaria
Representación de la formación
de un puente disulfuro
Representación de la formación
de una interacción hidrofóbica
ESTRUCTURA TERCIARIA

30. Representación de un puente de
hidrógeno entre residuos de
aminoácidos.
Representación de un enlace iónico
entre residuos de aminoácidos con
cadenas laterales cargadas.
ESTRUCTURA TERCIARIA

31. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

32. • Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las
designa según el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en
la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una proteína formada por
cuatro subunidades es un tetrámero, como es el caso de la
hemoglobina.
• Cada una de las subunidades proteícas, tienen su propia estructura
terciaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas proteínas presentan este tipo de
estructura, que es el grado máximo de
organización proteica y consiste en dos o más
cadenas polipeptídicas unidas generalmente
mediante enlaces débiles.

33. Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Formada por dos cadenas de
alfa-hemoglobina y dos cadenas de beta-hemoglobina. Cada cadena
transporta una molécula de oxígeno
ESTRUCTURA CUATERNARIA

34. Clasificación de acuerdo a su conformación
1. PROTEÍNAS FIBROSAS:
Hay proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas
proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas
siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas.
Entre ellas:
▪ El colágeno de los huesos y del tejido
conjuntivo
▪ La -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos.
▪ La fibroina del hilo de seda y de las telarañas.
▪ La elastina del tejido conjuntivo, que forma una
red deformable por la tensión.
CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

35. 2. PROTEÍNAS GLOBULARES:
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser
solubles en disoluciones acuosas.
Entre ellas:
• Mioglobina
• Enzimas
• Anticuerpos
• Hormonas (algunas)
La miosina y el fibrinógeno se sitúan entre ambos tipos de proteínas
CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Clasificación de acuerdo a su conformación

36. Deshace la estructura primaria (aminoácidos libres)
ÁCIDA ALCALINA
Destruye el triptófano, la
glutamina y la aspargina
(son desaminados)
Destruye la serina y la
treonina. Produce mezcla
racémica.
Intervienen enzimas proteolíticas. La actividad es lenta.
No produce racemización, no destruye los AA y es más específica.
HIDRÓLISIS DE LAS PROTEÍNAS
1. HIDRÓLISIS QUÍMICA:
2. HIDRÓLISIS ENZIMÁTICA:

37. H3
N-Gly-His-Phe-Leu-Arg-Ala-Gly-Met-Lys-Gly-Val-Leu-COOH
+
HIDRÓLISIS ENZIMÁTICA
2.2. ENDOPEPTIDASAS
Hidrolizan en el interior de la cadena
2.1. EXOPEPTIDASAS
Hidrolizan en los extremos de la cadena