Los aminoácidos son los bloques estructurales de las proteínas. Un aminoácido consiste en un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo ácido carboxílico, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral variable. Los aminoácidos son quirales debido a los cuatro grupos diferentes unidos al carbono central. En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos distintos de cadenas laterales. Los seres humanos no pueden sintetizar nueve aminoácidos esenciales que deben obtener de su dieta

1. 0 Aminoácidos Estructuras y clasificación

2. Características estructurales comunes Un α -aminoácido consiste en un átomo de carbono central (carbono α ) unido a un grupo amino, un grupo ácido carboxílico, un átomo de hidrógeno y un grupo R característico (cadena lateral). α

3. Quiralidad Existen cuatro grupos diferentes conectados a el C α . Por tanto, los α-aminoácidos son quirales.

5. Protagonismo protéico Son los bloques estructurales para la constucción de las proteínas, siempre y cuando sean L-aminoácidos, dónde el isómero L, en la mayoría de los casos tiene configuración absoluta S (y no R). En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos distintos de cadenas laterales, que varían en tamaño, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno, caracter hidrofóbico y reactividad química.

7. Clasificación Existen varios criterios para clasificar en diferentes grupos a los aminoácidos: ya sea por su polaridad, por su carga eléctrica, por su afinidad con el agua, por su actividad óptica, por su síntesis en la célula, por su pH, entre otros.

8. Clasificación según su cadena lateral

15. Clasificación Por su afinidad con el agua

17. Por su síntesis en las células Los séres humanos, así como los roedores, son imcapaces de sintetizar nueve de los veinte aminoácidos estandar (amino ácidos esenciales.) Aminoácidos esenciales: His (H), Ile (I), Leu (L), Lys (K), Met (M), Phe (F), Thr (T), Trp (W), Val (V). Aminoácidos no esenciales: Glu (E), Gln (Q), Asp (D), Asn (N), Ala (A), Pro (P), Tyr (Y), Cis (C), Arg (R), Gli (G) y Ser (S).

18. Livingstone, C. D. and Barton, G. J. (1993), "Protein Sequence Alignments: A Strategy for the Hierarchical Analysis of Residue Conservation", Comp. Appl. Bio. Sci., 9, 745-756.