Aminoacidos

1. Aminoácidos

3. ▪ Son los monómeros de las proteínas.
▪ Estructura : consiste en un átomo de carbono, el
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino y un átomo de Hidrógeno. La cuarta valencia
del carbono alfa se completa con un grupo atómico
de estructura variable, al que identificaremos como R
(por Radical).

4. ▪ Tienen carbonos asimétricos
▪ Bajo peso molecular
▪ Presentan isomería óptica
isómeros ópticos, que son imágenes
especulares una de la otra. Los isómeros
ópticos pertenecen a las series D o L.
▪ Los aminoácidos utilizados por los seres vivos
son siempre de la serie L. Éstos se representan
con el grupo amino ubicado a la izquierda.

5. Clasificación

6. ▪ 20 clases de aminoácidos distintos forman las
proteínas.
▪ 8 de ellos, la especie humana no puede sintetizar y
debe adquirir con la alimentación; son los llamados
aminoácidos esenciales.

7. Arginina, histidina

9. Enlace peptídico
▪ El enlace peptídico se produce al reaccionar el
grupo amino de un aminoácido con el grupo
carboxilo de otro aminoácido.
▪ se desprende una molécula de agua.

10. ▪ El producto formado cuando se unen dos aa
se llama dipéptido.
Tripéptidos, tetrapéptidos, pentapéptidos etc.
▪ Mas de 10 aa, polipéptido
▪ Mas de 50 aa, 6000 DA, proteina.

11. Péptidos de importancia
biológica
▪ Glutation
Glutamato, cisteina, glicina
Al oxidarse forma un puente –s-s- con otra
molécula de glutation.
Participa en sistemas enzimáticos de
oxido-reducción.
En glóbulos rojos y otras células contribuye a
prevenir daños oxidativos.

12. Péptidos de importancia
biológica
▪ Hormonas o factores liberadores de
hormonas

13. ▪ Angiotensina II- HIPERTENSORA

15. ▪ Vasopresina- regulación del balance hídrico
▪ Oxitocina- estimula contracción uterina
▪ Bradicina- hipotensora
▪ secretina- estimula secrecion jugo
pancreático
▪ Glucagón – hiperglucemiante
▪ Calcitonina- disminuye Ca en sangre
▪ Adrenocortotrofina- estimula corteza
suprarrenal

16. Péptidos de importancia
biológica
▪ Encefalinas- SNC producen analgesia al
unirse a receptores específicos en células del
cerebro.
interviene en la regulación del dolor y en la
nocicepción corporal

17. Proteínas

18. ▪ Son de alto peso molecular
▪ Polímeros de aminoácidos de longitud
variable
▪ Unidos por enlace peptídico.

19. CONFORMACIÓN

22. Disposición al azar
▪ Orientación espacial termodinámicamente
mas favorable
▪ Distintos tipos de estructuras secundarias-

23. Clasificación
▪ Según la composición química
Simples:
■ Cuando su hidrólisis produce solamente aa
Conjugadas:
■ Cuando su hidrólisis produce además de aa otras
moléculas orgánicas o inorgánicas

24. Simples
▪ Albumina
Mantenimiento de la presión oncotica.
Transporte de hormonas tiroideas.
Transporte de hormonas liposolubles.
Transporte de ácidos grasos libres. (Esto es, no
esterificados)
Transporte de bilirrubina no conjugada.
Transporte de muchos fármacos y drogas.
Unión competitiva con iones de calcio.
Control del ph.
Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene
el plasma.
▪ Soluble en agua.

25. Simples
▪ Globulinas
Insoluble en agua, se disuelve en soluciones
salinas diluidas.
▪ Histonas
Asociadas al ADN

26. ▪ Queratina
Pelo, unas, lana, plumas, cuernos, pezuñas
▪ colágeno
Fibras tejido conectivo
▪ Elastinas
Fibras elásticas tejido conectivo

27. Clasificación
▪ Según su conformación
Fibrosas:
■ Presentan una estructura secundaria característica,
estas constituidas por fibras ordenadas a lo largo de
un eje
■ Poco o insolubles en agua.
■ Estructuras de sostén-Tej. Contectivo
globulares:
■ Constituidas por cadenas plegadas de tal modo que
resultan en forma esférica o globulares compactas.
■ Solubles en medios acuosos.
■ Enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina etc.

29. Funciones
▪ Estructurales:
componentes de membranas celulares
componentes de estructuras de sostén
▪ Receptores de las células y acciones
vinculadas al movimiento

31. Integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

32. Funciones
▪ Enzimáticas
Todas las enzimas son de naturaleza proteica
■ Catalizan reacciones químicas

33. Funciones
▪ Hormonales: reguladores de actividades
celulares
insulina, Glucagón, calcitonina, hormona de
crecimiento STH, etc

34. Funciones
▪ En defensa inmunitaria:
anticuerpos encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes extraños

36. Funciones
▪ En coagulación sanguínea: fibrinógeno,
trombina

37. Funciones
▪ En contracción muscular: actina y miosina

38. Funciones
▪ En transporte y almacenamiento de oxigeno

41. Desnaturalización
▪ Agentes físicos
Calor, radiaciones, congelamientos repetitivos,
grandes presiones.
▪ Químicos
Urea, solventes orgánicos, etc.
▪ Afectan las fuerzas
▪ desorganización
Perdida de propiedades y funciones.

42. ▪ Agentes desnaturalizantes no afectan
uniones Peptídicas
Estructura primaria.
▪ Frecuentemente, proceso inrreversible.

43. NUCLEÓTIDOS
Introducción a la fisicoquímica
Docente Danderfer Andrea

44. ESTRUCTURA GENERAL DE LOS
NUCLEÓTIDOS
▪ Los nucleótidos son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos.
▪ Nucleósido
unión β-glicosídica entre una pentosa (D-ribosa en el ARN o
D-desoxirribosa en el ADN) y una base nitrogenada.
▪ Nucleótido
unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. Mas unión
al carbono 1’ de la pentosa de una base nitrogenada

45. ▪ Nucleótidos = una base nitrogenada + un
monosacárido de cinco carbonos (pentosa) +uno a
tres fosfatos.

46. ⦿ La hipoxantina y la xantina también son bases púricas e
intermediarias en el catabolismo de la adenina y la guanina. El
producto final del catabolismo de las purinas en los humanos es el
ácido úrico, una base púrica completamente oxidada.

52. ▪ Participan en una amplia variedad de procesos biológicos:
1. Constituyen las unidades estructurales de los ácidos nucleicos
(ADN y ARN)

53. ▪ POLINUCLEÓTIDOS
▪ Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos en cuya
composición encontramos la pentosa ribosa y
los desoxirribonucleótidos, en donde participa la desoxirribosa.
▪ Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces
covalentes, para formar polímeros, es decir los ácidos nucleicos,
el ADN y el ARN.
▪ Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster.
El grupo fosfato de un nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’
de otro nucleótido.
la cadena quedan dos extremos libres
■ el carbono 5’ de la pentosa unido al fosfato
■ el carbono 3’ de la pentosa.

56. ADN: Doble hélice
▪ Constituida por dos largas cadenas de nucleótidos unidas
entre sí formando una doble hélice (antiparalelas: el
extremo 5´ de una se enfrenta al extremo 3´de la otra
hebra).
▪ Las dos cadenas de nucleótidos se mantienen unidas entre
sí porque se forman enlaces entre las bases nitrogenadas
de ambas cadenas que quedan enfrentadas.
▪ La unión de las bases se realiza mediante puentes de
hidrógeno
▪ La Adenina (A) sólo se puede unir con la Timina (T)
▪ la Guanina (G) con la Citosina (C).

58. ARN
▪ Azúcar
D-RIBOSA
▪ SinTimina
Uracilo
▪ Simple cadena

59. ▪ ARNm
Transmitir información genética del ADN
Servir de guía para el ensamblaje de aminoácidos
▪ ARNt
Transporta aa libres del citosol hasta el lugar de
ensamble
▪ ARNr
Componente de los ribosomas

65. 2. Forman parte de coenzimas de óxido reducción (FAD,
NAD+, NADP+)

67. ▪ NAD+
y NADP+
: (nicotinamida adenina dinucleótido y
nicotinamida adenina dinucleótido fosfato). Son
coenzimas que intervienen en las reacciones de
oxido-reducción, son moléculas que transportan
electrones y protones. Intervienen en procesos como la
respiración y la fotosíntesis.
▪ FAD+
: También es un transportador de electrones y
protones. Interviene en la respiración celular.
▪ Coenzima A: Es una molécula que transporta grupos
acetilos, interviene en la respiración celular, en la síntesis
de ácidos grasos y otros procesos metabólicos.

68. 3. Forman parte de compuestos que actúan como segundos
mensajeros en el mecanismo de acción de determinadas
hormonas y neurotransmisores (AMP cíclico, GMP cíclico).
AMPc
AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una señal química que
llega a la superficie celular al interior de la célula. (segundo mensajero)

69. SISTEMA SEGUNDO MENSAJERO
ADENILATO CICLASA-AMPC
▪ La hormona se une al receptor sobre la superficie externa
de la membrana plasmática de la célula blanco
▪ Hay una disociación de las proteínas G. La subunidad alfa
queda libre. Se estimula la actividad de la adenilato ciclasa
sobre el lado citoplasmático de la membrana
▪ La adenilato ciclasa activada cataliza la convención de
ATP en cAMP dentro del citoplasma
▪ Elimina la subunidad reguladora de la proteína cinasa
▪ La proteína cinasa activa fosforila otras proteínas enzima.
Se activan o desactivan enzimas especificas. Se producen
los efectos hormonales sobre la célula blanco

71. 4. Los nucleótidos de purina actúan en general como
compuestos reservorios de energía (ATP, GTP).

72. ▪ ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de
energía de la célula. Esta molécula tiene un papel clave
para el metabolismo de la energía. La mayoría de las
reacciones metabólicas que requieren energía están
acopladas a la hidrólisis de ATP.

73. ▪ Posee tres grupos fosfatos unidos entre sí. Estos grupos
fosfatos dado el pH celular se encuentran desprotonados,
de manera que poseen cargas negativas. Como estas
cargas están muy cerca se repelen fuertemente. Para
mantenerlos juntos, se establecen uniones de alta energía
entre los fosfatos, por lo tanto, cuando la molécula se
hidroliza la energía se libera. Del mismo modo para
sintetizar una molécula de ATP se requiere energía.

74. 5. Los nucleótidos de pirimidina también son utilizados
como intermediarios de alta energía en procesos
biosintéticos (UDP, intermediario en la síntesis de
glucógeno).

75. ▪ La hiperuricemia se debe a un desequilibrio entre la producción y la
eliminación del ácido úrico. Este compuesto es el producto final de
la vía del catabolismo de las purinas. A diferencia de la mayoría de
los mamíferos, el hombre no dispone de uricasa, lo que impide la
degradación del ácido úrico en alantoína, una molécula más
hidrosoluble y de fácil eliminación, por lo que la mayoría del ácido
úrico se elimina por vía renal. Dentro del riñón, el ácido úrico sufre
una reabsorción marcada en el túbulo proximal, excretándose
menos del 10% del filtrado en los glomérulos. El mecanismo
patogénico de gota más frecuente es la disminución de la excreción
renal de ácido úrico

76. ▪ La gota es una de las formas de artritis más dolorosas. Ocurre cuando se
acumula demasiado ácido úrico en el cuerpo. Esta acumulación puede
provocar:
Depósitos de cristales de ácido úrico en las articulaciones o coyunturas, y
frecuentemente se acumulan en el dedo gordo del pie
Depósitos de ácido úrico que parecen como bultos debajo de la piel
Piedras (cálculos) renales debido a los cristales de ácido úrico en los riñones.
▪ La gota puede causar:
Dolor
Hinchazón
Enrojecimiento
Calor
Rigidez en la articulación.
▪ Además del dedo gordo del pie, la gota puede afectar:
El arco del pie
Los tobillos
Los talones
Las rodillas
Las muñecas
Los dedos de la mano
Los codos.

78. enzima hipoxantina-guanina fosforribosiltransferasa (HGPRT)