Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos carboxilo y amino unidos a un átomo de carbono alfa. Forman proteínas mediante enlaces peptídicos y tienen funciones importantes como la formación de proteínas, regulación del crecimiento celular y transmisión de impulsos nerviosos. Los aminoácidos se clasifican según sus propiedades, su participación en proteínas y su capacidad de ser sintetizados por el cuerpo. Los péptidos son compuestos formados por la unión de aminoácid

1. AMINOACIDOS Y
PEPTIDOS.
Prof. Yulibeth Jiménez.
Prof. Pavis Camacho.

2. AMINOACIDOS.
 SON SUSTANCIAS COMPUESTAS
CARBONO, OXIGENO, HIDROGENO Y
NITROGENO.
 CONTIENEN UN GRUPO ACIDO DEBIL,
CARBOXILO (- COOH) Y UN GRUPO BASE
DEBIL, AMINA (-NH2), UNIDOS AL
CARBONO alfa.

3. Estructura de los AA.

4. Funciones.
 Formación de Proteínas.
 Regulación del crecimiento celular (L-
Arginina)
 Transmisión del impulso nervioso
(Tirosina).

5. Estructura de los
aminoácidos.

6. CLASIFICACION.
 Propiedades de su cadena.
 Neutros polares, hidrofìlicos o (polares):
Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn y Gln.
 Neutros no polares, hidrofóbicos o
(apolares): Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,
Phe y Trp.
 Ácidos o con carga negativa: Asp y Glu.
 Básicos o con carga positiva: Arg,Lys y
His.

7. Clasificación:
 Aminoácidos que participan o no en la
constitución de las proteínas:
 Aminoácidos Proteicos:
 Son aquellos que participan en la estructura de las
proteínas. Se clasifican:
 Codificables o universales: 20 aminoácidos
 Modificables. Son derivados de otros aminoácidos, es
decir, se incorporan a la proteína como uno de los
aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada
la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo:
hidroxilación: la hidroxiprolina, Metilación: metilhistidina,
Acetilación: Acetilisina (histonas), fosforilación:
fosfoserina, Carboxilación: carboxiglutamico.

8. Aminoácidos No Proteicos:
 Son todos aquellos aminoacidos que no
forman parte de una proteina, y que
desempeñan funciones especificas en el
metabolismo tisular.
 Algunos aminoácidos no proteicos se
utilizan como neurotransmisores,
aminoiacido Aminobutirico GABA,
vitaminas, la beta-alanina o la biotina, la
Ornitina y la citrulina; La L- Carnitina.

9. CLASIFICACIÒN.
 Según su obtención:
* Esenciales: Deben ser incorporados por medio de la
dieta, específicamente de alimentos que contengan
proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz de
sintetizarlos de ahí su denominación de esencial, puesto que
el aporte tiene que ser externo.
Val, Leu, Ile, Phe, Met, Thr, Lys, Trp, Arg e His.
* No esenciales: Son los aminoácidos que nuestro
organismo sintetiza a partir diferentes productos del
metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipídico y
glucídico.
Ala, Pro, Gly, Ser, Cys, Asn, Gln, Tyr, Asp y Glu.

10. Estructura de las cadenas
ionizables.
Un aminoácido tal como la glicina
contiene dos grupos ionizables: un
grupo carboxilo α y un grupo α–
amino protonado.

11. Cadenas ionizables.
 El estado de ionización de un aminoácido
varia con el pH.
 En disolución ácida (p. ej., pH 1), el grupo
carboxilo no está ionizado (-COOH)
mientras que el grupo amino está
ionizado (-NH3
+).
 En disoluciones alcalinas (p. ej., pH 11) el
grupo carboxilo está ionizado (-COO-),
mientras que el grupo amino no está
ionizado (- NH2)

12. Cadenas ionizables.
En el caso particular de la glicina:
El pK del grupo carboxilo es 2,3 y el del
amino es 9,6. Es decir, el punto medio de
la primera ionización está situado a pH =
2,3 y el de la segunda a pH = 9,6.

13. Formas predominantes de los
aminoácidos según pH.

14. Valor de pK de los Aas.

15. Zwitterion.
En la zona cercana a pH neutro, la
mayor parte de un aminoácido
monoamino – monocarboxilo posee
una carga neta igual a cero.
A este estado, donde el número de
cargas positivas es igual al de las
cargas negativas, se denomina
zwitterion.

16. Punto Isoeléctrico.
 Se denomina punto isoeléctrico al valor
del pH en el que la concentración de
moléculas cargadas positivamente se
iguala a las cargadas negativamente.
 Es el pH donde la carga media de un
aminoácido es igual a cero. En otras
palabras es cuando el aminoácido se
encuentra como zwitterion.

17. Punto Isoelèctrico.
 El pI se puede calcular a partir de la ecuación de
Henderson-Hasselbalch, aplicada a cada grupo
ionizable. En el caso de aminoácidos con sólo dos
grupos ionizables, el pI es siempre la media de los
dos valores de pK.
 Es el Ph al cual la carga neta total es nula.
pI= pK1 + pK2
2

18. PEPTIDOS.
Compuestos formados por uniones de
aminoácidos mediante enlaces
amidas.
 Enlaces Peptídico: Es el enlace de
un grupo amino de una molécula y el
carboxilo de otra.

19. Enlace Peptídico.

20. PEPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLOGICA.
 Encefalinas: (Met-encefalina y Leu-
encefalina) Neurotransmisores
pentapeptidos.
 Vasopresina y oxitocina:
Nonapeptidos Hormonales.
 Oligopeptidos: α-MSH (Hormona
estimulante de melanocitos) y ACTH
(adrenocorticotropina)

21. Bibliografía:
 Harper, Bioquímica Cap: 3 y 4
 Stryer, Bioquímica Cap 2.
 Lenniger, Principios de Bioquímica,
Cap 5

22. Gracias …