Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos, regulando la velocidad de las reacciones químicas en las células. Algunas enzimas requieren cofactores como iones metálicos o moléculas orgánicas para su actividad. Las enzimas son específicas, no se ven afectadas por el equilibrio de la reacción y aceleran las reacciones químicas a temperaturas y presiones moderadas.

1. las enzimas Ing. Ronald Révolo Acevedo UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU FACULTAD DE CIENCIAS FORESTALES Y DEL MEDIO AMBIENTE

2. ENZIMAS SON PROTEÍNAS ESPECIALIZADAS CATALIZADORES BIOLÓGICOS FUNCIONAN COMO YA QUE REGULAN LA VELOCIDAD DE LAS REA C CIONES QUE OCURREN EN LAS CÉLULAS TIENEN COMO CARACTERÍSTICAS SON ESPECÍFICAS SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CANTIDADES NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIÓN NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA AMILASA TIENEN UN SITIO ACTIVO A ESTE SE UNE EL SUSTRATO FORMANDO EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO EL CUAL DISMINUYE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN AUMENTA LA VELOCIDAD DE REACCIÓN COENZIMAS O COFACTORES ALGUNAS REQUIEREN DE ENTRE ELLAS LA

3. Introducción ¿Qué es una enzima? Básicamente, una enzima en una proteína. Una proteína que se encarga de catalizar reacciones químicas en los seres vivos. ¿Cómo es esto de catalizar? Un catalizador , en palabras muy sencillas, ayuda a que una reacción se realice en menos tiempo . E sto porqu e el catalizador disminuye la energía de activación para dicha reacción.

4. Entonces las enzimas se encargan de hacer más eficiente una reacción química , lo q ue en otras circunstancias sería imposible , ya que implicaría un gran gasto de energía o requeriría de condiciones de pH, presión y temperatura extremas. Las enzimas hacen que una reacción sea instantánea o casi instantánea.

5. Las enzimas son espec í ficas. Esto quiere decir que hay una enzima para cada proceso.

6. Cómo actúa una enzima Las enzimas actúan sobre un sustrato. La unión de la enzima con el sustrato forma un complejo (complejo enzima sustrato) . Posterior a est a unión, se produce el producto y otra vez tenemos a la enzima libre para que realice su acción catalizador a , o sea , esta acción es reversible.

7. ¿Cómo se vería? E + S E S E + P

8. Características generales de las enzimas No sufren modificación al final de la reacción. No cambian la constante de equilibrio de una reacción química. Son muy específicas. Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con respecto a la reacción no catalizada. Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura.

9. COENZIMAS Y COFACTORES Cofactores: Sustancias que aumentan específicamente la actividad de una enzima. La anhidrasa carbónica, requiere de iones zinc (Zn ++ ) como cofactor. La amilasa requiere de iones cloro como cofactor (Cl - ) Coenzimas: Son moléculas que participan en las reacciones de óxido-reducción que ocurren en el organismo. Su función es aceptar átomos o grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a otro. Como ejemplo de coenzimas tenemos: NAD (nicotinamida- adenina-dinucleótido), FAD (flavín-adenina-dinucleótido), Vitamina B 12 .

10. Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad: Son moléculas que pueden ser de naturaleza. Inorgánica u Orgánica (coenzimas) necesaria para que la enzima se active

11. Apoenzima : Referido solo a la parte proteica de la enzima Holoenzima : Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico Grupo Prostético: Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima Términos relacionados con la acción enzimática

12. ENZIMAS y ESTRUCTURA ENZIMAS ESTRUCTURA puede ser Holoenzima Cofactor Apoenzima Formada Estrictamente proteica Naturaleza De naturaleza Inorgánica Orgánica Llamados Coenzimas Por ejemplo Vitaminas Se clasifican en Hidrosolubles (B, C ) Liposolubles ( A, D, E, K ) actúan como Definición Son catalizadores biológicos de Las reacciones Químicas

13. Clasificación 1. Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide ( transferencia de electrones) 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)  grupos aldehídos  grupos acilos  grupos glucósidos grupos fosfatos (kinasas) ( reacciones de transferencia de grupo – no de agua)

14. Clasificación 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polímetros en monómeros. Actúan sobre:  enlace éster  enlace glucosídico  enlace peptídico enlace C-N ( reacciones de hidrólisis transferencia al agua ) 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces)  Entre C y C  Entre C y O Entre C y N (Adición de grupos de doble enlace o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos)

15. Clasificación 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) ( Transferencia de grupos dentro de la misma molécula para dar isómeros) 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP)  Entre C y O  Entre C y S  Entre C y N Entre C y C ( Formación de enlaces por reacciones de condensación acopladas a hidrolisis de ATP

16. ENZIMAS CLASIFICACION y FUNCION ENZIMAS FUNCION CLASIFICACION Ligasas Isomerasas Liasas Hidrolasas Transferasas Oxidorreductoras Biocatalizadores actúan Energía activación Velocidad reacción Cinética enzimatica Concentración sustrato Temperatura Inhibidores Ph tipos Reversibles Irreversibles tipos No competitivos Competitivos Desnaturalización De las enzimas

17. Se pueden extraer sin perder actividad biol{ogica Extractos se usa para Estudios de : reacciones metabólicas y su regulación Estructuras y mecanismos de acción Catalizadores en síntesis industrial Diagnósticos enfermedades Distribución intracelular de las enzimas Localización por Histoenzimología