Enzimología clase 3 y 4.pdf

Mg. Sc.Ambulay Briceño J.
Enzimologia

Índice
1.- Catalizadores.
2.- Estructura química.
3.- Nomenclatura y clasificación.
4.- Cinética enzimáticas.
5.-Factores que afectan la cinética enzimática.
6.-Control de la actividad enzimática.
7.-Enzimas alostéricas, isoenzimas y
zimógenos.
8.-Enzimas y metabolismo de nutrientes y
drogas.
E
N
Z
I
M
A
S
Mg.Sc. Johnny Ambulay Briceño
johnnyambulay@hotmail.com

1.- Enzimas como catalizadores
1.-Enzimas
Polímeros biológicos que catalizan la rxs químicas lo cual
hace posible la vida que conocemos.
Rompen
Suministran
energía
Construyen
Ensamblan
DNA, proteínas, membranas,
células y tejidos

1.- Enzimas como catalizadores
1.-Caracteristicas
Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la rx no enzimática (al menos 106).
Son específicas para las rxs de sustratos o
relacionados.
Especificidad estereoisómeros.
No sufren modificación al final de la reacción.
No cambian la constante de equilibrio (Ke) de una rx
química.

2.- Estructura química de las enzimas
Orgánico
Inorgánico

Algunos iones inorgánicos que actúan como cofactores
enzimáticos

Algunos coenzimas que actúan como portadores transitorios de átomos o
grupos funcionales específicos

Sitio activo
Catalysis by fructose-2,6-bisphosphatase

3.- Nomenclatura y clasificación
AH2 + B A + BH2
Nombre de las enzimas derivan de su habilidad para
catalizar una especifica rx química, con la terminación
asa.

3.1.Oxidoreductasas. Catalizan rxs de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B A + BH2
Succinato deshidrogenasa o
citocromo c oxidasa.

3.2. Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Glucoquinasa

3.3. Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis:
C-C; C-O; C-N; P-O entre otros.
A-B + H2O AH + B-OH
Lactosa + H2O Glucosa + galactosa
Lactasa

3.4. Liasas. Catalizan reacciones de ruptura C-C;C-O;C-N
por eliminación, dejando dobles enlaces.
A-B A + B
Ácido acetacético CO2 + acetona
Acetacetato descarboxilasa

3.5. Isomerasas. Catalizan la interconversión de
isómeros:
A B

3.6. Ligasas. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

Clase (transferasa)
Hexoquinasa International Union of Biochemists (IUB)
“ATP:D-hexose-6-phosphotransferase E.C. 2.7.1.1.”
Subclase(fosfotransferasa)
Sub-subclase (fosfotransferasa con un grupo
OH como aceptor)
E.C.
2.
7.
1.
1. D-glucosa es el es el aceptor del grupo
fosforilo.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

4.- Cinética enzimáticas
4.1- Cinética química
A B
4.2.- Cinética enzimática
S + E P + E
Estudia las velocidades de reacciones realizadas por
enzimas.
Ke
Ke
Ke = [B]
[A]
Ke = [P] [E]
[S] [E]

Ejemplo de reacción catalizada de manera reversible
por una enzima.

Ejemplo de reacción catalizada de manera irreversible por una
enzima (Unidireccional)
ΔG = energía Gibbs. Describe la dirección hacia donde la rx
química continuará.
ΔG° = ΔGp - ΔGs

4.- Cinética enzimáticas
Sin catalizador
Con catalizador
ΔG++ = energía de activación
La catálisis aumenta las velocidades de rx disminuyendo
las energías de activación.
ET, Es un momento molecular fugaz en el que los acontecimientos tales como ruptura y
formación de enlaces y desarrollos de cargas han llegado al instante preciso en el que el colapso
hacia sustrato o producto es igualmente probable.

5.- Factores que afectan la cinética
enzimática (velocidad de una rx
enzimática
5.1. Concentración de Enzima
5.2. Concentración de sustrato
5.3. pH
5.4.Temperatura
5.5. Presencia de Inhibidores

5.1. Concentración de la enzima
Factores que afectan la cinética enzimática
Efecto de [E] sobre la velocidad
inicial (Vo) de una rx catalizada
por una [S] fija de saturación.
La velocidad de la reacción esta
influida por la concentración de
enzima, pero no por la
concentración de otro reactante
[S].

5.2. Concentración de
Sustrato
Para una [S], la
enzima esta casi
saturada y la Vo de la
reacción no cambia
mucho, cuando
aumenta la [S].

5.3. pH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (COOH,
NH2,SH,etc.) en las cadenas laterales de sus aa. Según el pH
del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica +, - o
neutra.

5.4.Temperatura (T°)
LaT° a la cual la actividad catalítica es máxima se llama T° óptima.

5.5.- Inhibidores
 Existen tres mecanismos de
inhibición: competitiva, no
competitiva y acompetitiva.
 Los inhibidores aparecen al final
de la ruta.
 Este mecanismo que se produce
en un producto final se conoce
como retroalimentación o
regulación por producto final. Mecanismo de inhibición del
producto final: acetil-CoA carboxilasa.
El producto final de la reacción acil-
CoA es un inhibidor de la enzima.

5.5.1.Inhibición competitiva
El inhibidor es una molécula muy parecida al
sustrato.
Es reversible si se aumenta el sustrato.
Aumenta el Km, y toma el nombre de Km
aparente.

5.5.1.Inhibición competitiva
Inhibición competitiva. Se
muestra la linearización de
Lineweaver-Burk.
 Aumenta el Km, y toma el
nombre de Km aparente.
El conocimiento de este
mecanismo ha ayudado a
establecer rutas metabólicas, así
como el diseño de fármacos.

5.5.2.Inhibición no competitiva
Inhibición no competitiva. Se
muestra la linearización de
Lineweaver-Burk.
El inhibidor no competitivo no se une a
la enzima a nivel del centro activo, sino
en algún otro lugar de la molécula.
Disminución de la velocidad máxima.

5.5.3.Inhibición acompetitiva
Inhibición Acompetitiva. Se muestra la
linearización de Lineweaver-Burk.
El inhibidor se une al complejo
enzima/sustrato, impidiendo la
actividad.
Estas enzimas ven modificadas
su Km y suVmáx.

Inhibición competitivo y no
competitivo
https://www.youtube.com/watch?v=PILzvT3spCQ

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
En 1913, Leonor
Michaelis (foto de la
izquierda) y Maud
Menten (foto de la
derecha)desarrollaron esta
teoría y propusieron una
ecuación de velocidad que
explica el comportamiento
cinético de los enzimas.

KM es la [S] para la cual Vo = Vmax/2
(velocidad de rx = ½ velocidad
máxima. En efecto, si KM = [S], la
ecuación de Michaelis-Menten se reduce a:
Vo =Vmax/2
El valor de KM da idea de la afinidad del
enzima por el sustrato: A menor KM, mayor
afinidad del enzima por el sustrato, y a
mayor KM, menor afinidad.
Km = (K2 + K3 )
K1
La constante de Michaelis-Menten (KM) es un
parámetro cinético

Ecuación de Michaelis-
Menten & Hill
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
[ET] = [E] + [ES] Km = ( K2 + K3 )
K1

Ecuación double reciprocal or
Lineweaver-Burk plot

Km de algunas enzimas y sustratos

6.- Control de la actividad
enzimática.
Control de la síntesis de la enzima
Control de la degradación de la enzima
Regulación alosterica
Regulación feedback
Regulación hormonal

7.- Enzimas alostéricas, isoenzimas y
zimógenos.
7.1.- Enzimas alostéricas

zimógenos.
7.1.- Enzimas alostéricas
Mecanismos de control alostérico por el ATP y NADH
del ciclo de krebs.

zimógenos.
7.2.- Isoenzimas
Tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica
es similar.

zimógenos.
7.3.- Zimógenos
Enzimas que no se sintetizan como tales, sino como
proteínas precursoras sin actividad enzimática.

8.- Enzimas y metabolismo de nutrientes
y drogas.
Las deficiencias en la cantidad
o la actividad catalítica de las
principales enzimas puede ser
el resultado de defectos
genéticos, deficiencias
nutricionales o toxinas.

8.- Enzimas y metabolismo de nutrientes y
drogas.

8.- Enzimas y metabolismo de
nutrientes y drogas.

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