Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas actuando como catalizadores. Funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones que catalizan, lo que aumenta sustancialmente su velocidad. Las enzimas se unen específicamente a sus sustratos y aceleran las reacciones de manera estereoespecífica y con alta especificidad.

1. ENZIMAS

2.  Son moléculas de naturaleza proteínica que
aceleran las reacciones bioquímicas.
 Son catalizadores biológicos que disminuyen
la energía de activación de las reacciones que
catalizan, de forma que se aceleran
sustancialmente la tasa de reacción.
ENZIMAS

3. ¿QUÉ ES UN CATALIZADOR?
Es una molécula inorgánica u orgánica que
incrementa notablemente la velocidad de las
reacciones químicas sin ser modificada o
consumida en la reacción.

4. Reacción enzimática simple
E + S ES EP E + P
E : enzima libre
S : sustrato
ES : complejo enzima-sustrato
EP: complejo enzima producto
P : producto

5. Cinética vs termodinámica
Las reacciones proceden espontáneamente si hay un
descenso en la energía libre cuando la temperatura y la
presión se mantienen constantes.
Muchas reacciones bioquímicas, que son
termodinámicamente posibles, ocurren a velocidades
despreciables, es decir son cinéticamente imposibles.
De aquí la necesidad de la catálisis para incrementar sus
velocidades.
La catálisis en las células la llevan a cabo las enzimas.

6. • Lo que determina si una reacción es
termodinámicamente posible es el valor del cambio
en energía libre (ΔG).
• Lo que determina si una reacción es cinéticamente
posible es el valor de su energía de activación
(ΔG‡).
Cinética vs termodinámica

7. El cambio negativo en energía libre (ΔG) , o lo que es lo mismo el valor
mayor de uno de la constante de equilibrio (Keq), nos dice que la reacción
procede espontáneamente de S a P.

8. ΔGo´ = -RT ln Keq
Relación entre la energía libre
y la constante de equilibrio

10. Las enzimas, como cualquier catalizador incrementan
notablemente la velocidad de las reacciones químicas al
disminuir su energía de activación sin ser modificadas o
consumidas en la reacción.

11. Reacción no catalizada
Reacción catalizada

12. ¿Por qué la gran mayoría de las reacciones en los seres
vivos necesitan ser catalizadas para que ocurran a una
velocidad apreciable?
Porque de lo contrario estarían todas en el equilibrio.
Porque así la célula puede regular en forma diferencial su
velocidad, regulando la actividad de los catalizadores de cada
una de ellas.
Necesidad de la biocatálisis

13. Ventajas de las enzimas sobre los catalizadores
inorgánicos
Velocidades de reacción más elevadas, son más eficientes.
(105- 1017)
Condiciones de reacción más suaves,
(T<100 °C, Presión atmosférica, pH fisiológico)
Mayor especificidad de reacción, y
(sustratos, reactivos, no subproductos)
Capacidad para la regulación
control alostérico, modificación covalente,  [enzima]

14. ¿QUÉ TANTO ACELERAN LAS ENZIMAS LAS
VELOCIDADES DE LAS REACCIONES?
La reacción en que una molécula de orotidina monofosfato
(ácido orotidílico) pierde un CO2 ocurre 1017 veces más rápida
cuando es catalizada por la enzima orotidina monofosfato
descarboxilasa que cuando no es catalizada
1017 = 100 000 000 000 000 000
CIEN MIL BILLONES DE VECES MÁS RÁPIDA
Ácido orotidílico Ácido uridílico
(UMP)

16. La ureasa aumenta la tasa de hidrólisis de la urea
a pH 8.0 y 20°C por un factor de 1014.
Una cantidad de ureasa puede hidrolizar
completamente una cantidad dada de urea en
5.0 min a 20°C y pH 8.0. ¿Cuánto tardará en
hidrolizarse esta misma cantidad de urea en
ausencia de la enzima y bajo las mismas
condiciones?
*Ejercicio 1. Aumento de la tasa de hidrólisis
9.5 x 108 años

17. Especificidad de la catálisis enzimática
•La catálisis enzimática requiere:
Unión específica a la proteína de las moléculas de sustrato y
de moléculas reguladoras.
Reactividad específica de la proteína con el (los) sustrato (s).

18. Unión específica
Las moléculas que van a
reaccionar, llamadas
sustratos, se unen a una
región en la superficie
llamada sitio activo.

19. Teorías de unión específica del sustrato
•Existen dos teorías para explicar la unión específica
Teoría de la llave y la cerradura
Teoría del ajuste inducido

20. Teoría de la llave y la cerradura

21. Teoría del ajuste inducido

23. Cambio conformacional de la hexocinasa
inducido por su sustrato

24. ENZIMAS
Enzima
(holoenzima)
Apoenzima: Parte proteínica.
Parte no proteínica:
Cofactores y coenzimas
Grupo prostético: unión fuerte
Hemoglobina
Cofactores: Uno o mas iones inorgánicos.
Coenzimas: Moléculas orgánica o metaloorgánicas complejas
Resaltar que
es covalente

25. COFACTORES
Cofactores: Uno o mas iones inorgánicos.

27. Coenzimas: Moléculas orgánica o metaloorgánicas
complejas

28. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
1. Deshidrogenasas,
oxidasas, peroxidasas.
2. Transaminasas,
cinasas, transacetilasas,
metiltransferasas,
aciltransferasas,
glucosiltransferasas.
3. Esterasas, fosfatasas,
glicosidasas, proteasas.
4. Descarboxilasas, aldehído liasas, cetoácido liasas.
5. Racemasas, epimerasas.
6.Sintetasas.

30. ALCOHOL DESHIDROGENASA
EC 1.1.1.1
• Clase: 1 (oxidorreductasa)
• Subclase: 1 (actúa sobre un sustrato que posee un grupo
CH-OH como donador de electrones)
• Subsubclase: 1 (NAD+ o NADP+ es la coenzima aceptor)
• Orden dentro de la subsubclase: 1 (primera enzima de este
grupo)

31. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
Estereoespecificidad: sustratos quirales, las enzimas actúan sobre
sustratos L o D, pero no sobre ambos. Las enzimas son
estereoespecíficas porque forman varias interacciones entre
aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato.
Especificidad geométrica: las enzimas son selectivas hacia la
identidad de los grupos químicos situados en los sustratos.
Sitio activo vacío Sitio activo ocupado
Sitio activo: lugar donde se lleva a cabo la catálisis enzimática.

32. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
Sitio activo: lugar
donde se lleva a cabo
la catálisis enzimática.
Sitio de unión a sustrato: Sitios químicos capaces de unirse al
sustrato.
Sitio alostérico: Lugar de unión a moléculas pequeñas, cuyo
efecto es un cambio en el sitio activo o en el sitio de unión a
sustrato, que modulan la actividad enzimática.

33. La carboxipeptidasa, la cual remueve residuos de aminoácidos
del extremo carboxilo de sus sustratos peptídicos, es un
polipéptido de 307 aminoácidos. Los dos residuos de
aminoácidos catalíticos son Arg145 y Glu270.
a) Si la carboxipeptidasa fuera una α hélice, ¿Qué tan lejos
estarían los residuos Arg145 y Glu270?
b) Explique cómo los dos residuos de aminoácidos pueden
catalizar una reacción que ocurre en un espacio de pocos Å.
Ejercicio 2. Requerimientodel sitio activo
a) 190 Å
b) El plegamiento tridimensional de la enzima hace
que los aminoácidos Arg145 y Glu270 queden cerca.

34. Unidades de actividad enzimática
Actividad
1 unidad internacional (U) = 1 µmol de producto
formado/min
1 katal = 1 mol de producto formado/s
Actividad específica
U/mg de proteína
katal / mg proteína

35. Reacción catalizada enzimáticamente
Reversible
Irreversible simplificada

36. Parámetros enzimáticos
Km
(constante para cada enzima) = concentración de S a la que V0
es ½ Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
Kcat
(constante para cada enzima) = número de recambio =
número de moléculas de sustrato convertidas en producto por
molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones
saturantes del sustrato.
Vmax
Velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los
centros activos están ocupados con sustrato.

37. REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LA
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

38. Una enzima que cataliza la reacción
X Y se aisló de dos especies
bacterianas diferentes. Las enzimas
tienen el mismo valor de Vmax, pero
diferente valor de Km para el
sustrato X. La enzima A tiene un
valor de Km de 2.0 mM, mientras
que le enzima B tiene un valor de Km
de 0.5 mM. En la siguiente gráfica se
presenta la cinética de la reacción a
la misma concentración de ambas
enzimas ¿Qué curva corresponde a
la enzima A y cual a la enzima B?
*Ejercicio 3
Enzima A
Enzima B

39. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

40. La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos
están ocupados con el sustrato.

41. Unidades de los parámetros cinéticos

42. Velocidad máxima (Vmax)
• Es la velocidad límite a la que tiende la reacción
catalizada por enzimas a concentraciones saturantes
del sustrato, es decir cuando toda la enzima está
como ES.
Vmax = kcat[E]total
• Su valor cambia durante el proceso de purificación
porque cambia la [E]

43. Constante catalítica (kcat)
• Sólo puede conocerse cuando se tiene a la enzima pura y
por tanto se conoce su concentración.
kcat = Vmax / [E]total o kcat = Vmax / [sitios activos]
• Si uno de los pasos es limitante de la velocidad, kcat es la
constante de velocidad de este paso.
• A kcat también se le conoce como número de recambio,
porque indica el número máximo de ciclos catalíticos por sitio
activo y por unidad de tiempo.

45. La anhidrasa carbónica de los eritrocitos (Mr 30,000) cataliza la
hidratación de CO2 y tiene uno de los mayores números de
recambio que se conocen.
H2O + CO2 H2CO3
Este es un proceso importante en el transporte de CO2 de los
tejidos a los pulmones. Si 10.0 µg de anhidrasa carbónica
cataliza la hidratación de 0.3 g de CO2 en un minuto a 37C a
Vmax. ¿Cuál es el número de recambio (Kcat) de la anhidrasa
carbónica? Expresarlo en min-1
*Ejercicio 4. Número de recambio
Kcat ≈ 2.0x107 min-1

46. Constante de Michaelis Menten
(Km)
• En todos los casos es la concentración de sustrato a la que
v = Vmax / 2

48. Constante de especificidad
(Vmax/Km o kcat/Km)
• Indica cuál es el mejor sustrato de una enzima (aquél que
tenga la mayor constante de especificidad).
• Indica la eficiencia catalítica de la enzima a concentraciones
de sustrato por debajo de los niveles de saturación.
• Representa el paso de unión de la enzima y el sustrato
(cualquier factor que afecte esta constante está afectando el
paso de unión).

50. La enzima acetilcolinesterasa tiene un valor de Km
para la acetilcolina de 9.5x10-5 M y un valor de Kcat
de 1.4x104 s-1, mientras que la enzima catalasa tiene
un valor de Km para el H2O2 de 2.5x10-2 M y un valor
de Kcat de 1.0x107 s-1 ¿Cuál de las dos enzimas está
más próxima a la perfección catalítica
(más específica)?
Ejercicio 5. Constante de especificidad

51. CINÉTICA ENZIMÁTICA

52. Transformaciones de la ecuación de velocidad
de Michaelis Menten
Lineal
1/v vs 1/[S] (Dobles recíprocos o Lineweaver-Burk)
Sigmoidal
v versus log S (semilogarítmica)

53. ECUACIÓN DE LINEWEAVER Y BURK

54. REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LINEWEAVER Y BURK
Forma lineal de la ecuación de Michaelis-Menten, gráfica de dobles recíprocos.

55. Gráfica sigmoidal
(velocidad inicial vs log [S])

56. Aunque los métodos gráficos
dan una determinación
exacta de la Vmax y Km de
una reacción catalizada por
una enzima, a veces estos
valores pueden estimarse
rápidamente inspeccionando
los valores de Vo al
incrementar [S]. Estimar
Vmax y Km de la reacción
catalizada enzimáticamente
con los siguientes datos
obtenidos:
[S]
(M)
V0
(µmol/mL min)
2.5 X 10-6 28
4 X 10-6 40
1 X 10-5 70
2 X 10-5 95
4 X 10-5 112
1 X 10-4 128
2 X 10-3 139
1 X 10-2 140
*Ejercicio 6. Estimación de Vmax y Km por inspección
Vmax = 140 μmol/mL min
Km = 1 x 10-5 M

57. Determina la fracción de Vmax que podría ser obtenida a
las siguientes concentraciones de sustrato: 0.5 Km, 2 Km y
10 Km.
Ejercicio 7. Relación entre la velocidad de reacción y la
concentración del sustrato. Ecuación de Michaelis-
Menten.
0.5 Km V0= 0.33 Vmax
2.0 Km V0= 0.67 Vmax
10 Km V0= 0.91 Vmax

58. Respuesta
0.5 Km V0= 0.33 Vmax
2.0 Km V0= 0.67 Vmax
10 Km V0= 0.91 Vmax

59. Factores que afectan la velocidad de una
reacción catalizada por enzimas
• Concentración de sustrato o sustratos (cofactores)
• Concentración de enzima
• Inhibidores
• Activadores
• pH
• Temperatura

60. Regulación de la actividad enzimática por unión
a la enzima de ligandos que no son sustrato
• INHIBIDOR : Molécula o ion que al unirse a la enzima
produce una disminución en la velocidad de la reacción
catalizada.
• ACTIVADOR: Molécula o ion que al unirse a la enzima
produce un aumento en la velocidad de la reacción
catalizada.

62. TIPOS DE INHIBIDORES
• ISOSTÉRICO
El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio
activo).
• ALOSTÉRICO
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une
el sustrato (sitio alostérico).

63. TIPOS DE INHIBIDORES
• COMPETITIVO – El inhibidor se une a la enzima
libre interfiriendo con la unión del sustrato.
• INCOMPETITIVO – El inhibidor se une al complejo
enzima-sustrato interfiriendo con la formación de
producto.
• MIXTO – El inhibidor se une tanto a la enzima libre
como al complejo enzimas sustrato, interfiriendo la
unión del sustrato y la formación del producto.
• NO COMPETITIVO – Es un tipo especial de
inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la
enzima libre y al complejo enzima-sustrato.

64. Su efecto se contrarresta cuando ↑[S].
Compiten con el sustrato por su sitio de unión.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la
unión del sustrato
Reduce la concentración de enzima libre disponible.

65. Patrones de inhibición competitiva

66. Inhibidores cuyo
efecto NO se
contrarresta
incrementando
la concentración
del sustrato.
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato interfiriendo
con la formación del producto)

67. Patrones de inhibición incompetitiva

68. INHIBICIÓN MIXTA
El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato, por lo tanto interfiere en la unión del
sustrato y en la formación del producto

69. Patrones de inhibición mixta

70. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual
afinidad a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato

71. Patrones de inhibición no competitiva

72. Inhibidor no competitivo
No cambia Km, Vmax
Inhibidor competitivo
↑Km, no cambia Vmax
Inhibidor incompetitivo
Km, Vmax
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARÁMETROS CINÉTICOS
Inhibidor mixto
↑Km, Vmax

73. En la siguiente tabla se incluyen las velocidades iniciales
de una reacción catalizada por una enzima que sigue
cinética de Michaelis-Menten, medidas en ausencia
(control), y en presencia de dos inhibidores diferentes (1
y 2), ambos a una concentración de 10 mM. Se usó la
misma concentración de enzima en todas las
determinaciones.
*Ejercicio 9. Inhibidores

74. a) Presentar en un análisis gráfico de dobles recíprocos el patrón
de inhibición.
b) Determinar las constantes cinéticas (Km y Vmax) de la enzima en
ausencia y presencia de los inhibidores.
c) Para cada inhibidor determinar el tipo de inhibición.
V0 (µmol/mL s)
[S] (mM) Control Inhibidor 1 Inhibidor 2
1 2.50 1.17 0.77
2 4.00 2.10 1.25
5 6.30 4.00 2.00
10 7.60 5.70 2.45
20 8.50 7.20 2.68

76. Efecto del pH sobre la actividad de las
enzimas
Cambio en la ionización de los residuos de aminoácidos
implicados en la unión del sustrato.
Cambio en la ionización de residuos de aminoácidos
implicados en la catálisis.
Cambio en la ionización de grupos del sustrato.
Cambio en la ionización de residuos de aminoácidos
implicados en la estabilidad de la enzima.

79. Efecto de la temperatura sobre la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas
La temperatura afecta la constante de velocidad de una
reacción química como describe la ecuación de Arrhenius.

81. En las reacciones catalizadas por enzimas:
 La velocidad aumenta con la temperatura hasta
que la enzima comienza a desnaturalizarse.
No existe una temperatura óptima de reacción,
depende de las condiciones en que midamos la
reacción, especialmente del tiempo.

82. Mecanismos de regulación enzimática
Regulación de la cantidad de la enzima
Regulación de la actividad de la enzima
preexistente

83. Mecanismos de regulación de la cantidad de enzima
Regulación transcripcional
Síntesis del ARNm
Maduración y vida media del ARNm
Regulación traduccional
Síntesis de la proteína
Regulación postraduccional
Degradación de la proteína

84. Mecanismos de regulación de la actividad de la enzima
Regulación por moléculas o iones.
Sustratos, productos, cofactores.
Inhibidores, activadores, pH.
Regulación por modificación química
Irreversible
•Zimógenos
Reversible
•Adición de un grupo químico
•Oxidación-reducción de cisteínas
Regulación por localización intracelular
Isoenzimas

90. Regulación de la actividad enzimática
por proteólisis limitada

91. Zimógenos
Formas inactivas de enzimas que son convertidas a formas
activas por proteólisis en sitios específicos.
En general son enzimas proteolíticas que de sintetizarse
activas producirían daños a la célula.
Se activan una vez fuera de la célula que las produce
(enzimas digestivas, enzimas implicadas en la coagulación
sanguínea) o cuando deben llevar a la muerte celular (caso
de las caspasa en la apoptosis).

94. Isoenzimas
Proteínas que en un organismo catalizan la misma
reacción pero están codificadas por genes diferentes.
Difieren en sus propiedades cinéticas.
Se expresan diferencialmente en diferentes tejidos,
organelos o estados fisiológicos o patológicos.

96. Modificación química reversible por
adición de un grupo

98. Modificación química reversible por
oxidación-reducción de cisteínas vecinas

99. Cooperatividad enzimática

100. Enzimas con cooperatividad positiva
La unión del sustrato es cada vez más fácil a medida que la
enzima se satura más y más.
Dependencia sigmoidal de la velocidad inicial vs [S].
Enzimas con cooperatividad negativa
La unión del sustrato es cada vez más difícil a medida que la
enzima se satura más y más.
Dependencia hiperbólica de la velocidad inicial vs [S].

101. Cooperatividad positiva entre los sitios
alostéricos
La unión del efector alostérico (inhibidor o activador) es
cada vez más fácil a medida que la enzima se satura más y
más por este ligando.
Dependencia sigmoidal de la velocidad inicial vs el efector
alostérico.

102. MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA
OBJETIVO:
Disminución de la energía de activación de la reacción
catalizada con respecto a la no catalizada

103. Tipos de catálisis enzimática
• CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
• CATÁLISIS ELECTROSTÁTICA
• CATÁLISIS COVALENTE

104. Catálisis ácido-base
• La catálisis ácida general consiste en la transferencia de
un protón desde un residuo de la enzima, que se
comporta como un ácido de Brönsted, al sustrato o
intermediarios de la reacción, disminuyéndose así la
energía libre del estado de transición.
• La catálisis básica general consiste en la transferencia de
un protón desde el sustrato o intermediarios de la
reacción a un residuo de la enzima, que se comporta
como una base de Brönsted, disminuyéndose así la
energía libre del estado de transición.
• Si se dan ambos tipos de catálisis se tiene una catálisis
ácido-base concertada.

105. Catálisis electrostática
• La enzima estabiliza intermediarios o estados
de transición de la reacción por neutralización de
cargas gracias a la disposición espacial en el sitio
activo de residuos con carga opuesta.
• En otros casos la distribución de cargas en el
sitio activo sirve para guiar a sustratos cargados o
polares a sus sitios de unión.

106. Catálisis covalente
• La enzima forma transitoriamente un enlace covalente con
el sustrato.
• La catálisis covalente consiste en tres pasos sucesivos:
– Ataque nucleofílico de la enzima sobre el sustrato
(formación del enlace covalente).
– Toma de electrones por el catalizador u otro sustrato
(formación del producto).
– Separación del producto de la enzima (ruptura del enlace
covalente, generalmente por hidrólisis).

107. Mecanismo catalítico de la quimotripsina

112. Liberación del extremo
amino de uno de los
fragmentos en que se
rompió la cadena
polpeptídica

116. Liberación del extremo
carboxilo del otro
fragmento en que se
rompió la cadena
polipeptídica

117. CINÉTICA ENZIMÁTICA

118. Determinar la velocidad inicial de la reacción catalizada
Variando la concentración de sustrato(s) y manteniendo la
concentración de enzima constante.
Variando la concentración de enzima y manteniendo la
concentración de sustrato(s) constante.
Determinar los parámetros o constantes cinéticas:
Vmax, kcat, Km, Vmax/Km, kcat/Km
Caracterización cinética de las enzimas

119. VELOCIDAD DE REACCIÓN
Velocidad de reacción: Cambio de concentración por unidad de tiempo.

120. ¿Por qué medir la velocidad inicial?
En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, hay dos
razones que hacen muy conveniente medir velocidades iniciales:
El producto es un inhibidor de la reacción.
La enzima puede ser inestable en el medio de reacción.

121. INHIBICIÓN COMPETITIVA

122. Distribución de las especies de la enzima en
ausencia de cooperatividad

123. Distribución de las especies de la enzima en
caso de cooperatividad extrema

124. Cooperatividad de unión

125. Curvas de saturación sigmoidal por inhibidores y
activadores

126. Saturación sigmoidal por el sustrato
(cooperatividad positiva)

127. Son las constantes que aparecen en las ecuaciones
de velocidad.
Están formadas por constantes de velocidad de
los pasos que constituyen la reacción catalizada.
Constantes o parámetros cinéticos

128. Efecto del pH sobre la estabilidad vs efectos sobre la
actividad de las enzimas

129. Interés del estudio de los efectos del pH sobre la
velocidad de las reacciones catalizadas

130. Los H+ son inhibidores y/o activadores

132. Enzimas alostéricas con cooperatividad positiva de
unión
Son enzimas oligoméricas que poseen varios sitios activos y sitios
alostéricos y exhiben una cinética de saturación por sus sustratos y/o
efectores alostéricos de tipo sigmoidal, resultado de una unión
cooperativa de estos ligandos.
Cinética sigmoidal
Alosterismo
Cooperatividad
•De unión
•Cinética
Enzimas oligoméricas

133. k(T): constante cinética (dependiente de la temperatura)
A: factor preexponencial o factor de frecuencia. Refleja la frecuencia
de las colisiones.
Ea: energía de activación, expresada en kJ/mol.
R: constante universal de los gases. Su valor es 8,3143 J·K-1·mol-1
T: temperatura absoluta [K]
Ecuación de Arrhenius

134. Importancia fisiológica de las enzimas
alostéricas con cooperatividad positiva de
unión
Pueden ser reguladas por compuestos no análogos del
sustrato (retroinhibición y retroactivación).
La cooperatividad positiva de unión, tanto del sustrato como
de inhibidores o activadores, les permite responder a cambios
pequeños en la concentración de sus ligandos con cambios
grandes en la velocidad de la reacción catalizada (amplificación
de la señal).

135. Significado del número de Hill (nH)

136. Especificidad vs afinidad
• Especificidad es la capacidad que tiene una enzima
de discriminar entre posibles sustratos (sustratos
alternos). Nos indica la velocidad relativa a la que se
llevará a cabo la reacción catalizada con estos sustratos
diferentes.
– Se mide por la constante de especificidad para cada
sustrato.
– Los mejores sustratos, es decir aquellos que producen
una reacción más rápida, son los que tienen una
constante de especificidad mayor.

137. • Especificidad vs afinidad
Afinidad es la estabilidad del complejo ES. Nos
indica la capacidad que tiene la enzima de formar
un complejo con un determinado sustrato.
– Se mide por la constante de disociación (Kd) del
complejo ES, que en ocasiones es igual a la Km.
– Los sustratos con mayor afinidad son los que
tienen una menor Kd.

139. EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARÁMETROS CINÉTICOS
Tipo de inhibidor Vmax Km
Competitivo Vmax aKm
Incompetitivo Vmax /a’ Km/a’
Mixto Vmax /a’ aKm/a’
No competitivo Vmax /a’ *Km
*Si a = a’
a Km/a’ =Km

140. Patrones de inhibición

142. Ecuación de Hill

143. Parámetros cinéticos de la ecuación de Hill

144. Valores del número de Hill

145. Efecto del pH sobre los parámetros cinéticos