Tema 5 enzimas

VV Biología. 2º Bachillerato. IES SANTA CLARA.
 Belén Ruiz
 Departamento biología- geología.
 https://biologiageologiaiessantaclarabelenruiz.wordpress.com/2o-bachillerato/2o-biologiaI
 I.E.S. Muriedas. Pachi San Millan/

BIOCATALIZADORES
1 OLIGOELEMENTOS
2 VITAMINAS
3 HORMONAS
4 ENZIMAS

BIOCATALIZADORES: ENZIMAS
1. Enzimas y reacciones enzimáticas
2. Mecanismo de las reacciones enzimáticas.
3. Cinética enzimática.
4. Factores que influyen en la velocidad de las reacciones
enzimáticas.
5. Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática.
6. Regulación de la actividad enzimática.
a. Activación enzimática.
b.Inhibición enzimática.
7. Clasificación de las enzimas.

BIOCATALIZADORES:
ENZIMAS
 Introducción
 Concepto de VIDA:
 Sistemas de baja entropía:
 Necesidad de las enzimas
(metabolismo)
 Mecanismos
autorreplicativos (ADN,
ARN)
 Importancia BIOLÓGICA
 Necesidad de la catálisis
 Concepto de enzima

Reacciones químicas
A + B A-B P
Reactivos Complejo activado Producto
E
t
P
AB
A+B

ESQUEMA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

ENZIMAS. DEFINICIÓN
Los enzimas ejercen su acción biológica uniéndose selectivamente a determinadas
moléculas: SUSTRATOS
Inducen modificaciones químicas en los sustratos por ruptura, formación o
redistribución de sus enlaces covalentes o por introducción o pérdida de grupos
funcionales.
Son biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo S + E
-------P
Intervienen a concentraciones muy bajas.
Aceleran las reacciones sin sufrir modificaciones.
Hacen que las reacciones se canalicen hacia rutas que sean útiles en lugar de
hacia reacciones colaterales que despilfarren energía.
Hacen que pueda regularse la producción de distintas sustancias según las
necesidades

ENZIMAS.
CARACTERÍSTICAS
 No forman parte del producto.
 No se consumen.
 Son necesarios en pequeña cantidad.
 Eficacia muy alta. No hay productos secundarios.
 Especificidad enzimática de grupo (absoluta, actúan sobre un
grupo único sobre una única molécula) de reacción y de estereo
especificidad (actúan sobre un isómero y no sobre otro).
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición.

ENZIMAS. ESTRUCTURA
Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

ENZIMAS
Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

La región de la enzima que se une al
sustrato recibe el nombre de centro
activo.
EL CENTRO ACTIVO DE LOS ENZIMAS

Aminoácidos estructurales.
 Son los que no establecen enlaces químicos
con el sustrato Son los más abundantes y los
responsables de la forma de la enzima.
 Por ejemplo, en la lisozima de 129
aminoácidos, 124 son estructurales y sólo 5
no lo son.
Aminoácidos de fijación.
 Son los que establecen enlaces débiles con el
sustrato y lo fijan.
 Se encuentran en el centro activo de la
enzima
Aminoácidos catalizadores.
 Son los que al establecer enlaces, débiles o
fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan
la rotura de alguno de sus enlaces.
 Son los responsables de su transformación.
 También están en el centro activo
EN UNA ENZIMA SE PUEDEN DISTINGUIR TRES TIPOS DE
AMINOÁCIDOS
S

ENZIMAS
COFACTOR
Inorgánicos: oligoelementos iónicos metales que
se encuentran en pequeñas cantidades, como el Zn,
Mg, K.. Se pueden integrar directamente en el centro
activo. Sirven de puente E-S
ej. ( Fe2+
↔ Fe3+
)
Orgánicos
 Grupo prostético: Enlace covalente . Ej.
Grupo Hemo de los citocromos
 Coenzimas: Enlaces reversibles. Son
moléculas tipo vitaminas. No son específicos del
enzima, pero sí del tipo de reacción,
transportando grupos funcionales:-El H : NAD,
NADP, FAD, FMN (sobre DH)-transfiere grupos
acilo (=acetilo) –COCH3 : Coenzima A- transfiere
grupos fosfatos : ATP
Holoenzima o enzima activa
= Apoenzima + Cofactor

ENZIMAS. COFACTORES
COFACTORES
Grupo prostético
“Hemo”
Holoenzima o enzima activa= Apoenzima + Cofactor

ENZIMAS: COFACTORES
COENZIMAS: moléculas orgánicas que se unen al
apoenzima.
No son específicas de un solo tipo de apoenzima,
(algunas coenzimas se unen a más de 100 tipos de apoenzimas,
cada una con una función diversa)
Se alteran durante la reacción enzimática, pero una
vez acabada ésta se regeneran rápidamente
volviendo de nuevo a ser funcionales.
Especializados en el transporte de electrones y
protones, reduciéndose y oxidándose permitiendo que
se den las reacciones metabólicas:
N A D +
+ 2 H +
+ 2 e- =>N A D H + H +
N A D P +
+ 2 H +
+ 2 e- => N A D P H + H +
FA D +
+ 2 H +
+ 2 e- =>FA DH 2
Transfiere grupos acilo (=acetilo) –COCH3 => Co A
Trasfieren grupos fosfatos : ATP

ENZIMAS
 Papel de:
 Apoenzima
 Soporte,
 Debilita enlaces
 Cofactor
 Lleva a cabo la catálisis.
 Puente de unión ES.
 Conformación: moldeando
definitivamente al enzima.

ENZIMAS : PROPIEDADES
 Proteicas:
 solubilidad, desnaturalización, PI, etc.
 Especificidad
 De Reacción: para cada tipo de reacción química, incluso realizada por un mismo
sustrato, existe una enzima diferente (una enzima cataliza una sola reacción
química o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas)
 De Sustrato: Sobre un tipo de sustrato
 Absoluta (sólo actúan sobre un tipo de sustrato)
 Relativa (reconocen el grupo funcional)
EA EB EC
 Reversibilidad: A B C P
 Eficacia: ↓[ ] (las necesidades enzimáticas son muy bajas y cantidades mínimas de
enzima pueden transformar grandes cantidades de sustrato)
 Catalizadores: no se consumen en el trascurso de las reacciones, la misma molécula
puede actuar repetidamente.
 Recuperación: se alteran y se destruyen con el tiempo, por lo que se deben de renovar
de forma periódica.

 Especificidad
En nuestro cuerpo, los monosacáridos tienen forma
D y los aminoácidos proteicos forma L ¿Por qué?
Porque las enzimas de nuestro cuerpo sólo
catalizan reacciones sobre monosacáridos
D o aminoácidos L

Recuperación:
 Enzima:
E + S ES E + P
 El “E” se recupera íntegramente
 Coenzima:
Deshidrogenasa
Ej: AH2 + FAD A + FADH2
(El FADH2 necesita reciclarse)

ENZIMAS: LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA
 Reacción enzimática

 Las reacciones bioquímicas se inicia
con la rotura de los enlaces entre los
átomos de las moléculas de los
reactivos, para formar nuevos enlaces
que originan las moléculas de los
productos.
 Estado de transición o estado activado:
estado en que los reactivos están
debilitados o rotos, pero en los que aún no
se han formado los nuevos.
 Energía de activación, es la energía
necesaria para que los reactivos se
transformen en productos para que la
reacción química tenga lugar.
 Presencia de catalizadores: ↓ la E. de
activación.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA. MECANISMOS DE
LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Sustrato (reactivo) =>
Producto

 Reacciones exotérmicas, exergónica: las moléculas que van
a reaccionar poseen una energía interna mayor que los productos que se
desprenden de la misma se libera energía.
Reacciones espontáneas , la energía de activación es tan baja que se obtiene
de la propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que índice en
el lugar de la reacción.

 Reacciones endotérmicas, endergónicas: es necesaria la
aportación de energía. Los reactivos tienen menor energía que los
productos que se aporta en forma de nuevos enlaces necesitan energía.
En la reacciones no espontáneas, sin embargo, esta energía es tan alta que no
se produce si no se aplica calor.

 Proceso:
Sin
Catalizador
Con Catalizador
 La acción de las enzimas
consisten en rebajar la
energía de activación
para llegar fácilmente al
estado de transición y
permitir que la reacción
se lleve a cabo.
 Favorecen la
aproximación de las
moléculas a sus
reactivos. No se
consumen, ayudan a que
se produzca la reacción.

 Todas las reacciones metabólicas necesitan de
la participación de enzimas.

 Modelos
 Llave cerradura (A)
 Ajuste inducido (B)
1890 Fischer. Modelo de la llave-
cerradura.
Centro activo de la apoenzima posee,
por sí mismo, una forma
complementaria a la del sustrato.
1890 Fischer. Modelo de la llave-
cerradura.
Centro activo de la apoenzima posee,
por sí mismo, una forma
complementaria a la del sustrato.
Modelo de ajuste inducido.
El centro activo tiene la
capacidad de cambiar su forma
según sea la del sustrato.
Modelo de ajuste inducido.
El centro activo tiene la
capacidad de cambiar su forma
según sea la del sustrato.

Las reacciones bioquímicas se inicia con la
rotura de los enlaces entre los átomos de
las moléculas de los reactivos, para formar
nuevos enlaces que originan las moléculas
de los productos.
Estado de transición o estado activado:
estado en que los reactivos están debilitados o
rotos, pero en los que aún no se han formado
los nuevos
Velocidad de reacción: V =[ P ] / t
 FACTORES:
 Tª (no en seres vivos ⇐ s.
Isotérmicos)
 Presencia de catalizadores: ↓ la E. de
activación (es la energía necesaria
para que los reactivos se
transformen en productos para
Sustrato (reactivo) =>
Producto

 A: Fijación especifica: se une a la apoenzima
formando el complejo ES.
CARACTERÍSTICAS: altamente grado de
especificidad (para cada sustrato y de reacción
se necesita una enzima concreta). Reversible y
lenta.
El centro activo presenta una forma
espacial característica en la que se
acopla al sustrato.
 B: Liberación del producto: Enzima +
Producto. El cofactor lleva a cabo la reacción o
los aa de reacción o catalíticos del centro activo
de la apoenzima y se obtiene el producto final.
CARACTERÍSTICAS: etapa rápida e
irreversible.
 El Producto se libera del centro activo. El
apoenzima se libera (se une a otras moléculas
de S). La coenzima puede liberarse intacta o
liberarse quedando modificada.

 Todas las reacciones metabólicas necesitan de
la participación de enzimas.
Síntesis
Degradación

ENZIMAS: CINÉTICA ENZIMÁTICA
 Al aumentar la [S] =>
aumenta la velocidad de la
reacción. (mientras existe
enzima libre)
 Cuando la [E ]se satura por
la [S] => la velocidad se
mantiene constante y es
máxima.
 V máxima => Kd = [E][S]/
[ES]
(Para calcular la Kd , se
tiene que conocer la [S] y
[ES], valores que no se
pueden establecer
directamente. Cuando la
velocidad de la reacción es
Velocidad: V =[ P ]/ t
Gráfica Hipérbola
rectangular
1 U ≡ µmol S/min ≡ µmol
P/min

 KM (Cte de Michaelis-Menten): [S] con la que la
reacción alcanza la mitad de la Vmáx .
Afinidad por el S (especificidad): ↑ KM ⇒ ↓
Afinidad

 KM (Cte de Michaelis-Menten)
Afinidad por el S (especificidad): ↑ KM ⇒ ↓ Afinidad
[ ]
[ ]SK
SV
V
m
o
+
⋅
= max
KM = K2 + K3
K1
⇒

Tomando los inversos en los dos miembros de la ecuación =>
Ecuación de Lineweaver-Burk modificaron la fórmula de la Vo aplicando los
valores inversos, la gráfica se transformó en una línea recta muy útil para el estudio
cinético de las enzimas.
[ ]
[ ]SK
SV
V
m
o
+
⋅
= max
⇒
ENZIMAS: CINÉTCA ENZIMÁTICA

 Importancia
 Km = [ S ] fisiológica ⇒ V enzimática a [ ]
fisiológica
 Afinidad por el S (especificidad): ↑ KM ⇒ ↓
Afinidad
 Km a partir de la ecuación de Vo de M-M

Enzimas con
diferente
Velocidad máxima
y la misma KM.

Enzimas con la
misma Vmáx y
diferente KM
(Si catalizan la
misma reacción y
sobre el mismo S
serán
isoenzimas)

Enzimas con
diferente Vmáx y
diferente KM

ENZIMAS: Factores que influyen en la
velocidad
 Concentración de sustrato
 Concentración de enzima
 pH
 Temperatura

velocidad
 Influencia de la concentración del SUSTRATO
 Exponencial (Hipérbole) : al aumentar la [S] => más
centros activos ocupados => la velocidad de la reacción
aumenta hasta que se saturan todos los centros activos =>
velocidad es máxima y constante.

velocidad
 Influencia de la concentración de ENZIMA.
 Proporcional (lineal)

velocidad
Influencia del pH.
Cada enzima tiene un
pH óptimo de
actuación, valorar
superiores o
inferiores disminuyen
su velocidad de
reacción. Se llega
incluso a
desnaturalizar la
enzima.

velocidad
Intestino (jugo pancreático) Estómago (jugo gástrico)
¿ A qué se deben estas diferencias en el pH óptimo de las siguientes
enzimas?

velocidad
Influencia de la
temperatura.
Existe una temperatura
óptima de funcionamiento
de las enzimas, y valores
inferiores o superiores
disminuyen la velocidad de
reacción. Las Tª inferiores
a la óptima disminuye el
número de vibraciones
moleculares y las
superiores pueden
provocar la
desnaturalización de la
enzima.

ENZIMAS: MECANISMOS PARA AUMENTAR
LA EFICACIA ENZIMÁTICA
Los procesos metabólicos
en los seres vivos se
organizan en rutas
metabólicas, de manera
que el producto de una
reacción es el sustrato de
la reacción siguiente.
Optimizar esta compleja
red de reacciones se
consigue

ENZIMAS: Mecanismos para aumentar la
eficacia enzimática
1.Compartimentación:
es la ventaja de los
organismos eucariotas:
mayor concentración de
enzimas (al encontrarse
en las membranas
biológicas )y varias
reacciones diferentes
simultáneamente.

2. Complejos multienzimáticos: Agrupación de enzimas
que realizan reacciones consecutivas de una misma ruta
metabólica, permiten realizar el proceso con gran
rapidez.
Ej. piruvato deshidrogensa-descarboxilasa :
1. Descarboxilasa
2. Deshidrogenasa
3. Activación (sintasa)

3. Isozimas: Enzimas diferentes que actúan sobre la
misma reacción pero con diferente KM. Su velocidad
es diferente. Se localizan en orgánulos donde se
precisan una determinada velocidad.
Lactato deshidrogensa
Ácido pirúvico ==> Ácido láctico
La del músculo esquelético tiene
una KM menor que la del
miocardio (indica que tiene más
afinidad, por lo tanto en
condiciones anaeróbicas su
acción es más rápida))

4. Reacciones en
cascada: El producto de
una reacción enzimática
actúa como enzima de
otra reacción,
produciéndose un
efecto multiplicativo en
la generación de
producto. Ejemplo: la
coagulación sanguínea.

ENZIMAS: REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Necesidad de regulación y modos
 Regulación por KM
 Activación:
 cationes (Ca2+
, Mg2+
), el sustrato,
etc.
 Inhibición:
 Reversible
 I. Competitiva: ↑ Km
 Irreversible
 I. No competitiva: ↓Vmax
 I. Acompetitiva: ↑ Km
↓Vmax

ENZIMAS: Regulación de la Actividad enzimática
 Regulación
por KM

 ACTIVACIÓN: La enzima permanece
inactiva, en reposo hasta que aparece o
se une al activador correspondiente:
 Cationes: elementos como el Ca++
o el
Mg++
son importantes activadores
enzimáticos.
 Moléculas orgánicas, que al unirse a
la enzima correspondiente activan su
proceso de transformación en
producto.
 El propio sustrato, La enzima
permanece inactiva hasta que aparece
el sustrato; si no hay sustrato no es
necesaria la actividad de la enzima,
por tanto el sustrato activa su propia
metabolización.
Nota: No confundir con un cofactor,
el activador no se une al centro
activo

 INHIBICIÓN: Sustancias que disminuyen
o anulan la actividad de las enzimas.
Son variados: iones libres, moléculas
orgánicas, el producto final de la reacción
enzimática (feed-back o retroinhibición).
Reversible: el inhibidor se une a la enzima
de forma no covalente bloqueando a la
enzima temporalmente, hasta que la enzima se
libera del inhibidor y vuelve a funcionar
normalmente
 I. Competitiva:
 Km (de la E por el S)(mientras
que Km (de la E por el I )
 Vmáx = Constante (el inhibidor no
interfiere con la velocidad de

 Reversible:
 I. Competitiva: El inhibidor
compite con el sustrato por el
área activa de la enzima (análogo
metabólico, u forma espacial debe
tener gran semejanza con el S) .
Si el centro activo es ocupado por
el S hay reacción, si es ocupado
por el I no se produce, porque el
S no puede acoplarse.
 ↑ Km (aumenta la KM aparente
de la E por el S)
 Vmáx Constante

 Inhibición competitiva: la Km aparente del
sustrato aumentará en presencia del inhibidor (es decir, será
precisa una [S] superior para alcanzar 1/2 vmáx). Por lo tanto, en la
cinética se refleja como una disminución de la afinidad de E por S.
 El inhibidor compite con el
sustrato
 La velocidad máxima no
esta afectada
 La KM se altera
 Se supera con el aumento
de la [S].

La Vmax
permanece
constante
La KM
aumenta

Vmax cte
↑ Km
Ejemplo:
[I1] <[I2] =>
-1/ [KM] = -1 =>[KM] = 1 mM con I2
-1/ [KM] = -2 => [KM] = 0,5 mM con I1
-1/ [KM] = -3 =>[KM] = 0,33 mM con S (sin I)
1 mM>0,5>0,33mM
KM (aparente con I2)(menos afinidad)>KM
(aparente con I1)> KM (aparente con S)
(más afinidad9 =>
A medida que [I] => KM  ,aparente
de la E por el S, (tiene menos afinidad
por la E)
[I1]
[I2]

Inhibición competitiva

¿Por qué es
reversible?
Revierte si
aumentamos la
concentración
de sustrato
Se puede
neutralizar si se
añade una
concentración de
sustrato suficiente
para desplazar al
inhibidor.
 Inhibición competitiva:

 Reversible:
 I. No Competitiva: El inhibidor
se une a la enzima en una zona
diferente del centro activo. Esta
unión modifica la conformación
espacial de la enzima que
disminuye su actividad.
 ↓Vmax (no se descompone el
complejo ES a la misma
velocidad para liberar el
producto de la reacción)

ENZIMAS: Regulación de la
Actividad enzimática
complejo
ESI
La unión al INC puede permitir o no la unión del S,
pero el complejo resultante, siempre es inactivo
El inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con
el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos:
E + I <===> EI
ES + I <===> ESI

Inhibición no competitiva
 La velocidad máxima
se disminuye
 La KM es normal
 No se supera con el
aumento de [S]

 Reversible:
I. No Competitiva:
 ↓Vmáx

 Inhibición no competitiva:
La Vmax
disminuye
La Km
constante

En presencia del I => la vmáx
(es decir, no puede ser
compensada su presencia por
elevadas [S]) pero la Km
aparente no varía (o sea, que a
la misma [S] se alcanza la 1/2
vmáx correspondiente a la
presencia del inhibidor). En
realidad la afinidad de E por S
sí ha disminuido realmente
(aunque no "aparentemente").

Ejemplo:
[I1] <[I2] => [KM] = cte
Vmáx disminuye a medida que aumenta
la [I]
INC:
↓Vmáx
Km cte
[I2]
[I1]

No revierte
aunque
aumentemos la
concentración
de sustrato

 INHIBICIÓN:
 Irreversible: son
compuestos que se
unen irreversiblemente
a determinados grupos
del centro activo y
anulan su capacidad
catalítica.Ej: venenos y
toxinas
 I. Acompetitiva:
KM Vmax
Siempre se forma
el complejo
ESI,
pero inactivo

Inhibición
irreversible
El I no se combina con la E libre.
Se combina con el complejo
enzima-sustrato => forma el
complejo (E-S-I), el cual no se
transforma en el producto
habitual de la reacción:
ES + I <===> ESI

 Inhibición Acompetitiva: con un aumento de I aumenta la KM aparente
en la misma proporción que la vmáx disminuye (como el I se une al complejo
ES, su presencia se manifiesta también a elevadas [S], por lo que
disminuye vmáx).
¿Por qué es
irreversible? No revierte aunque
aumentemos la
concentración de
sustrato

 Inhibición Acompetitiva: aumenta la Km
y Vmax, pero el cociente Km/Vmax no se
altera.

ENZIMAS: Regulación de la
Actividad enzimática
 Inhibición Acompetitiva: ¿Por qué es
irreversible?
No revierte
aunque
aumentemos
la
concentració
n de sustrato

 Inhibición

IC:
Vmáx cte
↑ KM
INC:
↓Vmáx
KM cte
IA:
↓Vmáx
↑ KM
 Inhibición

ENZIMAS: NOMENCLATURA
 Se conocen ± 2.000 enzimas
 Para nombrarlas:
 Término que alude al sustrato y al tipo de
reacción catalizada
 Sufijo –ASA
 En ocasiones no se usa esta denominación, sino
la antigua, sobre todo en las enzimas digestivas
(ej. Pepsina, tripsina)

1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
• Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
• Clasificación de enzimas (6 clases)
• Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
• Nombre sistemático:
Sustrato-coenzima-Tipo de Reacción -asa
Etanol NAD+
Oxidorreductasa
1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO -asa
• Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreasa
• Nombre del sustrato: Proteasa
• Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
• Clasificación de enzimas (6 clases)
• Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
• Nombre sistemático:
Sustrato-coenzima-Tipo de Reacción -asa
Etanol NAD+
Oxidorreductasa

ENZIMAS: CLASIFICACIÓN
 Según el tipo de
reacción que
catalizan:
 Oxidorreductasas
 Transferasas
 Hidrolasas
 Liasas
 Isomerasas
 Ligasas o sintasas

CLASE TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA
1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones
20 subclases Sred + S’ox ↔ Sox + S’red
2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos
9 subclases S-grupo + S’ ↔ S’-grupo + S
3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces
11 subclases A-B + H2O ↔ A-H + B-OH
4. LIASAS Rotura de enlaces A-B → A+B
7 subclases Salida de grupos CX-CY → C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY → CX-CY
5. ISOMERASAS Cambios internos
6 subclases Transferencias internas de grupos
6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de
5 subclases condensación con gasto de energía (ATP)
CLASE TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA
1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones
20 subclases Sred + S’ox ↔ Sox + S’red
2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos
9 subclases S-grupo + S’ ↔ S’-grupo + S
3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces
11 subclases A-B + H2O ↔ A-H + B-OH
4. LIASAS Rotura de enlaces A-B → A+B
7 subclases Salida de grupos CX-CY → C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY → CX-CY
5. ISOMERASAS Cambios internos
6 subclases Transferencias internas de grupos
6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de
5 subclases condensación con gasto de energía (ATP)
Clasificación de los EnzimasClasificación de los Enzimas
International Union of Biochemistry and Molecular Biology [IUBMB]

Esta gráfica representa la variación de la velocidad de reacción frente a la
concentración del sustrato; ¿A qué se debe que la curva alcance una meseta y la
velocidad no sigua aumentando para mayores concentraciones de sustrato
Se alcanza la concentración
saturante de sustrato
donde todas las enzimas
están formando complejos
ES
TEST DE REPASO

A) Explica como calcularías el valor de Km para una enzima frente a un
sustrato, si conoces la velocidad de reacción para distintas concentraciones
de sustrato.
B) ¿Qué efecto tendría sobre la Km la presencia de un inhibidor enzimático
reversible? Razona la respuesta
A) Graficamente
B) I. competitiva
Km Km´
TEST DE REPASO

Dibuja la estructura terciaria de una enzima unida a su sustrato, sobre este dibujo
indica lo siguiente:
A.¿Dónde actuaría un inhibidor competitivo?
En el centro activo, es un análogo metabólico
A.¿Dónde actuaría un inhibidor no competitivo?
En región diferente al c. activo
A.¿Cuál de los dos tiene un efecto reversible?
El I. competitivo
A.¿cómo conseguirías revertir el proceso inhibitorio? Razona las respuestas.
Añadiendo más sustrato, hasta la V max. (saturación).
E
S
Ic
Inc
Centro
activo

Define el concepto de cofactor enzimático
Grupo molecular no proteico que complementa al enzima ( a nivel del c. activo)
¿Qué papel juega el cofactor en el proceso catalítico?
Aporta g. funcionales al c. activo:
Interviene directamente en la catálisis ,
Une ES,
Moldea definitivamente el E.U
Cita algún ejemplo de cofactor enzimático:
 FAD, NAD+, cationes, grupo prostético, etc.
Define los siguientes conceptos referidos a enzimas:
Km:
Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad
mázima de un proceso enzimático.
Catálisis:
Disminución de la energía de activación por la acción de un catalizador (3 etapas)
con el fin de aumentar la velocidad.
Velocidad del proceso enzimático:
V = [ P ] / tiempo, en moles / L / minuto.
TEST DE REPASO

Un enzima ha perdido eficiencia
catalítica en la transformación de
un sustrato “S” en un producto
“P” al estar sometida aquella a la
acción de un inhibidor
competitivo, bajo estas
circunstancias ¿de qué forma se
verían afectadas la Vmax y la Km
de la enzima? ¿cómo
solucionarías el problema?.
Razona tu respuesta.
↑Km ⇒ ↓la afinidad por el S.
La Vmax. No varía
Podemos revertir el proceso
añadiendo sustrato
TEST DE REPASO

Una determinada concentración de enzima cataliza la conversión de un
sustrato S en un producto P a una velocidad máxima de 3 µ M/min, en estas
condiciones de ensayo ¿qué incremento de valor tendrá la Vmax del
proceso si duplicamos la concentración del sustrato? Razona la respuesta.
Ninguno ya que todo el enzima estará formando complejos ES (saturación) y se
habrá alcanzado la V max.
A un pH 7.5 una determinada enzima transforma, con rendimiento óptimo,
una determinada concentración de sustrato “S” en un producto “P”. Si
modificamos el pH hasta un valor de 6.4 ¿qué le ocurriría a la velocidad del
proceso? ¿qué le ocurriría al centro activo en estas condiciones de
reacción? Razona la respuesta:
a)la V disminuye.
b)la geometría del c. activo varía ⇒ se dificulta la interacción específica con el S.
Si el cambio de pH fuera MAYOR ⇒ desnaturalización del enzima ⇒ V = 0 ( enz.
No funcional)
TEST DE REPASO

Cuando se representa la cinética de catálisis
enzimática de una enzima frente a un sustrato,
en diferentes condiciones de pH y la misma Tª
de reacción, se obtiene el resultado de la
figura . Comenta el resultado obtenido y
razona el comportamiento de la enzima en el
ensayo teniendo en cuenta los criterios
estructurales.
pH 7,3 ⇒ máxima V (probablemente pH óptimo),
pH 6 ⇒ menor V.
pH 5: V mínima, comienza la desnaturalización.
A medida que aumenta el pH el enzima sufre
cambios conformacionales que afectan al c. activo
disminuyendo la velocidad. Si el cambio es
extremo ⇒ desnaturalización y V= 0.
TEST DE REPASO

TEST DE REPASO
En la figura se
representa la cinética
de determinado
proceso enzimático.
Indica el tipo de
inhibición y
características del
proceso.

En la figura se representa la cinética de determinado
proceso enzimático. Si en un ensayo aparte se reproduce
el mismo ensayo pero introduciendo a) un IC b) un INC c)
Un I A. ¿Cómo sería e cada caso la gráfica. Representa
la gráfica indicando en cada caso la Vmax del ensayo
a) ICompetitiva b) I no Competitiva c) I
Acompetitiva
IC:
Vmax cte
↑ Km
INC:
↓Vmax
Km cte
IA:
↓Vmax
↑ Km

El sustrato S es transformado por tres enzimas diferentes
en un mismo producto P. Indica en cada caso: el tipo de
enzima, la Km y la Vmax. Indica además que enzima tiene
mayor afinidad por el sustrato.
E1: normal
E2: Alostérica
E3: Alostérica
E1: Vmax 10
E2: Vmax 10
E3: Vmaz 2
E1: Km 1,4
E2: Km 3
E3: Km 1,4
E1 = E3 > E2
Afinidad

En un cultivo de bacterias, la velocidad de reacción de un enzima E fue de 20 µg/min
para una concentración de sustrato de 3 mM. Si la concentración de
sustrato es igual o superior a 7 mM, la velocidad no supera los 40 µg/min. Al añadir una
cierta cantidad de inhibidor competitivo, la velocidad de la reacción fue de 20 µg/min
para una concentración de sustrato de 8 mM. Calcúlese la Km, la Vmax y la Km´.
a)Vmax: Si para una [S] ≥ 7 mM la velocidad es 40 µg/min, la Vmax=40 µg/min
b) Km: ½ Vmax será 20 µg/min, como esta velocidad se consigue con una [S]
= 3 mM, la Km = 3 mM
Otra forma es utilizando la ecuación de Michaelis:
Km +3 = 120 / 20 Km = 6 – 3 = 3 mM/L
c) Como es un inhibidor competitivo Vmax = Vmax´= 40 µg/min y ½ Vmax´= 20 µg/min. Esta
velocidad se alcanza con una [S] de 8 mM en presencia de inhibidor, por lo tanto Km´= 8 mM.
Vo = Vmax [S] / Km + [S] 20 = 40 x 3 / Km + 3
TEST DE REPASO

•Elabora un texto coherente de no más de 10 líneas en el
que figuren las siguientes palabras: enzima, proteína,
sustrato, centro activo, velocidad de reacción.
Las enzimas, en su mayoría, son proteínas globulares que
basan su funcionalidad en la interacción específica a nivel
geométrico con otra sustancia llamada sustrato. Dicho
sustrato o reactivos del proceso químico se unen
específicamente a una región del enzima llamado centro
activo. Esta interacción tiene como consecuencia la
disminución de la energía de activación necesaria para el
proceso, lo que se traduce en un aumento de la velocidad
de reacción sin necesidad de recurrir a un aumento de la
Tª.
TEST DE REPASO

 Biología. 2ºBachillerato. SANZ ESTEBAN, Miguel. SERRANO
BARRERO, Susana. TORRALBA REDONDO. Begoña. Editorial
Oxford.
 Pachi SanMillan. I.E.S. Muriedas.
 http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/hdec/HdeC2.html
 http://cienciastella.com
 HTTP://DEPARTAMENTOBIOLOGIAGEOLOGIAIESMURIEDAS.WORDP
RESS.COM/2O-BACHILLERATO/BIOLOGIA-2/
 http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2.html
 http://www.educa.madrid.org/web/cc.nsdelasabiduria.madrid/Ejercicios/2b/
Biologia/Enzimas/enzimas.htm
 http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/
 http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/glucids.htm
 http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/concurso2
001/accesit_4
 http://temabiomoleculas.blogspot.com.es/
BIBIOGRAFÍA Y PÁGINAS
WEB

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